Лайнуивера эр ка график

Рис. 18. Неконкурентное- ингибирование (график Лайнуивера — Берка)

Рис. 9. Графики Михаэлиса-Ментен (а) и Лайнуивера-Берка (б) для определения и

Рис. 17. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата — график Лайнуивера — Берка

Рис. 29. График Лайнуивера— Бэрка. Определение величины константы Михаэлиса и максимальной скорости реакции [Кт и V)

Рис. 3-4. График Лайнуивера — Берка для конкурентного ингибирования чужеродной частицей I при [I], < [Ч2 < [Ч3.

Рис. 64. График в координатах Лайнуивера-Берка для реакции двух конкурирующих субстратов (5а-андростан-3-16-диона и 5а-ан-дростан-З-она) с одним ферментом — кортизонредуктазой. Отношение концентрации второго субстрата к первому равно (а) — 0 (б) —10 (б)—30

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Рис. 3-6. График Лайнуивера — Берка для неконкурентного ингибирования продуктом при [А,]д, < [А,1 2 < [А,]оз.

Полученное уравнение Лайнуивера-Берка позволяет получить на графике прямую, которая отсекает отрезки, равные обратным величинам и Кш. (см. рис. 9). [c.33]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 39) видно, что ингибирование ферментативной активности имеет неконкурентный характер, и прямая в координатах (уо/ ь [I]) указывает на полный неконкурентный тпп ингибирования (рис. 40). Для определения величины К1 можно использовать или координат ты Vй Vl, [I]), прямая линия в которых имеет тангенс угла наклона, равный 1//С1 (рис. 40) или координаты Диксона (рис. 41). [c.100]

В случае смешанных типов ингибирования или активации графики в координатах Лайнуивера-Берка имеют вид пучка прямых, соответствующих различным концентрациям эффектора и пересекающихся в общей точке в правом верхнем, левом верхнем или левом нижнем квадранте (в зависимости от числовых значений а и р и соотношения между ними). Координаты точки пересечения во всех случаях являются следующими [4] [c.82]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 42) очевидно, что н-бутанол ингибирует ферментативную реакцию по [c.102]

Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 48) видно, что влияние катионов g + на ферментативную реакцию [c.106]

Ответ Й2=0,572 сек-, Л з МО-з М (A=5,б 10-з М р=18. 5-18 Из графика в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 49) видно, что активатор увеличивает в одинаковой степени значения кат и /Ст(каж), ЧТО соответствует случаю бесконкурентной активации (а = р> 1, см. схему 5.13 и выражение 5.14), Таким образом, данная ферментативная реакция описывается схемой [c.106]

Рис. 3-5. График Лайнуивера — Берка для конкурентного ингибирования продуктом при [AJo, < [Aj]q2 < [AJ03.

Тогда в так называемых координатах Лайнуивера—Берка зависимость /у от 1/[А1] получается в виде прямой с угловым коэффициентом, равным 1/(А 2АГ [С]о[Л2]о)- Пересечение прямой с ординатой и абсциссой соответствует величинам 1/(А 2[С]о[А2]о) иЛГ Естественно, графики любой зависимости от 1/[А1]о по данным нескольких экспериментов и зависимости /v от 1/[А1] по данным одного эксперимента будут совпадать друг с другом. Этот результат служит подтверждением отсутствия ингибирования катализатора продуктом. [c.67]

Рис. 3-7. график Лайнуивера — Берка для перекрестного ингибирования продуктами при и [А,]д, < [Л,]о2 < [А,1 3. [c.71]

Рис. 6.11. График Лайнуивера—Бэрка для идентафикации различных типов ингибирования а — конкурентное ингибирование б — неконкурентное ингибирование

Рис. 4-17. а — график Лайнуивера — Берка б — график /v—[A]. [c.111]

Из выражений (6.33) и (6.34) видно, что положение точки, в которой происходит пересечение пучка прямых, соответствук)щих зависимости 1/у от 1/[8]о при различных концентрациях эффектора, определяется лишь значениями констант а и Р и не зависит от величины Кэ (схема 6.14). Таким образом, вид графика в координатах Лайнуивера — Бёрка может быть использован для определения типа влияния эффектора на ферментативную реакцию и для оценки интервалов значений а и Р (более подробно см. в [61). [c.224]

Рис. 85. Графика координатах Лайнуивера — Бёрка для реакции Двух конкурирующих субстратов (5а-ан-дростан-3,16-дион и 5а-андростан-3-он) с одним ферментом— кортизон-редуктазой (схема 6.55) [41], если отношение концентраций второго субстрата к первому равно

В графическом варианте метод Лайнуивера и Бэрка называют еще мето-/10М двойных обратных величин (рис. 6.6). При построении графика на оси абсцисс откладывают величину, равную 1/[8], а на оси ординат — 1/ тах- [c.75]

Рис 35 График Лайнуивера—Бэрка для конкурентного (А) и неконкурентного (Б) [c.213]

На графике Лайнуивера—Бэрка точка пересечения с осью ординат дает величину 1/1/р (Ур — величина V. наблюдаемая в присутствии ингибитора). [c.213]

Рис. 4.14. График Лайнуивера-Бэрка.

Рис. 6.12. График Лайнуивера—Бэрка для определения в реакциях липолиза крупно- и мелкодисперсных эмульсий темные кружки — крупнодисперсные эмульсии, светлые — мелкодисперсные обе реакции имеют примерно одинако-, но различные

Следовательно, зависимость 1/У от l/[S]o должна выражаться прямой с наклоном /(/Умакс. причем на оси 1 V отсекается отрезок 1 /Умакс. таким образом, из наклона прямой и отрезка, отсекаемого ею на оси ординат, могут быть определены Кмакс и К. На рис. 14 представлен пример подобного определения. В настоя-п ее время такие графики известны как кривые Лайнуивера—Бэрка [c.117]

К сожалению, невозможно сказать, даст ли график линейной зависимости скоростей реакций в стационарном состоянии (либо по Лайнуиверу—Бэрку, либо по Идаю) значение К или /Сщ. Интересно вычислить Км при различных температурах и таким образом установить соотношение между стабильностью комплекса, его реакционной способностью, выраженными соответственно через Км и кз, с одной стороны, и его химическим составом и строением — с другой. Как ни парадоксально, эти сведения можно получить для некоторых бимолекулярных реакций на основании метода стационарных состояний (в действительности определить ki и kz, а также кз), несмотря на то что кинетика этих реакций сложнее, чем рассмотренная здесь это оказывается возможным потому, что второй субстрат допускает изменение еш,е одного фактора, влияющего на скорость, и, следовательно, дает возможность вывести иное уравнение, связывающее константы другим способом. В некоторых реакциях каталазы и пероксидазы удавалось проследить [20] за ростом концентрации комплекса фермент — субстрат на ранних стадиях реакции при использовании методики быстрого смешивания и при спектрофотометрическом измерении концентрации комплекса. Таким способом могут быть определены ki и kz- [c.120]

Следовательно, все прямые линии на графике, построенном по Лайнуиверу—Бэрку, будут проходить через одну и ту же точку на оси 1/1/, но их наклон будет увеличиваться, по мере того как возрастает концентрация ингибитора [1]о. По зависимости наклона прямых от соответствующих величин [1]о можно определить Кт-Аналогичным образом все прямые линии на графике по Идаю проходят через одну и ту же точку, Ут = Умакс. и наклон этих прямых—/С 1 + ([1]о//(1) будет также изменяться с [Но, так что и из них может быть определена Кх- Схематически эти графические зависимости представлены на рис. 16. [c.123]

Сравнение с уравнением для V в отсутствие ингибитора показывает, что влияние неконкурентного ингибитора проявляется в уменьшении скорости распада комплекса в 1/(1 + [I]o/Ki) раз, так что максимальная скорость Уь кс (когда [SJo возрастает) зависит от концентрации ингибитора [IJo- К можно определить из зависимости изменения максимальных скоростей, Vi,макс от [1]о, причем эти скорости определяют, как обычно, либо из графиков Лайнуивера—Бэрка или Идая, либо из кривых Диксона, как это показано на рис. 16. [c.124]

Ингибирование субстратом обнаруживается на графике Лайнуивера—Бэрка по следующему признаку, по мере того как l/[S)o [c.124]

Как было показано [52, 53], это сравнительно простое уравнение применимо для некоторых дегидразных систем. На основании этого уравнения можно предсказать, что максимальная скорость достигается тогда, когда увеличивают [S]q, поддерживая [Т]о постоянной, а другая максимальная скорость достигается при увеличении [Т]о и постоянной [S]q. При помощи соответствующих графиков Лайнуивера — Бэрка могут быть определены отдельные константы михаэлисовского типа К и Кт, их также можно определить без предположения [54], что Кт=Кт. [c.130]

Кинетические параметры были рассчитаны с использованием лииейной регрессии из графиков Лайнуивера — Берка для данных, полученных при соответствующих оптимумах pH и для концентраций эфира от 0,0025 до 0,025 моль/л. Ионная сила раствора доводилась добавлением КС1. [c.429]

Таким образом, график зависимосоти 1/ix от 1/s (т. е. график Лайнуивера — Бэрка) является прямой и пересекает ось абсцисс в точке —l/Ks> а ось ординат — в точке Данных о значениях константы насыщения Ks очень немного. Для углеродных энергетических субстратов и для минеральных питательных веществ значение Ks обычно составляют М, а для кислорода 10 —10 М. [c.407]

Таким образом, график Лайнуивера—Берка представляет собой прямую, наклон которой соответствует (1 + 1[1]))/( 2[ 1о[А21о) прямая пересекает ординату в точке (1 -Ь А 2[1])/(А 2[С]о[А2]о), а абсциссу в точке -Ь А 2[1]))/(1 + А 1 ]). Все прямые, отвечающие разным концентрациям ингибитора, должны пересекаться в одной точке, лежащей либо в третьем, либо в четвертом квадранте в зависимости от отношения К2/К1. В частном случае, когда константы К равны, точка пересечения находится на абсциссе, отсекая отрезок, равный . [c.70]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология