Лактоглобулины

Рис. 57. Разделение белков при pH 11.5 в немодифицированном капилляре. Буфер 100 мМ борат, pH 11.5 пробы 1 - ОМР, 2 -РНК крупного рогатого скота, 3 - миоглобин кита, 4 - миог-лобин лошади, 5 - кональбумин, 6 - 3 - лактоглобулин, 7 -бычий сывороточный альбумин (БСА), 8 ферритин, 9 - а-амилоглюкозидаза.

Белки — полимеры аминокислот — являются полиэлектролитами. У макромолекулы белка много диссоциирующих кислотных и основных групп с различными значениями р/(. Так, например у р-лактоглобулина найдено ПО титрующихся групп на моль белка, т. е. приблизительно 7з аминокислотных остатков этого белка имеют ионную форму. В отличие от кривой титрования глицина, на которой имеются два перегиба в области pH = p/(i и рН = рК2, кривые титрования белков должны иметь множество перегибов. Большое количество перегибов на кривой титрования свидетельствует о том, что буферные свойства белков проявляются в широком диапазоне pH. [c.34]

Вышесказанное можно проиллюстрировать следующими примерами. В США осуществлен метод микроинъекции ДНК, отвечающий за экспрессию 3-лактоглобулина, который способен продуцироваться только в молочных железах животных. В Эдинбурге в 1992 г. были вьшедены трансгенные овцы с геном а-1-антитрипсина человека и 3-глобулиновым промотором. Содержание этого белка у разных трансгенных овец составляло от 1 до 35 г/л, что соответствует половине всех белков в молоке. При таком уровне продукции белка может быть получено около 10 кг трансгенного белка от одного животного в год, что достаточно для 50 пациентов при лечении эмфиземы легких. Обычно выход рекомбинантных белков в системах с использованием культуры клеток составляет около 200 мг/л, а у трансгенных животных он может повышаться до 1 л. Следует заметить, что создание клеточных культур и их выращивание в промышленных реакторах, а также выведение трансгенных животных и их обслуживание — дорогие и сложные процедуры. Однако трансгенные животные легко размножа- [c.131]

В таблице 8 приведена температурная зависимость скоростей тепловой денатурации р-лактоглобулина [7]. Найти энергию активации денатурации, а также значения стандартных энтальпии и энтропии активации реакции. [c.71]

Зависимость константы скорости тепловой денатурации р-лактоглобулина от температуры [c.71]

Рис. 123 иллюстрирует разделение модельной смеси пяти белков (угольной ангидразы, кональбумина, а-лактальбумина, БСА и Р-лактоглобулина) на анионообменнике Mono Q посредством градиентной элюции (0—0,35 М Na l в 0,05 М Трис-НС1, pH 8). Стоит обратить внимание на то, что фракционирование занимает всего лишь 2 мин1 [c.315]

В случае а-лактальбумина и р-лактоглобулина [226], инсулина [267], вируса табачной мозаики [138] и лизоцима [166, 318] действие фермента весьма четко выражается в том, что отщепляются только С-концевые остатки, а последующие концевые остатки более устойчивы благодаря характеру боковой цепи или соседнего остатка. [c.235]

Белок лактоглобулин, выделяемый из сырной сыворотки, имеет молекулярный вес 42020 -f 105. При гидролизе 100 мг белка кислотой с последующим подщелачиванием получено 1,31 мг аммиака. [c.1067]

Ген а)-антитрипсина Г ен р-лактоглобулина Овца [c.435]

Ген фактора IX системы свертываемости крови Ген р-лактоглобулина Овца [c.435]

При исследовании природы мест связывания бутана и пентана -лактоглобулином автор 1168] нашел, что в процессе связывания термодинамические параметры меняются следующим образом. [c.33]

Лактоглобулин Дробное осаждение 2,2Ы раствор сульфата аммония [266] [c.75]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Наблюдается также увеличение реактивности некоторых химических групп в белке, которые до денатурации не обнаруживались или определялись в меньших количествах. К таким замаскированным группам могут быть отнесены фенольные группы тирозина, имидазольные кольца гистидина, сульфгидрильные группы цистеина и т. п. Может происходить также освобон<дение групп белковых цепочек так, например, в нативном р-лактоглобулине имеется 12 е-аминогрупп лизина, а после денатурации их обнаруживается 31 или, например, нативный яичный альбумин, предварительно обработанный гуанидином, дает более интенсивную окраску с раствором нитропруссида натрия в силу разрыва дисульфидных связей и увеличения количеств свободных 5Н-групп. [c.210]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Глутаминовая кнслота представляет собой а-аминоглутаро-вую кислоту. Глутаминовая кислота входит в состав ряда белковых веществ миозина, казеина, i -лактоглобулина и др. В большом количестве глутаминовая кислота содержится е белках мозга, злаках. Из последних она и получалась ранее путем кислотного гидролиза. В настоящее время глутаминовая кислота получается синтетически. [c.189]

В середине 1930-х годов Дж. Берналом, Д. Ходжкин, И. Фанкухеном, Р. Райли, М. Перутцем и другими исследователями начато изучение кристаллографических трехмерных структур глобулярных белков. Получены лауэграммы пепсина, лактоглобулина, химотрипсина и некоторых других хорошо кристаллизующихся водорастворимых белков. Картины рассеяния рентгеновских лучей от монокристаллов содержали десятки тысяч четко выраженных рефлексов, что указывало на принципиальную возможность идентификации координат во много раз меньшего числа атомов белковых молекул (за исключением водорода). На реализацию этой возможности ушло более четверти века. Однако сам факт наблюдения богатых отражениями рентгенограмм говорил о многом. Например, он позволил сделать вывод об идентичности всех молекул каждого белка в кристалле, как правило, не теряющего в этом состоянии свою физиологическую активность. Кроме того, были оценены ориентировочные размеры, формы, симметрия и молекулярные массы исследованных белков, размеры их элементарных ячеек, а также возможное число аминокислотных остатков в ячейке. Дальнейшее развитие этой области вплоть до начала 1960-х годов замкнулось на решении внутренних, чисто методологических задач, связанных с расшифровкой рентгенограмм. [c.70]

О возможности миграции ацильной группы в разбавленных водных растворах кислот высказывались различные предположения. Тенфорд [308] изучал кривые титрования нескольких подробно охарактеризованных белков (инсулин, рибонуклеаза, лизоцим, р-лактоглобулин, овальбумин и альбумин сыворотки крови человека). Он установил, что по крайней мере для указанных белков отсутствуют данные, свидетельствующие об увеличении количества аминогрупп при pH 2 — самом низком значении, достигнутом в ходе титрования. Приведенные выше данные показывают, что перегруппировка легче происходит в концентрированных водных растворах кислот. [c.222]

Нативные р-лактоглобулин и гормон роста медленно гидролизуются лейцинаминопептидазой нативные альбумины плазмы крови человека и быка, лизоцим и рибонуклеаза оказались устойчивыми к гидролизу. Однако предварительное окисление альбумина плазмы крови челов>ека, лизоцима и рибонуклеазы надмуравьиной кислотой привело к тому, что указанные субстраты гидролизовались ферментом и аминокислоты отщеплялись в ТРИ ПРСЛедовательчости, которая была [c.236]

На ультрацентрифуге, измеряется коэффициент седиментации, определяющий скорость перемещения седиментационной границы. На рис. 3.15 показана седиментационная диаграмма для белка р-лактоглобулина. В ультрафиолетовом свете сфотографированы последовательные во времени положения седименти-рующей границы. Измерив 5, коэффициент диффузии О, а также рм и ро, можно определить М. Величина 5 зависит от концентрации раствора вследствие гидродинамического взаимодействия макромолекул. Значение 5, экстраполированное к нулевой концентрации, [c.151]

Миоглобин Р-лактоглобуЛИН Р-лактоглобулин денатурированный а-казеин денатурированный 1652 1632. .1656 (1570 при больших pH) 1656 1545 1530 а-спираль Антипараллельная Р-форма Неупорядочеина я [c.331]

Связывание бутана сопровождается изменением свободной энергии AF = — 6,4 ккал моль, изменением энтальпии АЯ = = — 1,1 ккал/жо.ль и изменением энтропии АS = 7,8кал1молъ-град. Перенос бутана в мицеллу додецилсульфата натрия характеризуется AS — 17,2 кал1моль-град. Изменения AF, АЯ и AS нри связывании пентана -лактоглобулином соответственно равны [c.33]

Соед., склонные к Л.-л. т., проявляют двойственную реакц. способность, образуя Ы- или О-производные. Р-ЛАКТОГЛОБУЛИН, белок, содержащийся в молоке жвачных животных. Димер, состоящий из идентичных субъединиц мол. м. 18 ООО каждая. Известны генетич. варианты, различающиеся последовательностью аминокислот. ЛАКТОЗА (4-0-Р-0-галактопиранозил-В-глюкоза, молочный сахар), восстанавливающий дисахарид. Для а- и Р-ано- [c.296]

Глобулины —слабокислотные белки, не растворимые в воде, но хорошо растворимые в разбавленных нейтральных растворах солей (таких как 5 %-ый раствор хлорида натрия) и в растворах щелочей. Обратимо осаждаются из раствора при его насыщении сульфатом аммония (до 50 %). Содержатся в бобовых и злаковых растениях (главнейшие источники растительных белков для человека), в плазме крови (серумглобулин, фибриноген), в тканях (клеточный глобулин), молоке (лактоглобулин) и яйцах (овоглобулин). [c.549]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология