Аминокислоты канонические

Рис.3.1. Структура 20 канонических аминокислот. Представленные аминокислотные звенья соответствуют конфигурациям, наиболее часто встречающимся в протеинах при нейтральном pH. Атомы углерода и водорода обозначены светлыми сферами, а атомы N. О, 8 - темными.

Однако оказалось, что такое строгое каноническое спаривание оснований не является об им правилом для взаимодействия первого остатка антикодона с третьим остатком кодона. Прежде всего было замечено, что если аминокислота кодируется двумя, тремя или четырьмя кодонами, то первые два нуклеотидных остатка кодонов всегда идентичны, а третий различается (см. рис. 3). Следовательно, аминокислота строго кодируется двумя первыми буквами кодона и менее строго — третьей. С другой стороны, было обнаружено, что рибосомы, программированные разными кодонами для одной и той же аминокислоты, могут связывать одну и ту же тРНК, т. е. тРНК может узнавать более чем один кодон. Например, одна и та же фенилаланиновая тРНК узнает как UUU, так и UU . Анализируя эти и некоторые другие факты, Ф. Крик вьщвинул гипотезу о неоднозначном спаривании первого нуклеотида антикодона с третьим остатком кодона он предположил возможность нестрогого соответствия [c.155]

В этой главе мы познакомились с каноническими аминокислотами, основными строительными блоками белка, которые являются частью основной схемы организации всех организмов. Исходя из аминокислот, можно объяснить некоторые аспекты этой универсальной схемы. Однако потребуется еще много времени, чтобы понять, почему была развита именно эта схема. Каждый аминокислотный остаток обладает уникальными свойствами и выполня- т вполне определенную роль в данном месте белковой молекулы. Несмотря на это в ходе белковой эволюции происходили и происходят некоторые замены. Анализ частоты замен позволяет выявить аналогию среди аминокислот и подразделить все аминокислотные остатки на четыре основные группы. [c.25]

В этой главе будут рассмотрены 20 канонических аминокислотных остатков, встречающихся в белках. Они приведены в табл. 1.1 в соответствии с их относительным содержанием здесь же даны обычно используемые трехбуквенные и однобуквенные обозначения, а также облегчающие их запоминание мнемонические приемы. Молекулярные массы остатков варьируют от 57 до 186 (среднее значение НО). Таким образом, белок с молекулярной массой 33 ООО содержит приблизительно 300 остатков. Аминокислоты можно классифицировать в зависимости от свойств их боковых цепей на полярные и неполярные. Полярные боковые цепи можно подразделить и далее на нейтральные, основные или кислотные. На рис. 1.1 показаны боковые цепи 20 наиболее часто встречающихся аминокислот, причем остатки с близкими свойствами помещены рядом. [c.9]

Боковые цепи 20 канонических аминокислот. [c.11]

Канонические аминокислоты могли быть отобраны на начальных стадиях жизни. Набор стандартных звеньев полипептидной цепи состоит из 20 аминокислотных остатков (рис. 1.1, табл. 1.1). Чтобы оказаться отобранными, эти аминокислоты должны были быть в среде, окружавшей первичные автокаталитические нуклеиновые кислоты. Так, по-видимому, и было, что подтвердили некоторые модельные эксперименты [3, 8), где газовую атмосферу, которая могла соответствовать реальной атмосфере на ранних стадиях развития Земли, подвергали воздействию электрической или радиационной энергии. При этом обычно получали рацемическую смесь ь- и о-аминокислот (рис. 1.2,а) а-типа наряду с р-аминокисло-тами (рис. 1.4) и другими соединениями. [c.14]

Канонические аминокислоты отличаются только боковыми цепями. Каждая боковая цепь настолько специфична, что ее нелегко заменить какой-либо другой. Ниже будут рассмотрены свойства всех стандартных боковых цепей. [c.20]

Отдельная молекула белка может содержать от десятков до нескольких сотен мономерных звеньев. Но если взять все белки клетки и расчленить их на отдельные звенья, то окажется, что наберется всего 20 сортов аминокислот. Собственно, разновидностей аминокислот как химических соединений может быть бесчисленное множество и химики могут, в принципе, синтезировать любые аминокислоты. Но живая природа использует только 20 вполне определенных аминокислот, которые поэтому получили название природных нли канонических. Этот набор из 20 аминокислот абсолютно одинаков, универсален для всей живой природы на Земле. Возьмете ли вы самую ничтожную букашку или самого мудрого корифея, вы обнаружите в них один и тот же набор аминокислот. Чем же отличается букашка от корифея Отличие заключается в том, какие цепочки образуют аминокислоты. Иными словами, оно сводится к последовательностям аминокислотных остатков в белках. [c.23]

Модельные соединения. В течение 15 лет группа исследователей в Калифорнийском технологическом институте занималась изучением полной кристаллической структуры ряда аминокислот и простых пептидов. На основании результатов этих исследований были постулированы определенные стандартные (их иначе называют каноническими) параметры пептидных групп в полипептидных цепях и основные принципы формирования регулярной структуры остова полипептидной цепочки. Они состоят в следующем [c.241]

Последовательности расположены относительно друг друга таким образом, чтобы число совпадений было максимальным. Цветом выделены те случаи, когда одинаковые аминокислоты встречаются в данной позиции не менее чем у двух белков. Представлена также каноническая последовательность для тех позиций, в кото- [c.129]

В работах Фокса (1966—1968) экспериментально исследовалась самоорганизация в полипептидных цепях, образуемых при термической поликонденсации эквимолярных смесей 18 канонических аминокислот (кроме Асп и Глу) в присутствии солей фосфорной кислоты, игравших роль водоотнимающих средств. Прп этом образуются цепи неравномерного состава, синтетические полипептиды, названные Фоксом протеиноидами. Эти соединения обладают каталитической активностью, сходной с ферментативной с их помощью удалось проводить реакции гидролиза, декарбокснлнрования, амннирования и дезаминирования. Однако полимеразная активность у протеиноидов пе обнаружена. [c.537]

Чистые антиподы, определенные стереоизомеры фи-гурируют в живых организмах. Канонические аминокислоты в белках любых существ — от вируса до человека — это всегда Л-аминокислоты, имеющие строение, показанное в левой половине рис. 57. Такая асимметрия [c.213]

Аминокислотная последовательность фактора TFIIIA из X. laevis (использовано однобуквенное обозначение аминокислот см. рис. 1.24 Последовательность расположена на рисунке таким образом, чтобы выделить повторяющиеся злементы. Молекула состоит иэ следующих сегментов N-концевого участка (остатки 1-12), девяти повторов (остатки 13- 276), богатого лизином участка вблизи С-конца и короткого концевого участка. Вверху представлена каноническая последовательность-пронумерованные от 1 до 30 обозначения, заключенные в кружки,- которая иллюстрирует характерные особенности типичного повтора. Конечная точка [c.98]

Меня поразило, что на самом деле последовательность аминокислот в молекуле белка, который должен принять точно определенную геометрическую форму, следует рассматривать как мелодию, написанную в канонической форме по предписанию Природы эта мелодия, наклады-ваясь сама на себя, должна создать такие гармонические созвучия, которые соответствуют биологической функции. Продолжая аналогию дальше, можно предположить, что белки с разболтанными дисульфидными мостиками, о которых я говорил вьш1е, дают диссо-нантные созвучия, однако если возникает возможность перестройки при добавлении меркаптоэтанола, то путем постепенной модуляции вновь достигается та приятная гармония, которая свойственна нативному белку. Можно ли на этом основании считать, что музыка Моцарта обладает большей термодинамической [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология