Пиридоксальфосфат структура

Наличие аномально большого сдвига спектра флуоресценции нашло весьма интересное применение в работе Джонсона и др. [70]. Поглощение пиридоксальфосфата в составе гликогенфосфорилазы при Я, = 330 нм (30 300 см ) может быть обусловлено либо образованием аддукта между одной из функциональных групп фермента и шиффовым основанием, образованным PLP и боковой цепью лизина (структура А), [c.34]

Соединения, часто являющиеся производными витаминов (дополнение 8-А), которые, находясь в активном центре фермента, взаимодействуют с субстратом и так изменяют его структуру, что его реакционноспособность повышается. Большинство коферментов, в том числе кофермент А (СоА), пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат и кофермент-пые формы витамина В12, относится к этой группе. [c.186]

Пиридоксальфосфат играет роль фактора, поддерживающего третичную структуру молекулы фосфорилазы.— Прим. ред. [c.161]

Часто предполагают, что системы с циклическими водородными связями, для которых можно изобразить соответствующие резонансные структуры, например енолы Р-дикетонов (XI) и озазоны сахаров (XII), обладают некоторым ароматическим характером. Однако в некоторых системах, которые можно представить в таких резонансных структурах, как основания Шиффа, пиридоксальфосфат и подобные соединения (гл. 2, разд. Д,5), па.личие двух различных ультрафиолетовых спектров поглощения, соответствующих каждому из двух таутомеров, свидетельствует о том, что этот резонанс отсутствует и протон расположен асимметрично около [c.271]

Т. широко распространена среди разл. видов бактерий. Наиб, изучена Т. из шта 1 Мов В/1/7-А и К-12 Es heri hia oli. Молекула Т. содержит 4 идентичные субъединицы с мол. м. 54 тыс., состоящих из одной полипептвдной цепи (ее первичная структура известна). Каждая субъединица в активном центре связывает одну молекулу пиридоксальфосфата (ПЛФ см. Витамин Вц). Активный комплекс Т. с Ш1Ф образуется в присуг. NH4, К и Rb (Na ингибирует Т.). Оптим. каталитич. активность Т. при pH 8,0-9,0 р/ 4,95. [c.5]

Существует несколько методов, с помощью которых можно обнаружить аминокислотные остатки, ответственные за биологическую активность белков. В первом методе белок необходимо подвергнуть частичной деградации, в особенности вблизи Л/- и С-кон-цов соответственно с помощью аминопептидаз и карбоксипептидаз. Например, удаление (с помощью карбоксипептидазы) трех остатков с С-конца рибонуклеазы не влияет на ее активность. Более глубокая деградация в этой части молекулы, однако, приводит к инактивации. По второму методу необходимо подвергнуть химической модификации боковые группы аминокислотных остатков белка. Естественно, что результаты такого рода экспериментов проще интерпретировать в том случае, когда эта модификация специфична. Например, легко идентифицировать область связывания кофермента пиридоксальфосфата в аминотрансферазе. Альд-имин, образующийся в результате конденсации кофермента с е-аминогруппой остатка лизина, восстанавливают борогидридом натрия и идентифицируют, так как он не затрагивается при гидролитическом распаде. Аналогично, ферменты, содержащие тиольные группы, такие как алкогольдегидрогеназа, 3-фосфоглицераль-дегиддегидрогеназа и папаин, обычно ингибируют реакцией с п-хлормеркурибензойной или иодуксусной кислотой. Специфичность модификации белков можно усилить, если структура реаген- [c.282]

Пиридоксальфосфат, который иногда называют кодекарбокси-лазой, был впервые выделен из дрожжей [113] и оказался идентичным синтетическому образцу, полученному с низким выходом в результате фосфорилирования пиридоксаля (140) фосфорилхлоридом в присутствии воды [114]. Точное положение фосфатного остатка установлено методом элиминирования структура была окончательно подтверждена прямым синтезом [115], приведенным на схеме (88). Другие синтетические работы суммированы в обзоре [116]. [c.635]

Для проявления ферментативной активности АЛК-сннтетазе любого происхождения необходим кофермент пиридоксальфосфат. Спектроскопические данные [24] свидетельствуют о том, что при pH 5 или 8,5 фермент связывается с пиридоксальфосфатом в основном посредством образования основания Шиффа (11), поглощающего при 415 нм. В области pH 7,2, когда фермент проявляет каталитическую активность, спектроскопические данные (поглощение при 330 нм) согласуются с наличием аминоспирта (12) или какой-либо другой эквивалентной структуры. [c.638]

Для понима1 ИЯ оптической активности нуклеиновых кислог необходимо рассмотреть явление индуцированной оптической активности (ИОА). Симметричные, т. е. лишенные хиральности, молекулы красителей, будучи присоединены к а-спиральным полипептидам, обнаруживают АДОВ и КД в областях собственного поглощения. Этот эффект исчезает при денатурации комплекса а-спирали с красителем. Эффект объясняется взаимодействием молекулы красителя с пептидным остатком вблизи асимметричного центра. О том же свидетельствует ИОА просте-тических групп и коферментов. АДОВ и КД в области поглощения пиридоксальфосфата — кофермента аспартатаминотрансферазы-i( . 184) послужили источником информации о структуре активного центра этого фермента. На рис. 5.19 показаны кривые АДОВ дезоксигемоглобина, оксигемоглобина и карбоксигемоглобина в областях поглощения простетической группы гема, которая сама по себе симметрична (см. с. 50). Под влиянием хиральности биополимера возникает оптическая асимметрия электронной оболочки хромофора. В строгой теории ИОА необходимо рассмотрение колебаний атомных ядер, решение электронно-колебательной задачи. [c.157]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

Остановимся еще на одном примере — на структуре и функции аспартатаминотрансферазы (ААТ), детально изученной БраунщтейнЬм и его сотрудниками. Аминотрансферазы содержат кофермент — пиридоксальфосфат (ПАЛФ). Общая теория действия таких ферментов была построена Браунщтейном и [c.378]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Коферментом всех трансаминаз является пиридоксальфосфат, производное витамина Ве, в структуре которого наиболее важную роль играет альдегидная группа, обладающая способностью обратимо реагировать с аминокислотами, образуя шиффо- [c.132]

Поскольку аспартатаминотрансфераза состоит из двух субъединиц и несет, следовательно, два остатка пиридоксальфосфата, в реакции переаминирования субъединицы работают согласованно, со сдвигом по фазе в использовании энергии, необходимой для осуществления химических преобразований вследствие этого димерная структура фермента дает существенный выигрыш в осуществлении каталитического процесса. [c.127]

На примере одного из наиболее изученных ферментов этого класса — аспартаттрансаминазы —целесообразно рассмотреть комплекс данных по структуре и каталитической роли пиридоксальфосфата, по строению промежуточных фермент-субстратных комплексов и механизму протекающих реакций. Более подробные данные по механизму действия других пиридоксалевых ферментов и каталитической роли пиридоксальфосфата можно найти в обзорах [4, 12, 33—36] и материалах международных симпозиумов по пи-ридоксалевому катализу [37, 38.] [c.204]

В настоящее время еще ни для одного пиридоксалевого фермента полностью не установлена природа функциональных групп активного центра, их взаимное расположение, последовательность аминокислотных остатков важнейших участков белка и целый ряд других данных по структуре фермента. В связи с этим естественно думать, что реальный механизм ферментативного трансаминирования является гораздо более сложным. Совокупность свойсгтв белкового компонента и кофермента определяет возможность усиления на 6—7 порядков каталитической активности, заложенную в самом пиридоксальфосфате. [c.209]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология