Фибронектины

Функциональная роль отдельных экзонов при рассмотрении случаев альтернативного сплайсинга, возможно, прояснится на примере гена позвоночных, кодирующего полипептидные компоненты целой серии гликопротеидов — фибронектинов, секретируемых клеткой. Некоторые типы фибронектинов, являясь компонентами внеклеточного матрикса, связываются с клеткой и определяют свойства ее поверхности, другие находятся в плазме крови. Разные типы фибронектинов образуются путем альтернативного сплайсинга. Фибронектин плазмы, который не связан с клеточной поверхностью, синтезируется на мРИК, не содержащей одного из экзонов, возможно как раз того, который кодирует участок молекулы белка, отвечающий за связывание с клеткой. [c.183]

К ним относятся интерферон, фибронектин, лизоцим, С-реактивный белок, а2-макроглобулин. Они участвуют в различных механизмах, направленных на уничтожение чужеродных клеток. Например, С-реактивный белок связывается с бактериальной мембраной в сайте фосфохолина, что вызывает активацию системы комплемента. [c.491]

Фибронектин — это гликопротеин соединительной ткани, состоит из двух идентичных субъединиц (ММ 230 ООО Да), соединенных двумя дисульфидными связями в области С-конца. Ген, кодирующий фибронектин, включает 50 экзонов (очень длинный). Фибронектин включает три типа повторяющихся последовательностей, образующих семь доменов для связывания гепарина, фибрина, коллагена, ДНК и кле- [c.466]

В частности, показано, что развитие клеток на внутренней поверхности эндопротезов сосудов, изготовленных из полиэтилентерефталата и политетрафторэтилена, может быть значительно улучшено при нанесении на поверхность адгезивного белка фибронектина [45]. [c.92]

Б. Актиновые филаменты не организуются в стрессовые волокна B. Уменьшение наружной каймы из фибронектина [c.426]

Фибронектин внеклеточный гликопротеин, способствующий адгезии меаду клеткой и матриксом [21] [c.504]

В настоящее время установлено, что один из криоглобулинов идентичен белку фибронектину, связанному с поверхностью фибробластов. Последний был выделен как в мономерной (мол. масса 220000), так и в димерной формах. Данный белок широко распространен в соединительной ткани. [c.578]

Если в результате генетических нарушений в крови отсутст ет сшивающий фермент, то у больных наблюдается повышенная склонность к кровотечениям. Этот фермент (фактор XIII) получил название трансамидаза (трансглутаминаза) он активируется тромбином. В процессе участ ет еще один белок — фибронектин (гликопротеин, состоящий из даух связанных 8—8-связью субъединиц), который сшивается с фибрином и способствует процессу свертывания. [c.236]

Следует иметь в виду, что клетки прокариот и эукариот имеют отрицательный заряд и поэтому ионные взаимодействия, существующие между ними, присущи так же клеткам и субстратам, несущим электрический заряд Если этот заряд отрицательный (как и заряд клетки), то в среде должны быть двухвалентные катионы и адгезии, например, фибронектин клеточного или плазматического происхождения Фибронектин — гликопротеин с ММ 200-250 кДа Он найден на поверхности глиальных клеток и фибробластов, в плазме, амниотической и спинно-мозговой жидкостях [c.150]

Молекула фибронектина состоит из двух субъединиц с ММ около 250 кДа, содержащих небольшие по размеру домены и соединенных на одном конце двумя S—S-мостиками. Размеры одной субъединицы 60—70x2—3 нм на эту длину приходится от 2145 до 2445 остатков аминокислот. Каждый домен отвечает за одну функцию фибронектина, например, за соединение с фибрином, другой домен — за прикрепление к пластику и т. д. (рис. 152). [c.536]

Доказано, что фибронектин имеется у всех представителей царства Animalia. Амфотер-ный гликопротеин-фибронектин в изолированном йиде выраженно стимулирует адгезию, если до- [c.536]

TGF — кислотостойкий полипептид, состоящий из двух идентичных субъединиц со 112 аминокислотами в каждой. Его ММ-25 кДа изолированы TGF — 1 и 2 с 71% гомологией между ними и сходной функциональной активностью. В частности, TGF играет важную роль в генезе опухолей, развитии эмбриона, тканевой репарации и иммунорегуляции. TGF — ингибитор роста для большинства типов клеток, но может стимулировать образование внеклеточных матриксных белков типа фибронектина и коллагена. TGFa и выступают синергистами при трансформации различных клеточных линий. [c.553]

С добавлением или без добавления фороболов и ростовых факторов клетки опухолей теряюТ присущий нормальным клеткам фибронектин, округляются и в таком виде продолжают размножаться и существовать в ряду поколений. Привнесение к ним извне фибронектина сопровождается восстановлением их способности [c.554]

Следует отметить, что в культуру давно введены клетки крови, соединительной ткани и другие (см., например, раздел 11.4). Соединительнотканные клетки — фибробласты (от лат. fibra — нить, волокно от греч. blastos — почка, росток, отпрыск) характеризуются выраженной адгезивностью благодаря обильной продукции ими фибронектина (см. рис. 152), поэтому их монослойные куль-турь всегда удаются с определенным успехом. [c.555]

К числу наиболее полно изученных мембранных гликопротеинов относится гликофорин, присутствующий в мембране эритроцитов (разд. 12.13). Гликофорин содержит около 50% углеводов в форме длинной полисахаридной цепи, ковалентно присоединенной к одному из концов полипептидной цепи. Полисахаридная цепь выступает наружу с внешней стороны клеточной мембраны, тогда как полипептидная цепь погружена внутрь мембраны. К мембранным гликопротеинам относится также фибронектин (от латинских слов fibra -волокно и ne ter -связывать, присоединять). [c.319]

Считают, что фибронектин способствует связыванию клеток друг с другом (разд. 2.20). Эти и другие глйкопротеины мы рассмотрим подробнее в следующей главе в разделе, посвященном строению мембран. [c.320]

Фибробласты, которые синтезируют коллаген, секретируют также фибронектин — гликопротеин, присутствующий на поверхности клеток, в межклеточном веществе и крови. Фибронектин связывается с агрегирующими проколлагеновыми волокнами и оказывает влияние на формирование околоклеточного матрикса. В межклеточном веществе происходит ассоциация фибронектина, проколлагена с протеогликанами, гепаринсульфатами и хондроитинсульфатами. Так, например, IX тип коллагена (из хрящей) содержит протеоглика-новые цепи. [c.465]

Ламинин входит в состав гломерулярной и других мембран. Три белка образуют базальную мембрану клубочков — ламинин, энтакгин и коллаген IV типа + гепарин или гепаринсульфат. Ламинин (ММ 850 ООО Да, длина — 70 нм) состоит из трех полипептидных цепей (А, В , В . Белок имеет места связывания с коллагеном ГУ типа, гепарином и инте-гринами клеточных поверхностей. Фибронектин, коллаген, ламинин связываются с интегриновым рецептором плазматической мембраны и затем опосредованно через талин, винкулин, а-актин оказывают влияние на свойства внутриклеточного актина. [c.467]

Выберите, положения, правильно характеризующие фибронектин а) является гликопротеином б) является металлопро-теином в) участвует в транспорте электронов г) является простым белком д) содержит домены е) имеет несколько центров связывания. [c.469]

Во многих случаях регулируется именно альтернативный сплайсинг РНК, а не конститутивный. Отбор сайтов сплайсинга определяется клеткой. Следовательно, в разных клетках в соответствии с потребностями организма с одного и того же первичного транскрипта РНК могут транслироваться различные белки (или наборы белков). Таким образом, многие белки образуются в тканеспецифичных формах. Среди них компоненты 1) внеклеточного матрикса (фибронектин), 2) клеточного скелета (тропомиозин), 3) плазматической мембраны, 4) ядра (см, табл. 10-1) и 5) внутриклеточных путей клеточной сигнализации (С-киназа и тирозин-протеинкиназа, кодируемые протоонкогеном sr рис. 10-51). [c.223]

Рис. 13-37. Умозрительная модель, поясняющая, как могли бы происходить быстрые изменения клеточной адгезии при стимуляции клеток к делению фактором PDGF. Связывание PDGF с его рецептором приводит (пока не известным путем) к фосфорилированию белка -sr . В результате эта протеинкиназа, связанная с плазматической мембраной, активируется и в свою очередь фосфорилирует тирозиновые остатки соседних трансмембранных белков клеточной адгезии, в том числе рецептор фибронектина. Это приводит к тому, что фокальные контакты и другие участки клеточной адгезии частично разрушаются и связанные с ними актиновые филаменты теряют связь с мембраной. Частично эта модель основана на наблюдениях над клетками, трансформированными вирусом саркомы Рауса, которые содержат постоянно активный

Наше обсуждение контроля нормальной пролиферации клеток позвоночных приводит к парадоксу. С одной стороны, ясно чтобы выйти из состояния Со и начать делиться, нормальные клетки должны формировать адгезивные контакты с субстратом (адгезия между клетками и матриксом). Это наводит на мысль, что трансмембранные белки, связывающие клетки с внеклеточным матриксом (включая рецептор фибронектина и другие белки группы интегринов), создают некий [c.433]

Рецептор фибронектина - это только один представитель обширного семейства трансмембранных линкерных гликопротеипов, называемых интегринами (разд. 14.2.17), которые, но-видимому, связывают пучки актиновых филаментов с внеклеточным матриксом. Некоторые интегрины хорошо изучены, и на их примере видно, как трансмембранные линкерные гликопротеипы, участвующие в межклеточной адгезии (кадгерины и др.), могут соединять пучки кортикальных актиновых филаментов соседних эпителиальных клеток однако в адгезионных поясах винкулин присутствует без талина. [c.480]

Внеклеточный матрике содержит несколько адгезивных 1ликонротеинов, которые связываются и с клетками, и с другими макромолекулами матрикса, способствуя прикреплению клеток к матриксу. Из них лучше всего охарактеризован фибронектин - крупный, образуюш,ий фибриллы гликопротеин, встречаюш,ийся во всем животном царстве. Это димер, состояш,ий из двух одинаковых субъединиц (каждая почти из 2500 аминокислотных остатков) субъединицы соединены парой дисульфидных связей вблизи от карбоксильных концов и свернуты в серию глобулярных доменов, разделенных участками гибкой полипептидной цепи (рис. 14-46). Как показывает секвенирование, молекула фибронектина состоит в основном из трех коротких много раз повторяюш,ихся последовательностей аминокислот, и это позволяет предполагать, что ген, кодируюший фибронектин, образовался в результате многократной дупликации трех малых геиов. [c.504]

Существуют три формы фибронектина 1) растворимая димерная форма (фибронектин плазмы , которая циркулирует в крови и тканевых жидкостях и, как полагают, способствует свертыванию крови, заживлению ран и фагоцитозу 2) олигомеры фибронектина, которые могут быть временно прикреплены к поверхности клеток (поверхностный фибронектин) 3) труднорастворимая фибриллярная форма фибронектина во внеклеточном матриксе (матриксный фибронектин) В поверхностных [c.504]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология