Секреция ферментов и белков

Подобная локальная реакция клеток происходит и при созревании плодов. В этом случае низкие концентрации этилена (одна часть на миллион) стимулируют в клетках-мишенях плода (например, апельсина или банана) секрецию ферментов, расщепляющих белок и ослабляющих сцепление между соседними клетками. Это приводит к размягчению, т. е. созреванию плода. [c.395]

Из аминокислот в клетке строятся белки. Используя меченые аминокислоты, можно проследить их включение в белки и передвижение по различным клеточным органеллам. Для этого образцы ткани гомогенизируют через разные промежутки времени после введения аминокислот, разделяют клеточные органеллы центрифугированием (рис. 5.9) и определяют, в каких органеллах наблюдается наивысшая радиоактивность. После концентрирования в аппарате Гольджи белок в пузырьках Гольджи транспортируется к плазматической мембране. Конечным этапом является секреция неактивного фермента посредством процесса, обратного пиноцитозу. Пищеварительные ферменты. [c.197]

Холецистокинин (ХЦК) Слизистая двенадцатиперстной кишки Жидкая пища и белок в двенадцатиперстной кишке Поджелудочная железа Желчный пузырь Увеличение секреции панкреатического сока, обогащенного ферментами Сокращение желчного пузыря для высвобождения желчи [c.321]

Гетеротрофные микроорганизмы выделяют в среду гидролитические ферменты — протеазу, целлюлазу, амилазу. Функция этих ферментов очевидна она состоит в том, чтобы превращать нерастворимые вещества в доступные субстраты, используемые для роста. Подобного рода гидролитические ферменты выделяют в эндосперм щиток и клетки алейронового слоя прорастающих семян. Вследствие этого крахмал, белок и РНК эндосперма становятся доступны растущему зародышу. У насекомоядных растений имеются особые секреторные клетки, которые продуцируют ферменты, необходимые для переваривания добычи. Хотя ни в одном из указанных случаев механизм секреции не изучен, смысл секреции ферментов высокоспециализированными клетками очевиден. [c.18]

Согласно сигнальной гипотезе Блобеля (цит. по Безбородову, Астапович, 1984), секретируемый белок несет в себе сигнал в виде определенной аминокислотной последовательности, по которому он распознается мембранами, происходит локальное ослабление связи между мембранными белками, в результате чего в мембране образуется туннель. Последний не является постоянной структурой, после прохождения белка он исчезает. Образование туннеля совпадает по времени с трансляцией, и процесс синтеза II секреции фермента оказывается скоординированным. [c.69]

Осн. ф-ция К.-активация мн. ферментов аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфо-рилаз и легких цепей миозина (киназы-ферменты, катализирующие перенос фосфорильной группы с АТФ на субстрат), Са -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы Aj и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфат-зависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. [c.293]

Внутриклеточные компартменты, общие для всех эукариотических клеток, показаны на рис. 8-1. Ддро содержит основную часть генома и является главным местом синтеза ДНК и РНК. Окружающая ядро цитоплазма состоит из цитозоля и расположенных в нем цитоплазматических органелл. Объем цитозоля составляет чуть больше половины от общего объема клетки. Именно в нем синтезируется белок и протекает большинство реакций так называемого промежуточного обмена - т. е. реакций, в которых одни малые молекулы разрушаются, а другие образуются, обеспечивая необходимые строительные блоки для синтеза макромолекул. Около половины всех мембран клетки ограничивают похожие на лабиринт полости эидоплазматического ретикулума (ЭР). На обращенной к цитозолю стороне ЭР находится множество рибосом. Эти рибосомы заняты синтезом интегральных мембранных белков и растворимых белков, предназначенных для секреции или для других органелл. В ЭР также синтезируются липиды для всей остальной клетки. Аппарат Гольджи состоит из правильных стопок уплощенных мембранных мешочков, называемых цистернами Гольджи он получает из ЭР белки и липиды и отправляет эти молекулы в различные пункты внутри клетки, попутно подвергая их ковалентным модификациям. Митохондрии и хлоропласти растительных клеток производят большую часть АТР. используемого в реакциях биосинтеза, требующих поступления свободной энергии. Лизосомы содержат пищеварительные ферменты, которые разрушают отработанные органеллы, а также частицы и молекулы, поглощенные клеткой извне путем эндоцитоза. На пути к лизосомам поглощенные молекулы и частицы должны пройти серию органелл, называемых эндосомами. Наконец, пероксисомы ( известные также [c.6]

Стимулирующие Gs-белки взаимодействуют со стимулирующими рецепторами G-белков (Rs), а ингибирующие Gi-белки — с ингибирующими рецепторами (Ri). Связывание внешней сигнальной молекулы с рецептором индуцирует конформационные изменения последнего, которые передаются на G-белки. В ответ на это G-белок приобретает способность присоединять GTP и воздействовать на функциональную активность аденилатцик-лазы (т.е. усилительного фермента). Gs-белок активирует аденилатциклазу, а Gi-белок ингибирует ее (см. табл. 9). Активность комплекса Gs-GTP подавляется в результате гидролиза GTP до GDP, катализируемого гуанозинтрифосфатазой. Ингибирование этого фермента холерным токсином приводит к увеличению времени жизни комплекса G-белок — GTP. Клетка начинает вырабатывать сАМР независимо от действия внешнего сигнала. В клетках кишечника сАМР вызывает сильную секрецию жидкости, что приводит к тяжелой диарее, которой страдают больные холерой. [c.72]

Наконец, образование зрелых белков из их предшественников (процессинг белков) связано с деятельностью высокоспецифичных протеиназ. Среди них важное значение имеет лидерная (сигнальная) пептидаза, которая отщепляет сигнальный пептид (или препептид), содержащий 15—30 аминокислотных остатков, от аминоконцевого участка секретируемых (экспортируемых) белков. Присутствие сигнального пептида необходимо для осуществления секреции этих белков. Вместе с тем удаление пре-пептида нужно для того, чтобы белок мог принять правильную конформацию и соединиться с определенными структурами или проявить свою функцию. Например, предшественник -лакта-мазы (фермента, расщепляющего пенициллин и некоторые его производные), кодируемый плазмидой pBR322, приобретает активность только после отщепления лидерного пептида. Иногда, правда, секретируемые белки, сохранившие препептид, обнаруживают почти нормальную биологическую функцию. [c.56]

Синтез протеиназ в виде зимогенов имеет существенное значение по двум причинам. Во-первых, наличие этого механизма предотвращает расщепление других белков поджелудочной железы во-вторых, исключается возможность переваривания одного фермента другим внутри гранул, до того как эти ферменты начнут секретироваться. Образование специфических гранул облегчает регуляцию секреции и делает невозможной активацию зимогенов другими протеиназами, находящимися в клетках вне гранул. С панкреатическим соком секретируется также белок, являющийся специфическим ингибитором трипсина [1, 18]. На его долю приходится только 2% белка панкреатического сока, что значительно меньше содержания трипсиногена [19]. Функция данного ингибитора, вероятно, состоит в том, чтобы не допустить автокаталитическую активацию трипсиногена следовыми количествами трипсина, которые могут образоваться в гранулах благодаря этому активация зимогенов происходит только тогда, когда они встречаются с энтеропептидазой. [c.40]

Кальмодулин (КМ) - наиболее известный и наиболее распространенный СаСБ во многих эукариотических клетках. Кальмодулин в животных и растительных тканях был открыт в 1970 г. двумя независимыми группами исследователей как белок, активирующий фосфодиэстеразу циклических 3, 5 -нуклеотидов. Впоследствии была показана роль этого белка во многих других ферментативных процессах. Действуя на ряд ферментов (протеинкиназы, АТФазы, фосфодиэстеразы и т. д.), он регулирует такие важнейшие клеточные процессы, как деление, рост, секреция I ормонов, а также обусловливает форму клеток. Изучено распределение кальмодулина в субклеточных структурах он обнаружен в митохондриях (5-9 %), хлоропластах (1-2 %), микросомах (< 1 %) и даже клеточных стенках, 90 % его находится в цитозоле от общего КМ - это по-лифункциональный белок. Концентрация КМ в клетках растений состав-ляет Ю -Ю М. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология