Бактериальный гемоглобин

Чем сложнее организм, тем более разнообразны функции, выполняемые белкО М. Белки составляют основу опорных тканей животных (костей, хрящей, сухожилий), выполняют покровные и защитные функции (волос, шерсть, рога, копыта), откладываются в виде питательных запасных веществ в семенах и в яйце. Некоторые белки являются переносчиками кислорода (гемоглобин крови), другие выполняют сократительные функции мышц (миозин). Все известные в настоящее время энзимы являются белками. Многие гормоны, антибиотики, многие яды змей и бактериальные токсины также относятся к белкам. [c.697]

Клубеньковые бактерии проникают через корневые волоски в корневую систему растения и стимулируют деление тетраплоидных клеток корня, приводящее к образованию клубенька. В нем происходит интенсивное размножение бактерий. В молодых клубеньках большинство бактериальных клеток имеет форму палочек. В процессе последующего развития наблюдается образование клеток неправильной формы (бактероидов), в которых и происходит активная фиксация N2. Бактероиды можно рассматривать как дифференцированные формы, приспособленные для наилучшего осуществления определенной функции. В первую очередь это связано с контролированием поступления в бактероиды молекулярного кислорода, которое осуществляется с помощью находящегося в клубеньках леггемоглобина, синтезируемого растением под влиянием клубеньковых бактерий. Каждый бактероид оказывается как бы окруженным пленкой из леггемоглобина. Последний, обладающий, как и гемоглобин, высоким сродством к О2, обеспечивает перенос кислорода к бактероидам. [c.147]

А (Б. Меррифилд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б.-секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967) Благодаря созданию прочной методнч. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепиХ полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилн-зин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии. [c.248]

Гемоглобины и цитохромы с имеют одинаковые лиганды, но их молекулы отличаются тем, что одно из аксиальных координационных мест занято соответственно молекулой Ог и атомом серы метионина. Если молекула О2 отсутствует, шестое координационное место ( лигандный карман ) гемоглобина остается незаполненным [60, 636, 643]. Предполагают, что в бактериальном цитохроме с не заняты оба аксиальные положения лигандов. По-видимому, в этом случае окружающая гем полипептидная цепь имеет конформацкю, препятствующую связыванию потенциальных лигандов [644]. [c.250]

Образование метгемоглобина как следствие накопления нитрата в питьевой воде и пищевых продуктах. Употребление содержащих нитрат питьевой воды (довольно частое в засушливые периоды) и овощей (например, переудобренного шпината) может вследствие бактериального восстановления нитрата в консервах или в кишечнике приводить к заболеваниям. Восстановление нитрата до нитрита микроорганизмами с последующим поступлением нитрита в кровь служит причиной образования метгемоглобина, в котором кислород прочно (необратимо) связан с гемоглобином. В результате эритроциты частично утрачивают [c.308]

Мутации в организмах могут часто приводить к изменения в строении определенных белков, не влияющим на активный центр молекулы. Напомним мутантные формы гемоглобина у человека, отличающиеся от нормального гемоглобина 1—2 замещениями аминокислот в цепях. При этом многие важные свойства мутантных гемоглобинов могут сильно изменяться по сравнению с нормальным (например, растворимость, электрохимические свойства), но константа связывания молекулярногб кислорода гемоглобином при этом остается точно такой же, как у нормального гемоглобина. У изученных бактериальных ферментов известно множество мутантных форм, отличающихся, как правило, заменой одпого аминокислотного звена в цепи. Многие из белков-мутантов не отличаются по ферментативной активности от белка дикого типа. С другой стороны, наблюдаются и такие мутанты, которые вовсе лишен активности, и такие, у которых каталитические свойства существенно изменены. [c.153]

Далее важно убедиться, что и в бактериальной клетке белковые цепи растут постепенно, начиная с одного конца, как это обнаружили Швит и Динцес для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах. Здесь начало положено опытом Гольдштейна, который давал короткий импульс радиоактивного лейцина культуре ауксотрофа Е. соИ, лимитированного по аминокислоте. После импульса из клеток добывался валовый белок, и последний расщеплялся карбоксинептпдазой — ферментом, отщепляющим аминокислоты с карбоксильного конца (С-конца) полипептидной цепи. Расщепление карбоксипептидазой всегда идет с конца путем отщепления звена за звеном, но процесс останавливается, когда дело доходит до цистина, пролина или некоторых других аминокислот. Если измерить процент отщепившегося от белка радиоактивного лейцина как функцию времени импульса, то оказывается, что карбоксипептидаза легко и полно освобождает лейцин С из белков только, если время импульса достаточно [c.460]

Часто имеются различия в содержании аминокислот и химическом поведении одного и того же гемопротеина, полученного из разных источников. Например, наблюдаются значительные различия в кривых равновесия с кислородом для гемоглобина млекопитающих и гемоглобина птиц. Пероксидаза, полученная из хрена, по своим свойствам отличается от пероксидазы из лейкоцитов, содержащей иную порфириновую группу [5]. Бактериальная каталаза обладает несколько большей каталазной активностью, чем каталаза из эритроцитов, хотя оба гемопротеина содержат по четыре нетронутых гематиновых группы обе каталазы более активны, чем каталаза из печени, в которой одна или больше гематиновых групп превращено в каталитически неактивную молекулу пигмента желчи. [c.197]

ЛПТИГЕНЫ — вещества, в1.1зывающие при введении в организм обра ювание особых глобулинов — антител. А., как правило,— ч жеродные для данного организма белки, их комплексы с полисахаридами, липоидами, нуклеиновыми к-тами, а также нек-рые полисахариды преим. бактериального происхождения. У разных белков антигенная активность проявляется различно у нек-рых (гемоглобин, протамины и т. д.) она выражена дово.пьно слабо, а другие (сывороточные белки, экзотоксины и др.) обладают сильно выраженными антигенными свойствами. Одно из важнейших свойств А. проявляется в их способности реагировать только с теми антителами, к-рыо возникают [c.123]

Для идентификации белков важную роль играют иммунологические реакции. Введенный в кровяное русло животного чужеродный белок автоматически вызывает образование белкового же антитела, связывающего введенный белок. Антитело образуется из углобулиновой фракции белков крови. Иммунитет к новому заражению, вырабатываемый в результате заболевания некоторыми болезнями или в результате прививки, имеет в своей основе выработку антител к данным видам бактериальных или вирусных белков. Антитело дает и видимую глазом реакцию с вызвавшим его появление белком (антигеном) — образование осадка при смешении растворов. Пользуясь иммунологическими реакциями, можно различать белки даже близкого строения. Так, можно отличить, например, гемоглобин человека от гемоглобина быка. [c.669]

Установлена связь некоторых распространенных вариантов G6PD с гемолитической реакцией (табл. 4.4). Показано, что помимо лекарственных препаратов, гемолиз может вызываться бактериальной или вирусной инфекцией, проявляться при желтухе новорожденных, когда печень еще не способна перерабатывать билирубин (продукт метаболизма гемоглобина), который выделяется при гемолизе. [c.109]

Фиксация атмосферного азота возможна только в образующихся в корневой системе растения клубеньках. Их возникновение связано с инфицированием корневой системы бобового растения бактериями из рода Rhizobium. Заражение корневой системы происходит только через молодые корневые волоски после внедрения бактерии прорастают внутри них до самого основания в виде инфекционной нити. Выросшие нити проникают сквозь стенки эпидермиса в кору корня, разветвляются и распределяются по клеткам коры. При этом индуцируется деление клеток хозяина и разрастание тканей. В месте локализации бактерий на корне растения-хозяина образуются клубеньки, в которых они быстро размножаются и располагаются по отдельности или группами в цитоплазме растительных клеток. Сами бактериальные клетки увеличиваются в объеме в 10—12 раз и меняют свою форму. Если такие клубеньКи имеют красноватую или розовую окраску, обусловленную наличием пигмента легоглобина (леггемоглобина) — аналога гемоглобина крови животных, то они способны фиксировать молекулярный азот. Неокрашенные ( пустые ) или имеющие зеленоватую окраску клубеньки не фиксируют азот. [c.81]

Для более подробной характеристики глобипового гена необходимо получить больпюе количество его ДНК. Для этого клонируют к-ДНК в каком-нибудь векторе, ианример, в бактериальной плазмиде. Затем сравнивают фрагменты геномной ДНК, содержащие глобиновый ген, и клонированную к-ДНК, соответствующую м-РНК. Оказалось, что фрагменты геномной ДНК значительно больше, чем к-ДНК. В р-гемоглобиповом гене были выявлены две вставочные последовательности (интроны), которые разделяют три разные кодирующие области — эк-зоны. (Исследования многих других эукариотических генов, показали, что наличие интронов является правилом для большинства из них). Выяснилось также, что ген р-гемоглобина относится к уникальным последовательностям. Кроме того, были найдены псевдогены, имеющие мутации в колирующих и фланкирующих, регуляторных участках. Они называются псевдогенами, т.к. с них не идет транскрипция. [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология