Оуабаин

Гладкомышечная медленная волна отличается от пейсмекерной активности в сердце тем, что в ходе медленной волны наблюдается, во-первых, незначительное изменение сопротивления, а во-вторых, каждой медленной волне не предшествует пейсмекерная деполяризация, характерная для мембранных осцилляторов. В гладкой мышце медленная волна начинается круто сразу от уровня мембранного потенциала. Так как в течение медленной волны сопротивление мембраны изменяется мало, это свидетельствует о флуктуациях активности электрогенного натриевого насоса ( onnor et al., 1974). Данный факт можно подтвердить тем, что медленные волны крайне чувствительны к оуабаину и удалению внешнего калия. Такие воздействия приводят к исчезновению медленной волны и деполяризации мембраны. [c.116]

Плотность молекул К+- Ка+-насоса в мембране, оцениваемая по специфическому связыванию [ Н] - оуабаина, составляет [c.106]

Основной транспортной системой в нейронах, как и в больщинстве других эукариотических клеток, является насос, который вытесняет Na" и постоянно накапливает К" . Этот процесс требует присутствия АТФ и специфически ингибируется кар-диоактивными гликозидами типа оуабаина. [c.253]

Специфическими ингибиторами На , К -АТФазы являются оуабаин и ванадат, которые легко блокируют проведение электрического сигнала. Подобный результат наблюдается и при химической модификации АТФ-связывающего фермента, например флуоресцеинизоцианатом. [c.254]

Тетраэтиламмоний, снижающий К" -индуцированную гиперполяризацию клетки, способен ингибировать активность На ", К -АТФазы в микросомах мозга. Более того, в присутствии этого блокатора снижается специфическое связывание оуабаина с нейрональными мембранами. Чувствительность АТФазы к блокаторам К-каналов (включая апамин) свидетельствует в пользу [c.254]

Одной из основных функций нервной ткани является передача нервных импульсов от одного нейрона к другому, от периферических клеток в центральные отделы нервной системы и обратно. Как известно, необходимым условием прохождения импульсов по нервному волокну служит неравномерное распределение ионов натрия и калия по разным сторонам клеточной мембраны. Поддержание ионной асимметрии, восстановление ее после прохождения нервного импульса связано со значительными энергетическими затратами. В первую очередь это относится к транспорту ионов натрия против градиента концентрации в момент перехода потенциала действия в потенциал покоя, т. е, в восстановительный период. Доказательством этому служат результаты исследований, в которых использовалась микроэлек-тродная техника для внутриклеточных инъекций метаболических ингибиторов (оуабаина и др.) и макроэргических соединений. С помощью такого методического приема удалось показать существование тесной связи между трансмембранным переносом ионов натрия и калия и процессами гидролиза АТФ в нервных клетках. Особое внимание в этой связи нейрохимики [c.71]

Вещества, нарушающие энергетическнй обмен, резко снижают удельную радиоактивность N-ацетилнейраминовой кислоты и N-ацетилгалактозамина (см. рис. 14), напрнмер оуабаин уменьшает удельную радиоактивность N-ацетилгалактозамнна и N-ацетилнейраминовой кислоты на 95 и 92% соответственно а строфантин К — на 80 и 78% соответственно. [c.105]

С-лейцина, Н-лизина, Н-фукозы <и др.) как в норме, так и при различных функциональных состояниях, использование ин- гибиторов энергетического обмена (оуабаина, цианидов и др.), а также ингибиторов биосинтеза белка (ацетооксициклогекси-мида, пуромицина, колхицина и др.) позволило доказать, что в аксоплазме происходит биосинтез необходимых метаболитов при участии соответствующих предшественников и ферментоп аксоплазмы. [c.177]

Таким образом, при восприятии информации, т, е. в период начальной стадии кратковременной памяти, существует прямая связь между интенсивностью физиологических (электрических) и биохимических процессов, лежащих в основе возникновения и проведения нервных импульсов (прежде всего это относится к энергетическому обмену). Оуабаин, как известно, является специфическим ингибитором Ыа+, К -зависимой АТФазы. При введении его тормозится активность АТФазы, замедляется выделение энергии и тем самым блокируется натриевый насос и проведение нервного импульса. Следовательно, электрическая стадия кратковременной памяти теснейшим об ом В зана [c.241]

Какова предполагаемая функция Mg2+, Са + — АТФ-азной ак- тивиости ПМ неисчерченных мышечных клеток 2. Каков механизм ингибирования Ка+, К" " — АТФ-азы оуабаином Можно ли предположить аналогичный механизм ингибирования окситоцином М 2+, Са + — АТФ-азной активности 3. Как влияют липиды на энзиматическую активность ПМ клеток 4. Расскажите о конкурентном и неконкурентном ингибировании ферментативной активности. 5. Назовите механизмы трансмембранного движения кальция в неначерченных мышечных клетках. 6. Расскажите о принципе потенциометрического метода исследования реакции гидролиза АТФ. [c.266]

Глюкозу прибавить перед опытом.) 3. Безнатриевый раствор Кребса (соли Na заменяют изоосмотическим количеством сахарозы). 4. Изотонический раствор сахарозы (309,2 мМ) с удельным сопротивлением не ниже 1 10 ОмХ Хсм. 5. Изотонический раствор КС1. 6. ЭГТА (этиленгли-коль-бис-N, N -тетрауксусная кислота). 7. Строфантин К (лучше оуабаин). [c.152]

Другой применяемый маркер плазматических мембран — Ыа+, К+ —АТФ-аза, чувствительная к оуабаину, присутствует в плазматических мембранах различных животных клеток, хотя с определением этого фермента также возникают некоторые сложности. Зачастую этот фермент невозможно использовать в качестве маркера из-за высокой активности нечувствительной к оуабаину АТФ-азы — фермента, не являющегося специфичным маркером. Кроме того, из-за асимметричной локализации активного центра Ма+, К+ — АТФ-азы могут возникать артефакты при определении активности этого фермента в случае, когда везикулярные структуры будут вывернуты наружу внутренней стороной. [c.236]

Определение активности Ма+, /(+ — АТФ-азы. Другой маркер плазматических мембран — Ма+, К+ —АТФ-аза (чувствительная к оуабаину), АТФ-фосфогидролаза, К. Ф.3.6.1.3. Однако в плазматических мембранах присутствуют АТФ-азы, нечувствительные к оуабаину, что может создавать артефакты при определении этого маркера. [c.241]

МаЕ Ф]+АДФ. Эта стадия подавляется ионами Са - -, но не оуабаином [c.241]

Определение активности этого фермента основано на способности сердечного гликозида оуабаина ингибировать Na+, К+ — АТФ-азу. Определяют АТФ-азную активность мембранного препарата в определенной инкубационной среде и параллельно определяют АТФ-азную активность в присутствии гликозида. Na+, К+ — АТФ-азная активность определяется как разница величины активности в среде с оуабаином и без него. [c.242]

Параллельно разливают по 0,9 мл инкубационной среды, содержащей вышеперечисленные компоненты той же концентрации, а также оуабаин (или строфантин) в концентрации 0,1 мМ (или 1 мМ). [c.242]

Вычитая из общей АТФ-азной активности активность в среде, содержащей оуабаин, получим значение активности маркерного фермента — оуабаинзависимой Na+, К+ — АТФ-азы. [c.242]

Пример расчета. AEi общей Mg +, Na+, К+ — АТФ-азной активности — 0,840 ДЯг Mg + — АТФ-азы (в присутствии оуабаина)—0,750 /С=0,04 /=50 мкг i= = 10 мин. [c.242]

Важным в исследованиях индивидуальных энзимов мембран является наличие ингибиторов. Для одной из важных транспортных АТФ-аз — Ыа+, К" " — АТФ-азы — специфическим ингибитором является оуабаин. Для Mg +, Са + — АТФ-азы ПМ долгое время не удавалось установить специфического ингибитора. В последнее время для Mg +, Са + — АТФ-аз были открыты ингибиторы. Для аналогичной активности ПМ неисчерченных мышечных клеток тонких кишок кролика нами определен как ингибитор гипота-ламо-гипофизарный гормон окситоции. [c.265]

Согласно схеме ионы Ыа+ (по всей вероятности Na+вн) необходимы для фосфорилирования фермента. Фосфофермент претерпевает конформационное изменение (Е - Е2) и распадается на Е2 и фосфат в присутствии ионов калия (К нар). Затем Е2 релакси-рует в Ей Состояние Е2Р фиксируется оуабаином. Наблюдается положительная кооперативность в связывании ЗNa+ и 2К . [c.218]

В эпителии некоторых насекомых электрогенная К" "-АТФаза катализирует транспорт массовых количеств К+ от базальной к апикальной стороне эпителиальной клетки. Этот процесс важен для движения жидкости через эпителий. К+-АТФаза насекомых в отличие от Ыа+/К -АТФазы и К+/Н+-АТФазы откачивает К" из клетки. Она локализована в апикальной области плазматической мембраны. K -АТФаза образует грибовидные выросты размером около 10 нм, внешне напоминающие фактор Fi. Ее активность устойчива к оуабаину и специфически тормозится инсектицидом дельта-эндотоксином из Ba illus thuriningiensis. [c.235]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.369 , c.370 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.48 , c.236 , c.238 , c.241 , c.242 , c.264 , c.266 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.217 , c.219 , c.235 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология