Антигенсвязывающие центры антител

Антигенсвязывающий центр антитела [c.150]

Особую роль в построении антигенсвязывающего центра антител играет третий гипервариабельный участок Н-цепей, длина которого в различных исследованных белках колеблется от 1 до 20 остатков. Длина этого участка и контактирующего с ним первичного гипервариабельного участка L-цепи во многом определяют размеры активных центров антител. [c.101]

Согласно рентгеноструктурным исследованиям комплексов РаЬ-фрагментов с антигенами связывание антигена происходит в доступной растворителю щели активного центра, образованной вариабельными доменами в N-концевой части легкой и тяжелой цепей. Длина щели антител варьирует от 0,4 до 3,4 нм, а средние размеры области связывания для полимерных антигенов различной природы (углеводы, полипептиды, полинуклеотиды) составляют [(2,5—3,6) (10—17) (0,6—0,7)] нм. С антигеном частично контактируют гипервариабельные участки Н- и L-цепей, расположенные в местах изгибов полипептидной цепи, а также некоторые из аминокислотных остатков, более глубоких внутренних областей цепи (рис. 6). Особую роль в построении антигенсвязывающего центра антител играет третий гипервариабель-ный участок Н-цепи, включающий от I до 20 а. о. Длина этого участка и контактирующего с ним первого гипервариабельного участка L-цепи во многом определяют размеры активных центров антител. [c.28]

В антигенсвязывающем центре антител расположена сульфгид-рильная группа, модификация которой приводит к потере иммуноглобулином способности связывания с менадионом, но никак не сказывается на эффективности взаимодействия с ДНФ. Антигенсвязывающие свойства белка меняются после его частичной де-натур ации в растворе гуанидингидрохлорида и последующей рена-турации. С использованием флуоресцентных зондов было определено расстояние между подцентрами связывания менадиона и ДНФ, составившее 1,2—1,4 нм. Этот результат был подтвержден в экспериментах по сорбции IgA на носителях, содержащих связанные через ножки различной длины ДНФ и менадион. [c.30]

Исключительная физиологическая значимость полицентровой организации антигенсвязывающего центра антител определяется, по-видимому, следующими причинами. Во-первых, взаимодействие больших антигенных детерминант одновременно с несколькими подцентрами резко повышает прочность связывания. Так, энергия связывания KiOH с IgG (NEW) (29 кДж/моль) почти на 12,5 кДж/моль превышает- энергию связывания менадиона, что обусловлено наличием в молекуле KiOH дополнительного фитильного остатка. Во-вторых, если бы, молекула антитела обладала бы только ойной антигенной специфичностью, то благодаря чрезвы- [c.31]

Иммобилизованные антитела инкубируют с раствором, содержащим определяемый антиген. После отмывки к носителю добавляют меченный ферментом антиген, который взаимодействует со свободными антигенсвязывающими центрами антител. [c.95]

В очень редких случаях может наблюдаться перекрестная реактивность моноклональных антител по отношению к неродственным антигенам. Это связано со сходным пространственным распределением зарядов, полярности и гидрофобности на отдельных участках таких молекул. Подобная ситуация реализуется, например, при взаимодействии эндорфинов и алкалоидов с одними и теми же клеточными рецепторами. Однако по отношению к моноклональным антителам перекрестная реактивность подобного рода наблюдается крайне редко. Размеры структур, распознаваемых моноклональными антителами, меньше, и распознаются они точнее, чем структуры, распознаваемые смесью поликлональных антител. Учитывая то, что антигенсвязывающий центр антител имеет полицентровую структуру, необходимо помнить, что направленность моноклональных антител к одному эпитопу и высокая специфичность не исключает возможности их перекрестной реактивности с эпитопами схожей химической структуры, хотя при этом обычно наблюдается различие констант связывания. [c.170]

Третий тип детерминант локализован в участках, строением которых различаются изотипы IgM, IgG, IgA, IgD, IgE. Наконец, четвертый тип антигенных детерминант на поверхности молекулы Ig отражает разнообразие структуры вариабельного домена. Даже у одного индивида в пределах одного изотипа всегда существует много вариантов вариабельного домена. Эти детерминанты называются идиотипи-ческими, их разнообразие почти так же велико, как разнообразие антигенсвязывающих центров антител. [c.100]

Идиотипические различия Существован ие разн ых идиотипов антител обусловлено различиями в аминокислотной последовательности вариабельных доменов, и особенно их гипервариабельных участков. Эти же области определяют специфичность антигенсвязывающего центра антител. Индивидуальные (частные) идиотипы антител [c.105]

Конформации антигенсвязывающего центра антитела и антигена-мишени комплементарны [c.150]

Соответствие конформации антигенсвязывающего центра антитела конформации антигенной детерминанты благоприятствует возникновению сил межмолекулярного притяжения и одновременно в большой степени препятствует возникновению сил отталкивания. При неполном соответствии конформаций, напротив, силы отталкивания преобладают. Если электронные оболочки эпитопов и паратопов перекрываются, возникают значительные силы отталкивания, превышающие любые слабые силы притяжения. [c.151]

Один и тот же антигенсвязывающий центр способен соединяться с несколькими разными антигенными детерминантами. Например, в антигенсвязывающем центре антител 460 имеются две ниши, расположенные на расстоянии 1,2-1,4 нм, одна из которых связывает менадионовую (витамин К3), а другая - динитро-фенильную (ДНФ) гаптенную группу. Это связывание происходит конкурентно, т. е. связывание одного гаптена исключает последующее связывание другого. Антигенсвязывающие центры, способные взаимодействовать с несколькими антигенными детерминантами, названы полифункциональными. [c.156]

В реакциях взаимодействия фермента с субстратом константа равновесия (К) неизменна при различных концентрациях субстрата. При связывании же антител с гомологичным антигеном дело обстоит иначе — популяция поликлональных антител гетерогенна по этой константе, т. е. по величине аффинности. Ранее предполагалось, что в любой антисыворотке количественное распределение антител по аффинности имеет характер нормального (Гауссова) распределения. Как геперь установлено, это предположение было ошибочным. Графический анализ данных по аффинности для реакции между антисывороткой и антигеном показывает, что распределение антител по аффинности не соответствует нормальному (рис. 9.16). Однако среднюю аффинность популяции антител в данной антисыворотке (Кд) можно определить с хорошим приближением как величину, обратную такой концентрации свободного антигена, которая необходима для насыщения половины всех антигенсвязывающих центров антител = 1/[Аг , д5 ]. [c.157]

Цитотоксические Т-кпетки. Т-лимфоциты, способные лизировать инфицированные вирусом клетки-мишени, экспрессирующие антигенные пептиды в комплексе с молекулами МНС класса I. Шарнирный участок. Область молекулы тяжелых цепей иммуноглобулинов, расположенная между F - и Fab-фрагментами. Обеспечивает гибкость молекулы и дает возможность независимого функционирования двух антигенсвязывающих центров антитела. Обычно кодируется отдельным экзоном. [c.564]

Эпитоп. Часть молекулы антигена, взаимодействующая с антигенсвязывающим центром антител или Т-клеточного рецептора. [c.564]

На концах как Н-, так и L-цепей находится вариабельная (изменчивая) последовательность аминокислот (рис. 3.2). Эта область называется также антигенсвязываю-щим центром. V-области образуют антигенсвязывающий центр антитела (или Т-кле-точного рецептора). [c.65]

Кроме того, должно было существовать давление отбора на увеличение репертуара У-генов зародышевой линии. Случайные мутации в половых клетках и последующий естественный отбор были бы чрезвычайно медленным способом построения такого репертуара. Кроме того, как мы уже обсуждали, эволюция гетеродимерных антигенсвязывающих центров антител и сегментация генов зародышевой линии, требующая соматической перестройки последовательностей ДНК, заметно ослабляют скорость отбора У-генов зародышевой линии. Каждое изменение структуры У-гена зародышевой линии требовало бы также образования нового репертуара генов. В этих условиях обратная связь успешных функциональных мутантных последовательностей У-генов сомы и зародышевой линии давала бы большие селективные преимущества [ 16]. [c.165]

Участки аминокислотной последовательности вариабельной области антигенсвязывающего центра антитела, которые вступают в непосредственный физический контакт с молекулой антигена. Сравнение последовательностей вариабельных областей многих антител показало, что это те участки, которые совпадают с зонами повышенной изменчиво- [c.206]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология