Энергия гидролиза АТФ

Рис. 67. Потенциальная энергия гидролиза АТФ

Особое место среди них занимают ионные насосы (транспортные АТФазы) — белки, способные за счет энергии гидролиза АТФ переносить одно- и двухвалентные катионы (или анионы) через клеточные и внутриклеточные мембранные структуры против градиента концентрации. Так, Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума (СР) регулирует процессы сокращения-расслабления в мышцах разных типов, аккумулируя Са2+ из цитоплазмы внутрь СР. [c.358]

Вывод этот основан на данных о свободной энергии гидролиза АТФ [уравнение (3)] [c.13]

В этой главе используются следующие сокращения АТФ — аденозинтрифосфорная кислота, АДФ — аденозиндифосфорная кислота, Фн — неорганический фосфат. Свободная энергия гидролиза АТФ -> АДФ + Фн обеспечивает движущую силу для многих термодинамически невыгодных реакций, например для конденсации свободных аминокислот в пептиды. [c.229]

Большая величина свободной энергии гидролиза АТФ до АДФ определяется следующими причинами [4, 7, 18, 19]. [c.415]

Проблемы, связанные с молекулярными основами превращений химической энергии АТФ в механическую энергию процессов сокращения и движения, чрезвычайно сложны [3, 15]. Это объясняется тем, что вне живого организма отсутствуют примеры непосредственного превращения химической энергии в механическую. Механическая работа может быть представлена сокращением мышц, а также движениями ресничек и жгутиков у простейших. Большинство клеток содержат сократительные нити (фибриллы), которые осуществляют организацию содержимого клетки, движение и перенос клеточных веществ, процессы клеточного деления и т. д. В качестве примера преобразования энергии АТФ в механическую работу можно привести процессы мышечного сокращения, связанные с использованием энергии АТФ [3, 15, 18], при этом важную функцию выполняют белковые компоненты мышечных клеток — комплекс миозина и актина, названный актомиозином. Актомиозин и его компонент миозин обладают АТФ-азной активностью, т. е. способны гидролизовать концевую фосфатную группу АТФ. Однако АТФ-азную активность актомиозина стимулируют ионы Mg +, а миозина — ионы Са +. Сигналом для сокращения мышц является электрический импульс, приходящий из двигательного нерва через нервномышечное соединение. До получения импульса по обе стороны мембраны (сарколемма) мышечной клетки поддерживается, разность потенциалов (с наружной стороны имеется избыточный положительный заряд). При распространении импульса по мембране разность потенциалов сразу исчезает. Считают, что это является результатом резкого повышения проницаемости мембраны для ионов К+, Na+ и Са2+ при этом направление потоков ионов вызывает разряд трансмембранного потенциала. После этого мембрана вновь возвращается в поляризованное состояние, а ионы Са + входят внутрь саркоплазматической сети мышечной клетки. Подобный перенос ионов Са + осуществляется за счет свободной энергии гидролиза АТФ (АТФ-азный кальциевый насос мембраны). Поставщиками АТФ в мышечных клетках служат как гликолиз, так и дыхание. Однако при нарушении этих процессов мышца (скелетная мышца позвоночных животных) при стимуляции продолжает сокращаться благодаря тому, что в ней содержится богатое энергией вещество — креатинфосфат (см. стр. 416), концентрация которого более чем в 4 раза превышает концентрацию АТФ. В мышце идет реакция [c.430]

Определение коэффициента трансформации энергии, соответствующее рассматриваемому в следующем разделе этой статьи примеру трансформации энергии гидролиза АТФ в энергию транспорта катионов см., например, [17 ]. — Прим. перев. [c.439]

Активный (т. е. энергозависимый) транспорт молекул через мембрану против градиента концентрации осуществляется при участии мембранных белков, использующих для процесса транслокации энергию гидролиза АТФ. В отличие от пассивного транспорта, который идет самопроизвольно, белки-переносчики должны не только транспортировать молекулу через мембрану, но и обладать АТФ-азным действием, т. е. катализировать гидролиз АТФ, который является основным источником энергии для активного транспорта. В зависимости от способа использования энергии для транспорта молекул выделяют первично- и вторично-активный транспорт. [c.310]

Величины свободной энергии гидролиза макроэргических фосфатных связей АТФ я других соединений могут изменяться в зависимосги от температуры, реакции среды, концентрации в. ней ряда веществ и от некоторых других факторов. При различных условиях измерения величина свободной энергии гидролиза АТФ колебалась от 7,0 до 12,5 ккал на 1 моль. Однако при физиологических значениях pH и обычных концентрациях неорганического фосфата, АТФ и АДФ в клетках живых организмов AF для АТФ составляет около 12 ккал на 1 моль. [c.23]

Мол. механизмы генерирования и утилизации энергии на промежут. этапах О.в. изучает биоэнергетика, к-рая рассматривает сопряжение биол. окисления с фосфорилированием. Это обусловлено тем, что своб. энергия гидролиза осн. продукта фосфорилирования-АТФ и в меньшей степени др. фосфатных производных, напр, гуанозинтрифосфата, креатинфосфата,-обеспечивает в сопряженных р-циях синтез сложных соед., мьппечное сокращение, транспорт соед. через биол. мембраны против градиента концентрации (активный транспорт), создание на мембране электрич. потенциала, разряд к-рого, в частности, обеспечивает проведение нервного импульса и др. биоэлектрич. явления. Энергия гидролиза АТФ может также трансформироваться в световую энергию или служить в организме источником тепла. [c.316]

Пюльман приводит данные, характеризующие вклад различных факторов в свободную энергию гидролиза АТФ. Энергия отрицательного резонанса составляет около 2,6 ккал. Электростатическое отталкивание дает еще 2 ккал. Бедные энергией фосфаты, гидролизуясь, освобождают около 3 ккал. Поэтому суммарная величина энергии гидролиза для АТФ равна 3+2+2,6=7,6 ккал моль, что очень- близко к опытной величине (8 ккал моль). [c.76]

Стандартная свободная энергия гидролиза АТФ равна —7 ккал/моль это является промежуточной величиной для биологических соединений, имеющих отрицательные свободные энергии гидролиза. Существует несколько таких соединений (среди них главное место занимает АТФ), которые, взаимодействуя в биохимических системах, заставляют протекать энергетически невыгодные реакции. Например, фосфорилирование глюкозы [c.398]

Смещение равновесия в данной реакции в сторону синтеза соляной кислоты происходит, по-видимому, за счет использования энергии гидролиза АТФ. Затем соляная кислота секретируется в желудок, где выполняет разнообразные функции активирует пепсиноген создает оптимум pH для действия пепсина и других протеолитических ферментов денатурирует пищевые белки, облегчая тем самым процесс их гидролиза оказывает антимикробное действие, т. е. создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. От денатурирующего влияния соляной кислоты и гидролитического действия протеолитических ферментов собственные белки стенок желудка предохраняет специальный слизистый секрет, содержащий гликопротеины. При язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки в области язвы происходит разрушение клеток протеолитическими ферментами механизм образования язвы пока детально не изучен. [c.378]

Высокую отрицательную свободную энергию гидролиза АТФ можно рассматривать при такой комбинации этих двух реакций как термодинамическую движущую силу процесса, несмотря на то что биохимический механизм не включает совместного протекания двух последовательных стадий гидролиза, выражаемых приведенными уравнениями. Вместе с тем многие биохимиче- [c.183]

Изменения стандартной свободной энергии химических реакций обладают свойством аддитивности, что очень важно для реакций, АС которых имеет большую величину, измерение которой трудно произвести с достаточной точностью. Так, пользуясь аддитивностью величин А0° для последовательных реакций, можно рассчитать изменение стандартной свободной энергии гидролиза АТФ, равное —30,5 кДж/моль (—7,3 ккал/моль) (pH 7,0 37 °С в присутствии избытка ионо представив реакцию гидролиза в две стадии. Сначала рассчитывают изменение стандартной свободной энергии реакции АТФ с глюкозой, определив предварительно ее константу равновесия (Кр = 661) [c.412]

Увеличение концентрации сопровождается уменьшением энтропии (распределение молекул становится менее хаотичным), что, как известно, не может протекать самопроизвольно (см. стр. 407). Однако активный перенос растворенных веществ возможен, если он сопряжен с другой реакцией, идущей с уменьшением свободной энергии, например с гидролизом АТФ, но при этом должен существовать механизм, обеспечивающий передачу свободной энергии гидролиза АТФ процессу переноса вещества. Сложнее, если растворенное вещество заряжено. Уравнение, описывающее изменение свободной энергии в процессе переноса такого вещества, зависит от градиента концентраций и градиента электрического заряда (или потенциала) [c.431]

Таким образом, промежуточное значение свободной энергии гидролиза АТФ очень важно для его биологической функции и делает это соединение незаменимым переносчиком энергии, обеспечивающим круговорот энергии в клетке. [c.128]

Таким образом, процесс мышечного расслабления, или релаксация, так же как и процесс мышечного сокращения, осуществляется с использованием энергии гидролиза АТФ. [c.133]

Репликация происходит при участии сложного набора ферментов, которые образуют так называемый репликативный комплекс. Так, например, раскручивание двойной спирали ДНК обеспечивается ферментами — ЩШ.-хеликазами. ДНК-хеликазы используют энергию гидролиза АТФ для раскручивания двойной спирали ДНК. В результате раскручивания молекулы ДНК образуется репликативная вилка ДНК (рис. 11.7). [c.350]

Активация аминокислот протекает за счет энергии гидролиза АТФ в растворимой части цитоплазмы. Аминокислоты активируются особыми [c.367]

Энергия, выделяющаяся при аэробном гликолизе, составляет 2880 кДж/моль, а свободная энергия гидролиза АТФ в физиологических условиях — 50 кДж/моль. Нетрудно подсчитать максимально возможную эффективность использования глюкозы (КПД) в качестве энергетического материала живой клеткой она составляет около 65 % всей энергии, выделяющейся при окислении глюкозы. В действительности эта величина может быть существенно ниже, что зависит от многих факторов. [c.407]

Активный транспорт может служить для переноса одного вещества в одном направлении либо для переноса двух веществ в одном или в противоположных направлениях. В последнем случае он называется сопряженным активным транспортом. Примером типичного сопряженного активного транспорта является работа натрий-калиевого насоса, который локализован в плазматической мембране практически всех клеток организма и переносит ионы натрия и калия против градиента концентраций с использованием энергии гидролиза АТФ. [c.446]

Для осуществления многих важных биологических процессов, в том числе передачи нервного импульса, необходимо постоянно поддерживать градиент концентраций ряда ионов по разные стороны мембран клеток, что требует затрат энергии. Так, например, концентрация ионов К внутри клетки примерно в 35 раз выше, чем вне ее, а концентрация ионов Ма во внеклеточной жидкости в 15 раз больше, чем внутри клетки. Постоянство электролитного состава внутри и вне клетки поддерживается за счет активного транспорта ионов через клеточные мембраны, обладающие высокоселективной ионной проницаемостью. Поток различных ионов строго регулируется специфическими транспортными системами, среди которых главная роль принадлежит так называемому тонному , или на-трий-калиевому насосу, который обозначают как (Ма , К )-насос. Он обеспечивает активный транспорт ионов К и Ма через клеточные мембраны с использованием энергии гидролиза АТФ. [c.446]

Активный транспорт реализуется в результате сопряжения диффузионных потоков с экзергоническими реакциями, проходящими в толще мембраны. Перенос вещества пронсходит за счет свободной энергии, выделяемой при химических реакциях. Как правило, это энергия гидролиза АТФ. Указанное сопряжение не тривиально. Как уже говорилось (см. с. 312), коэффициенты сопряжения скалярных и векторных потоков в изотропной системе равны нулю, согласно принципу Кюри. Сопряжение [c.346]

Энергия, освобождающаяся при окислении субстратов и последующем переносе электронов в дыхательной цепи, используется не только на синтез АТФ, но и для осуществления других функций митохондрий, например для активного транспорта ионов a + через митохондриальную мембрану. Если к суспензии аэробно инкубируемых митохондрий в присутствии субстрата добавить некоторое количество ионов a + (в виде какой-либо его соли), то по истечении небольшого промежутка времени весь добавленный Са + оказывается во внутримитохондриальном пространстве. В процессе активного транспорта создается и поддерживается высокий концентрационный градиент ионов Са + по обе стороны митохондриальной мембраны. Когда функционирование дыхательной цепи полностью блокировано, транспорт может обеспечиваться за счет энергии гидролиза АТФ. [c.449]

Функцию раскручивания (расплетения) двойной спирали ДНК в репликационной вилке, происходящего за счет энергии гидролиза АТФ, выполняет специфический гер-белок, названный хеликазой (мол. масса 300000). Образовавшиеся на определенное время одноцепочечные участки ДНК служат в качестве матрицы при репликации и стабилизируются при помощи особых белков, связывающихся с одноцепочечной ДНК (ДНК-связывающие белки) и препятствующих обратному комплементарному взаимодействию цепей ДНК (мол. масса 75600). В связи с этим их иногда называют дестабилизирующими двойную спираль белками. Имеются, кроме того, особые ферменты топоизомеразы (у прокариот одна из них названа ДНК-гиразой), которые играют особую роль в сверхспирализации, обеспечивая как репликацию, так и транскрипцию ДНК. Эти ферменты наделены способностью не только создавать супервитки, но и уничтожать суперспирализацию путем сшивания образующихся разрывов или разрезания ДНК. Наконец, открыты специальные ферменты, редактирующие ДНК, т.е. осуществляющие вырезание и удаление ошибочно включенных нуклеотидов или репарирующие повреждения ДНК, вызванные физическими или химическими факторами (рентгеновское излучение, УФ-лучи, химический мутагенез и др.). [c.480]

Данную стадию катализирует метионил-тРНК-синтетаза. Реакция нуждается в доставке энергии гидролиза АТФ. [c.524]

В случае некоторых фосфоенолов, например фосфоенолпирува-тов, кроме противоположного резонансного эффекта, существенный вклад в свободную энергию гидролиза вносится таутомерными переходами от енольных форм к более устойчивым кето-формам В случае таких соединений, как нуклеозид-5 -трифосфаты и в мень шей степени фосфоенолпируваты и нуклеозид-5 -пирофосфаты определенное значение имеет электростатический эффект, возника ющий в результате отталкивания одинаково заряженных групп Эффекты ионизации и сольватации вызывают ионизацию свободных диссоциирующих групп в продуктах гидролиза. Высокая свободная энергия гидролиза в каждом упомянутом выше случае в большей или меньшей степени зависит от pH так, изменение pH от 6 до 8 (перекрывающее область вторичной диссоциации фосфорной кислоты) оказывает довольно сильное влияние на свободную энергию гидролиза АТФ до АДФ ( 1,4 кшл при 38°). Ионы металлов также [c.324]

Способность к движению — одно из характерных свойств всех живых организмов, начиная от простейших и кончая самыми сложными. Сокраш ение разных мышц и движение листьев растений, биение ресничек и движение жгутиков, деление клеток и движение протоплазмы — все эти разнообразные формы проявления двигательной активности имеют обш ую черту — превраш ение химической энергии, освобо-ждаюш ейся при гидролизе АТФ, в механическую. Белковые структуры, участвую-ш ие в гидролизе АТФ и генерации силы, — это либо миозин и актин, либо кинезин (или динеин) и тубулин. При мышечном сокраш ении механическая работа осуш е-ствляется организованными в надмолекулярные структуры ферментом — АТФазой миозина — и актином. Регулятором двигательной активности в мышцах является кальций. В немышечных клетках, наряду с кальциевой, по-видимому, суш ествуют и другие способы регуляции. Выяснение молекулярных механизмов генерации силы, трансформации химической энергии гидролиза АТФ в механическую работу, а также механизмов регуляции этих процессов является основной задачей биофизики биологической подвижности. Наибольшие успехи в этом направлении достигнуты при исследовании наиболее организованных поперечно-полосатых мышц позвоноч- [c.225]

Для выполнения этой задачи в клетках и была сформирована локализованная в ЦПМ АТФ-зависимая протонная помпа. Энергия гидролиза АТФ, осуществляемого АТФазой, использовалась для выталкивания протонов из клетки во внешнюю среду. Гидролиз одной молекулы АТФ приводит к переносу 2 протонов и созданию таким путем трансмембранного электрохимического протонного градиента. Экспериментально это было показано для молочнокислых бактерий и клостридиев, у которых нет дыхания, но в ЦПМ локализованы АТФазы, расщепляющие молекулы АТФ, образующиеся при брожении. [c.349]

Широко распространено в природе превращение энергии гидролиза АТФ в механическую энергию, которое в наиболее совершенном виде происходит в мышцах. Здесь также основополагающим компонентом является специальный белок — миозин, который обладает способностью катализировать гид])Олиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата, т.е. является АТФазой. В специально организованных надмолекулярных системах, содержащих помимо нитей миозина еще несколько белков, главным из которых является актин, гидролиз АТФ сопровождается сокращением мышечнык волокон. [c.37]

Эфиры аминокислот. Стандартные свободные энергии гидролиза эфиров аминокислот, являющихся важными промежуточными продуктами при биосинтезе белков, сравнимы с энергией гидролиза АТФ. Следует отметить, что, нанример, свободная энергия гидролиза этилового эфира глицина до свободной аминокислоты составляет почти такую же величину, как и АС реакции гидролиза этилацетата. Однако из-за высокой кислотности глицина (р,ЛГ(1 — 2,3) по сравнению с уксусной кислотой (piia = 4,76) стандартная свободная энергия гидролиза эфира аминокислоты при pH 7 и 25° больше соответствующей величины для этилацетата на 298-1,98-2,3-Ар Сд = —3300 кал моль. Хотя такое деление реакции гидролиза эфира ири pH 7 на реакцию гидролиза до свободной аминокислоты и ионизацию кислоты удобно при расчете изменений свободной энергии, было бы неверным считать, что большие изменения свободной энергии, сопровождающие гидролиз сильных кислот, обусловливаются высоким значением АС ионизации. Свободная энергия является функцией состояния, т. е. не зависит от произволь- [c.38]

Из всего сказанного ясно, что биохимической основой регуляции электролитов служит активный перенос ионов. Среди различных ионов, активно транспортируемых из внешней среды в организм или в обратном направлении, особое место занимает Na установлено, что перенос этого иона при участии Na K -АТФазы является важнейшим механизмом ионной и осмотической регуляции. Натриевый насос перекачивает ионы Na+ против значительных концентрационных градиентов за счет энергии гидролиза АТФ. При отсутствии дополнительных активных механизмов (таких, как ионоспецифические изменения проницаемости или анионные насосы) вслед за переносом Na+ происходит перераспределение других неорганических ионов в соответствии с электрическими и концентрационными градиентами. [c.164]

Таким образом, гипотеза о переносе фосфатной группы с АТФ не белок и последующем ее гидролизе в фазе расслабления соответствует фактам. В том, что измерение скорости изотопного обмена АТФ и АДФ является характеристикой реальной реакции (1), мы убеждаемся еще и по такому признаку. Сокращение отмытого мышечного волокна или мышечного белка требует обязательного присутствия АТФ и ионов магния (10" —10" М). Если заменить магний на кальций, то сокращение актомиозина не происходит. Оказывается, что и реакция изотопного обмена, исследованная Ульбрехтом, требует обязательно присутствия магния и полностью тормозится при замене магния на кальций (вследствие чего эта реакция не была найдена ранее Кошландом). Что касается реакции минерализации фосфата (аденозинтрифосфатазной реакции), то она идет еще активнее при замене магния на кальций. В этом случае АТФ расщепляется, но вхолостую. Вся энергия гидролиза АТФ переходит в теплоту. Ясно, что в этом случае балансовая реакция остается той же самой, но механизм ее изменяется, она не идет через стадию (1), которая необходима при получении механической работы. [c.190]

Другое существенное обстоятельство — теплота, выделяющаяся при конечной минерализации фосфатных групп, отнюдь не будет равна теплоте гидролиза АТФ, а будет значительно меньше, так как механическая работа совершена за счет энергии гидролиза АТФ. Дело в том, что энергия фосфорилированного актомиозина складывается из двух величин энергия ковалент- [c.197]

На основании прямых микрокалориметрических измерений теплового эффекта и положения равновесия гидролиза глутамина была определена величина АО для этой реакции. Эта величина в сочетании с величиной АО, полученной при изучении ферментативного синтеза глутамина (в присутствии глутамин-синтетазы), позволила еще раз оценить свободную энергию гидролиза АТФ [25]. Ниже приведены обе реакции, а также уравнение суммарной реакции. Символ Ое означает глутамин, а символ Оа — глутамат. Верхний индекс, такой как +2—, означает, что это цвиттерион, имеющий один положительный и два отрицательных заряда [c.190]

В месте инициации образуется предзаправочный промежуточный комплекс, состоящий как минимум из пяти белков. Один из них — бе-т%-йпаВ — может передвигаться вдоль ДНК, используя энергию гидролиза АТФ, а также служит сигналом для активации праймазы. [c.303]

Использование энергии АТФ. Химическая энергия АТФ постоянно используется в клетках организма для поддержания всех энергопотребляемых биологических процессов (рис. 14). Так, в скелетных мышцах АТФ обеспечивает энергией процессы мышечного сокращения и расслабления. При сокращении энергия гидролиза АТФ используется для взаимодействия сократительных нитей актина и миозина, их передвижения (скольжения). Сократительные белки превращают химическую форму энергии в механическую энергию мышечного сокращения. При расслаблении энергия АТФ используется для активного транспорта ионов Са " через мембраны ретикулума против градиента его концентрации (механизмы активного транспорта веществ рассмотрены в главе 5). [c.43]

У человека мышцы составляют от 28 —32 % (женш,ины) до 35 —45 % (мужчины) массы тела. Мышцы образованы мышечной тканью, способной сокраш аться под действием нервных импульсов отсюда вытекает главная физиологическая роль мышц, которая заключается в способности к напряжению и сокращению, в результате чего организм приобретает возможность двигаться и сопротивляться воздействию на него механических сил. Различные формы подвижности в той или иной степени характерны практически для всех живых организмов. Но только у животных в ходе эволюции появились специализированные клетки и ткани, главной функцией которой является генерация движения, в основе которого лежит перемещение двух систем белковых нитей, образованных актином и миозином за счет энергии гидролиза АТФ. [c.475]

Ионофорные центры связывания К+ и Na удалены в белке от каталитического центра фермента. В этом центре за счет энергии гидролиза АТФ индуцируются конформационные переходы между состояниями Ei и Е2 всего белка, в которых АТФаза обладает разным сродством к К+ и Na" . Таким образом все компоненты функционируют в согласованном кооперативном режиме. [c.152]

На основании соотношения (У.1.12), связывающего константу химического равновесия с изменением свободной энергии в ходе реакции АСо, т. е. АСо = —ЯТЫК, можно найти, что изменение свободной энергии при уменьшении константы связывания от до 10 составляет 17,8 кДж/моль. Таким образом, суммарные затраты энергии на перенос Са через мембрану примерно вдвое меньше энергии гидролиза АТФ (около 40 кДж/моль при pH 9), которой хватает на перенос двух ионов Са. Вследствие десорбции Са с фермента суммарный положительный заряд в ион-связывающей полости уменьшается, что значительно облегчает десорбцию фосфата. В результате этих превращений фермент вновь приходит в исходное состояние. [c.158]

Как отмечалось выше, основным источником энергии для мышечного сокра-ш ения является энергия гидролиза АТФ. В изометрическом режиме сокраш ения скорость гидролиза невелика. При укорочении мышцы скорость гидролиза повышается в соответствии с ростом производимой работы. Установлено, однако, что освобождаемой при гидролизе энергии достаточно для обеспечения только совершаемой работы, но не полной энергопродукции мышцы. Источники энергии для теплоты укорочения до сих пор остаются неясными. [c.231]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

Мне кажется весьма интересной модель механизма морфогенеза клеток, предложенная Л. А. Мартыновым [198, 423]. Он отметил аналогию между морфогенезом клеток и созданием формы надувных игрушек. Форма надувной, например, резиновой игрушки зависит от растяжимости отдельных участков ее оболочки, определяющейся толщиной и химическим составом самой оболочки. При надувании лучше растягивающиеся участки выпячиваются. Надувание клеток происходит в результате избыточного-внутреннего давления. Оно имеет осмотическую природу, создается работой мембранных противоградиентных насосов и поддерживается за счет свободной энергии гидролиза АТФ. [c.156]

Каюшин Л. П. и др. К вопросу о передаче энергии гидролиза АТФ сократительному белку,—Биофизика, 1961, т. 6, с. 20. [c.249]