Креатин

В качестве сопрягающих ферментов часто используют дегидроге-назы и их коферменты в окисленной или восстановленной форме. Например, активность гексокиназы определяют в системе, содержащей дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата и НАДФ. Скорость восстановления НАДФ соответствует скорости гексокиназной реакции. Иногда используют системы двойного или тройного сопряжения, однако конечным звеном такой системы является соответствующая дегидрогеназа (например, при определении активности фосфофруктокиназы, креатин-киназы). При определении активности в сопряженной системе следует учитывать ряд условий. [c.208]

В живых организмах освобожденная при окислении глюкозы энергия не сразу используется в различных процессах жизнедеятельности, а запасается как бы впрок в различных соединениях, богатых энергией. Обычно такими соединениями являются эфиры фосфорной кислоты АТФ, АДФ, креатин- и аргининфосфаты и др. [c.80]

Креатин и креатинин, производные гуанидина, участвуют в биохимических процессах в мышцах [c.186]

Метионин является биологическим метилирующим агентом и, в частности, играет важную роль при образовании холина и креатина в живом организме (Дю Виньо). [c.356]

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

Гуанидин HN= (NH2)2 (имидомочевина). Это соединение полуг чило свое название от пуринового соединения гуанина (стр. 1044), содержащегося вместе с другими веществами в гуано. При разложении гуанина Штреккер открыл гуанидин. Одно из гуанидиновых производных (аргинин) содержится в белке, другие (креатин, креатинин) — в мускулах и иных органах, третье (агматин) найдено в спорынье.и 6 сперме сельди. [c.289]

Саркозин образуется при гидролизе креатина (см. стр. 418)— вещества, находящегося в мускулах. [c.378]

Из производных гуанидина большое физиологическое значение имеют аргинин и креатин. [c.417]

III. ОПРЕДЕЛЕНИЕ КРЕАТИНА И ФОСФОКРЕАТИНА [c.189]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ КРЕАТИНА С ДИАЦЕТИЛОМ [c.189]

Определение свободного креатина проводят в безбелковом растворе, используя цветную реакцию с диацетилом в присутствии а-наф-тола. [c.189]

Креатин — стандартный раствор, содержащий 0,5 мкмоль/мл. [c.190]

К 1 мл безбелкового раствора (полученного, как при определении креатина) приливают 1,5 мл магнезиальной смеси, добавляют 1 каплю фенолфталеина и проводят осаждение неорганического фосфата (с. 38). Осадок неорганического фосфата удаляют фильтрованием. [c.190]

Креатинкиназа катализирует обратимую реакцию переноса фосфорильной группы с АТФ на креатин с образованием богатых энергией [c.291]

Величины кажущихся констант Михаэлиса для субстратов колеблются в зависимости от природы используемого буфера, pH, температуры, источника выделения фермента и прочих условий. Кажущиеся константы Михаэлиса цитоплазматических креатинкиназ равны для Mg—АТФ—0,5—1,0 мМ Mg—АДФ—0,2—0,8 мМ для креатина — [c.292]

Продукт фосфорилирования креатина — фосфокреатин — служит фосфорилирующим агентом при гликолизе в мускулах позвоночных. Креатян выводится с мочой в виде лактама — креатиняна, [c.377]

Гексокиназа (10 М) Фосфорилаза (10 М) Алкогольдегидрогеназа (5-10-Щ) Креатинкиназа (310 М) Глюкоза (3- Ю М) 1 АТФ (210-3 М) 1 Глюкоэо-1-фосфат (2-Ю ЗД) ( Гликоген (10 б М) / НАД (4 10- М) Этанол (4-10-2 М) / Креатин (2-10 2 м) АТФ (4-10-3 М) >1010 >1011 >5-10 >101 [c.6]

МОЖНО рассматривать как производное уксусной кислоты, в молекуле которой атом водорода замещен остатком метилированного при азоте гуанидина. Креатин—это Ы-метилгуанидилуксусная кислота. Креатин находится в мышечном соке позвоночных он плавится при 100 °С и имеет горький вкус. При нагревании с разбавленными кислотами креатин, отщепляя воду, дает креатинин. [c.418]

Шерер (1850), впервые выделивший инозит из маточного раствора после осаждения креатина и нашедший его затем в мышечной ткани, разработал специфическую реакцию иа инозит и его изо.меры (но не на их монометиловые эфиры). По этой методике,. модифицированной Салковоки.м (1910), 0,1 мг инозита обрабатывают 1—2 каплями азотной кислоты (й =1,2), добавляют по капле 10%-ный раствор СаСЬ и [c.571]

Витамин Bi2 является наиболее активным противоанемическим средством. Механизм действия его недостаточно выяснен, однако доказано, что он участвует в синтезе лабильных метильных групп и в образовании холина, метионина, креатина, нуклеиновых кислот. Он оказывает активное влияние на накопление в эритроцитах соединений, содержащих сульфгидрильные группы участвует в обмене жиров и углеводов. Оказывает благоприятное влияние на функцию печени и нервной системы. Благодаря исследованиям Кастля (1929) стало известно, что для излечения пернициозной анемии, которая ранее протекала со смертельным исходом, необходимы два фактора. Первый получил название внутреннего фактора и содержится в желудочном соке, второй — внешнего фактора, содержится в пищевых продуктах. В 1948 г. Фолкерсу (США) и Смиту (Англия) удалось выделить из печени внешний фактор, оказавшийся витамином и названный витамином или цианокобаламином. [c.680]

Метод Хагедорна—Иенсена позволяет определять сахар в небольшом количестве крови (0,1 мл). В основу метода положена реакция восстановления красной кровяной соли (феррицианид калия, железосинеродистый калий, КзРе(СМ)б) в щелочной среде в присутствии глюкозы и некоторых редуцирующих веществ (мочевой кислоты, глута-тиона, креатина, креатинина и др.) в желтую кровяную соль (железистосинеродистый калий, ферроцианид калия, К4ре(СЫ)б). Остаток невосстановленного КзРе(СЫ)б определяют йодометрическим титрованием в кислой среде [c.21]

Белки, по Хагедорну—Иенсену, осаждают гидратом окиси цинка. Для уменьшения количества редуцирующих веществ, завышающих содержание глюкозы в крови, ряд авторов предложили пользоваться в качестве осадителя белков гидратом окиси кадмия. При этом осадите-ле все редуцирующие вещества, содержащиеся в крови, кроме глюкозы, креатина и креатинина, осаждаются кадмием. В дальнейшем определение глюкозы проводят по методу Хагедорна—Иенсена. В этом случае получаются более низкие значения, которые почти полностью соответствуют содержанию глюкозы в крови. [c.21]

Соотношение количества свободного креатина и креатинфосфата в мышечной ткани сильно варьирует в покоящейся мышце накапливается креатинфосфат, при сокращении происходит распад АТФ, но за счет креатинкиназной реакции она регенерирует, что приводит к увеличению свободного креатина и уменьшению креатинфосфата. [c.189]

Мышечную ткань осторожно срезают по сухожилиям, избегая перерезки мышечных волокон, так как это приводит к сокращению мышечных клеток и увеличению свободного креатина. Изолированную мышцу тотчас же помещают в жидкий азот, измельчают в ступке и. делают навески на 200—300 мг. Навески помещают в предварительно охлажденный раствор H IO4, объем доводит до 10 мл, тщательно перемешивают и осадок белка сразу же удаляют фильтрованием или центрифугированием на холоде. Отбирают 7—8 мл безбелкового раствора и нейтрализуют его рассчитанным количеством 2 н. КОН. Раствор охлаждают, выпавший в осадок K IO4 удаляют фильтрованием и в фильтрате определяют креатин. Для этого к 1 мл фильтрата добавляют 1 мл щелочного раствора а-нафтола и 0,5 мл раствора диацетила. Объем проб доводят водой до 5 мл, тщательно перемешивают и оставляют при комнатной температуре в темноте на 30 мин. Окраску колориметрируют при 540 нм. Одновременно с опытными ставят пробы, содержащие 0,1—0,5 мкмоль стандартного раствора креатина Строят калибровочный график, определяют содержание креатина в опытных пробах и в исследуемой ткани, учитывая произведенные разведения. [c.190]

Активаторами реакции являются Mg2+, Мп2 +, Са +, Со + НСОз НСОг, ЫОз , N02 , С1 , Вг , являются ингибиторами ферментов, так как занимают место фосфорильной группы, которая переносится в реакции трансфосфорилирования и образуют аналог комплекса переходного состояния (Е—М -АДФ—ЫОз —креатин). [c.292]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.291 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.54 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.71 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.626 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.455 , c.456 , c.559 , c.651 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.464 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.27 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.484 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.212 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.54 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.195 , c.212 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.273 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.392 , c.401 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.81 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.427 , c.431 , c.662 , c.757 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.250 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.280 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.264 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.91 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.420 , c.463 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.366 , c.443 , c.498 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.258 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.675 , c.749 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.202 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.385 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.355 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.68 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.208 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.174 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.603 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.21 , c.22 ]

Систематический качественный анализ органических соединений (1950) -- [ c.228 , c.315 ]

Органическая химия Том 1 (1963) -- [ c.834 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.277 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.315 , c.318 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.493 , c.496 ]

Сочинения Введение к полному изучению органической химии Том 2 (1953) -- [ c.574 ]

Сочинения Научно-популярные, исторические, критико-библиографические и другие работы по химии Том 3 (1958) -- [ c.245 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.557 , c.711 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.557 , c.711 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.107 , c.371 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.416 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.289 , c.356 , c.377 , c.378 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Органическая химия Том 1 (1962) -- [ c.834 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.388 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.352 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.243 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.20 , c.128 , c.189 , c.251 , c.365 , c.383 , c.384 , c.401 , c.405 , c.407 , c.408 , c.498 , c.499 , c.513 , c.545 , c.546 , c.549 , c.550 , c.552 , c.554 , c.559 , c.560 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.357 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.115 , c.116 , c.354 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.115 , c.116 , c.354 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.167 , c.187 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.105 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.353 , c.354 , c.527 , c.529 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.270 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.170 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология