Регулярные полипептиды

Синтез полиаминокислот и регулярных полипептидов [c.208]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды — это синтетические полипептиды, которые получаются при поликонденсации аминокислот или коротких пептидных последовательностей. В противоположность систематически построенным пептидам они представляют собой не отдельные соединения, а смесь гомологов макромолекул. Использование различных номенклатур вызывает затруднения при названии этих веществ. Комиссия ШРАС—ШВ по биохимической номенклатуре предложила правила [512], которые и применяются при последующем изложении. Приравнивание таких синтетических полипептидов к полимеризованным аминокислотам или фрагментам находится в противоречии с обозначением, используемым в макромолекулярной химии. Для процесса многократного присоединения аминокислот или пептидных фрагментов вместо термина полимеризация следует применять термин поликонденсация . [c.208]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды имеют большое значение в качестве моделей белков для физических, химических и биологических исследований. Хотя такие соединения не встречаются в природе, они тем не менее очень интересны для исследования влияния различных воздействий на строение и свойства пептидных цепей. Столь же высок биохимиче- [c.208]

Синтез регулярных полипептидов [c.210]

Первый регулярный полипептид был синтезирован уже в начале нашего века Фишером [c.210]

Широкое использование теоретического подхода на основе рассмотренной механической модели для анализа конформационных возможностей молекул органических соединений началось в первой половине 1960-х годов, когда представилась возможность переложить большой объем вычислений на ЭВМ. Во второй половине этого десятилетия теоретический конформационный анализ стал применяться для исследования пространственного строения монопептидов и регулярных полипептидов. [c.113]

Большой интерес теоретиков к полипептидам вызван, во-первых, тем, что последние имеют спиральные или растянутые конформации, характерные для некоторых участков белков, и, во-вторых, тем, что расчеты их оптимальных конформаций не представляют дополнительных трудностей по сравнению с дипептидами, поскольку в регулярной цепи углы вращения ф и я повторяются. В этом разделе мы рассмотрим основные черты структуры гомополимеров (более подробнее они изложены в обзоре [19]), конформации некоторых регулярных полипептидов с чередующимися аминокислотными остатками (такие полипептиды моделируют фибриллярные белки) и конфигурационную статистику, вернее, в какой степени чувствительна гибкость полипептидов к потенциальным функциям. [c.139]

С теоретической точки зрения кристаллические регулярные полипептиды представляют собой весьма простые системы. Действительно, углы ф и должны повторяться при переходе от одной пептидной единицы к последующей, и в этом случае мы имеем дело с задачами, обсуждавшимися в разделе 1 гл. 7. В то же время изучение полипептидов полезно в том отношении, что позволяет объяснить геометрию отдельных участков глобулярных белков — участков, состоящих из спиралей или растянутых Р-структур. [c.379]

Образование регулярных полипептидов имеет место также при пластеиновой реакции (521, 522], при которой под каталитическим воздействием различных протеаз (трипсин, хнмотрипсии, пепсин, катепсин и т. д.) из так называемых пластеинак-тивных пептидных мономеров получаются продукты конденсации — пластеины. В качестве субстратов годятся продукты частичного ферментативного гидролиза белков (пептоны, альбумозы и др.). Первый пластеиноактивный синтетический пептид имел последовательность Туг-Пе-01у-01и-РЬе. [c.211]

Методы исследования пространственного строения белков и пептидов в растворе. Конформационные состояния белков и пептидов в растворе исследуются различными методами, каждый из которых имеет свои достоинстаа и ограничения. Информацию о вторичной структуре можно получить из ультрафиолетовых спектров поглощения в области ISO — 210 нм как показали исследования регулярных полипептидов (например, полилизина), а-спираль имеет меньшее (гипохромизм), а Р-структура большее (гиперхромизм) поглощение, чем неупорядоченный клубок. В течение долгого времени процентное содержание а-спиральных структур оценивали по кривым дисперсии оптического вращения (уравнение Моф-фита, 1956). В настоящее аремя содержание различных типов аторичных структур определяется из спектров кругового дихроизма (КД) на основе сравнения спектров пептидов и белков с кривыми КД канонических вторичных структур, полученных для регулярных полипептидов (Э. Блоут, 1961) (рис. 64) или выведенных на основе анализа кривых КД ряда белков с установленной пространственной структурой в кристалле. [c.111]

Еще полгода или год назад казалось, что в науке о конформациях пептидов было достигнуто определенное насыщение. Конформации небольших фрагментов или регулярных полипептидов можно было предсказывать с неплохой точностью и сравнивать с имеющимися опытными данными, а поскольку модельных соединений было синтезировано много, то поток работ, посвященных конформационным расчетам, постепенно увеличивался, хотя явно ощущалось отсутствие новых идей. Создавалось впечатление, что пространственные структуры глобулярных белков и конформации модельных полипептидов разделены непреодолимым барьером, и, следовательно, последние оставались вещью в себе . Параллельно развивались статистические исследования белков, с тем чтобы иметь возможность получить представление о спиральных и неспиральных участках в белках на основании знания аминокислотной последовательности. Однако недавно Котель-чук и Шерага [21] установили важные свойства взаимодействия аминокислот друг с другом и пептидной цепью. Эти свойства открывают новые возможности для анализа про-стракственной сгруктуры белков или, по крайней мере, нерегулярных пептидов с относительно большим числом остатков, и потомку мы на них подробно остановимся. [c.94]

Шибнев В., Дебабов В., Изучение регулярного полипептида с последовательностью глицил—пролил—оксипролил, изоморфного коллагену, Изв. АН СССР, Серия химич., 6, 1043 [c.246]

Из гетероцепных полимеров-носителей применяют поли-этиленимин [13], полиэтиленгликоль [14], поли-а-1-аминокис-лоты, полиамиды, полиэфиры и полифосфазены. Свойства полиэтиленимина зависят от того, линейный он или разветвленный. Разветвленный полимер наряду со вторичными содержит третичные и первичные аминогруппы, которые используют для связывания ФАВ. Полиэтиленгликоль широко применяется для модификации белков (см. гл. 5). Поли-1-а-аминокислоты, а также регулярные полипептиды могут содержать различные функциональные группы, обладают вполне определенной вторичной структурой и способны к биодеструкции. Поли- -лизин и поли- -глутаминовая кислота — наиболее употребляемые носители этого типа, однако оптически чистые поли-1-аминокис-лоты пока еще трудно доступны. Поли-D, L,-сс, р-аспартамид, получаемый полимеризацией аспарагиновой кислоты в виде по-лисукцинимида, может быть легко превращен в различные производные [15] и с химической точки зрения удобен как полимер-носитель. Правда, из-за наличия звеньев с D-конфигураци-ей он не способен к биодеструкции. Потенциально ценные как полимеры-носители четвертичные полиэфирамины, способные к биодеструкции, синтезированы сополимеризацией с раскрытием [c.47]

Так как антигенная детерминанта представляет собой фрагмент биополимера, то в зависимости от способа его включения в макромолекулу будут образовываться антитела с разной специфичностью. Например, трипептид Туг—Ala—Glu в составе регулярного полипептида (4.77) вызывает биосинтез группоспецифичных антител к а-спирали. Тот же трипептид, связанный с концами разветвлений мульти-поли- (D, L аланил) поли-(L-лизина) (4.78), индуцирует биосинтез строго специфичных антител на указанную трипептидную последовательность, которые не реагируют на иную а спиральную структуру [220]. [c.145]