Параметры пептидной связи

Таблица 4.1. Структурные параметры пептидных единиц длины связей и углы между ними

По результатам рентгеноструктурных исследований были установлены межатомные расстояния и валентные углы, характерные для пептидных групп. На основании этих данных были постулированы стандартные параметры межатомных расстояний и валентных углов пептидных группировок. Для различных соединений возможны отклонения от этих стандартных значений в пределах нескольких сотых долей ангстрема в длинах связей и в пределах 3—4° в валентных углах. Эти отклонения объясняются напряжениями, возникающими на отдельных участках структуры прн образовании плотной упаковки молекул в кристаллах. Стандартные параметры для пептидных групп представлены на рис. 11 Как показали исследования многих соединений, длина пептидной связи —С—N— колеблется в пределах 0,02—0,03 А около среднего значения 1,35 А. Это расстояние не соответствует дли- [c.537]

Параметры пептидной связи [c.27]

Вращение вокруг пептидной связи заторможено. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 2.1, а. Эти данные, получены Полингом и Кори [25] на кристаллических структурах молекул, содержащих одну или несколько пептидных связей. Наиболее неожиданным оказалось малое расстояние между атомами С и М, которое на 0,15 А, или на 10%, короче обычного. Кроме того, двойная связь С —О на 0,02 А длиннее, чем в альдегидах и кето-нах [26]. Полинг и сотр. объяснили этот эффект резонансом двух предельных структур, показанных на рис. 2.1, б. В структуре I [c.27]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Пептидная связь. Главной структурной единицей белков и пептидов является пептидная (амидная) связь —СО—N14—. Согласно современным представлениям, пептидная связь в белках является практически плоской, ее основные параметры приведены на рисунке 33. В обычных условиях наблюдаются лишь небольшие отклонения от плоской системы (до 5 — 10 ) большие деформации возможны в напряженных циклических системах. Пептидная связь примерно на 10% короче обычной, простой С—N и имеет характер частично двойной связи — =N . При изучении этой проблемы Л. Полинг и Р. Кори, анализировавшие методом рентгеноструктурного анализа ряд модельных ди- и трипептидов, предложили в 1948 — 1955 гг. объяснять особую природу связи С—N резонансом между двумя формами пептидной связи а и б. [c.85]

Разрешенные области для двугранных углов основной цепи. Приняты параметры пептидной связи Полинга и Кори, приведенные на рис. 2.1 [29]. [c.31]

Конформационное пространство, интервал углов ф и ), допустимых для остатка без боковой цепи (Gly), показаны на рис. 2.3, а. Эта 0ф-карта построена для жесткой пептидной связи с параметрами, приведенными на рис. 2.1, а, и с учетом обеих, нижней нормальной и нижней предельной, границ контактных расстояний (табл.2.1). Разметка карты выполнена по старой номенклатуре [27]. При нанесении новых значений ф, 4 [21] начало сдвигается в центр карты. Остаток Gly имеет большую и непрерывную разрешенную область, занимающую около 50% пространства. Явно запрещенные контакты возникают между атомами H +i и 0/ i в центре, а также между атомами 0/-i и О,. Менее заметные затруднения обнаружены между атомами Н, и Нг+ц 0 j и С , а также 0 i и N,+i. Наименее значимо стерическое взаимодействие между атомами N,- и H i- [c.30]

Пептидная связь обладает некоторой гибкостью. Конформацион-ные карты на рис. 2.3 и 2.5 построены в предположении жесткой пептидной связи, имеюш,ей параметры Полинга — Кори (рис. 2.1,а). Дальнейшее уточнение модели требует введения потенциалов изменения валентных углов, длин связей н торсионного вращения вокруг пептидной связи. Это, естественно, делает конформационное пространство одного остатка многомерным, а любое непосредственное использование или исчерпывающее описание — затруднительным. Приведем для оценки отклонения, отвечающие увеличению потенциальной энергии на 1 ккал/моль [c.34]

Таким образом, если пептидная связь обладает заметной гибкостью, то конформационная карта, построенная при фиксированных параметрах этой связи (рис. 2.5), может оказаться неточной в тех областях, которые отвечают слабым стерическим затруднениям, как, например, в областях, разрешенных только для Gly, поскольку их можно устранить небольшими отклонениями валентных и торсионных углов, а также длин связей. Этим объясняются те 5% случаев на рис. 2.4, в которых значения 0, г]) попадают в области, запрещенные, согласно модели жестких сфер, из-за сте-рического взаимодействия с Ср-атомом. [c.34]

Для понимания структуры белка необходимо рассмотреть возможные конформации полипептидной цени. Они определяются, прежде всего, плоским строением пептидной связи —СО—NH—-(с. 32). Структурные параметры пептидных един щ, установлен-88 [c.88]

Следует сразу же подчеркнуть, что как и в аминокислотах, в пептидах сосуществуют амино- и карбоксильные группы, поэтому пептиды также являются биполярными ионами со своей характеристичной величиной р1. Элементом, во многом определяющим строение пептидов, является пептидная связь, поскольку в общем виде пептид можно изобразить как регулярную структуру, основную нить которой составляют повторяющиеся участки с одинаковыми параметрами [c.54]

Атомы пептидной связи СОЫН лежат в одной плоскости, причем длины связей и углы аналогичны этим параметрам в кристаллах простых амидов. [c.377]

I. Единственным источником оптической активности, дающим вклад в параметр вращения, являются пептидные связи основной цепи (т. е. отсут- [c.262]

Третий метод— это метод расчета экспериментальной кривой с помощью электронно-вычислительной машины. Этот метод позволяет непосредственно оценивать параметры эффектов Коттона. Когда имеются данные по ДОВ в той области спектра, где наблюдаются эффекты Коттона, обусловленные пептидными связями основной цепи, для установления связи между наблюдаемыми величинами вращения и параметрами отдельных эффектов Коттона можно воспользоваться нелинейным методом наименьших квадратов. Явное преимущество этого метода перед методами 1 и 2 состоит в том, что с его помощью можно получить значения сил вращения непосредственно для каждого эффекта Коттона, дающего вклад во вращение. Таким образом, предположение I не обязательно должно выполняться, так как для тех эффектов Коттона, для которых имеется определенное отнесение и природа которых известна, параметры можно интерпретировать даже в том случае,когда толкование параметров других эффектов неопределенно. Однако предположения II—IV должны выполняться по крайней мере для тех сил вращения, для которых устанавливается связь со структурой. [c.265]

Геометрические параметры — длина связей и валентные углы для пептидной единицы, а также используемые сейчас обозначения углов поворота по простым связям N—С и С" —С также показаны на рис. 14 [2]. Пептидная связь не является абсолютно жесткой, поэтому угол между плоскостями С" —С —N и С —N—С", т. е. угол поворота по пептидной связи между соседними аминокислотными остатками, чаще не равен точно нулю. Если не считать циклических пептидов, он редко превышает 10° и по данным рентгеноструктурного анализа обычно лежит в пределах нескольких градусов. Это оправдывает выделение плоских пептидных единиц. Взаимные ориентации последовательных пептидных единиц определяются значениями углов вращения ф и Ф и угла т у а-углеродного атома. По решению подкомиссии ЮПАК по биохимической номенклатуре в 1966 г. для углов Ф и Ф пределы изменения приняты равными от —180 до +180°. [c.90]

Молекулярная масса и изоэлектрическая точка - характерные параметры белка. Однако в основе точной идентификации белковой молекулы лежит определение аминокислотной последовательности. Уже на первом этапе этого процесса, включающего расщепление белка на мелкие фрагменты, можно получить значительную информацию о данном белке. В настоящее время в продаже имеются протеолитические ферменты и химические реактивы, расщепляющие белки по определенным аминокислотным остаткам (табл. 4-10). Так, фермент трипсин отщепляет остатки лизина и аргинина со стороны карбоксильных групп химический реактив бромистый циан расщепляет пептидные связи, расположенные после остатков метионина. Поскольку такие специфические ферменты и реактивы расщепляют в белковой молекуле ограниченное количество связей, при их воздействии образуется смесь больщих пептидов. Разделив эту смесь методом электрофореза или хроматографии, можно получить пептидную карту, характеризующую исследуемый белок. Такие пептидные карты называют иногда фингерпринтами (отпечатками пальцев) белка (рис. 4-53). [c.219]

Теория оптической активности пока еще не позволяет установить точную структуру белка по спектру КД, хотя, как будет видно позже, в случае нуклеиновых кислот дело обстоит несколько лучше. Осложнения возникают из-за того, что очень часто хромофор не является асимметричным, а его асимметрично возмущают соседние группы. Кроме того, в случае белков (когда спектры КД регистрируют в области поглощения пептидных связей) имеется осложнение другого рода так как полипептид-ная цепь принимает многие конформации, зависящие от точной локализации пептидных связей в белке, спектр соответствует усредненным конформационным параметрам. Поэтому на практике используется эмпирический подход, заключающийся в том, что получают спектр ДОВ или КД молекул, структура которых точно определена методом рентгеноструктурного анализа, и устанавливают связь спектра со структурой молекулы. Этот спектр затем сравнивают со спектром белка, структура которого неизвестна, Главная проблема, которая возникает при использовании этого подхода, состоит в необходимости сделать допущение (которое редко доказывается), что структура макромолекулы в растворе (известно, что ДОВ и КД регистрируют в растворе) почти такая же, как в пленке, кристалле или сухом порошке (которые используют для рентгеноструктурного анализа), приготовленных с использованием того же растворителя. [c.466]

Простейшей молекулой, включающей пептидную связь, является формамид (НгН-СНО). Первое исследование геометрии этой молекулы в неассоциированном состоянии вьшолнено Р. Курландом и Э. Вильсоном на основе микроволновых спектров четырех изотопных соединений [1]. При расчете структурных параметров предполагалась плоская молекулярная модель с эквивалентными связями ЫН. Позднее микроволновые спектры формамида были изучены С. Костейном и Дж. Даулингом, но уже при использовании десяти изотопных соединений [2]. Это позволило полностью априорно, т.е. не делая предположений о геометрии молекулы, рассчитать длины связей и валентные углы. Авторы особо подчеркнули, что наблюдаемые спектры этих соединений могут быть однозначно интерпретированы только Б случае неплоского строения формамида. Оказалось, что группа Н2Ы-С образует невысокую пирамиду, а связи, как и углы НЫС, заметно отличаются друг от друга. Тем самым экспериментально было подтверждено предположение М. Дейвиса и Дж. Эванса о неплоской структуре формамида, высказанное в 1952 г. при изучении контуров полос валентных колебаний ЫН в инфракрасных спектрах поглощения паров [3]. [c.131]

Карта построена с параметрами пептидной связи Полиига—Кори (рис. 2.1,а). Изоэпер-гетические лииии проведены с интервалом 1 ккал/моль в отрицательную область от нуля. Нулевая эквипотенцналь показана штрихами. Отмечено положение скрученного р-листа. Потенциальная поверхность изменится, если учесть водородные связи с пептидными звеньями, удаленными по цепи (например, в а-спирали). [c.33]

Геометрические параметры пептидной связи обеспечивают постоянство расстояний между альтернирующими (1 и 3, 4 и 6) аминокислотными остатками. Это расстояние, называемое периодом идентичности, составляет около 0,7 нм. В р-форме полипептидные цепи расположены в плоскости и слегка изогнуты, напоминая формой периода идентичности очертания буквы Р при этом несколько цепей образуют своеобразный "слой", изгибы которого похожи на складю ткани или бумаги. Изгибы полипептидных цепочек позволяют боковым функциональным группам свободно разместиться в пространстве между основными цепями эти группы направлены перпендикулярно плоскости складчатого слоя и расположены выше и ниже слоя. Соседствующие цепи ориентированы антипарал- [c.68]

Возможно существование нескольких различных спиральных структур, возникающих при образовании водородных связей между структурными элементами пептидной связи (NH- и СО-группы), из которых наиболее известна а-спнраль (рис. 3-14) с параметрами п = 3,6, i = 0,15 нм и h = Oi54 нм. В случае а-спирали за счет внутримолекулярных водородных связей образуется 13-членная кольцевая структура. Правильно назвать такую структуру можно так а(3,6)з)-спираль. Другими упорядоченными конформациями спирального типа для остова молекулы белка являются Зю-спираль, 7г(4,4) -спираль и 7(5,117)-спираль. [c.378]

Зная геометрические параметры мономерной единицы и углы вращения, можно, основываясь на матричном методе Зйринга 30], выразить координаты всех атомов через геометрические параметры — длины связей, валентные углы и углы вращения (см. предыдущий обзор). Для пептидных цепей это впервые было сделаио Рамакришнаном [31]. Преобразование координат атомов стало уже стандартной процедурой машинных расчетов, и потому мы не будем на нем останавливаться. Некоторые полезные детали этого преобразования приведены в работах [7, 8, 15, 31]. Галактионов, используя меуод дуальных кватернионов [32], добился сокращения машинного времени почти вдвое. [c.97]

Зная структуру мономерной единицы, можно, основываясь на рассмотренном в разделе 5 гл. 2 матричном методе, выразить координаты всех атомов через геометрические параметры — длины связей, валентные углы и углы вращения. Для пептидных цепей это впервые было сделано Рамакришнаном [28]. Преобразование координат атомов стало уже стандартной процедурой машинных расчетов некоторые полезные детали этого преобразования применительно к пептидным системам приведены в работах [4, 5, 12, 29, 30]. [c.362]

III. Параметры вращения определяются лишь конформациями пептидной связи. Другими словами, для любой данной пептидной связи параметры вращения должны быть нечувствительными к различию в боковых цепях и к изменениям локального окружения, за исключением тех, которые обусловлены переходом данного остатка от одной структуры к другой (т. е. отсутствуют неконформационные эффекты). [c.263]

Для того чтобы определить вклад эффектов Коттона пептидной связи в параметры Л193 и Лоод с помощью тех же значений параметров ПГК, которые приведены в табл. 16, были вычислены вращения для каждого эффекта Коттона в интервале длин волн 600—290 ммк. Для каждого эффекта Коттона были найдены приведенные в табл. 18 значения параметров Л193 и Л325, дающих [c.268]

В 1950 г., за несколько месяцев до опубликования серии исследований Л. Полинга и Р. Кори, появилась большая работа Л. Брэгга, Дж. Кендрью и М. Перутца [56], которая как бы подвела черту под структурными исследованиями белков и полипептидов начального периода. В этой работе анализируются структурные модели Астбери, Хаггинса, Цана и других авторов и предлагается ряд новых моделей. Однако, по-прежнему, речь идет о возможных типах укладки основной пептидной цепи. Авторы также рассматривают свои первые результаты рентгеноструктурного изучения гемоглобина и миоглобина. При анализе возможных структур пептидного остова Брэгг, Кендрью и Перутц принимают геометрические параметры пептидной группы, близкие к параметрам Хаггинса и согласующиеся с более поздними данными Кори. Так, длина связи С -С считается равной 1,52 А, С -М - 1,36 А и С =0 - 1,24 А. Валентные углы при атоме С приняты тетраэдрическими (109°28 ), а при атоме N - или тетраэдрическими, или тригональными (120°). Длина водородной связи М-Н...С=0 составляет 2,85 А. Ее направленность строго не лимитируется, но авторы по мере возможности стремятся к линейному расположению связей К-Н и С=0. Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц приняли постулат М. Хаггинса о спиральной симметрии полипептидной цепи с целочисленным порядком винтовой оси, но отвергли его второй постулат о том, что каждый элемент основной цепи должен находиться в одинаковых отношениях с соседними элементами (принцип эквивалентности). Так же как и Хаггинс, они придают огромное значение водородной связи М-Н...С = 0 в формировании структуры основной цепи и считают наиболее стабильными только те из них, которые полностью насыщены ими. Предложенная авторами классификация спиральных структур является общепризнанной и в настоящее время [56]. В основу ее положено разделение структур по симметрии пептидного остова и размеру циклов с водородными связями. [c.19]

Следует отметить, что в настоящее время в литературе не описаны a -СБЯзывающие белки, содержащие только одну EF-руку. Это, вероятно, обьясняется тем, что такая структура не обладает достаточной устойчивостью. Са -связывающие участки большинства Са2 -связывающих белков как бы сцеплены друг с другом. Обычно две Са2 -связывающие петли соединены друг с другом за счет водородных связей, образуемых пептидными связями, принадлежащими 8-му и 9-му аминокислотным остаткам каждой из петель. Такое сцепление приводит к тому, что связывание ионов Са в одном из центров сказывается на параметрах связывания ионов Са " в другом центре. В настоящее время известно огромное количество Са -связыБающих белков, относящихся к семейству белков EF-руки. Эти белки можно условно разделить на группы, члены которьгх содержат в своем составе 2, 3, 4 и 6 катион-связывающих центров. Рассмотрим свойства некоторьгх из этих белков. [c.211]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология