Кинетические свойства мышцы

Кинетические свойства мышцы [c.409]

Кинетические свойства мышцы изучены недостаточно. Общий подход к их пониманию должен основываться на теории нелинейных динамических систем (см. гл. 15 и 16). [c.411]

Исследование вязкоупругих свойств мышцы существенно прл выяснении ее кинетического поведения в нестационарном режиме (см. 12.5). [c.401]

Силы, развиваемые отдельными мостиками, суммируются. При сокращении мышцы с закрепленными концами (изометрическом сокращении) величина генерируемой мышцей силы Ро зависит от длины саркомера. Как видно из рис. XXV.11, при изменении длины саркомера Ро изменяется в соответствии с изменением степени перекрытия актиновых и миозиновых нитей, т. е. оно пропорционально числу работающих мостиков. Известно также, что при сокращении ненагруженной мышцы скорость сокращения — максимальная скорость изотонического укорочения гамаке — в значительном диапазоне длин саркомеров остается постоянной. Это означает, что мостики работают независимо друг от друга, т. е. и сила, развиваемая отдельным мостиком, и кинетические параметры цикла мостика не зависят от числа работающих мостиков и полностью определяются свойствами самого мостика. Как будет показано в следующем параграфе, это свойство мышцы оказывается очень существенным при теоретическом моделировании стационарных режимов мышечного сокращения. [c.238]

Выделение, очистка пируваткиназы из мышц кролика и изучение ее кинетических и регуляторных свойств. [c.503]

Самым старым методом, родившимся в физиологических лабораториях, является метод биологического тестирования убыли концентрации ацетилхолина в присутствии холинэстераз. В качестве биологических тест-объектов наиболее широкое распространение получили прямая мышца живота и сердце лягушки [32], изменяющие свои сократительные свойства под влиянием ацетилхолина. Этот метод позволяет работать с небольшими концентрациями ацетилхолина и холинэстеразы и является очень чувствительным, однако точность определения концентрации ацетилхолина далеко недостаточна для измерения кинетических констант. [c.143]

Раздел Энзимология рассчитан на студентов, уже иознакомиз-" шихся с некоторыми современными методами химии белка определением концентрации белка, хроматографией, электрофорезом и др. Основная цель его состоит в том, чтобы дать возможность студентам приобрести навыки экспериментальной работы, необходимые для начинающего энзимолога. В ходе практикума студенты осваивают методы выделения и очистки какого-либо фермента, а также изучают свойства полученного препарата. В связи с этим приводятся общие указания по работе с ферментами, способам их очистки, правилам определения каталитической активности и кинетических свойств. Во второй части раздела описываются методы выделения ферментов из пекарских дрожжей и животных тканей (скелетных мышц, печени). Поскольку современные методы очистки ферментов включают большое разнообразие приемов, в ряде случаев для получения одного и того же фермента дается описание 2—3 методик, которые могут быть использованы в соответствии с уровнем оснащенности лаборатории. Кроме того, для ферментов из разных источников приводятся различные методы выделения. [c.196]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

У разных организмов и в разных тканях гексокиназа представлена различными изоформами (разд. 9.23). Хотя все эти изоформы катализируют одну и ту же реакцию (рис. 15-3), они различаются между собой по своим кинетическим свойствам. Гексокиназа мышечных клеток характеризуется, например, низкой величиной Км для глюкозы (около ОД мМ), поэтому она фосфорилирует глюкозу крови (4-5 мМ). с максимальной скоростью. Мышечная гексокиназа резко ингибируется продуктом катализируемой ею реакции-глюкозо-6-фосфатом. Это обстоятельство наряду с некоторыми другими данными позволило сделать вывод, что гексокиназа вьшолняет в мышцах функцию регуляторного фермента. Глюкозо-6-фосфат является при этом одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором. Когда концентрация глюкозо-6-фосфата в клетке поднимается выше нормального уровня, он временно и обратимо ингибирует гексокиназу, так что скорость его образования приводится в соответствие со скоростью утилизации. [c.447]

Некоторые ферменты отличаются молекулярной неоднородностью. Так, препараты лактатдегидрогеназы, выделенной из мышц различных видов животных, имеют неодинаковые электропроводные и кинетические свойства. Подобная неоднородность установлена и у многих других ферментов. Ферменты, ускоряющие одну и ту же реакцию, но отличающиеся некоторыми физико-химическими свойствами, названы изоферментами или изоэнзимами. Обычно под изоэнзимами понимают множественные молекулярные формы какого-либо фермента данного вида организма или фермента его ткани. Изоферменты характеризуются не только электрофорети-ческой подвижностью, кинетическими свойствами, но и активностью. [c.7]

Эта последовательность аминокислот повторяется у фосфорилаз различных животных и человека [23, 66—68], и, по всей вероятности, поэтому КФ из мышц кролика способна катализировать фосфорилирование всех до сих пор известных фосфорилаз животного происхождения [68], в то время как дрожжевую ФБ, имеющую в этом участке иную последовательностц КФ не фосфорилирует [69]. Специфичность действия КФ исследовали с помощью синтетических пептидов. Кинетические свойства неактивированной и активированной КФ, изученные в модельной системе, содержащей вместо ФБ синтетический тетрадекапептид, указывали на сходство величин константы Михаэлиса Кт для ФБ и пептида и на различие величин Ут [70, 71]. Определив, что первые шесть аминокислот не имеют существенного значения для активности КФ, авторы использовали в дальнейшем октапептид, соответствующий центру фосфорилирования, и его аналоги [72]. Оказалось, что для узнавания центра фосфорилирования важными являются шесть аминокислот, среди которых особое значение имеют гидрофобные аминокислотные остатки — Вал-15 и Иле-13, а также Арг-16. [c.58]

Таким образом, изучение четвертичной структуры и некоторых, кинетических свойств НАД-киназы из скелетных мышц кролика, сердца голубя и печени кролика позволило обнаружить большое сходство между этими ферментами. AHajfH3 изложенного выше-материала, на наш взгляд, убедительно свидетельствует в пользу принадлежности всех трех НАД-киназ к диссоциирующим ферментным системам, регуляция активности которых может осуществляться путем смещения равновесия между олигомерными формами, обладающими различной каталитической активностью. При этом обнаружены некоторые различия между ферментом из скелетных мышц кролика и сердца голубя в регуляции ферментативной активности. Из данных кинетических исследований препарата НАД-киназы из скелетных мышц кролика следует, что смещение равновесия между олигомерными формами происходит при изменении концентрации субстратов, pH среды инкубации, в присутствии цАМФ или при добавлении разных концентрации [c.147]

На энзимологическом уровне существенную причину этого можно усмотреть в кинетических особенностях лактатдегидро-геназ у рыб ингибирование этого фермента пируватом сильно зависит от температуры. Например, на ЛДГ из мышц СИИсЫкуз при высоких температурах пируват даже в больших концентрациях (2 мМ) не оказывает ингибирующего действия, а при более низких температурах наблюдается резкое ингибирование (рис. 20). Сходные результаты были получены для ряда других ЛДГ пойкилотермных животных. Этим свойством, возможно, и объясняется отсутствие накопления лактата у карпа, находящегося в покое, при низкой температуре. [c.73]

Частично очищенные препараты НАД-киназы из сердца голубя по кинетическим параметрам во многом напоминают свойства фермента из скелеГных мышц. Зависимость скорости синтеза НАДФ от концентрации НАД таких препаратов описывается, как и в случае НАД-киназы из скелетных мышц, сложными по форме кривыми, имеющими промежуточный максимум и плато (рис. кривая 7). Поскольку исследуемые препараты фермента из сердца голубя всегда содержат несколько олигомерных форм, сложную кинетическую кривую можно рассматривать как сумму кинетических кривых, характеризующих отдельные олигомеры [7, 24]. Отмечено изменение формы кривой V от [НАД] при добавлении в инкубационную среду разных количеств белка препарата НАД-киназы. Десятикратное увеличение содержания фермента в пробе-(с 47 мкг до 470 мг) сопровождается некоторым упрощением кинетической кривой, однако она не превращается в гиперболу, как это имело место в случае НАД-киназы из скелетных мышц кролика. [c.145]