Оксигемоглобин также

К числу наиболее важных природных хелатирующих агентов относятся производные порфина, молекула которого схематически изображена на рис. 23.6. Порфин может образовывать координационные связи с ионом металла, роль доноров при этом выполняют четыре атома азота. При комплексообразовании с металлом происходит замещение двух указанных на рисунке протонов, которые связаны с атомами азота. Комплексы, полученные с участием производных порфина, называк тся шорфи-ринами. Различные порфирины отличаются друг от друга входящими в них металлами и фуппами заместителей, присоединенными к атомам углерода на периферии лиганда. Двумя важнейшими порфиринами являются гем, который содержит атом желе-за(П), и хлорофилл, который содержит атом магния(П). О свойствах гема мы уже говорили в разд. 10.5, ч. 1. Молекула гемоглобина-переносчика кислорода в крови (рис. 10.10)-содержит четыре гемовые структурные единицы. В геме четыре атома азота порфиринового лиганда, а также атом азота, который принадлежит бе1сковой структуре молекулы гемоглобина, координированы атомом железа, который может координировать еще молекулу кислорода (в красной форме гемоглобина, называемой оксигемоглобином) либо молекулу воды (в синей форме гемоглобина, называемой де-зоксигемоглобином). Схематическое изображение оксигемоглобина дано на рис. 23.7. Как отмечалось в разд. 10.5, ч. 1, некоторые группы, например СО, действуют на гемоглобин как яды, поскольку они образуют с железом более прочные связи, чем О2. [c.376]

Наиболее мощными буферными системами крови являются гемо-глобиновый и оксигемоглобиновый буферы, которые составляют примерно 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглобина по своему механизму действия идентичны белковым буферным системам кислые продукты обмена веществ взаимодействуют с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества их калиевых солей и свободного гемоглобина, обладающего свойством слабой органической кислоты. Кроме того, система окси-гемоглобин — гемоглобин участвует в еще одном своеобразном механизме поддержания постоянства pH крови. Как известно, венозная кровь содержит большие количества углекислоты в виде бикарбонатов, а также СО2, связанной с гемоглобином. Через легкие углекислота выделяется в воздух однако сдвига pH крови в щелочную сторону не происходит, так как образующийся оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем гемоглобин. В тканях, в артериальной крови под влиянием низкого парциального давления кислорода оксигемоглобин диссоциирует и кислород диффундирует в ткани. Образующийся при этом гемоглобин, однако, не обусловливает изменения pH крови в щелочную сторону, так как в кровь из тканей поступает углекислота. [c.82]

Красный пигмент крови гемин ХСШ и содержащие гемин белки — гемоглобин и оксигемоглобин также включают эту циклическую систему спектры их поглощения используются в аналитических целях и для диагностики в биохимических и медицинских исследованиях [96, 122]. [c.121]

Различие форм кристаллов гемоглобина и оксигемоглобина также свидетельствует о том, что при соединении с кислородом меняются пе только свойства гема, но и свойства молекулы гемоглобина в целом [158] (фиг. 42). [c.248]

Природа лиганда в шестом положении порфиринового кольца оказывает существенное влияние на параметры мессбауэровского спектра. Так, если через кровь пропускать газообразный азот или углекислоту, то получают спектр, показанный на рис. 10.3 [36]. Чистый оксигемоглобин также имеет дублетный спектр, но с несколько меньшей величиной квадрупольного расщепления (рис. 10.3, б). Мессбауэровский спектр венозной крови представляет собой наложение этих двух спектров с соотношением интенсивностей 6 1. Присоединение окиси углерода к гемоглобину приводит к сильному изменению мессбауэровского спектра, проявляющемуся в том, что квадрупольное расщепление исчезает. Это отражает образование прочной связи группы гема с окисью углерода, приводящей к сферической симметрии электронного облака. Правда, более тщательное исследование гемоглобина при температуре 5° К [30] позволило обнаружить небольшое квадрупольное расщепление в его соединении с окисью углерода. [c.422]

Усиление диссоциации оксигемоглобина также наблюдается при повышении температуры тела и увеличении кислотности крови (например, при поступлении в кровь больших количеств молочной кислоты при интенсивной мышечной работе), что тоже способствует лучшему снабжению тканей кислородом. [c.107]

См. также Оксогалогениды Оксигемоглобин 1/96. 1007. 1008 3/971 [c.668]

Анализ многокомпонентных смесей можно производить по производным спектра поглощения смеси и ее компонентов. Так, например описан анализ смеси красителей, используемых в фармацевтических препаратах по вторым производным [121], а также определение содержания гемоглобина, метгемоглобина и оксигемоглобина в кровн решением переопределенной системы уравнений типа (3.22), применен ной к первым производным спектра поглощения [122]. [c.86]

О (напр., СРзОООСРз) и нек-рые другие также можио атнестн к П. с. К комплексным П. с. следует отнести соед., обратимо отдающие кислород, - комплексы с мол. кислородом, важнейший из к-рых - оксигемоглобин. Энергия, длина и порядок связи О—О В молекуле П.с. зависят от заряда на группе Од (табл. 1). [c.490]

Количество гемоглобина в крови, а также в какой-то мере его способность связывать кислород (характер кривой диссоциации оксигемоглобина) несколько меняются с возрастом. Например, у новорожденных содержание гемоглобина доходит до 20—21% (вместо обычных для взрослого 13—16%). У человека имеется несколько гемоглобинов, которые образуются в различном количестве в разные стадии онтогенеза и различаются по своему сродству к кислороду. [c.595]

При превращении оксигемоглобина в гемин происходит окисление железа (И) в железо(П1). Этот процесс происходит также в том случае, если насыщенную кислородом кровь оставить стоять длительное время. При этом образуется красно-коричневый метгемоглобин. Соответствующее ему соединение, не содержащее глобина, было названо гематином. Действие оксида углерода как дыхательного яда основано на том, что он прочнее связывается с гемоглобином, чем кислород, и тем самым блокирует действие гемоглобина. [c.613]

Физиологическое значение оксигемоглобина, как известно, заключается в том, что он является не переносчиком кислорода, а средством транспортировки кислорода. Несмотря на это, в некоторых случаях наблюдали также оксидазную активность гемоглобина, например в отношении гидрохинона, гидразобензола и фенилгидроксиламина [226—228]. Низкая активность оксигемоглобина показывает, что дело, по-видимому, не в активирующем присоединении кислорода к железу гемина. Иначе гемоглобин должен был бы быть особенно реакционноспособным. [c.75]

Уменьшение концентрации углекислоты в легочных капиллярах также способствует насыщению крови кислородом, и, наоборот, повышенное содержание углекислоты в тканевых капиллярах создает условия для усиленного распада оксигемоглобина с освобождением свободного кислорода. [c.463]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Действие на кровь объясняется следующим образом. В организме человека образуется, например, из нитробензола / -нитрозо-фенол. Последний окисляет гемоглобин в метгемоглобин а самый -нитро30фенол при этом благодаря восстановлению превращается в хинонимин, вызывающий также образование метгемоглобина. Из анилина в организме образуется сначала / -аминофенол, окисляемый оксигемоглобином в хинонимин последний, как мы видели, является причиной образования метгемоглобина. [c.109]

Хотя гем сам по себе является очень нестойким соединением и тотчас же окисляется кислородом воздуха с образованием ге-мина, соединение гемоглобина с кислородом не влечет за собой окисления железа, которое в образовавшемся оксигемоглобине также является двухвалентным. В связи с этим присоединившийся к гемоглобину кислород легко отщепляется в вакууме. Из этих данных ясно, что глобин предохраняет железо гема от перехода из закисной формы в окисную [125], делая возможным образование соединения типа НЬОг. Поскольку никакой другой белок не может заменить глобин в указанном отношении, следует допустить, что глобин содержит, вероятно, специальную гемаф-финовую группу или же обладает особым расположением молекулярных групп, соединяющихся с гемом [126, 127]. [c.243]

Оксигемоглобин также может претерпевать незначительные изменения в своей структуре, которые проявляются в слабом смещении максимума поглощения в полосе Соре вначале от 414,5 m i примерно до 410 гп]х, а затем до 406 mjj. [4]. Интересно отметить, что гемоглобин, ренатурированный из гема и свободного глобина, также обнаруживает максимум поглощения при 410 гп[х. [c.197]

У животных синтезы двух компонентов гемоглобина — гема и глобина — по-видимому, тесно скоординированы. В ответ на понижение уровня кислорода в окружающей среде происходит возрастание количества гемоглобина (до 20% у человека). Это наблюдается, например, на больших высотах над уровнем моря. При этом происходит также усиление синтеза аллостери-ческого эффектора — 2,3-дифосфоглицерата, — что облегчает и делает более эффективной разгрузку кислорода из оксигемоглобина. Эти феномены привлекли внимание широкой публики, во время проведения Олимпийских игр 1968 г. в Мехико. Атлеты из Кении и Эфиопии, привычные к условиям большой высоты над уровнем моря, выиграли большинство медалей в беге на средние и длинные дистанции. Спортсмены из других стран, не успевшие в должной мере акклиматизироваться, не показали высоких результатов, поскольку у них, по-видимому, уровни гемоглобина и 2,3-дифосфоглицерата недостаточны для того, чтобы мышцы работали эффективно в течение длительного времени в разреженной атмосфере высокогорья. [c.216]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Другой пример аллостерического действия в случае гемоглобина был уже рассмотрен в предыдущем разделе. Эффект Бора можно считать результатом действия протонов, играющих в данном случае роль аллостерических эффекторов, присоединяющихся к амино- и имидазоль-ным группам, которые участвуют в образовании солевых мостиков. Физиологическим эффектором является также двуокись углерода, обратимо связывающаяся с концевыми МНг-группами а- и р-субъединиц с образованием карбамино(карбамат, —NH—G00 )-групп [77, 78]. Сильнее сродство к СОг выражено у дезокси-формы гемоглобина. Вследствие этого отдача кислорода оксигемоглобином облегчается в тканях, богатых СОг. Гемоглобин переносит значительную часть СОг к легким, где его оксигенация облегчает отщепление СОг от карбами-но-групп. [c.313]

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин НЪО, — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Клслород присоединяется к каждому гему молекулы гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем присоединение одной молекулы кислорода к тетрамеру облегчает присоединение второй молекулы, затем третьей и т.д. Поэтому кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную форму, свидетельствующую о кооперативности связывания кислорода. Эта кооперативность обеспечивает не только связывание максимального количества кислорода в легких, но и освобождение кислорода в периферических тканях этому способствует также наличие П и СО, в тканях с интенсивным обменом. В свою очередь кислород ускоряет высвобождение СО, и П в легочной ткани. Эта аллостерическая зависимость между присоединением П, О, и СО, получила название эффекта Бора. [c.84]

Гемоглобин (ННЬ), попадая в капилляры легких, превращается в оксигемоглобин (ННЬО ), что приводит к некоторому подкислению крови, вытеснению части Н,СОз из бикарбонатов и понижению щелочного резерва крови . Перечисленные буферные системы крови играют важную роль в регуляции кислотно-основного равновесия. Как отмечалось, в этом процессе, помимо буферных систем крови, активное участие принимают также система дыхания и мочевыделительная система. [c.589]

Как отмечалось, кислотный характер оксигемоглобина выражен значительно сильнее, чем гемоглобина (константа диссоциации ННЬО, примерно в 20 раз больше константы диссоциации ННЬ). Важно также запомнить, что поступающий в ткани с кровью оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем Н,СОз, и связан с катионом калия. Эту калийную соль оксигемоглобина можно обозначить как КНЬО, (рис. 17.7). В периферических капиллярах большого круга кровообращения гемоглобин эритроцитов отдает кислород тканям (КНЬО,—>0, + КНЬ), его способность связывать ионы водорода увеличивается. Одновременно в эритроцит поступает продукт обмена —углекислый газ. Под влиянием фермента карбоангидразы углекислый газ взаимодействует с водой, при этом образуется угольная кислота. Возникающий за счет угольной кислоты избыток водородных ионов связывается с гемоглобином, отдавшим кислород, а накапливающиеся анионы НСОз выходят из эритроцита в плазму [c.597]

Подобно хлорофиллу, спектры поглощения гема и гемопротеинов характеризуются интенсивными полосами Соре в районе 400 нм, а также другими интенсивными пиками поглощения между 500 и 600 нм. Максимумы поглощения деаокси-гемоглобина ( — 425 и 560 нм) и оксигемоглобина ( — 414, 543 и 578 нм) различны и очень характерны (рис. 5.11). Гемоглобин [c.174]

События, происходящие в молекуле НЬ при оксигенации, были раскрыты Перутцом в результате рентгенографического исследования [23] (см. также стр. 234). Молекула О2 присоединяется к атому Fe гема. В оксигемоглобине атом железа расположен в плоскости порфиринового кольца, в его центре (с точностью до 0,05 А). В высокоспиновом дезоксигемоглобине атом Fe отстоит от этой плоскости приблизительно на 0,8 А в направлении имидазольного кольца Гис F 8. В таком состоянии координационное число Fe равно пяти. Оксигенация переводит Fe в низкоспиновое состояние и увеличивает число лигандов Fe на единицу. Эти изменения вызывают изменения контактов между порфириновым кольцом и плотно упакованными аминокислотными остатками глобина. Иными словами, в результате ЭКВ происходит перестройка белковых глобул. [c.427]

Анилин является ядом, поражающим нервную и кровеносную системы. Он вызывает превращение оксигемоглобина в метгемо-глобин, а также дегенеративные изменения и распад эритроцитов. Отравления возможны при вдыхании паров анилина, а также при проникновении его в организм через кожу. Предельно допустимая концентрация паров нилина в воздухе 3 мг1м . [c.138]

При спектроскопическом исследовании крови, содержащей окись углерода, также видны две полосы поглощения, принад-у1ежащие карбоксигемоглобину, при сравнении со спектром окси-гемоглобина оказывается, что эти полосы по своему расположению не вполне совпадают с полосами оксигемоглобина (рис. Йб, спектр 3). [c.259]

Существуют специальные микрополярографы, на которых можно определить 10 г вещества в 0,01 мл раствора. Метод полярографического анализа широко применен при анализе лекарственных веществ, в биохимии, фармации и клинических анализах. Полярографическим методом можно легко определить следы примесей в химико-фармацевтических препаратах и химических реактивах, например присутствие меди в растворах лимонной кислоты, чистоту хирургического эфира, содержание формальдегида в таблетках и т. д. Кроме металлов, многие органические соединения также способны восстанавливаться на ртутном капельном электроде, например, хингидрон, оксигемоглобин, никотиновая кислота, пиридин, ацетальдегид, ацетон и др. Восстановление органических соединений связано с выделением водорода in statu nas endi , и поэтому формула Нернста для расчета потенциалов неприменима для органических соединений. Такие вещества, как щавелевая кислота, могут быть восстановлены как из кислого, так и из нейтрального или -щелочного раствора. Кодеин и хинин восстанавливаются только из нейтрального или щелочного раствора. Очень хорошо полярографируются хино-идные вещества, например тиокол, алоин и др. [c.615]

Физиологическое действие. Все органические вещества — это соединения кислорода, поэтому кислород является жизненно важным элементом почти для всех живых организмов (исключение состанляют анаэробные бактерии), О процессах дыхания и ассимиляции см. 14.3. Кислород поступает в кровь через легкие. В крови кислород слабо связывается с гемоглобином (хромофор красных кровяных телец) с образованием оксигемоглобина и в таком виде подводится к клеткам. Под действием ферментов кислород окисляет приносимый также кровью виноградный сахар (глюкозу), превращая его в диоксид углерода и воду освобождаемая при этом энергия используется для протекания различных жизненных процессов (работа мускулов, нагревание тела И Т. д.). [c.362]

Пэтел и сотр. [69] кроме спектров миоглобина (см. разд. 14.2.4.1) исследовали также спектры водных растворов окси-и дезоксигемоглобинов в области от О до —5 т. В спектрах свободных р-цепей были обнаружены резонансные сигналы обменивающихся NH-протонов индольного кольца триптофанов Л-12 и С-3 при —0,2 и —0,5 т. Их положение фактически не зависит от степени окисления гем-групп или от ассоциации в некооперативный Р4-тетрамер. Ни для одного из состояний Р-цепей не было обнаружено сигналов в области ниже —0,6т, в отличие от миоглобина (см. предыдущий раздел). Триптофан Л-12 из а-цепей в этой области не дает сигнала обменивающегося протона. В частности, примечательно, что триптофановые остатки действительно слишком удалены от гем-группы, чтобы можно было ожидать значительных сдвигов за счет сверхтонкого взаимодействия или эффектов кольцевого тока, что согласуется с этими наблюдениями. Тем не менее спектры окси- и дезокси-форм кооперативного тетрамера (ар)г, т. е. интактного гемоглобина, заметно различаются. Было высказано предположение, что смещение пика при —2,18 т, соответствующего одному протону в спектре оксигемоглобина НЬОг, к —4,14 г при дезоксигенации указывает на перестройку четвертичной структуры, которая сопровождает это превращение (см. с. 375), или на изменение третичной структуры, связанное с этой перестройкой. [c.378]

Измеренный магнитный момент ((д,= 5,46 магнетонов Бора) гемоглобина (НЬ) больше, чем теоретическое значение 4,90, соответствующее 4 неспаренным электронам. Разность приписывается взаимному влиянию четырех остатков гема, параллельно расположенных в макромолекуле (Полинг). Тем более удивительным кажется то, что магнитные моменты оксигемоглобина (НЬОа), карбоксигемоглобина, а также и соединений гемоглобина с циан-ионами равны нулю, и, таким образом, эти соединения содержат спаренные электроны. В оксигемоглобине, образующемся в результате сочетания двух парамагнитных молекул, несомненно, происходит глубокое превращение обоих компонентов. Квадратные орбиты д) встречаются, по-видимому, в некоторых производных гематина и могут быть в железистом фталоцианине е). [c.627]

Методы определения магнитной восприимчивости нашли применение также и для контроля за ходом реакции. Например, уменьше ние при полимеризации этиленовых соединений числа двойных связей влечет увеличение удельной диамагнитной восприимчивости, и на этом основан был метод для контроля за ходом полимеризации 2,3-диметилбутадиена (Факхарсон, 1936). Тот же метод был применен к изучению полимеризации стирола (Бхатнагар и сотр., 1940, а затем Бордман и Селвуд, 1950) и т. д. В 1936 г. Полинг и сотр. ввели в практику магнитное титрование , при котором после прибавления каждого измеренного количества титрованного раствора измеряется восприимчивость. Таким образом, например, контролировалось восстановление диамагнитного оксигемоглобина в парамагнитный гемоглобин. [c.221]

Были проведены также исследования дезоксигемоглобина лошади и человека при разрешении около ЗА. Результаты показывают, что структура субъединиц весьма похожа на структуру субъединиц оксигемоглобина лошади, но расстояние между субъединицами в оксиформе отличается на 7 А от соответствующих значений в дезоксиформе, хотя общая форма субъединиц и молекулы в целом почти не меняется. [c.241]

Посмотрим теперь, какое же количество кислорода (в мл) может переносить кровь здорового человека от легких к тканям. Обычно в 100 мл крови человека содержится от 12 до 16 г гемоглобина (чаще 13—15 г). 1 г гемоглобина может связывать до 1,34 мл кислорода (при нормальном атмосферном давлении). Соответственно 100 мл крови, протекающих через систему легочных капилляров, способны поглотить от 16 до 21,5 мл кислорода (иначе 16—21,5 об.%). В тканях парциальное давление кислорода не превышает 20—40 мм рт. ст. В венозной крови при парциальном давлении кислорода, равном 40 мм рт. ст., гемоглобин насыщен кислородом на 70% (см. кривую диссоциации оксигемоглобина), т. е. каждые 100 мл венозной крови удерживают при содержании гемоглобина от 12 до 16 г — 11,2— Ъ мл кислорода (объем приведен к нормальным условиям). Отсюда следует, что каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям около 5 мл кислорода при содержании в крови 12% гемоглобина и около 6,5 мл кислорода при содержании в крови 16% гемоглобина. Один литр крови, протекая через тканевые капилляры, отдает соответственно от 50 до 65 мл кислорода. Как уже указывалось, сердце человека в течение минуты может прогнать до 20—25 л крови, т. е. ткани в условиях крайне напряженной мышечной работы могут получить до 25x50=1250 жуг кислорода или 1,25 л кислорода в минуту. Здесь необходимо напомнить, что в состоянии покоя взрослый человек должен получать в минуту лишь 200 мл кислорода. Доставка этого количества кислорода обеспечивается протеканием через сердце всего 4 л крови в минуту. Скорость кровотока и частота сердцебиений регулируются нервной системой. Следует также иметь в виду, что количество гемоглобина в крови и даже его способность связывать кислород (характер кривой диссоциации оксигемоглобина) несколько меняются с возрастом. Так, у новорожденных детей содержание гемоглобина (вместо обычных для взрослого 13—16%) [c.463]

Гематурия и гемоглобинурия. Кровь, точнее оксигемоглобин и форменные элементы крови, появляется в моче при повреждении мочеполовых путей, например при ранении слизистой оболочки мочеточниковострыми краями проходящих через них мочевых камней, а также при нефритах. В таких случаях говорят о гематурии. Моча при гематурии непрозрачна и обычно окрашена в более или менее темно-красный цвет. [c.502]

Всо встречающиеся на практике А. о. физиологически активны. Так, NjO в смеси с к JTopoдoм — слабый наркотик в высоких концент1)ациях вызывает удушье. Окись азота N0 действует на центральную нервную систему, в больших концентрациях переводит оксигемоглобин в метгемоглобин. Двуокись — четырехокись азота раздражающе действует на легкие, в тяжелых случаях вызывает отек, понижает кровяное давление. Помимо непосредственного действия, А. о. вызывает также и различные хромич. заболевания нри длительной работе в атмосфере, содержащей эти окислы. [c.36]

МОЖНО получить, используя результаты, относящиеся к миогло-бину. На фиг. 50 изображена модель структуры оксигемоглобина лошади. Две пары комплементарных полипептидных цепей образуют молекулу с размерами 64x55x50 А. Из четырех гемогрупп две соединены с а-цепями и находятся на расстоянии 35 А друг от друга, две другие — с р-цепями (расстояние между этими гемогруппами 25 А). Их ориентация установлена также с помощью метода электронного парамагнитного резонанса. Эксперименты показали, что две сульфгидрильные группы гемоглобина лошади, входящие в состав р-цепей, более активно связываются с атомами ртути, чем другие сульфгидрильные группы. [c.267]

Кислород и жизнь. Обычно мы не замечаем нашей постоянной потребности в кислороде только потому, что никогда не испытываем в нем недостатка. При сокращении и расслаблении мышц грудной клетки богатый кислородом воздух засасывается в легкие, а бедный кислородом воздух выдыхается. Кровь забирает кислород при прохождении через капилляры легочных альвеол. Затем он разносится в виде оксигемоглобина по всем частям тела. Если по какой-нибудь причине снабжение кислородом недостаточно, развивается цианоз — кожа приобретает синеватый оттенок в связи с тем, что циркулирующая кровь недоокислена. При пневмонии, туберкулезе, а также у утопленников альвеолярные пузырьки частично наполняются жидкостью. Это уменьшает поверхность легких, через которую кровь может обогащаться кислородом. Чтобы как-то компенсировать недостаток кислорода, в таких случаях обычно дают воздух, обогащенный кислородом (50% кислорода или больше). [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология