Порфириновые кольца, влияние

Мы убедились также в том, что локальные изменения в структуре белка (разд. 7.4) вокруг дистального места в координационной сфере могут быть вызваны любым изменением стерических свойств связанного лиганда, и разумеется, связыванием шестого лиганда с железом, окруженным пятью лигандами. Более отдаленные изменения конформации белка, наблюдаемые на проксимальной стороне порфирина в гемоглобине, по-видимому, связаны (или запускаются ) со смещением железа по нормали к плоскости порфиринового кольца. В пентакоординационном комплексе Ре , например, атом железа смещен примерно на 75 пм от плоскости в сторону гистидинового лиганда. Степень смещения центрального атома зависит от ионного радиуса металла (а следовательно, от степени окисления и в еще большей мере от спинового состояния), от прочности связи с аксиальным лигандом и возмущающего влияния со стороны белка. [c.182]

Природа лиганда в шестом положении порфиринового кольца оказывает существенное влияние на параметры мессбауэровского спектра. Так, если через кровь пропускать газообразный азот или углекислоту, то получают спектр, показанный на рис. 10.3 [36]. Чистый оксигемоглобин также имеет дублетный спектр, но с несколько меньшей величиной квадрупольного расщепления (рис. 10.3, б). Мессбауэровский спектр венозной крови представляет собой наложение этих двух спектров с соотношением интенсивностей 6 1. Присоединение окиси углерода к гемоглобину приводит к сильному изменению мессбауэровского спектра, проявляющемуся в том, что квадрупольное расщепление исчезает. Это отражает образование прочной связи группы гема с окисью углерода, приводящей к сферической симметрии электронного облака. Правда, более тщательное исследование гемоглобина при температуре 5° К [30] позволило обнаружить небольшое квадрупольное расщепление в его соединении с окисью углерода. [c.422]

Влияние объемных заместителей в порфириновом кольце на селективность эпоксидирования олефинов интерпретируется авторами работы [184] в рамках радикального механизма [c.52]

А от гема, и эти различия не меняют существенно конформацию полипептидной цепи вблизи гема или в любой другой области молекулы. Кроме того, было обнаружено, что алкилирование бром-ацетатом остатков гистидина, способных вступать в эту реакцию (7 из 12 в миоглобине кашалота), оказывает очень малое влияние на спектр. Следовательно, все эти остатки также удалены от гема более чем на 10 А. Остатки гистидина (Гис-64, Гис-93 и Гис-97), связанные с гемом ван-дер-ваальсовым взаимодействием, не алки-лируется. Все это показывает, что изменения в участках молекулы белка, удаленных от порфиринового кольца на расстояния, на которых уже не проявляются ван-дер-ваальсовы взаимодействия, не оказывают влияния на распределение спиновой плотности в гем-группе. В процессе эволюции структурные изменения не затрагивали ту часть молекулы, где расположен гем, так что оставалась неизменной и биологическая функция молекулы. [c.374]

Наше рассмотрение предполагает, что молекулы воды занимают координационные места, не занятые другими лигандами. Как было указано [35], природа лигандов, присоединенных к иону металла, влияет на его жесткость и мягкость. По-видимому, жесткие лиганды делают лиганд еще более жестким, а мягкие — более мягким по отношению ж дополнительным лигандам. Так, например, ионы металлов, связанные с серусодержащими лигандами или относительно мягкими порфириновыми кольцами, будут проявлять большую тенденцию к образованию комплексов с дополнительными мягкими лигандами по сравнению с гидратированным ионом металла [M(H20)g] +, связанным с молекулами воды, которые относятся к жестким лигандам. Именно влиянием лигандов можно объяснить тот факт, что железо в геме столь прочно координирует такие мягкие лиганды, как СО и N , даже в присутствии большого количества жесткого лиганда воды. Этим можно объяснить такое высокое сродство Fe + (и, по-видимому, даже Fe +) к сере в нетеминовых железо-серусодержащих белках [44, 45]. [c.100]

Методом ЯМР в работе [96] изучалась делокализация электронов в молекуле феррицитохрома с и цианферрицитохрома с (СМ , как и многие другие молекулы раствора способны заменять метиониновый лиганд в координационной сфере железа). Неспаренный электрон оказался делокализованным на л-орбиталях аксиальных лигандов и на порфириновом кольце. Как и для других гемпротеидов, в рассматриваемом случае найдено, что взаимодействие между белком и гемом оказывает сильное влияние на электронную структуру последнего. [c.142]

Влияние проникающей радиации на гемоглобин. Наиболее чувствительны к проникающей радиации молодые формы эритроцитов. Под ее влиянием замедляется эрит-ропоэз, снижается использование железа. Структура гемоглобина претерпевает изменения атом железа окисляется, порфириновое кольцо разрушается, щелочной белок — глобин — деформируется. Возникает тяжелая форма анемии. Повышается уровень гепарина, а активность тромбокиназы понижается, уменьшается и количество тромбоцитов. [c.187]

В комплексе Со(3-МеРу)20ЕР [148] порфириновый лиганд плоский, включая атом Со. Плоскости Со—4N и молекулы 3-метилпиридина взаимно перпендикулярны. Плоскость 3-метилпиридина почти параллельна одному из векторов Со—N, т. е. угол ф 0. Этого и следовало ожидать при таком большом расстоянии Со—Nb, что подтверждает предположение о влиянии на величину угла ф стерического взаимодействия апикальных лигандов с атомами порфинового кольца. [c.242]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология