Спираль См круговой дихроизм

Таким образом, рибосомные белки не отличаются принципиально от обычных растворимых глобулярных белков по своей компактности и общей степени свернутости полипептидной цепи во вторичные и третичные структуры. Компактность некоторых рибосомных белков в сравнении с рядом обычных растворимых глобулярных белков, в терминах их радиусов инерции, демонстрируется на рис. 55. На рис. 56, а дан спектр кругового дихроизма одного из рибосомных белков . o/i-S15—, показывающий высокую долю вторичной структуры (а-спиралей) в нем. На рис. 56,6 дан спектр ядерного протонного магнитного резонанса этого же белка, из которого видно суще- [c.95]

Дисульфидные связи — специфические индикаторы свертывания. Поиск такого пути представляет весьма трудную задачу, поскольку для этой цели необходимо охарактеризовать конформации цепи в растворе. Все спектроскопические методы дают при описании свертывания цепи лишь самые общие результаты (круговой дихроизм, например, позволяет оценить количество а-спиралей, усредненное по всем имеющимся конформациям). Наиболее точную,, хотя и ограниченную, информацию о структуре можно получить,, исследуя образование связей S—S, поскольку эти связи появляются только при соответствующей ориентации двух остатков ys. [c.186]

Методы инфракрасной спектроскопии и кругового дихроизма представляют особый интерес при изучении сополимеров с одним или несколькими полипептидными блоками [41—43]. Эти методы позволяют определять конформацию полипептидных цепей а-спираль, складчатую р-структуру или конформацию клубка. [c.215]

Имея в виду все сказанное выше, легко представить, что существенные структурные перестройки могут происходить и в белках. При этом изменение биологической активности белков нередко наблюдается даже в тех случаях, когда структурные изменения невелики. На рис. 20.4 представлены спектры кругового дихроизма /3-лактоглобулина, снятые в дальней ультрафиолетовой области,для нативного белка и для белка с разной степенью денатурации. На вставке приводится спектр, полученный в подкисленном метаноле, который характерен для белков со значительным содержанием а-спиралей. Спектральные изменения в этом случае столь же значительны, как и для полипептидов, однако связать их со спектрами каких-либо конкретных структур значительно труднее. [c.180]

Для изучения структуры цинковых пальцев использовали разные физические методы, в частности метод кругового дихроизма и ЯМР исследовали также трехмерную структуру пептида, содержащего один цинковый палец. Было показано, что атом цинка погружен в глубь молекулы и находится в окружении а-спиралей и других спиральных структур, связанных друг с другом при помощи р-слоев (рис. 8.100). [c.130]

Содержание а-спиралей в растворенной молекуле оценивают по дисперсии оптического вращения и по круговому дихроизму. Измеренное таким образом количество а-спиралей хорошо согласуется с числом а-спиралей, полученным при анализе карты электронных плотностей кристалла. Маловероятно, чтобы значительные изменения конформации не сопровождались бы изменением числа спиралей в структуре белка, [c.61]

Для определения вторичной структуры белков используются в основном оптические методы. Конечно, более надежным является рентгеноструктурный метод, однако его применение сопряжено с определенными трудностями и требует значительного времени. Такие оптические методы, как дисперсия оптического вращения и круговой дихроизм, являются более простыми и, что весьма важно, позволяют определять изменений вторичной структуры белка в растворах. При помощи дисперсии оптического вращения можно получить информацию о степени спирализации белковой макромолекулы. Несмотря на то что метод является приближенным, достаточно отчетливо просматриваются переходы типа спираль—клубок. Что касается метода кругового дихроизма, то его спектр определяется набором углов ф и у, свойственных тому или иному типу вторичной структуры. Оба метода можно расценивать как скриннинго-вые, и для полной идентификации вторичной структуры их надо комбинировать с рентгеноструктурным анализом белков. [c.43]

Методы исследования пространственного строения белков и пептидов в растворе. Конформационные состояния белков и пептидов в растворе исследуются различными методами, каждый из которых имеет свои достоинстаа и ограничения. Информацию о вторичной структуре можно получить из ультрафиолетовых спектров поглощения в области ISO — 210 нм как показали исследования регулярных полипептидов (например, полилизина), а-спираль имеет меньшее (гипохромизм), а Р-структура большее (гиперхромизм) поглощение, чем неупорядоченный клубок. В течение долгого времени процентное содержание а-спиральных структур оценивали по кривым дисперсии оптического вращения (уравнение Моф-фита, 1956). В настоящее аремя содержание различных типов аторичных структур определяется из спектров кругового дихроизма (КД) на основе сравнения спектров пептидов и белков с кривыми КД канонических вторичных структур, полученных для регулярных полипептидов (Э. Блоут, 1961) (рис. 64) или выведенных на основе анализа кривых КД ряда белков с установленной пространственной структурой в кристалле. [c.111]

По ДИП удалось установить, что слабое у-излуче-ние не приводит к денатурированию ДНК. Конфор-мационные переходы в области предплавления ДНК, установленные по ДИП, были подтверждены и методом кругового дихроизма [245]. Спектрофото-метрия оказалась менее чувствительной для обнару-, жения начальных стадий перехода двойная спираль — клубок. В области плавления ДНК (>80°С) Палечек и Брабец [246] наблюдали полную корреляцию между данными импульсной полярографии и спектро-фотометрии. [c.214]

Вывод, что проводник в виде правой спирали будет правовращающим в длинноволновой области спектра, соответствует данным по дисперсии оптического вращения (ДОВ) [11, 12] и круговому дихроизму (КД) [12, 13]. Общая зависимость между поглощением и рефракцией (теорема Кронига — Крамерса [14]) показывает, что любое звено структуры, обусловливающее положительный эффект Коттона в области ее поглощения, дает положительный вклад во вращение при больших длинах волн поло-нчительный эффект Коттона, следовательно, указывает на правую спираль. Понимая, что иногда трудно в деталях сопоставить электронный переход с движением тока в витке проволоки, мы тем не менее считаем, что использование таких аналогий может быть полезно для качественных представлений о природе явления. На самом деле, они наиболее полезны при исследовании дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма, так как именно эти измерения служат для идентификации вкладов отдельных звеньев структуры, что позволяет безошибочно сказать, какая часть молекулы имеет спиральность, на которую указывает знак эффекта Коттона. [c.219]

Эффект денатураций можно выявить с помощью спектрофотометрических, вискозиметрических, седиментаци-онных измерений, методами дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма, при изучении температур плавления спиралей, связывания формальдегида и красителей. [c.241]

В качестве молекулярной массы М применяют среднюю массу М аминокислотного остатка из числа остатков, составляющих полипептидную цепь белковой макромолекулы. Кривые дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма в области эффекта Коттона, где поглощение обусловлено основной полипептидной цепью, отражают вторичную структуру белковых молекул. Изучение и анализ кривых ДОВ и кругового дихроизма для таких конформаций, как а-спираль, -структура, неупорядо- [c.214]

Наблюдаются ли существенные изменения во вторичной структуре Са-АТФазы при переходе из одного конформацион-ного состояния в другое Одним из наиболее адекватных методов оценки вторичной структуры ферментов является метод кругового дихроизма. В АТФазе саркоплазматического ретикулума 45% приходится на а-спираль, 7% — на р-структуру, 13% — повороты полипептидной цепи, 35%—неупорядоченный клубок. Под действием Са + либо ванадата, стабилизирующих фермент соответственно в состояниях Е и Е2, соотношение данных структур не меняется (Р. Сгегте1у е а1., 1987). Таким образом, конформационный переход Са-АТФазы не связан со значительными изменениями упаковки полипептидной цепи фермента. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология