Гликопротеины соединительной ткани

Фибронектин — это гликопротеин соединительной ткани, состоит из двух идентичных субъединиц (ММ 230 ООО Да), соединенных двумя дисульфидными связями в области С-конца. Ген, кодирующий фибронектин, включает 50 экзонов (очень длинный). Фибронектин включает три типа повторяющихся последовательностей, образующих семь доменов для связывания гепарина, фибрина, коллагена, ДНК и кле- [c.466]

Все поверхности, на которых происходит соприкосновение живых клеток организма животных с внешней средой, покрыты толстым ( 0,5 мм) слоем слизи, главным компонентом которой являются гликопротеины. Слизь не только предохраняет клетки от механического повреждения и облегчает движение (например, движение пищи по пищеварительному тракту), но и обладает разнообразной активностью . Иммунологическая активность гликопротеинов слизи, по-видпмому, связана с нх защитной функцией. Гликопротеины слизи вырабатываются специализированными клетками железистого эпителия. Как правило, в состав слизистых выделений входят сложные смеси гликопротеинов. Только в немногих случаях удалось выделить индивидуальные гликопротеины, например муцин подчелюстной железы (см. стр. 578). В состав слизи желудка входят углеводсодержащие биополимеры по крайней мере трех групп кислые мукополисахариды, близкие или идентичные мукополисахаридам соединительной ткани, нейтральные гликопротеины, содер- [c.605]

Повышенное содержание гликопротеинов в плазме наблюдается при туберкулезе, плевритах, пневмониях, остром ревматизме, нефротическом синдроме, диабете, инфаркте миокарда, некоторых злокачественных заболеваниях. У больных ревматизмом увеличение содержания гликопротеинов в сыворотке соответствует тяжести заболевания. Это объясняется деполимеризацией при ревматизме основного вещества соединительной ткани, что приводит к поступлению гликопротеинов в кровь. [c.408]

Олигосахариды молока, хитин насекомых, полисахариды соединительной ткани, группоспецифические вещества крови, гликопротеины плазмы крови [c.44]

В книге собран и обобщен обширный новейший экспериментальный материал по химии и биохимии гликопротеинов — представителей одной из важнейших групп углеводсодержащих биополимеров, широко распространенных в организме человека и животных и выполняющих наравне с белками и нуклеиновыми кислотами ответственные и разнообразные функции (например, они участвуют в явлениях иммунитета, в системе свертывания крови, входят в состав межклеточных и суставных жидкостей, соединительных тканей). В книге представлены все методы анализа гликопротеинов, химические и физико-химические методы их исследования и результаты структурных исследований отдельных гликопротеинов. [c.4]

Углеводный состав гликопротеинов, выделенных из соединительной ткани [c.265]

Фибробласты являются основной и наиболее распространенной клеточной формой соединительной ткани. В функции этих клеток входит продукция углеводно-белковых комплексов основного вещества (протеогликанов и гликопротеинов), образование коллагеновых, ретикулиновых и эластических волокон, регуляция метаболизма и структурной стабильности этих элементов, в том числе их катаболизма, регуляция своего микроокружения и эпителиально-мезенхимального взаимодействия. В (Комплексе с волокнистыми компонентами фибробласты определяют также пространственную структуру (архитектонику) соединительной ткани. [c.11]

Важнейшую роль в механических свойствах соединительной ткани играют также состав и пространственная структура протеогликановых комплексов и структурных гликопротеинов, а также способ их взаимоотношений с коллагеновыми и эластическими волокнами. Каждая из тканей (хрящ, кость, сосуды, клапаны, кожа и др.) имеет свои особенности в этом отношении, что связано с прочностными и упругими свойствами тканей. Особую роль играют гликопротеиновые микрофибриллы и протеогликаны как матрица и каркас для формирования эластических и коллагеновых волокон, как склеивающая субстанция, соединяющая их отдельные элементы и объединяющая весь межклеточный матрикс в единое целое (см. раздел 2.1.2 2.2.4 2.3.2). [c.289]

Выделение гликопротеинов соединительной ткани связано со многими проблемами. Во-первых, гликопротеипы трудно отделить от кислых гликозаминогликанов. Во-вторых, некоторые гликопротеины прочно связаны со структурными белками волокон (коллагеном, эластином, ретикулином) и могут быть выделены только в результате ферментативной обработки. [c.266]

Полисахариды составляют основную массу органического вещества на Земле. Большая часть сухого веса высших наземных растений и водорослей приходится на полисахариды несколько меньшее, хотя и очень значительное количество полисахаридов выполняет скелетные функции, обеспечивая жесткость клеток или их агрегатов. К таким полисахаридам относятся целлюлоза и хитин — два наиболее распространенных в природе органических вещества. Целлюлоза является основным структурным материалом растений, хотя синтезировать ее способны также некоторые бактерии и беспозвоночные. Хитин служит главным компонентом скелета членистоногих, а также входит в состав клеточных стенок грибов. В построении растительных клеточных стенок принимает участие и ряд других полисахаридов маннаны грибов , гемицеллюлозы и пектиновые вещества высших растений. Морские водоросли значительно отличаются от наземных растений полисахаридным составом клеточных стенок, что, несомненно, связано со специфическими условиями их обитания. Характерными компонентами морских водорослей являются полисахариды, этерифицированные серной кислотой,— агар, каррагинин, фукан, галактаны и ряд более сложных сульфатов гетер о полис ах ар и дов . В организме позвоночных опорные функции выполняют хондроитинсульфаты и родственные мукополисахариды соединительной ткани . Клеточные стенки бактерий построены из сложных гликопротеинов -. [c.479]

Полисахариды соединительных тканей (хондроитинсульфаты, гепарин и др., см. стр. 541) образуют с белками этих тканей комплексы, которые долгое время считали комплексами ионного типа, образованными сульфогруппами сульфированных углеводов и основными группами белка. В настоящее время, однако, установлено, что в действительности это белково-углеводные соединения, связанные ковалентной, хотя и довольно лабильной, связью. Комплекс хондроитинсульфата с белком, который был выделен из гиалинового хряща в условиях, исключающих гидролитический разрыв связей , имеет молекулярный вес, достигающий нескольких миллионов. Он содержит, по-видимому, около 20 цепей хондроитинсульфата, присоединенных к белковой цепи , т. е. относится к гликопротеинам типа П1. Результаты мягкого щелочного гидролиза свидетельствуют о наличии 0-гликозидных связей в этом гликопротеине , однако возможно, что они не являются единственным типом связи . После обработки гиалуронидазой, расщепляющей углеводные цепи, и папаином, расщепляющим белковую цепь, выделены гликопептидные фрагменты, содержащие галактозу, ксилозу, а также аминокислоты, в том числе серин . Исследования, проводимые в настоящее время, должны дать окончательный ответ на вопрос о природе связи в комплексе. [c.580]

Из аорты человека выделено соединение, состоящее гепарина и белка, которое содержит ковалентную связь и является гликопротеином . После обработки его гиалуронидазой и протеиназами , а также в результате мягкого кислотного гидролиза получены низкомолекулярные гликопептиды 0-ксилозид серина и галактозилксилозид серина , что непосредственно доказывает природу одного из типов связи гепарина с пептидной цепью бглка в гепарин-белковом комплексе. Структура кси-лозида серина была подтверждена встречным синтезом . Таким образом, в настоящее время наличие ковалентной связи между белковой частью и углеводами соединительной ткани можно считать строго доказанным. [c.580]

Сиаловые. кислоты, или Ы-ацетилпроизводные ней-раминовой кислоты, играют важную роль в организме, прежде всего как строительные блоки структуры полисахаридов. Сиаловые кислоты обычно являются концевыми остатками полисахаридных цепей гликопротеи-нов. Гликопротеины выполняют в организме опорную и Защитную функции. При патологических состояниях организма содержание гликопротеинов изменяется. (Эсо-бенно заметны изменения при воспалительных процессах, сопровождающихся разрушением соединительной ткани, например при ревматизме, при некоторых формах новообразований и др. В этих случаях уровень сиаловых кислот в тканях и сыворотке крови повышается и может служить диагностическим тестом для оценки активности патологического процесса. В норме содержание сиаловых кислот в сыворотке крови составляет в среднем 0,62— [c.133]

Первые попытки выделения соединений данного класса из пшеничных зерен описаны Берцелиусом в 1822 г. Вполне естественно, что в то время не могла идти речь о выделении индивидуальных вешеств. Значительное число исследований относится к изучению веществ слизистых выделений животных и человека, которые были названы муцинами (от mu us — слизь) и, как это было показано значительно позднее, представляли собой углевод-белковые комплексы. Аналогичные соединения выделены из соединительной ткани, в частности из хряща, и описаны как мукопротеины. К этому периоду исследований относится и надежная идентификация в их составе углеводных остатков. Далее были открыты группоспецифические вещества крови вместе с ними прочно вошел термин гликопротеины. Вскоре началось химическое изучение этих соединений. [c.9]

Гликопротеины содержатся также в костях, хрящах, оже, кровеносных сосудах, соединительной ткани, слизистых оболочках. Глико-протеины слизистых оболочек и выделений желез часто называют муцинами или оиаломуцинами. Они предохраняют слизистые оболочки от механических повреждений, а также выполняют иммунную функцию. Сиалосодержащие гликопротеины ингибируют агглютинацию эритроцитов вирусом гриппа. Гликопротеинам являются некоторые гормоны и ферменты (эритропоэтин, тиреотропин, гонадотропный гормон, холинэстер1аза сыворотки крови, рибонуклеаза В из панкреатического сока и др.). [c.91]

Углеводы с преимущественно структурной функцией. Гликопротеины и гликолипиды входят в состав мембран клеток и участвуют в специфических взаимодействиях (например, рецепторы). Гликоз-амингликаны входят в состав соединительной ткани. Некоторые из них (гепарин) выполняют регуляторную функцию. [c.148]

Изменения соединительной ткани при старении, заживлении ран. Процесс старения во всех видах соединительной ткани сопровождается следующими изменениями уменьщае тся количество гиалуроновой кислоты, воды и соотнощение основное вещество — волокна замедляется метаболизм гликопротеинов основного вещества повыщается структурная стабильность коллагена в результате увеличения числа и прочности поперечных мостиков уменьшается растворимость эластина, замедляется его метаболизм, ухудшается эластичность увеличивается содержание кальция в связи с увеличением сродства к нему коллагена и эластина. [c.467]

КИСЛЫМ гликозаминогликанам, недавно в соединительной ткани были обнаружены также и гликопротеины. Гликопротеипы найдены во всех типах соединительной ткани во многих случаях они были преобладающими компонентами исследуемой ткани. Однако только некоторые из этих гликопротеинов выделены в высокоочищенном состоянии (табл. 2). [c.266]

При использовании в качестве солюбилизирующего агента коллаген-мукопротоиназы из ахиллесова сухожилия быка был выделен гликопротеин. В этом гликопротеипе обнаружена глюкоза, галактоза, манноза и глюкозамин некоторые другие углеводы не идентифицированы [49]. Авторы предположили, что этот гликопротеин ответствен за положительную PAS-реакцию соединительной ткани. [c.267]

Существуют волокнообразующие белки двух функциональных типов преимущественно структурные (коллаген и эластин) и главным образом адгезивные (такие, как фибронектин и ламинин). Фибриллярные коллагены (типы I, II и III) представляют собой канатовидные трехспиральные молекулы, которые во внеклеточном пространстве агрегируют в длинные фибриллы, а те в свою очередь могут организовываться в разнообразные высокоупорядоченные структуры. Молекулы коллагена типа IV организуются в пластоподобные сети, составляющие основу всех базальных мембран. Молекулы эластина благодаря многочисленным поперечным сшивкам образуют сеть волокон и слоев, которые могут растягиваться и вновь сокращаться, придавая матриксу упругость. Фибронектин и ламинин служат примерами крупных адгезивных гликопротеинов матрикса фибронектин очень широко распространен в соединительных тканях, а ламинин содержится главным образом в базальной мембране. Благодаря своим множественным прикрепительным доменам такие белки способствуют клеточной адгезии и участвуют в организующем влиянии внеклеточного матрикса на клетки. Многие из этих адгезивных гликопротеипов содержат общую трипептидпую последовательность (КОВ), которая составляет часть структуры, узнаваемой интегринами - членами суперсемейства гомологичных трансмембранных рецепторов для компонентов матрикса. [c.513]

Макромолекулы внеклеточного матрикса секретируются находящимися в нем клетками, в особенности многочисленными фибробластами. В специализированных видах матрикса, например в хряще и кости, макромолекулы представляют собой продукт секреции особых клеток например, хрящ образуют хон-дробласты, а кость-остеобласты. Два основных класса макромолекул, образующих матрикс,-это 1) коллагены и 2) полисахариды из группы гликоз-аминогликанов, которые обычно ковалентно связаны с белком в комплексы-протеогликаны. Молекулы гликозамшогликанов и протеогликанов образуют сильно гидратированный гель основного вещества , в который погружены коллагеновые волокна. Эти длинные волокна укрепляют и упорядочивают матрикс, а водная фаза полисахаридного геля обеспечивает диффузию питательных веществ, метаболитов и гормонов между кровью и клетками ткани. Во многих случаях в матриксе имеются также волокна резиноподобного белка эластина, придающие ему упругость. Кроме того, к основным компонентам внеклеточных матриксов относятся два высокомолекулярных гликопротеина фибронектин, широко распространенный в соединительных тканях (и в крови), и ламинин, обнаруженный до сих пор лишь в базальных мембранах. Несомненно, будет открыто еще много других белковых компонентов. [c.221]

Таким образом,. каждый из перечисленных клеточных типов характеризуется определенными ультраструктурными признаками, соответствующими основным функциям этих клеток мало-дифференцированные фибробласты — размножение юные фибробласты— размножение, миграция, синтез ГАГ, гликопротеинов, коллагена зрелые фибробласты —про.дукция коллагена миофибробласт—контракция фиброкласт — резорбция коллагена фиброцит — регуляция метаболизма и механической стабильности соединительной ткани. Следует подчеркнуть, однако, что все эти клеточные формы не являются абсолютно специализированными во всех клетках (кроме малодифференцирован- [c.21]

Интенсивное изучение этих соединений началось только в последние годы, когда были разработаны сепаративные методы их выделения из тканей и отделения от коллагена, эластина н протеогликанов [Robert L. et al., 1967, 1974 Gotts halk A 1973 Anderson J. ., 1976]. По данным этих и других авторов нерастворимые гликопротеины, которые выделяются из различ ных видов соединительной ткани (кожи, хряща, сосудов, кости сухожилий, роговицы, грануляционной ткани и др.) после пред варительного удаления коллагена и протеогликанов, отличают ся органной специфичностью и подразделяются на четыре класса. [c.79]

Изученный in vitro механизм фибриллообразования лишь частично может объяснить молекулярные и морфогенетические основы фибриллогенеза в организме. Наиболее неясными остаются вопросы о роли клеточной поверхности, ГАГ и гликопротеинов в этом процессе. Существует ряд гипотез о том, каким образом контролируется рост фибрилл в длину и толщину, их ориентация, упаковка в волокна и пучки и, наконец, сложная тканевая архитектоника, специфичная для отдельных разновидностей соединительной ткани. Эти гипотезы в принципе можно свести к двум основным точкам зрения. [c.104]

Некоторые из этих положений подтверждаются при ультра-структурном и гистохимическом анализе развивающейся соединительной ткани. Как показывают наши исследования, в процессе фибриллогенеза в межклеточном веществе наблюдаются следующие основные компоненты 1) аморфный хлопьевидный материал, 2) микрофибриллы диаметром 4—12 нм без периодичности, но с четкообразной структурой, 3) тонкие коллагеновые фибриллы диаметром 14—30 нм с нечеткой периодичностью 64—67 нм и 4) зрелые коллагеновые фибриллы диаметром 40—150 нм (чаще 50—90 нм) с четким периодом, в котором видны дополнительные полосы (рис. 30). Первые два компонента ярко окрашиваются рутениевым красным, что свидетельствует о том, что в их составе преобладают протеогликаны и гликопротеины незрелые и зрелые КФ имеют узкий рутениево-положитёльный чехол , особенно четко выявляющийся на поперечных срезах. [c.106]

В этих взаимоотношениях участвует соединительная ткань как интегральное целое и каждый из ее элементов в отдельности. Роль фибробластов во взаимоотношениях реализуется прежде всего через продукты их специфической секреции коллаген и эластин, протеогликаны и гликопротеины, хотя нельзя исключить влияние и других производных этих клеток, например фибронектина. Например, для образования колоний эпидермального эпителия в культуре необходимо добавление фибробластов или продуктов их жизнедеятельности [Green Н., 1977]. Коллагеновые и ретикулиновые волокна являются опорным каркасом для паренхиматозных клеток и, возможно, каналами для [c.161]

Как видно, единого взгляда на происхождение и состав фибриноида нет. И это естественно, так как нет единого фибриноида. Существуют разные фибриноиды по составу и строению при различных заболеваниях и патологических процессах, причем образование фибриноида того или иного вида определяется, вероятно, преобладанием одного из морфогенетических факторов. Среди этих факторов ведущими можно считать деструкцию коллагеновых волокон, изменения полисахаридного состава основного вещества соединительной ткани и повышение сосуди-сто-тканевой проницаемости, обеспечивающее инсудацию крупномолекулярных белков и гликопротеинов плазмы крови. Преобладающее значение определенного морфогенетического фактора в развитии фибриноидных изменений безусловно зависит от особенностей этиологии и патогенеза заболевания и прежде всего от своеобразия механизма повреждения соединительной ткани и микроциркуляторного русла (например, иммунопатологический или ангионевротический механизм), как и от характера и выраженности нарушений белково-углеводного состава плазмы крови. В пользу этого положения можно привести результаты многочисленных исследований, выполненных с применением современных методов гистохимического, иммунолю-минесцентного и ультраструктурного анализа. [c.185]

В роли матрицы внеклеточного обызвествления может выступать не только коллаген и ГАГ, но и другие структуры соединительной ткани, в частности эластин. Органическая основа матрицы может появляться и путем деградации элементов соединительной икани и образования комплексов с плазменными белками, гликопротеинами, мукопротеинами, липопротеинами, причем основное значение среди этих комплексов придают про-теолипидам [Ennever J. et al., 1977]. В таких случаях речь идет о патологическом обызвествлении, в основе которого лежат [c.207]

При этом Т. Зиуата и др. (1966) получили эффект даже от продуктов распада хондроитинсульфатов с относительной молекулярной массой 4000 дальтон. В наших исследованиях комплекс коллагена с хондроитинсульфатами оказывал более сильное стимулирующее действие, чем каждый из компонентов. В последнее время показано, что структурные гликопротеины также усиливают синтез коллагена в культуре фибробластов [Кап(1оих А. е1 а1., 1978]. Нельзя,исключить, что при заживлении ран эндогенные углеводные продукты разрушения соединительной ткани оказывают определенное стимулирующее действие. Наконец, продукты распада клеток, как мы уже отмечали (см. раздел 3.1.2), в виде нуклеопротеидных, липидных и поли-пептидных комплексов также могут способствовать пролиферации клеток. Таким образом, имеется целый комплекс обратных связей, регулирующих рост соединительной ткани. Выделенные из этого комплекса механизмы регуляции коллагенового метаболизма представляются практически важным потому, что позволяют дать теоретические объяснения коллагенотерапии. [c.276]

Основными компонентами соединительной ткани являются клеточные элементы и волокнистые структуры. Они погружены в основное вещество, которое в световом микроскопе кажется гомогенным (аморфное вещество), а в электронном представляется состоящим из тончайшей сети волоконец и мелких гранул (Серов В.В., Шехтер А.Б., 1981). Главными химическими компонентами основного вещества являются белки и полисахариды, образующие между собой комплексные соединения различной молекулярной структуры и прочности - протеогликаны и гликопротеины (Никитин В.Н., Пер-ский Е.Э., Утевская Л.А., 1977 Серов В.В., Шехтер А.Б., 1981). [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология