Рецепторы связывающие гормоны

Стероидные гормоны-это небольшие гидрофобные молекулы, производные холестерола. Они солюбилизируются путем обратимого связывания со специальным белком-переносчиком, содержащимся в крови. Освободившись от переносчика, они диффундируют через плазматическую мембрану клетки-мишени и обратимо связываются в цитозоле со специфическими белками-рецепторами соответствующих гормонов. Связавшись с гормоном, рецепторный белок приобретает сродство к ДНК, что приводит к его накоплению в ядре клетки. В ядре гормон-рецепторный комплекс пржоединяется к хроматину и индуцирует транскрипцию небольшого числа генов. Продукты некоторых из этих генов могут в свою очередь активировать другие гены и вызвать задержанный вторичный ответ, усилив таким образом эффект гормона. Каждый стероидный гормон узнается своим особым рецепторным белком, но один и тот же рецептор регулирует разные наборы генов в разных клетках-мишенях. Отсюда следует, что хроматин в клетках каждого типа, вероятно, организован так, чтобы только нужные гены были доступны для регуляции гормон-рецепторным комплексом. [c.260]

Некоторые типы рецепторов стероидных гормонов изначально, в отсутствие гормона, находятся в цитозоле, а другие - в ядре. В обоих случаях присоединение гормона повышает сродство рецептора к ДНК, что позволяет рецептору прочно связываться с определенными нуклеотидными последовательностями в гене, который регулируется данным гормоном. Связывание гормон-рецепторпого комплекса со специфическими участками гена активирует (или иногда подавляет) транскрипцию данного гена. [c.350]

У многих рецепторов полипептидных гормонов были идентифицированы аминокислотные последовательности этих двух доменов. Используя аналоги гормона, несущие замену той или иной специфической аминокислоты, можно изменить его связывание и биологическую активность. Рецепторы стероидных гормонов тоже обладают по крайней мере двумя функциональными доменами один связывает гормон, другой связывается со специфической областью ДНК. В настоящее время для изучения этих рецепторов применяют метод рекомбинантных ДНК как показывает структурный анализ, домены, связывающиеся с ДНК, в высокой степени гомологичны. В конечном итоге сущность рецептора определяется этой двойной функцией связывания и сопряжения, причем [c.151]

Как уже отмечалось выше, гормоны служат химическими посредниками, переносящими соответствующую информацию (сигнал) от ЦНС к строго определенным и высокоспецифичным клеткам-мишеням соответствующих органов или тканей. Узнающими центрами клеток-мишеней, с которыми связывается гормон, являются высокоспецифичные рецепторы. Роль таких рецепторов, как правило, выполняют гликопротеины, специфичность которых обусловлена природой углеводного компонента. Рецепторы большинства гормонов (белковых и производных аминокислот) находятся в плазматической мембране клеток. [c.291]

Биохимические функции. В репродуктивных тканях андрогены отвечают за их дифференцировку и функционирование. Образовавшийся в семенниках тестостерон и его активный метаболит ДГТ проникают в клетки-мишени методом простой или облегченной диффузии и взаимодействуют с одним и тем же белковым рецептором. Образовавшиеся гормон-рецепторные комплексы перемещаются в ядро, связываются с хроматином и стимулируют процессы синтеза белка (гл. И). В репродуктивных органах эти процессы реализуются в половой дифференцировке, основные этапы которой представляют собой хромосомы—гонады—фенотип. Кроме того, андрогены стимулируют сперматогенез, половое созревание и по принципу обратной связи контролируют секрецию гонадотропинов. Помимо влияния на функционирование репродуктивной системы, андрогены участвуют в контроле клеточного метаболизма многих других тканей и органов. Независимо от типа ткани андрогены проявляют анаболические эффекты, связанные со стимуляцией процессов транскрипции и увеличения скорости синтеза белка. Более всего андрогенных клеток-мишеней находится в скелетных мышцах, причем под действием гормонов происходит резкое увеличение мышечных белков и наращивание мышечной массы. Стимуляция белок-синтетических процессов под действием андрогенов отмечена в почках, сердечной мышце, костной ткани. Андрогены образуются не только в семенниках, но и в яичниках. Их роль в организме женщин или самок животных заключается в формировании поведенческих реакций, а также в контроле за синтезом белка в репродуктивных органах. [c.161]

Рис. 13-14. Один из типов мутантных клеток с измененными рецепторами для стероидного гормона эти рецепторы связывают гормон, но не переходят затем в ядро.

Малые антигенные детерминанты связываются на ограниченном участке активного центра, комплементарном данной детерминанте. Большие детерминанты могут занимать практически всю область связывания. В этом случае можно выделить подцентры связывания отдельных частей антигенной детерминанты. Именно такое многоточечное взаимодействие активного центра антител с антигеном обеспечивает их уникальную специфичность и является весьма характерным для многих биологических систем, например фермента и субстрата, клеточных рецепторов и гормонов. Хорошей моделью подобного взаимодействия может служить соответствие между рукой и перчаткой или ключом и замком. [c.102]

Обладая высокой специфичностью действия, гормоны регулируют обмен веществ только в тканях-мишенях, которые имеют рецепторы для данного гормона (рис. 46). Рецепторы — это специфические белки в плазматической мембране клетки либо в цитозоле, с которыми связывается гормон и оказывает свое регуляторное влияние. В одной и той же клетке могут находиться несколько типов рецепторов для разных гормонов или даже для одного и того же гормона. Действуя через разные рецепторы, гормон может регулировать различные функции органа. Так, например, адреналин, действуя через а-адренергические рецепторы, вызывает сокращение, а через (3-адренергические рецепторы — расслабление крове- [c.130]

Действие большей части гормонов осуществляется по одному из двух механизмов. В одном случае гормон присоединяется к рецептору на клеточной мембране. Например, глюкагон, адреналин и АКТГ связываются на поверхности клеток и стимулируют синтез сАМР (гл. 5, разд. В, 5), что в свою очередь запускает процесс химической модификации белков. Вполне вероятно, что стимуляция синтеза простагланди-нов (гл. 12, разд. Е, 3) осуществляется именно таким образом. Второй механизм действия гормонов связан с их присоединением к цитоплазматическим рецепторам, что в конечном счете приводит к влиянию на про цесс транскрипции РНК. Стероидные гормоны, тироксин и гормон роста (соматотропин) относятся к числу соединений, которые действуют, по-видимому, именно таким образом. Рецепторы стероидных гормонов, локализованные в цитоплазме, прочно связывают поступающие в клетку стероиды [2]. После этапа активирования комплекс гормон — рецептор проникает в ядро, где связывается с определенными участками хроматина (связывающими местами), причем в последнем процессе, по-видимому, принимают участие некоторые негистоновые белки [3]. Химические основы указанных взаимодействий еще не выяснены. Можно лишь сказать, что в конечном итоге это приводит к инициированию транскрипции отдельных генов в клетках, чувствительных к гормонам [За]. [c.316]

Катехоламины действуют через два главных класса рецепторов а-адренергические и Р-адренергические. Каждый из них подразделяется на два подкласса соответственно а, и а,, Р, и Рз. Данная классификация основана на относительном порядке связывания с различными агонистами и антагонистами. Адреналин связывается (и активирует) как с а-, так и с Р-рецепторами, и поэтому его действие на ткань, содержащую рецепторы обоих классов, зависит от относительного сродства этих рецепторов к гормону. Норадреналин в физиологических концентрациях связывается главным образом с а-рецепторами. [c.225]

Множество онтогенетических и физиологических процессов у самых разных организмов - от грибов до человека- регулируется небольшим числом стероидных гормонов, синтезируемых из холестерола Будучи сравнительно небольшими (мол. масса около 300) гидрофобными молекулами, эти гормоны проходят через плазматическую мембрану путем простой диффузии. Оказавшись внутри клетки-мишени, стероидный гормон каждого типа прочно, но обратимо связывается со своим специфическим рецепторным белком. Присоединение гормона ведет к аллостерическому изменению конформации рецепторного белка (процесс, называемый активацией рецептора , что повышает сродство последнего к ДПК это позволяет рецептору связываться со специфическими генами в ядре и регулировать их транскрипцию. Аналогичным образом действуют гормоны щитовидной железы (тиреоидные гормоны), связываясь со своими рецепторами, которые очень сходны с рецепторами стероидов. [c.349]

Все рецепторы, будь то рецепторы стероидов или полипептидов, имеют по крайней мере два функционально разных домена (участка) первый домен (домен узнавания) связывает гормон, а второй генерирует сигнал, который сопрягает узнавание гормона с определенным внутриклеточным процессом. Связывание гормона рецептором основано на том, что конформация какого-то участка молекулы гормона комплементарна участку молекулы рецептора. Степень сходства, или соответствия, определяет прочность связывания, измеряемую величиной константы сродства (К). Если у природного гормона относительная К равна 1, то у других природных соедине- [c.151]

Иллюстрацией современных представлений о механизме действия стероидных гормонов может служить краткое описание того, как глюкокортикоиды влияют на транскрипцию ДНК вируса рака молочной железы мыши. Система этого онкогенного вируса удобна тем, что эффект стероида проявляется на ней быстро и сильно, а молекулярная биология вируса подробно изучена. Комплекс глюкокортикоидный гормон-рецептор связывается с высокой избирательностью и специфичностью с областью ДНК вируса—глюкокортикоидным регуляторным элементом, расположенным на несколько сотен пар оснований выше сайта инициации транскрипции. В состав глюкокортикоидного регуляторного элемента входят последовательности, очень сходные с консенсусной последовательностью АСА ) САС , обнаруженной в регуляторных элементах целого ряда генов, регулируемых глюкокортикоидами. Нагруженный рецептором глюкокортикоидный регуляторный элемент стимулирует инициацию транскрипции вируса рака молочной железы мыши и, кроме того, активирует гетерологичные промоторы. Этот цис-действующий элемент работает при перемещении от одной области к другой по ходу или против хода [c.217]

Основные эффекты эстрогенов и прогестинов обусловлены их способностью присоединяться к внутриклеточным рецепторам. Образующийся гормон-рецепторный комплекс связывается со специфическими участками хроматина или ДНК, что приводит к изменению скорости транскрипции специфических генов. Большинство данных по этому вопросу было получено при изучении механизма, с помощью которого эстрадиол и прогестерон стимулируют транскрипцию генов яичного белка птиц (в частности, генов овальбумина и кональбумина). Точный механизм гормональной активации транскрипции генов интенсивно изучается. [c.243]

Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента [c.368]

Ингибирование ферментов лежит в основе действия антибиотиков и других химиотерапевтических препаратов (см., например, дополнение 6-А). Однако многие лекарственные препараты взаимодействуют с рецепторами, расположенными на клеточной поверхности, которые не являются ферментами в обычном смысле этого слова. Согласно теории рецепторов, разработанной примерно в 1937 г., близкие по структуре лекарственные препараты часто оказывают аналогичное действие, поскольку связываются с одним и тем же рецептором. В нормальных условиях рецептор может связывать гормон, нейромедиатор или какой-либо метаболит, структурно близкий лекарственному препарату. С"вязывание с соответствующим рецептором препаратов одного класса, называемых в фармакологической литературе агонистами, вызывает в клетке ту же реакцию, что и связывание гормона. В то же время соединения с родственной структурой могут. действовать и как антагонисты связывание их с рецептором не вызывает должного ответа. Вза имоотношения агониста и антагониста часто носят конкурентный характер, подобный конкурентному ингибированию ферментов. [c.32]

Хроматографические методы, в которых разделение компонентов смеси основано на различии в размерах, форме или суммарном заряде молекул, часто недостаточно эффективны для разделения смесей белков. В таких случаях может оказаться полезной аффинная хроматография [48]. Успех метода зависит от того, удастся ли найти вещество, которое будет специфически взаимодействовать с подлежащим очистке белком. Для фермента таким веществом может быть конкурентный ингибитор катализируемой этим ферментом реакции, а для участвующего в гормональной регуляции белка-рецептора — соответствующий гормон. Это вещество связывают с подходящим нерастворимым гидрофильным носителем, и полученный материал используют при хроматографии как стационарную фазу. Вещества такого типа часто сами оказываются большими природными макромолекулами, и приемы, используемые для соединения их с носителями, сходны с методами приготовления иммобилизованных ферментов [см. разд. 27.4.2 (5)]. Реакции, с помощью которых белки, содержащие аминогруппы или фенольные группировки, могут быть связаны с носителем на основе сшитого полиакриламида, содержащего некоторое число гидразидных или 4-аминоанилидных остатков (схемы 30, 31 Б — остаток белка). Хорошие результаты получены в тех случаях, [c.322]

Гипоталамические гормоны непосредственно влияют на секрецию (точнее, освобождение) готовых гормонов и биосинтез этих гормонов de novo. Доказано, что цАМФ участвует в передаче гормонального сигнала. Показано существование в плазматических мембранах клеток гипофиза специфических аденогипофизарных рецепторов, с которыми связываются гормоны гипоталамуса, после чего через систему аденилатциклазы и мембранных комплексов Са —АТФ и Mg —АТФ освобождаются ионы Са и цАМФ последний действует как на освобождение, так и на синтез соответствующего гормона гипофиза путем активирования протеинкиназы (см. далее). [c.255]

Если постсинаптическая мембрана подвергается действию увеличенных концентраций ацетилхолина (и если одновременно блокируется ацетилхолинэстераза), то наблюдается медленное снижение постсинаптпчеокого ответа. По-видимому, мембрана становится менее чувствительной к агонистам. Это явление, называемое десенсибилизацией, наблюдается на всех трех уровнях организации в интактной ткани, в мембранных везикулах и в изолированном рецепторе. Ионный поток через мембрану ингибируется, но не потому, что рецепторы связывают агонисты слабее, а потому, что ионные каналы не открываются. Фармакологическая десенсибилизация наблюдается не только для ацетилхолинового рецептора, но и для многих других систем, например для рецепторов пептидных гормонов и р-адренэргиче-ских рецепторов. [c.263]

Рецептор инсулина — первый мембранный акцептор, который удалось солюбилизировать из мембран без потери им способности связывать гормон. Это было сделано в 1972 г. американским исследователем П. Куатреказасом. В настоящее время рецептор инсулина выделен из амых различных тканей млекопитающих. Рецептор из мембран печени состоит из двух типов полипептидных цепей — i-цепи с молекулярной массой 135 000 и Р-цепи (95 000). Формула рецептора инсулина — ( iP)2, все его цепи связаны дисульфидными мостиками. [c.249]

Получить прямое доказательство того, что активированные рецепторы стероидных гормонов связываются со специфическими генами, было очень трудно, и это удалось сделать лишь в 1983г., когда была разработана технология рекомбинантных ДНК. Она позволила клонировать гены, регулируемые стероидными гормонами, и получать в больших количествах специфические последовательности ДНК Необходимо было еще очистить рецепторные белки, что само по себе является весьма трудоемкой и длительной процедурой. Как только удалось получить рецепторы в очищенном виде, связывающие их последовательности ДНК были картированы in vitro методом футпринтинга (разд. 4.6.6), оказалось, что присоединение рецептора защищает от мягкого расщепления нуклеазами или химическими реагентами фуппу специфических нуклеотидных последовательностей ДНК. Если эти короткие узнаваемые последовательности из гена удалить, то стероидный гормон уже не будет активировать его транскрипцию. Более того, если короткий фрагмент ДНК, который содержит узнаваемую последовательность, слить с другим геном (репортером) и затем перенести в клетку, содержащую рецепторный белок, то соответствующий стероидный гормон будет активировать транскрипцию гена-репортера. Эти эксперименты показывают, что последовательности ДНК, узнаваемые in vitro активированными рецепторами стероидных гормонов, действительно опосредуют действие рецептора в клетке. Гены, чувствительные к стероидным гормонам, как правило, содержат несколько групп узнаваемых последовательностей, обычно расположенных выше (а иногда и ниже ) кодирующей области где-нибудь внутри гена (рис. 12-10). Ввиду значительной структурной гомологии между разнообразными репепторами лля стероидных гормонов близкое сходство распознаваемых ими последовательностей не вызывает удивления. [c.350]

Все водорастворимые сигнальные молекулы (в том числе нейромедиаторы, пептидные гормоны и факторы роста), как, впрочем, и некоторые жирорастворимые, присоединяются к снецифическим белковым рецепторам на поверхности клеток-мишеней. Поверхностные рецепторы связывают сигнальную молекулу (лиганд) с высоким сродством, и это внеклеточное событие порождает внутриклеточный сигнал, изменяющий поведение клетки. [c.353]

Следует обратить внимание на следующие особенности, которые могут иметь отношение к механизму действия других гормонов 1) рецепторы половых гормонов способны к перекрестному связыванию. Прогестерон, например, связывается с рецепторами андрогенов и, следовательно, является слабым андрогеном. Некоторые андрогены связываются с рецепторами эстрогенов и имитируют действие последних в матке 2) под действием эстрогенов повышается концентрация как эстрогеновых, так и про-гестероновых рецепторов 3) прогестерон, по-видимому, увеличивает скорость кругооборота своих рецепторов 4) так называемые слабые эстрогены, например эстриол, при частом введении ведут себя как сильные эстрогены. [c.243]

Водорастворимые сигнальные молекулы, в том числе все известные нейромедиаторы, пептидные гормоны и факторы роста, присоединяются к специфическим белковым рецепторам на поверхности клеток-мишеней. Поверхностные рецепторы связывают сигнальную молекулу (лиганд), проявляя большое сродство к ней, и это внеклеточное собьггие порождает внутриклеточный сигнал, изменяюший поведение клетки. Поскольку эти рецепторы являются нерастворимыми интегральными мембранными белками и составляют обычно менее 1% обшей массы белков плазматической мембраны, их трудно вьщелить и ИЗУЧИТЬ. [c.261]

Лимфоциты содержат на своей поверхности рецепторные белки, способные в качестве лигандов связывать антигены, иммуноглобулины, компоненты системы комплемента, медиаторы иммунного ответа, различные гормоны. Некоторые виды рецепторов лимфоцитов те же, что и у других клеток. Это относится не только к рецепторам для гормонов, имеющимся на клетках самых различных органов и тканей, но н F -рецепторам и рецепторам для комплемента. Так, F -рецепторы характерны для фагоцитов (макрофаги и полиморфноядерные лейкоциты), клеток паренхимы печени, трофобласгов плаценты. На многих типах клеток имеются рецепторы для комплемента (см. гл. 8). Однако только лимфоциты В- и Т-ряда синтезируют рецепторные белки, обеспечивающие специфическое связывание этими клетками антигенов. Поэтому основное внимание в этой главе будет уделено именно этому виду рецепторов. [c.191]

Можно было бы принять модель, согласно которой с цитокининовым рецептором связывается только адениновое ядро гормона, а роль Rn(6) сводится к изменению способа связывания аденинового ядра. Действительно, известно, что введение уже метильной группы в положение 6 аденина меняет способность образования водородных связей атомов N(1) и N(6)H аденина [12]. Однако факт существования зависимости цитокининовой активности от строения Rn(6), больших по размерам, чем метильная группа (см. табл. 1—3), а также факт наличия цитокининовой активности у 6-замещенных производных гипоксантина, 6-метилпурина и 6-мер-каптопуринов [13—15] говорит о том, что Rn(6) непосредственно связывается с рецептором. [c.123]

Палиндромный характер HRE предполагает, что рецепторы связываются с этим элементом в димерной форме. Димеризация рецепторов происходит при участии двух рецепторных доменов. Более сильное взаимодействие, возникаюшее после присоединения лиганда, осуществляется при участии последовательностей из области Е. В более слабых взаимодействиях участвуют последовательности цинкового пальца II. Очевидно, прочность и специфичность связывания рецептора в форме димера выше, чем в форме мономера. Механизм индуцированной гормоном димеризации неизвестен, но не исключено, что он является частью того же самого процесса, который позволяет рецептору, уже связанному с гормоном, присоединяться к своему HRE. И димеризация, и связывание HRE, вероятно, происходят после конформационного изменения рецептора, ин- [c.76]

Связывание гормона нужно как для специфического и эффективного присоединения рецепторов к соответствующим HRE, так и для регуляции транскрипции генов. Необходимым условием связывания гормона с рецептором является целостность области Е, поскольку делеции, вставки или замены оснований в гене белка Е предотвращают связывание. Интересно, что способность рецептора связывать лиганд сохраняется и в отсутствие областей А/В, С и D, вероятно, потому, что Е может связывать лиганд независимо от остальной части молекулы белка. Об этой независимости области Е свидетельствуют также результаты опытов по ее замене у разных рецепторов, аналогичных опытам по замене доменов связывания ДНК (рис. 8.49). Так, если область Е рецептора эстрогенов заменить на область Е рецептора глюкокортикоидов, то химерный рецептор будет активировать транскрипцию экстроген-акцепторных генов в ответ на действие глюкокортикоидов, а не эстрогенов. [c.77]

В результате связывания активированных гор-мон-рецепторных комплексов с соответствующими HRE осуществляется регуляция транскрипции, которая в зависимости от промотора, вероятно, состоит в активации или ингибировании инициации этого процесса. Один из подходов к изучению механизма активации или подавления транскрипции при связывании рецептора заключается в идентификации областей рецептора, ответственных за влияние на транскрипцию. В этом случае тоже применяли подход, основанный на внесении мутаций в кДНК, кодирующие рецепторы стероидов, гормонов щитовидной железы, вита.мина Dj и ретиноида, и на сопоставлении их с изменениями в регуляции транскрипции с участием соответствующих HRE. Предпосылкой регуляции транскрипции является связывание с ДНК комплекса рецептор-гормон, поэтому возникает вопрос какие именно структуры рецептора опосредуют регуляторный эффект Результаты исследований в целом свидетельствуют о том, что в регуляции участвуют многие области рецептора, причем наиболее важны области А/В и Е. Однако относительная значимость этих двух областей варьирует у разных рецепторов и среди разных промоторов, содержащих одинаковые HRE. Например, если область Е рецептора эстрогена удалена, то рецептор сохраняет способность связываться с ДНК, но не может нормально активировать транскрипцию с некоторых промоторов, чувствительных к эстрогенам. В то же время, несмотря на то, что делеции в областях Е некоторых рецепторов препятствуют связыванию с гормоном, не мешая при этом связыванию с ДНК, их влияние на активацию транскрипции носит разный характер в зависимости от промотора, а в ряде случаев и от клеток, в которых исследуется действие рецептора. Мутации в области А/В уменьшают эффективность активации транскрипции с участием связанного рецептора, но степень этого уменьшения зависит от рецептора и гена-мишени. Так, рецептор эстрогенов, целиком утративший область А/В, все еще связывается с эстро-ген-акцепторным элементом двух исследованных промоторов, но в одном случае эффективность активации транскрипции почти нормальная, а в другом активации вообще не происходит. [c.77]

Известны по крайней мере три типа цинковых пальцев. Они различаются числом и локализацией остатков цистеина и гистидина, координационно связанных с атомом цинка. Основное структурное свойство одного из типов цинковых пальцев (тип ТЕША) наличие петли, образующейся при координационном связывании атома цинка с парами остатков цистеина и гистидина, разделенных 12 аминокислотами (рис. 8.69). Цинковые пальцы второго типа характеризуются тем, что в координационном связывании участвует разное число остатков цистеина. Например, цинковый палец GAL4 содержит шесть цистеиновых остатков, из которых только четыре связаны с атомом цинка цинковые пальцы ДНК-связывающих доменов в рецепторах стероидных гормонов содержат четыре цистеина. У цинковых пальцев третьего типа в связывании с атомом цинка участвуют три остатка цистеина и один- гистидина. Но не исключено, что для образования цинкового пальца подходит любая комбинация остатков цистеина и гистидина. Вероятно, с этими остатками могут связываться и атомы других металлов, а когда имеется более четырех потенциаль- [c.130]

Гормоны, близкие по химической структуре, могут связываться с одним и тем же рецептором. Так, например, оба гормона задней доли гипофиза — антидиуретический гормон, регулирующий транспорт Na+ и воды в почках, и окситоцин, действующий на гладкие мышцы сосудов и матки, — являются октапептидами близкой структуры (см. раздел 2.1), различающимися между собой лишь двумя аминокислотными остатками (в 3-м и 8-м положениях пептидной цепи). При кон-цёнтрациях, в 10 раз превышающих физиологические, окситоцин может связываться, в мозговом слое почек с рецепторами антидиуретического гормона и тем самым препятствовать потере организмом Na+ и воды. В свою очередь, антидиуретический гормон при высоких концентрациях может активировать рецепторы окситоцина и таким образом влиять на секреторную активность молочной железы, на сократимость матки и просвет кровеносных сосудов. В организме животного концентрации этих гормонов таковы, что антидиуретический гормон может связываться только со своими рецепторами, регулируя работу почек и не влияя на матку и сосуды, а окситоцин контролирует работу гладкой мускулатуры, не вмешиваясь в процессы фильтрации, происходящие в почках. [c.111]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология