Физиологическое значение кооперативного связывания кислорода

Рассмотрим теперь вопрос о природе кооперативного связывания кислорода с тетрамерной ( 2 2) молекулой гемоглобина (разд. Г.8) и физиологическое значение этого процесса [65]. Полипептидная цепь [c.304]

НО также и потому, что в гемопротеинах имеется необычайно тонкое равновесие между состояниями с максимальной и минимальной спиновой мультиплетностью. Можно предположить, что изменение спинового состояния железа определяется стереохимическими факторами. Изменение спинового состояния при переносе электрона между уровнями eg и t2g сопровождается изменением ионного радиуса катиона железа и изменением длин связей металл — лиганд. Как показано на примере простых неорганических комплексов [58], ионный радиус Fe(II) или Ре(И1) увеличивается примерно на 20% при переходе от низкоспинового состояния к высокоспиновому (табл. 3). Стереохимическое значение данного спинового состояния железопорфиринового комплекса, следовательно, заключается в том, что расположение катиона железа относительно плоскости координируемых атомов азота пиррольных колец порфирина зависит от длин связей железо — порфирин, изменяющихся по мере того, как меняется ионный радиус металла и взаимодействие металл-лиганд. Кроме того, поскольку связывание кислорода сопровождается изменением спинового состояния [105] и положение атома железа относительно плоскости порфирина должно коррелировать во времени и пространстве со связыванием молекулы кислорода, предполагается [103, 104], что изменение стереохимии железо-порфирина вызывает конформационные изменения, ответственные за кооперативное связывание кислорода. В этом и заключается биологическая роль электронной конфигурации атома железа в физиологической функции гемоглобина. [c.40]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Кооперативный характер связывания О2 гемоглобином иллюстрируется кривыми, приведенными на рис. 4-18. Значение мхилл [уравнение (4-35) зависит от условий и может достигать трех. Физиологическое значение кооперативного связывания ясно. В капиллярах легких при парциальном давлении кислорода, равном 100 мм рт. ст., гемоглобин почти полностью насыщен кислородом, однако когда эритроциты проходят через капилляры тканей, потребляющих кислород, его парциальное давление падает примерно до 5 мм рт. ст. Кооперативность приводит к [c.305]

Тетрамерный гемоглобин обладает новыми свойствами, которых нет в мономерном миоглобине. Помимо способности транспортировать О2 гемоглобин способен переносить также Н" и СО2. Более того, присоединение последних регулируется аллостери-ческими сдвигами, которые представляют собой взаимодействия между пространственно разобщенными участками, обусловленные конформационными изменениями белка. Гемоглобин-наиболее изученный аллостерический белок. У гемоглобина проявляются три аллостерических эффекта. Во-первых, кривая связывания кислорода гемоглобином имеет сигмоидную форму, что свидетельствует о кооперативности связывания кислорода. Присоединение кислорода к одному гему облегчает присоединение О2 к остальным гемам той же молекулы белка. Эта кооперативность увеличивает количество транспортируемого кислорода. Во-вторых, Н и СО2 способствуют отщеплению кислорода от гемоглобина-эффект, имеющий большое физиологическое значение, поскольку таким путем увеличивается высвобождение кислорода в тканях с активным метаболизмом, например в работающих мышцах. Имеет место и обратный эффект О2 способствует высвобождению Н и СО2 в капиллярах легочных альвеол. Аллостерическая связь между присоединением Н , СО2 и О2 известна как эффект Бора . В-третьих, сродство гемоглобина к [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология