Биохимия питания

Исследования по биохимии питания, которые привели в 1948 г. к выделению витамина В12 (цианкобаламин), внесли мало ясности в вопрос [c.283]

Экспериментальные подходы, применяемые в биохимии питания, по-прежнему играют важную роль в исследованиях по генетике и обмену и в изучении антиметаболитов аминокислот. Примечательно, что в последнее время работы в области проблемы аминокислотного питания распространены на человека и на культуры клеток человеческого организма. [c.8]

В организме млекопитающих к образованию аммиака приводит еще один процесс, а именно — гидролиз мочевины на аммиак и двуокись углерода, катализируемый уреазой бактериальной флоры кишечника. Усвоение мочевины млекопитающими, установленное при некоторых исследованиях в области биохимии питания, а также в опытах с применением изотопного метода, происходит, по-видимому, в результате расщепления мочевины бактериями [55] (стр. 123). Известно, что в крови воротной вены концентрация аммиака относительно высока при изучении происхождения этого аммиака было найдено, что большая часть его всасывается в кровь из слепой кишки, хотя ощутимые количества аммиака всасываются и из других отделов желудочно-кишечного тракта [56, 57]. Основная масса аммиака, содержащегося в крови воротной вены, образуется, вероятно, в результате действия уреазы бактерий на мочевину, доставляемую к кишечнику с током крови. Кроме того, образование аммиака происходит и при других реакциях, катализируемых ферментами пищеварительного канала и ферментами микроорганизмов кишечной флоры. [c.173]

Познание процессов промежуточного обмена аминокислот явилось результатом множества разнообразных экспериментальных исследований и наблюдений. Работы в области физиологии и биохимии питания позволили получить важные данные, которые в конечном счете привели к выяснению ряда реакций обмена, а в двух случаях— к открытию и идентификации новых аминокислот (метионин и треонин). Применение мутантных штаммов микроорганизмов оказалось весьма эффективным способом исследования процессов обмена, и в частности тех процессов, с которыми связан биосинтез аминокислот. В культурах мутантов, у которых блокированы различные звенья биосинтеза, накапливаются промежуточные продукты, которые нередко удается обнаружить по их способности обеспечивать рост других мутантных штаммов. Наблюдения на людях, страдающих наследственными пороками обмена веществ, наряду с исследованиями обмена у микроорганизмов сыграли большую роль в выяснении нормальных путей обмена аминокислот. Ряд интересных сведений дали исследования с перфузией изолированных органов, со срезами тканей, гомогенатами и экстрактами тканей и очишенными ферментами. Широкое применение в изучении промежуточного обмена находят меченые соединения. Этот метод, часто используемый в сочетании с другими подходами, оказался путеводной нитью к отысканию и расшифровке многих реакций обмена. [c.306]

В выпуске Биологическая химия в настоящее время освещаются Общие вопросы. Методы биохимических исследований. Биохимия белков, аминокислот и нуклеиновых кислот. Ферменты. Витамины. Гормоны. Другие биологически активные соединения. Биохимия микроорганизмов. Вирусы. Антимикробные тела. Иммунохимия. Биохимия растений. Биохимия животных. Медицинская биохимия. Биохимия питания и кормления. Техническая биохимия. Биохимические вопросы фармакологии и токсикологии. Новые книги, поступившие в редакцию. [c.34]

Техническая биохимия и биохимия питания. [c.83]

Биохимия питания и пищеварения. [c.95]

Введение в обмен веществ. Биохимия питания и пищеварения 97 [c.97]

Биохимия, питание, профилактика и лечение 9 [c.375]

Взаимоотношения между пролином, глутаминовой кислотой и орнитином в. тканях млекопитающих сходны с теми, которые обнаружены у микроорганизмов. Первые указания на эти взаимоотношения были получены в исследованиях по биохимии питания (стр. 123) прямые доказательства дали опыты с применением изотопов. Так, например, у крыс после скармливания им меченой глутаминовой кислоты изотопная метка содержится в пролине и аргинине [355, 356]. При скармливании N -пролина изотоп был обнаружен в глутаминовой кислоте, аргинине и -орнитине [357]. Установлено также превращение орнитина, меченного дейтерием, в пролин и глутаминовую кислоту [358]. В опытах со срезами печени и почек было показано превращение пролина в глутаминовую кислоту [359, 360]. [c.346]

Деметилирование метионина с образованием гомоцистеина и обратное превращение являются важными процессами обмена. Опыты по кормлению крыс гомоцистеипом показали, что как D-, так и L-изомер могут поддерживать рост в отсутствие метионина [456, 490]. Однако при некоторых рационах с недостаточным содержанием метионина гомоцистеин не обеспечивает рост, если к рациону не добавляется холин или иной донатор метильной группы [491—493]. Представление о переносе метильных групп, или трансметилировании, было выдвинуто впервые Гофмейстером в 1894 г. [494] в исследованиях по биохимии питания оно получило экспериментальное подтверждение. Превращение метионина в гомоцистеин связано с образованием подвижной метильной группы, способной метилировать, например, такое соединение, как гуанидинуксусная кислота, с образованием креатина [495]. Другими примерами трансметилирования являются процессы переноса метильной группы от холина к гомо-цистеину с образованием метионина и от метионина к карнозину с образованием ансерина [1107]. По данным Дю-Виньо и сотрудников, метильная группа переносится целиком в процессе переноса метильного остатка, меченного изотопами углерода и водорода, не происходило потери дейтерия [496]. Однако концепция, согласно которой необходимо введение метильных групп с пищей, потребовала пересмотра, так как ряд наблюдений показал, [c.370]

Кинуренин был открыт Матсуока и Иосиматсу в моче кроликов, которым скармливали большие количества триптофана [732]. В настоящее время известно, что кинуренин может превращаться в кинуреновую кислоту (она фактически была открыта раньше кинуренина [733—735]), ксантуреновую кислоту, никотиновую кислоту и в некоторые пигменты. Эти превращения триптофана установлены в результате опытов по биохимии питания, изотопных и энзимологических исследований, а также опытов над мутантами микроорганизмов. [c.397]

Брызган М., Мицык В. Производство мясных и комбинированных мясо-молочных продуктов, соответствующих нормам физиологии и биохимии питания. — Мясная индустрия СССР, 1977, № И, с. 4—7. [c.177]

Белки пищи делятся на две категории на белки полноценные и на белки неполноценные. Первые содержат все необходимые для организма аминокислоты (незаменимые аминокислоты). Во вторых же (неполноценных) белках отсутствует или находится в недостаточном количестве та или иная незаменимая аминокислота. Как ни велико было бы содержание неполноценных белков в пище, человек и животные будут находиться в состоянии отрицательного азотистого баланса. Это отнюдь не означает, что в составе пищи имеются только лишь одни полноценные белки, что неполноценные белки непригодны для организма. Для нормального питания необходимо, чтобы различные белки пищи содержали бы все алганокислоты, необходимые для организма, и при этом в нужном соотношении. Более подробно вопросы белкового питания освещаются в главе Биохимия питания (стр. 466). [c.425]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология