Треонин, замены

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Замена одного из них на остаток треонина или изолейцина приводила к повышению термостабильности фермента, на аспарагиновую [c.170]

Поскольку на пролин карбоксипептидаза не действует, после отщепления остатков треонина и аланина от нативного белка ВТМ действие фермента прекращается. В нитритных же мутантах действие карбоксипептидазы продолжается и после отщепления второго остатка, так как за ним следует лейцин. Таким путем было установлено, что под действием азотистой кислоты появляются мутанты, у которых произведена замена трех аминокислот из 158, в том числе замена пролина (третьего остатка от С-конца). Эта замена, вероятно, происходит в результате превращения цитозина в урацил на каком-то из участков цепи РНК, содержащей 6000 оснований. Анализ показал, что изменение даже одного основания может привести к мутации. [c.365]

Есть данные о возможной замене до 50% треонина на L-изолейцин, но эта замена для каждого мутанта должна экспериментально обосновываться, так как сравнительно часто это приводит к снижению синтеза (до 30%) лизина. [c.376]

Инсулин свиньи отличается от человеческого инсулина одной-единственной аминокислотной заменой вместо треонина в положении 30 В-цепи находится аланин. В бычьем инсулине помимо этого треонин А8 заменен на аланин, а изолейцин А10—на валин. Эти замены практически не влияют на биологическую активность гормона и очень слабо влияют на его антигенные свойства. Хотя у большинства больных, получавших гетерологичный инсулин, обнаруживаются циркулирующие в небольшом титре антитела против введенного гормона, некоторые пациенты демонстрируют титр антител клинически значимой величины. До тех пор пока человеческий инсулин не научились получать с помощью методов генной инженерии, для терапевтических целей использовали обычно бычий и свиной инсулины. Несмотря на значительные различия в первичной структуре, все три инсулина имеют сходную биологическую активность (25—30 МЕд/мг сухого веса). [c.249]

Есть еще одна возможность — повысить субстратную специфичность фермента. В одной из серий экспериментов с помощью сайт-специфического мутагенеза заменяли нуклеотиды, кодирующие одну или две аминокислоты ксилозо/глюкозоизомеразы термофильной бактерии lostridium thermosulfurogenes. Выбор сайтов для модификации основывался на данных об участии соответствующих аминокислот в связывании субстрата. Замена триптофана в положении 139 на фенилаланин или валина в положении 186 на треонин привела к повышению каталитической эффективности k JKy фермента в отношении глюкозы в 1,7 и 2,6 раза соответственно (табл. 13.6) и к ее уменьшению для ксилозы в 2 и 7 раз. При одновременной замене двух аминокислот каталитическая эффективность в отношении глюкозы повысилась в 5,7 раза, а в от- [c.291]

В связи с важной регуляторной функцией треонина в обмене веществ му-тантньгх продуцентов лизина концентрации треонина в среде придается чрезвычайно большое значение. Экспериментально устаноалено, что наиболее приемлемой концентрацией L-треонина для различных мутантов является 0,2-0,8 мг/мл. Есть данные о возможной замене до 50% треонина на L-изолейцин, но эта замена для каждого мутанта должна экспериментально обосновываться, так как сравнительно часто это приводит к снижению синтеза (до 30%) лизина. [c.29]

Аналогичным образом может быть представлено дезаминирование серина, треонина, гомоцистеина и цистеина. Эти реакции рассматриваются в соответствующих разделах гл. IV. Участие пиридоксальфосфата установлено для реакций, катализируемых десульфгидразами Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина и дегидрата-зами Ь- и Ь-серина. Предполагают, что реакции десульфирования и дегидратации протекают с образованием промежуточного продукта типа шиффоВа основания, в образовании ко№рого участвует альдегидная группа. пиридоксаля (стр. 245)г. Следует отметить, что процесс десульфировапия цистеина может протекать и не прямым путем — через реакцию переаминирования. На этом пути образования сероводорода, катализируемом. системой ферментов десульфирования, пиридоксальфосфат необходим для осуществления реакции переаминирования. Образование сероводорода из цистеина обсуждается в соответствующем разделе гл. IV " [c.195]

Описанная выше реакция образования аминокислот путем прямого аминирования кетокислот аммиаком имеет большое биологическое значение как один из путей, связывающий обмен углеводов с обменом аминокислот и белков. Прямое аминирова-няе кетокислот тесно связано с переаминированием, т. е. переносом групп ЫНд с аминокислот на кетокнслоты. С помощью изотопного метода было показано, что в организме происходит непрерывная замена групп ЫНг как заменимых, так и незаменимых аминокислот (кроме лизина и треонина) на новые в результате обратимого превращения этих аминокислот в а-кетокислоты. [c.270]

Первоначально было обнаружено, что от аллельного состояния гена ге1 А зависит проявление ауксотрофности по треонину, обусловленной мутациями в rpvKTvpHbix генах треонинового оперона Так, штамм, у которого функция гена ihrB частично нарушена в результате его мутации, становится полным ауксотрофом по треонину (время удвоения биомассы более 720 мин) при введении мутантного аллеля гена ге1 А. С другой стороны, замена мутантного гена rei А его нормальным аллелем супрессирует проявление мутации в структурном гене треонинового оперона, что выражается в приобретении клетками способности к росту на среде беч треонина (табл 6). [c.183]

Структура глобинов. А. Модели трехмерной структуры леггемоглобина (слева), р-субъединицы гемоглобина (справа вверху) и миоглобина (справа внизу), построенные с помощью компьютера. (С любезного разрешения Ri hard Feldman.) Кольцо гема почти перпендикулярно плоскости рисунка. Б. Аминокислотные последовательности миоглобина (сперма кашалота), а-и Р-глобинов (человек) и леггемоглобина (соя). Использованы однобуквенные обозначения аминокислот (рис. 1.24). Прочерк (—) означает, что аминокислота в данном сайте отсутствует. Аминокислоты, одинаковые для всех четырех полипептидов, заключены в рамки. Пунктирными рамками показаны неидентичные, но сходные аминокислоты (консервативные замены), например серин/треонин или валин/лейцин/изолейцин. Аминокислоты, одинаковые у а- и Р-глобинов, выделены цветом. В конце указано общее число аминокислот в каждой последовательности. [c.178]

При сопоставлении активности [Sar ]-ангиотензина с активностью варьированного остатка аминокислюты в положении 8 и [Sar, Thr ]-ангиотензина установлено, что в результате замены остатка треонина остатком о-метилированного треонина повышается пресоорная активность и в условиях in vivo увеличивается время полураспада. [c.25]

Смотреть страницы где упоминается термин Треонин, замены: [c.558] [c.172] [c.172] [c.172] [c.381] [c.184] [c.138] [c.73] [c.178] [c.184] [c.223] [c.116] [c.558] [c.101] [c.163] [c.185] [c.288] [c.116] [c.104] [c.302] [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология