Комплекс реакционных центров

Комплекс реакционного центра [c.192]

Самопроизвольные или индуцированные случайные мутации — явление достаточно широко известное. Среди наиболее распространенных мутагенных факторов можно отметить ионизирующее излучение, ультрафиолет, некоторые химические мутагены и др. С помощью мутагенных воздействий были получены и выделены мутанты фотосинтезирующих организмов, дефицитные по тем или иным комплексам (реакционный центр, фотосистемы I или П, светособирающая антенна и др.) или отдельным компонентам комплексов (каротиноиды, некоторые полипептиды). [c.336]

Первые восемь глав посвящены общим вопросам переноса электронов в биологических системах и поэтому могут представить интерес для всех, кто в своей работе сталкивается с необходимостью кинетического анализа транспорта электронов. В последующих пяти главах рассмотрены вопросы, касающиеся описания переноса электронов в комплексах реакционных центров при фотосинтезе [c.4]

Редокс-потенциалы внешних доноров и акцепторов таковы, что условия необратимости выполняются также на участках обмена электронами комплекса реакционного центра со средой [c.193]

Вслед за этим комплекс реакционного центра будет стремиться к исходному равновесному состоянию согласно схеме ко = 0) [c.197]

Комплекс реакционных центров [c.47]

Одна из точек зрения на механизм переноса электронов комплексом реакционных центров состояла в том, что KoQ служит конечным продуктом процесса, катализируемого комплексом [c.56]

Как показали опыты, только вторая вспышка дает медленную электрогенную стадию. Это означает справедливость второго варианта, предполагающего перенос Н+ из воды к месту локализации Qв внутри комплекса реакционных центров. Допустив постоянство диэлектрических свойств гидрофобного барьера мембраны по всей ее толщине, можно оценить, какую часть этого барьера проходит Н+. Так как медленная стадия составляет 5% от всего электрического ответа, обусловленного трансмембранным переносом зарядов, можно было бы принять, что протон переносится на 1/20 часть толщины мембраны. Дальнейшее исследование, однако, показало, что реальная ситуация не столь проста. [c.57]

Комплекс реакционных центров Комплекс b f [c.63]

Этот же комплекс участвует в переносе электронов от ФС II к ФС I. В модельных экспериментах была продемонстрирована возможность взаимодействия комплекса be—f как с комплексом реакционного центра ФС I, так и с комплексом реакционного центра ФС II [Lam, Malkin, 1982а, Ь, с. [c.37]

Как видно из полученных формул, в процессе темпового восстановления Dn, а также и в процессе темпового окисления As имеются два компонента более быстрый и более медленный. Более быстрый компонент зависит от величины константы скорости циклического переноса электронов, а более медленный — от константы скорости обмена электронами комплекса реакционного центра со средой. Вклад этих компонентов определяется отношением keim — для Z) и kjk — для As. Поэтому, когда либо к, либо т велики по сравнению с к что соответствует большой концентрации внешних доноров и акцепторов в соответствующей [c.203]

Белки, катализирующие циклический перенос электронов, удается разделить на два комплекса, состоящих из нескольких полипептидов комплекс реакционных центров и сгкомплекс. [c.47]

Белковый состав. Комплекс реакционных центров из Rh. rubrum состоит из трех белковых субъединиц тяжелой (Я), средней (М) и легкой (L) в стехиометрическом соотношении 1 1 1. Я-субъеди-ницу удается отделить от комплекса без потери им способности к светозависимому переносу электронов. Обработка протеиназой удаляет также и небольшую часть М-субъединицы. Получающийся при этом комплекс, который содержит интактную L-субъединицу и большую часть Ж-субъединицы, все еще может окислять цитохром С2 ПОД действием света. [c.47]

Комплекс реакционных центров Rps. uindis содержит кроме Я-, М- и L-субъединиц еще и прочно связанный цитохром, имеющий четыре гема с-типа. Молекулярные массы этого цитохрома, Я-, М-и L-субъединиц, полученные посредством электрофореза в доде- [c.47]

Это заключение недавно было прямо подтверждено данными рентгеноструктурного анализа комплекса реакционных центров из Rps. viridis (X. Михель и др., 1984). Авторам удалось получить кристаллы диаметром 0,5—1 мм путем высаливания комплекса сульфатом аммония из раствора, содержащего детергент. [c.48]

На рентгеноструктурном изображении комплекса реакционных центров удается выявить одиннадцать а-спиральных колонн, направленных параллельно длинной оси комплекса и локализованных в средней (предположительно мембранной) его части. Н-субъ-единица имеет только одну а-спиральную колонну, в то время как М- и Ь-субъединицы, подобные по аминокислотным последовательностям и пространственным структурам, содержат по пять та- [c.49]

UI, IV — цитохром . L-, M- и //-субъединицы по данным рентгеноструктурного анализа Л— —пять трансмембраниых а-спиральных колоия субъединиц Mut V — общий вид комплекса реакционного центра VI — расположение а-спиральных колонн (вид сверху). Заштрихована область, где расположены хромофоры. Все колонны не- [c.51]

Кристаллизация мембранных белков представляет собой чрезвычайно сложную задачу. Успех опытов по кристаллизации комплекса реакционных центров из Rps. viridis явился, вероятно, следствием того, что гидрофобная центральная часть этого комплекса (Л1- и L-субъединицы) экранирована гидрофильными полипептидами — цитохромом с и Н-субъединицей. [c.52]

Расположение редокс-групп. Наиболее важным результатом рентгеноструктурного анализа реакционных центров Rps. viridis явилось выяснение расположения окислительно-восстановительных простетических групп. На рис. 20 результаты этого анализа представлены таким образом, чтобы были видны только простетические группы. Четыре гема цитохрома с располагаются друг за другом над димером бактериохлорофилла. Расстояние между атомами железа двух соседних гемов колеблется от 1,4 до 1,6 нм. Атом железа гема, ближайшего к (БХл)2, находится на расстоянии 2,1 нм от двух ионов магния, входящих в состав (ВХл)2. Димер ориентирован параллельно длинной оси комплекса реакционного центра. Он как бы зажат между а-спиральными колоннами D, принадлежащих субъединицам М Vi L (соответственно Dm и Dl). Каждая из этих колонн несет остаток гистидина, имидазольная группа которого служит лигандом для Mg2+ в (БХл)2- [c.52]

Рис. 20. Расположение простетических групп в комплексе реакционных центров из Rps. viridis по данным рентгеноструктурного анализа (по J. Deisenhofer et. al., 1984)

Рис. 21. Соотношение полипептидных и хромофорных компонентов комплекса реакционных центров Rps. viridis (схема В. А. Шувалова по J. Deisenhofer at al., 1984).

Согласно данным, полученным оптическими методами, (БХл)г закреплен перпендикулярно к плоскости цитоплазматической мембраны Rps. viridis. Вот почему представляется весьма вероятным, что длинная ось комплекса реакционного центра расположена поперек мембраны. Расстояние между атомами Mg в (ВХл)2 и менахи-ноном равно приблизительно 3,0 нм, так что электрон, перенесенный от (БХл)2 к менахинону, должен пересечь большую часть гидрофобного барьера мембраны. [c.54]

Последовательность реакций переноса электронов. После выяснения пространственного расположения редокс-групп в комплексе реакционных центров можно считать доказанным следующую цепь реакций переноса электронов, включенных между бактериохлоро-филлом и KoQ [c.55]

Изучение реакционных центров Rps. viridis, проведенное автором и сотрудниками, показало, что донором электронов для восстановления (БХл) J служит один из гемов четырехгемового цитохрома с, характеризующийся а-максимумом поглощения при 559 нм и редокс-потенциалом +380 мВ. Можно предположить, что именно этот гем располагается непосредственно над (ВХл)2 в комплексе реакционных центров. Гемббэ в свою очередь получает электрон от другого гема (поглощение при 556 нм, редокс-потенциал +310 мВ), а тот — от водорастворимого цитохрома С2. Роль еще двух гемов цитохрома с (редокс-потенциалы +30 мВ и —50 мВ) остается неясной. [c.55]

К типу I отнесены системы, получающие энергию посредством светозависимого циклического переноса восстановительных эквивалентов. В состав редокс-цепи входят два ДцН-генератора бактериальный комплекс реакционных центров и / oQ-цитoxpoм г -редуктаза. Генераторы локализованы в мембране хроматофоров и в цитоплазматической мембране бактерий-фотосинтетиков. В тех же мембранах содержится НАДН-/Со -редуктаза, которая на свету действует как потребитель Дм-Н, катализируя обратный перенос электронов к НАДН от субстратов с более положительным редокс-потенциалом. В темноте тот же фермент участвует в генерации Дм-Н, сопряженной с переносом электронов в прямом на- [c.117]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология