Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Геном независимые домены

    Домен—это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи. Домены могут выполнять разные функции и подвергаться складыванию (свертыванию) в независимые компактные глобулярные структурные единицы, соединенные между собой гибкими участками внутри белковой молекулы. Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами. [c.63]


    ДОМЕН В ХРОМОСОМЕ. Может обозначать либо область, внутри которой суперспирализация происходит независимо от других участков, или область, включающую в себя экспрессируемый ген и обладающую повышенной чувствительностью к ДНКазе I. [c.521]

    Молекула целлюлазы обычно состоит из трех доменов каталитического, шарнирного, часто обогащенного остатками пролина, серина и треонина, и связывающего целлюлозу. Каталитический и связывающий домены функционируют независимо друг от друга. Такое разделение функций можно использовать, включив нуклеотидную последовательность связывающего целлюлозу домена в состав химерного гена, другая часть которого кодирует представляющий коммерческий интерес белок. Чтобы очистить полученный белок, его экстракт пропускают через колонку, набитую целлюлозой. С целлюлозой связывается только гибридный белок его элюируют и удаляют целлюлозный домен протео-лизом. Эта система сходна с иммуноаффинной хроматографией, но обходится дешевле. [c.300]

    Взаимосвязь иного типа существует между оператором Ок и промотором используемым при транскрипции гена с1. Сайт связывания РНК-полимеразы расположен рядом с оператором Ок 2. Это делает понятным, каким образом репрессор аутогенно регулирует свой собственный синтез. Если два димера связаны с операторами 0к1-0к2, димер, находящийся в операторе Ок2, взаимодействует с РНК-полимеразой, вероятно, посредством взаимодействий белок—белок. В отличие от взаимодействия между репрессорами этот эффект обеспечивается аминоконцевым доменом, который может стимулировать использование промотора Рм, даже находясь в состоянии независимого фрагмента. Эти и другие взаимодействия в Ок/Рк иллюстрированы на рис. 16.12. [c.216]

Рис. 10-24. Описание эксперимента, позволяющего выявить в составе белка-активатора а14 у дрожжей, независимые ДНК-связывающие и активирующие транскрипцию домены Функциональный белок-активатор может быть получен при соединении карбоксиконцевой части белка а14 и ДНК-связывающего домена бактериального белка-регулятора (белок 1ехА) методом слияния генов. Полученный таким образом бактериально-дрожжевой гибрид будет активировать транскрипцию дрожжевых генов, если перед этими генами встроить специфический сайт, необходимый для его связывания. А. Нормальная активация транскрипции белком а14. Б Химерный белок-регулятор для проявления своей активности нуждается в сайте ДНК, связывающем белок 1ехА. Аналогичные эксперименты продемонстрировали наличие отдельных доменов Рис. 10-24. <a href="/info/1537911">Описание эксперимента</a>, позволяющего выявить в составе <a href="/info/97757">белка-активатора</a> а14 у дрожжей, независимые ДНК-связывающие и <a href="/info/1435529">активирующие транскрипцию</a> домены <a href="/info/1534595">Функциональный белок</a>-активатор может быть получен при соединении карбоксиконцевой <a href="/info/168702">части белка</a> а14 и ДНК-связывающего домена <a href="/info/101207">бактериального белка</a>-регулятора (белок 1ехА) <a href="/info/1875829">методом слияния</a> генов. Полученный <a href="/info/461013">таким образом</a> <a href="/info/1869014">бактериально-дрожжевой</a> гибрид будет <a href="/info/1435529">активировать транскрипцию</a> <a href="/info/32907">дрожжевых генов</a>, если перед этими генами встроить <a href="/info/33360">специфический сайт</a>, необходимый для его связывания. А. <a href="/info/1407184">Нормальная активация</a> <a href="/info/199845">транскрипции белком</a> а14. Б <a href="/info/1549437">Химерный белок</a>-регулятор для проявления своей <a href="/info/1037440">активности нуждается</a> в сайте ДНК, связывающем белок 1ехА. Аналогичные эксперименты продемонстрировали наличие отдельных доменов

    Мутационные изменения в домене В носили множественный характер, но среди этих изменений были и такие, которые создавали условия для взаимодействия с комплексом А+чужеродный антигенный пептид. В качестве чужеродных пептидов могли выступать вирусы или измененные собственные антигены. В такой ситуации V-ген Т-клеточного рецептора (Vn p-ген) попадал под положительное давление отбора. Последующие множественные дупликации Угкр-гена и параллельные и независимые коггационные изме- [c.134]

    Остановлюсь на ряде высказанных в разное время гипотез. Прежде всего возникла идея, что сплайсинг с его способностью объединять разъединенные отрезки ДНК в один ген может играть важнейшую роль в эволюции, в частности в объединении разных генов в один и, следовательно, разных полипептидных цепей в одну. Тем самым сравнительно легко могут возникать новые гены. Эти представления находят подтверждение при сравнении экзон-интронной структуры некоторых генов и так называемой доменной структуры соответствующих им белков. Ряд белков состоит из нескольких доменов, т. е. блоков, разделенных структурно и функционально. Классическим примером является фермент ДНК-полимераза I. Хотя она и представлена одной непрерывной полипептидной цепочкой, но состоит фактически из двух разных ферментов собственно ДНК-полимеразы (синтезирующей ДНК) и эк-зонуклеазы (разрушающей ДНК с конца). Эти два домена образуют две независимые компактные частицы, связанные между собою коротким полипептидным мостиком. Послед- [c.48]

    Район талии у-иепей ие обнаруживает статистически значимой гомологии с доменами константного и вариабельного районов. Этот факт следует иметь в виду в связи с проблемой организации структурных генов для тяжелых цепей иммуноглобулинов (см. гл. 5). Уже на основании сведений, полученных при изучении первичной структуры, закономерно заключить, что район талии кодирует ген, имеющий иное филогенетическое происхождение, нежели гены, кодирующие Ун- и Сн-домены. Ген для района талии эволюционировал независимо от С-генов, и в ходе его эволюции сформировалось семейство сходных в структурном отношении генов, кодирующих соответствующие районы иммуноглобулинов различных классов (подклассов). Несомненное близкое структурное родство по крайней мере группы генов, кодирующих районы талии IgG человека различных подклассов, следует из того факта, что гомология по этому району достигает 70%. Подобие первичной структуры районов талии у IgG и IgA человека очевидно. Оба подкласса IgA содерлсат три полуцистиновых остатка и богаты пролином. Заметна дупликация небольших сегментов последовательности в IgA 1 Pro—Ser —Thr—Pro—Pro—Thr—Pro. [c.67]

    Аллотипические детерминанты Сц- и Са-районов контролируются аллельными генами двух независимых локусов каждый. В свете современных представлений об организации структурных генов для тяжелых цепей (см. гл. 5) это означает, что М- и п-маркеры и-цепи п - и 5-мар-керы а-цепи расположены в различных константных доменах соответствующих цепей, а их синтез контролируется различными сегментами С - и С -генов. Как и для [c.85]

    Связывание гормона нужно как для специфического и эффективного присоединения рецепторов к соответствующим HRE, так и для регуляции транскрипции генов. Необходимым условием связывания гормона с рецептором является целостность области Е, поскольку делеции, вставки или замены оснований в гене белка Е предотвращают связывание. Интересно, что способность рецептора связывать лиганд сохраняется и в отсутствие областей А/В, С и D, вероятно, потому, что Е может связывать лиганд независимо от остальной части молекулы белка. Об этой независимости области Е свидетельствуют также результаты опытов по ее замене у разных рецепторов, аналогичных опытам по замене доменов связывания ДНК (рис. 8.49). Так, если область Е рецептора эстрогенов заменить на область Е рецептора глюкокортикоидов, то химерный рецептор будет активировать транскрипцию экстроген-акцепторных генов в ответ на действие глюкокортикоидов, а не эстрогенов. [c.77]

    Доказанная в эксперименте возможность относительно независимого действия отдельных доменов мультифункционального белка привела в 1989 г. к созданию кассетного гена активатора тканевого плазминогена (АТП) человека. Данный белок формирует пять доменов с различными функциями. Ген АТП (двухцепочечный фрагмент длиной 1095 пн) был синтезирован химико-ферментативно таким образом, что все последовательности, кодирующие домены, оказались разделены участками гидролиза различными рестриктазами. Небольшие изменения, внесенные гфи этом в последовательность АТП, не меняли биологических свойств белка. Кассетная структура гена позволяет комбинировать в любом порядке, делетировать домены АТП и изучать свойства создаваемых вариантов, а также обеспечивает возможность экспрессии и изучения функций индивидуальных доменов АТП. Введение уникальных участков рестрикции в области гена, соответствующие фланкирующим домены участкам белка, позволяет заменять домены изучаемого белка на домены другого белка, т. е. конструировать новые белки с заданным набором функций. Рассмотренный подход применим, по-видимому, к большинству мультидоменных белков. [c.191]



Смотреть страницы где упоминается термин Геном независимые домены: [c.40]    [c.135]    [c.993]    [c.43]   
Гены (1987) -- [ c.348 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Домены



© 2025 chem21.info Реклама на сайте