также Гликофорин

Если бы все углеводные остатки гликофорина оказались равномерно распределенными на поверхности клетки, то они могли бы покрыть около 75 ее поверхности, образовав редкую сетку. В действительности же они распределены, ло-видимому, неравномерно и образуют выступающие из мембраны локальные скопления. Было показано, что углеводные выступы являются носителями антигенов групп крови М -типа (разд. В 1) и ряда других иммунологических детерминант. Они служат также рецепторами для вирусов гриппа и местами присоединения растительных агглютининов (разд В.З). [c.353]

Другие группы эритроцитарных антигенов определяют специфичность типа MN. В этом случае антигены также представлены, по-видимому, олигосахаридами, связанными с остатками серина, треонина и аспарагина молекул гликофорина (рис. 5-2). Два идентифицированных антигена имеют следующее строение [86] [c.377]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

Рис. 12-20. Молекула гликофорина в мембране Эритроцита. Выступающие из мембраны разветвленные углеводные цепи несут специфические участки, определяющие группу крови, а также участки, ответственные за связывание некоторых вирусов.

Гликофорин - первый мембранный белок, для которого была определена аминокислотная последовательность. Этот трансмембранный гликопротеин содержит 131 аминокислотный остаток и около 100 остатков сахара его молекулярная масса равна 30 кДа [241]. Из рис. 1.6 видно, что большая часть полипептидной цепи гликофорина находится на наружной поверхности мембраны, где локализован гидрофильный N-концевой фрагмент. С-Концевой участок цепи, также составленный преимущественно из гидрофильных остатков, погружен в цитоплазму, а гидрофобный фрагмент в форме единичной а-спирали из 20 аминокислотных остатков пронизывает неполярный липидный бислой. [c.58]

К числу наиболее полно изученных мембранных гликопротеинов относится гликофорин, присутствующий в мембране эритроцитов (разд. 12.13). Гликофорин содержит около 50% углеводов в форме длинной полисахаридной цепи, ковалентно присоединенной к одному из концов полипептидной цепи. Полисахаридная цепь выступает наружу с внешней стороны клеточной мембраны, тогда как полипептидная цепь погружена внутрь мембраны. К мембранным гликопротеинам относится также фибронектин (от латинских слов fibra -волокно и ne ter -связывать, присоединять). [c.319]

Специфичность лектинов, а также их важное практическое значение проявляются в том, что они способны различать эритроциты трех типов-А, В и О-по структуре олигосахаридных групп гликофорина. Лектин из фасоли лима вызывает агглютинацию только эритроцитов [c.348]

Функции ряда белков установлены. Наибольшая фракция — полоса 3 — представлена интегральным белком гликопротеином с молекулярной массой 90 кДа, который взаимодействует с мембраной и одновременно обеспечивает транспорт ионов через бислой, а также связывание ряда цитоплазматических ферментов. Белок полосы 3 через анкерин (полоса 2,1) взаимодействует со спект-рином — основным белком цитоскелета, составляющим двумерную сеть, к которой прикрепляется актин. При электрофорезе актин выявляется в полосе 5. Белки полос 8, 9 и 10 относятся к семейству гликофоринов (см. рис. 23). [c.56]

Гликофорин из мембраны эритроцитов человека с молекулярной массой ЗЮООД (131 аминокислотный остаток) также имеет трансмембранную локализацию Ы-концевой участок его обращен к окружающей среде, а С-концевой — внутрь клетки. Этот белок с 23 аминокислотными остатками С-концевого участка (с 12-го по 34-й остаток) локализован во внутренней части мембраны и взаимодействует с фосфолипидами. [c.30]

А. Отсутствие окраски на сиаловую кислоту после обработки сиалидазой указывает на то, что этот углевод экспонирован на поверхности. Он присоединен к гликофорину, следовательно, гликофорин также выступает на наружную поверхность. Этот вывод подтверждается результатами гидролиза полипептидной цепи про-назой, в результате которого окрашивания реактивом Шиффа не происходит. Результаты обработки проназой показывают, что и белок полосы 3 также выступает на поверхность клетки. В этом случае появление новой белковой полосы с молекулярной массой около 70000 дальтон позволяет сказать, что фрагмент белка полосы 3 с молекулярной массой около 30000 дальтон экспонирован на поверхности. Ни в том, ни в другом случае ферментативного гидролиза обе полосы спектрина не были затронуты, что свидетельствует об отсутствии спектрина на наружной поверхности мембраны. [c.316]

Несмотря на некоторые успехи в солюбилизации и исследовании клеточных рецепторов [117, 162], об их структуре и функции в клетке известно немного. Ряд пикорнавирусов вызывает агглютинацию эритроцитов, которые являются богатым источником плазматических мембран. Рецепторы эритроцитов частично охарактеризованы для вирусов Коксаки ВЗ и ЕСНО-7 [244], а также для вируса ЕМС в последнем случае рецептор сходен с гликофорином А [31] — главным сиалогликопротеином, пронизывающим мембрану и ответственным за групповые антигены крови системы МЫ. Но, поскольку эритроциты не играют какой-либо явной роли в патогенезе вирусных инфекций, взаимоотношения этих рецепторов гемагглютинина с эклиптирующими рецепторами чувствительных клеток пока не ясны. [c.219]

Этот белок составляет полосу РА8-1. Исследования с применением протеолиза, химической модификации, а также электронной микроскопии показали, что гликофорин А состоит из трех доменов 1) N-концевой области, содержащей все углеводные единицы и локализованной на наружной стороне мембраны 2) гидрофобного срединного участка, погруженного в углеводный слой мембраны, и 3) С-концевой области, содержащей много полярных и ионизированных боковых цепей и расположенной на внутренней стороне эритроцитарной мембраны (рис. 10,24). Несмотря на большое количество данных о структуре глико-форина, функция его остается неизвестной. [c.214]

Мембраны асимметричны как по структуре, так и по функциям об этом свидетельствуют примеры ориентации гликофорина и анионного канала, а также-более общий случай - локализация углеводов на наружной поверхности мембран. Наружная и внутренняя поверхности всех известных биологических мембран различаются по составу и ферментативной активности. Яркой иллюстрацией этого положения может служить насос, регулирующий концентрации N3 и К в клетках. Эта транспортная система имеется в плазматических мембранах почти всех клеток высших организмов. Na -K -нa o ориентирован в плазматической мембране таким образом, что выводит Ка из клетки и насасывает в клетку (рис. 10.29). Для работы насоса требуется также АТР, который должен находиться на внутренней стороне мембраны. Специфический ингибитор насоса уабаин эффективен [c.219]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология