Коферменты активность

Рис. 6.12. Связывание кофермента активным центром ААТ.

Эффективность восстановления каталитических свойств фермента в значительной степени зависела от природы металла (без металла активация вообще отсутствовала). С одной и той же концентрацией кофермента активность с магнием в несколы о раз выше, чем с кальцием [c.132]

Рис. УП.2. Схематическое представлепие действия витамина в качестве фермента, а - без ко-фермента вещества А и В не могут быть правильно ориентированы на активном центре фермента и поэтому не взаимодействуют друг с другом б - в присутствии кофермента молекулы А и В правильно ориентируются в активных центрах и могут реагировать между собой.

Приведенные примеры показывают, что многие основные реакции, протекающие в активных центрах ферментов, можно моделировать, используя взаимодействие обычных органических соединений в отсутствие белков. Роль последних заключается в узнавании субстратов н их ориентации, а сама химическая реакция часто осуществляется под действием кофакторов (коферментов), которые в свою очередь должны специфически узнаваться белками или ферментами. Последняя глава этой книги посвящена химическим аспектам функционирования коферментов и их строению. [c.20]

Некоторые коферменты служат переносчиками химических групп, атомов водорода или электронов. Другие, такие, как ЛТР, участвуют в энергетических процессах внутри клетки и часто рассматриваются скорее как субстраты, а не как коферменты. Известны коферменты и с более сложной структурой, которые относятся к производным витаминов. Они действуют в активном центре фермента, соединяясь с субстратом и облегчая таким образом протекание реакции. Витамины не могут синтезироваться в организме животных и, следовательно, должны поступать с пищей. Таким образом, нх наличие необходимо для нормального развития здорового организма, а нх отсутствие вызывает специфические болезни, илп, иначе, витаминную недостаточность. [c.398]

Последовательности ферментативных окислительно-восстановительных реакций лежат в основе клеточного метаболизма энергии. Энергия, освобождаемая при окислении восстановленных органических или неорганических соединений, запасается с различной эффективностью в виде таких удобных форм, как АТР, мембранные потенциалы или восстановленные коферменты. Механизм действия ферментов, катализирующих процессы электронного переноса, активно изучается, что связано с их вал<ной физиологической ролью. [c.399]

Катализируемая ферментом (ферментативная) реакция протекает на особом участке его белковой цепи такой участок называется активным центром фермента. Вещества, вступающие в реакцию на этом участке, называются субстратами. Кроме субстрата в ферментативной реакции могут участвовать и другие необходимые вещества, называемые кофакторами, или коферментами. Например, для действия фермента иногда необходимо присутствие иона Mg или другого металла или участие какой-либо небольшой органической молекулы. [c.450]

НУКЛЕОТИДЫ — сложные органические вещества, природные биологически активные соединения, распространены в животных, растительных тканях и микроорганизмах как в свободном состоянии, так и в составе различных соединений (нуклеиновых кислот, некоторых коферментов и витаминов). Н. состоят из остатков фосфорной кислоты, углевода (рибозы или дезоксирибозы) и азотистого основания (нуклеозида). Играют огромную роль в процессах обмена веществ и энергии живых организмов. [c.177]

К настоящему времени идентифицировано около двух тысяч ферментов. Из них многие выделены в виде чистых гомогенных препаратов и свыше 150 получены в кристаллическом виде. Оказалось, что ферменты состоят либо целиком, либо в основном из белков, т. е. являются полимерами, образованными из аминокислот и имеющими определенную пространственную структуру полипептидных цепей. В состав небелковой части фермента могут входить ионы металлов и некоторые органические вещества. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, то их называют коферментами. Например, в состав окислительных ферментов входят органические соединения железа (так называемый гем). [c.301]

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Многие коферменты имеют в своем составе нуклеотидные фрагменты, которые, по-видимому, с химически активными цепями кофермента не взаимодействуют, но могут адсорбироваться на поверхности молекулы фермента. При рассмотрении действия коферментов обратим особое внимание на химические аспекты их активности. [c.322]

Декарбоксилирование пировиноградной кислоты in vivo протекает в присутствии фермента декарбоксилазы и соответствующего кофермента. Получающийся при этом ацетальдегид, не теряя связи с коферментом ( активный ацетальдегид ), может присоединяться к а-кетонокислотам, образуя а-ацето-а-гидрокси- [c.264]

Кодегидразы и желтые коферменты активны только в присутствии их апоферментов. Об их строении известно лишь то, что они являются белками. Активные атомные группы еще не известны. Так как органические основания оказывали сильное активирующее действие на изатин-4- и изатин-6-карбоновую кислоты, автор задался вопросом, не являются ли основные группы аподегидраз собственно активаторами [42]. Однако при катализе изатином основаниями активируется лишь одна из элементарных реакций. Таким образом, активирование ограничивается скоростью других элементарных реакций. Более вероятно, что также и в аподегидразах скрыты высокоактивные (возможно, хиноидные) группы, благодаря которым апо-дегидразы включаются в цепь реакций дыхательных ферментов в качестве главновалентных катализаторов [38]. [c.133]

Ферменты этого типа чрезвычайно широко распространены в живой природе, что свидетельствует об их большом значении в метаболизме (см. также фиг. 101 и 102). Фермент из тканей позвоночных представляет собой полимер (мол.вес. около 10 ), сравнительно легко диссоциирующий па субъединицы с сильно пониженной ферментативной активностью. На активность фермента влияют многие соединения — аллостерические регуляторы в основном это пуриновые нуклеозиддифосфаты. С обоими никотипамидными коферментами активность фермента практически одинакова. Иными свойствами обладает фермент, выделенный из микроорганизмов он специфичен в отношении либо НАД, либо НАДФ и сравнительно малочувствителен к действию аллостерических регуляторов. [c.362]

В то время как пиридиннуклеотидные коферменты активны при биологическом окислении благодаря их восстановлению, образующиеся дигидросоединения не самоокисляются. Обратное окисление до НАД и НАДФ обычно происходит при действии флавопротеида, простетической группой которого является кофермент флавинадениндинуклеотид (ФАД). [c.196]

Конец 20-х и 30-е годы нашего столетия ознаменовались открытием значительного числа коферментов, активных групп или иростетических групп (терминология в те годы не уточнялась) железо в составе цитохромов, каталазы и нероксидазы, медь — в полифенолоксидазе, адениннуклео-тиды в составе переносящих фосфат ферментов, тиаминпи-рофосфат — кофермент карбоксилазы. [c.4]

Затем было установлено, что биохимически активной формой ко-баламина является кофермент В12, содержащий аденозиновый остаток, связанный через 5 -углерод ковалентной связью с центральным атомом кобальта витамина В12. Превращение витамина В12 (цианокобаламина) в аденозил-В12 (кофермент), по-видимому, включает замещение СЫ--группы аденозильной группой АТР. Однако было установлено, что ферментативный путь такого превращения достаточно сложен. [c.381]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

Какой выигрыш энергии (если он есть) обеспечивает образование шнффова основания между ферментом и коферментом Связанный с ферментом имип должен обеспечить более быстрый путь протекания реакции, чем связанный с субстратом имин [301]. Таким образом, именно структура определяет более высокую активность иминов по сравнению с соответствующими альдегидами, ролсс основный азот образует более прочную водородную связь (с подходящим [c.432]

Недавно с помош,ью другого подхода была исследована активность полученных из тиазолиевых солей ациланионных соединений (биологический активный альдегид ) по отношению к содержащим серу электрофилам. При этом была построена модель стадии образования тиоэфиров, катализируемой содержащими липоевую кислоту ферментами. Результаты заставляют предполагать, что биологический синтез тиоэфиров кофермента А из а-кетокислот происходит путем прямого восстановительного ацилирования связанной с ферментом липоевой кислоты активным альдегидом (разд. 7.3). [c.466]

В некоторых случаях кофермент удается отделить от апофермента (наиример, действием разбавленной кислоты) ири соединении обеих частей при соответствующем pH регенерируется энзиматически активный холофермент. [c.909]

Молекулы большинства ферментов состоят из двух составных частей, по отдельности лишенных активности а) термолабильная белковая часть, называемая носителем или апоферментом и б) небелковая, термостабильная часть, называемая коферментом, играющим очень важную роль в действии фермента. Обе эти части составляют полный фермент (голофермеит). [c.257]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

Алифатические серусодержащие соединения широко распространены в природе и играют важную роль в биологических процессах. Белковые цепи ферментов часто содержат тиольные группы, которые жизненно необходимы для их каталитической активности. Ядовитые свойства некоторых тяжелых металлов, например сурьмы, свинца, ртути, основаны на их способности соединяться с тиольными группами, препятствуя тем самым жизнедеятельности клетки. Тиолсодержащие ферменты ингибируются при обработке иодоуксусной кислотой, которая, являясь сильным алкилирующим агентом, превращает 5Н-группу в группу —ЗСНгСОгН. Кофермент А, имеющий в своем составе тиольную группу, при реакциях с карбоновыми кислотами превращается в соответствующие тиолкарбоновые эфиры (разд. 19.3). Доказано также, что при некоторых биологических реакциях алкилирования в качестве промежуточного соединения образу- [c.92]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Смотреть страницы где упоминается термин Коферменты активность: [c.243] [c.121] [c.263] [c.249] [c.185] [c.563] [c.541] [c.205] [c.403] [c.406] [c.471] [c.486] [c.895] [c.896] [c.909] [c.289] [c.24] [c.454] [c.252] [c.629] [c.725] [c.726]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология