Белковый синтез эволюция

О том, как происходил отбор структур, каков его механизм, сказать довольно трудно. Но этот процесс оставил нам своего рода. музей. Подобно тому как из 107 химических элементов только 6 органогенов да 10—15 других элементов отобраны природой, чтобы составить основу биосистем, так же в результате эволюции происходил тщательный отбор и химических соединений. Из миллионов органических соединений в построении живого участвуют лишь несколько сотен из 100 известных аминокислот в состав белков входит только 20 лишь четыре нуклеотида лежат в основе-всех сложных полимерных нуклеиновых кислот, ответственных за наследственность и регуляцию белкового синтеза в любых живых организмах. [c.196]

Гилберт первым обратил внимание на то, что эти недостатки в организации генов эукариот, из-за которых они, по всей видимости, должны сильно уступать прокариотам в точности белкового синтеза, могут обернуться огромными преимуществами в эволюции. Судите сами большая чувствительность к малым изменениям в ДНК и возможность одновременного синтеза зрелых РНК с совершенно различными последовательностями нуклеотидов — все это может обеспечить искомое. А именно испытание самых разных новых вариантов без полного отказа от старого. Это значило бы, что высшие организмы обладают тем механизмом изменчивости и отбора, которого так не хватало для примирения генетики и теории эволюции. [c.80]

Окончание белкового синтеза-это необычная реакция, так как при этом происходит непосредственное узнавание терминирующего кодона белковым фактором. Поскольку эта реакция совершенно отличается от взаимодействия кодон-антикодон, характерного для инициации и элонгации, то, по-видимому, совсем не обязательно, чтобы и в терминации участвовала последовательность, состоящая из трех нуклеотидов. Очевидно, этот факт отражает некоторые аспекты эволюции генетического кода. [c.85]

Рис. 1-12. Предполагаемые стадии эволюции от простых самореплицирующихся систем молекул РНК до современных клеток, у которых ДНК является хранилищем генетической информации, а РНК выполняет роль посредника в осуществлении белкового синтеза

Эволюция белкового синтеза [15] [c.275]

Эволюция белкового синтеза 275 Заключение 276 [c.511]

Много внимания вопросам ориентации на опыт живой природы уделяет Н. Н. Семенов. Здесь есть смысл привести хотя бы часть характеристики, которую дает он химическому производству живой природы Природа при зарождении и эволюции новых организмов создала молекулярные машины совершенно исключительной точности, быстроты действия и необычайного совершенства. Вспомним, например, вскрытый недавно химиками и биологами синтез больших белковых молекул со строгим чередованием аминокислот. В клетках имеются субмикроскопические сборные заводики — рибосомы, включающие в себя рибонуклеиновые кислоты как сборочные машины . Каждый сорт коротких молекул транспортных рибонуклеиновых кислот захватывает один определенный вид аминокислот, несет их в рибосому и ставит каждую аминокислоту на свое место согласно информации, содержащейся в молекулах рибонуклеиновых кислот. Тут же к аминокислотам подходят ката-.тизаторы-ферменты и осуществляют сшивку аминокислот в одну молекулу белка со строгим чередованием. Это настоящий квалифицированный завод, строящий молекулы по плану, выработанному природой в процессе эволюции [15, с. 192—193]. [c.173]

Итак, благодаря избирательности бифуркационных флуктуаций и их строгой согласованности структурная самоорганизация белковой молекулы приобретает детерминистические черты (случайность порождает необходимость). Из конформационно жестких и взаимодействующих с ними лабильных фрагментов возникают нуклеации, которые через ряд чисто случайных, но тем не менее неизбежных и строго последовательных событий входят в домены или в нативную трехмерную структуру белка. Весь процесс самосборки пространственной структуры не требует времени больше, чем затрачивается на рибосомный синтез белковой цепи. Уникальность бифуркаций, порядок их возникновения и устойчивый конструктивный характер обусловлены конкретной, отобранной в ходе эволюции аминокислотной последовательностью. В то же время рассматриваемая модель свертывания не исключает образование "неправильных" промежуточных состояний, содержащих структурные элементы, отсутствующие в конечной конформации. Более того, поскольку в основу модели положен беспорядочно-поисковый механизм, осуществляющий сборку белка методом "проб и ошибок", то возникновение непродуктивных состояний белковой цепи становится неизбежным. Однако они нестабильны, так как продуктивные состояния, появляющиеся в результате бифуркационных флуктуаций, всегда более предпочтительны по энергии. К обсуждению этого вопроса вернемся в главе 17 при количественном описании механизма ренатурации панкреатического трипсинового ингибитора. [c.98]

Формы жизни, возникшие на белковой основе , были неустойчивыми из-за отсутствия системы передачи информации, использующей свойства нуклеиновых кислот, а генная жизнь не могла прогрессивно эволюционировать без участия белков, обладающих каталитическими свойствами. Как произошло возникновение формы жизни, в основе которой лежат белки и нуклеиновые кислоты, пока не известно. Ясно только, что встреча обоих типов соединений положила начало пути эволюции, на котором произошло формирование механизмов синтеза белка и нуклеиновых кислот и кодовых взаимодействий между обоими механизмами. [c.202]

Данные, позволившие окончательно установить биохимическую универсальность всего живого, получены в самое последнее время. Однако первая научная постановка исследования проблемы жизни принадлежит Ф. Энгельсу. Особенно четко она была выражена в работе Анти-Дюринг , в которой Ф. Энгельс высказал мысль, что жизнь не возникла внезапно, а сформировалась в ходе эволюции материи. Эта эволюционная идея была положена в основу теории возникновения жизни, созданной советским ученым акад. А. И. Опариным (1924) и затем английским исследователем Дж. Холдейном (1929). Теперь уже не возникает сомнений, что эволюции биохимической должна была предшествовать эволюция химическая, пока жизнь не нашла форму существования в виде белковых тел. Глубокое познание такой сложной биологической системы, какой является человеческий организм, невозможно без синтеза знаний нз различных естественнонаучных областей. [c.5]

То же свойство — деформация — но уже на более высоком уровне оказалось полезным для генезиса структур, допускающих координированную работу матриц типа РНК и ДНК, и систем ферментов, выполняющих заданные операции в синтезе белков. Движение рибосом во время синтеза свидетельствует о необычайных меха нических возможностях, скрытых в цепях высокомолекулярных соединений. Если мы продолжим анализ роли движений и деформаций на новых уровнях организации, то увидим, с какой последовательностью этот фактор используется природой. Не только мышечные волокна, но и различные механизмы, созданные мозгом изобретателя — ведь это тоже средства управления отношениями организм — среда, но уже построенные не из белков, а совсем из иных материалов. Однако механизмы были созданы человеком, и их следует рассматривать как этап эволюции, причем механизмы появились именно пО тому, что исходной системой была белковая система. В конечном итоге зависимость высших функций организма от состава органов и интенсивности примитивных процессов хотя и существует, но является слабой. Известно, что даже в самом организме можно заменить искусственными аппаратами и такие важные детали, как сердце, почки, легкие, сосуды, кости и т. п., а отношение человека к среде и другим людям опосредствовано множеством механизмов. [c.110]

Общая схема синтеза все же ясна. Порядок аминокислотных остатков в белке, т. е. тип белка, будет зависеть от порядка оснований в матричной РНК, а этот порядок, в свою очередь, определяется порядком оснований в ДНК. Но ведь ДНК способна к саморазмножению. Отсюда вытекает, что порядок оснований в исходной ДНК будет определять образование одних и тех же белковых молекул неопределенно долгое время. Именно этим механизмом и объясняется сохранение типа белка и в конечном счете наследование признаков. Следовательно, ДНК несет важнейшую функцию — с помощью этой нуклеиновой кислоты передаются наследственные признаки. Иногда это выражают словами ДНК несет генетическую информацию . На ДНК синтезируется РНК, а на РНК создается белок . Поэтому если после удвоения спиральной молекулы ДНК получилось две одинаковые новые двойные спирали, то они смогут синтезировать такие же молекулы РНК, что и исходная, а на этих новых молекулах РНК будут формироваться те же белки, что и раньше. Организм, построенный из новых белков, ничем не должен отличаться от исходного. Так оно на самом деле и происходит. Бактериальная хромосома, т. е. хромосома простейшей клетки, содержит всего одну двойную молекулу ДНК- При размножении бактериальная клетка делится на две и каждая из них получает по одной двойной молекуле ДНК, причем обе молекулы совершенно одинаковы. Следовательно, в процессе деления бактериальной клетки происходит удвоение ДНК — из одной двойной спирали получаются две двойные спирали и каждая становится источником для получения матричной РНК, т. е. дает начало синтезу белков. Белки, конечно, у обеих клеток будут также совершенно одинаковыми. Это вегетативное размножение. При таком способе размножения потомство по всем свойствам полностью совпадает с родителями и никакой эволюции не совершается — организмы просто увеличиваются в числе. Вегетативное размножение — простейший способ воспроизводства, но его значение в природе велико, так как и [c.82]

Специфичность связей, в частности при синтезе полипептидов (образование а-, но не р-связей), была главным фактором, определившим развитие систем, обладающих известными на сегодняшний день биохимическими свойствами. Конечно, отнюдь не все биологические функции, характерные для современных организмов, появились на этих ранних стадиях биогенеза. Однако в ходе химической эволюции в свое время произошла некая трансформация, приведшая к возникновению в пептидах а-связей, составляющих, как известно, основу современных белковых систем. [c.240]

При отборе материала для четвертого издания учебника учитывалось, как и ранее, значение определенных разделов биохимии для формирования отчетливых представлений по общей биохимии, а также то, что развитие самой биохимии в отдельных ее частях идет неравномерно за последнее время произошли огромные сдвиги в изучении строения и обмена некоторых групп органических соединений. Поэтому в книге уделено много внимания строению белков, нуклеиновых кислот и ферментов, рассмотрены особенности белковых тел как носителей жизни, обращено внимание на принцип комплементарности в строении нуклеиновых кислот и его значение в матричном биосинтезе природных полимеров, изложены современные представления о биологическом окислений, регуляции обмена веществ и взаимосвязи обмена соединений различных классов. Там, где это уместно, освещены вопросы использования достижений биохимии в развитии новых направлений в биологических науках (химическая систематика, молекулярные основы наследственности, изменчивости и эволюции и др.), медицине (наследственные болезни, биохимическая диагностика, стратегия химиотерапии, взаимодействие вирусов и клеток и т. п.), сельском хозяйстве (биохимическая паспортизация генетического фонда, экологическая биохимия, клеточная инженерия и др.) и промышленном производстве (инженерная энзимология, техническая биохимия, фармацевтическая химия, микробиологический синтез и т. п.). [c.3]

Судить о частоте ощибок в процессе белкового синтеза можно, определив, как часто включается в данный белок какая-нибудь аминокислота, в норме в нем отсутствующая. Наблюдения показывают, что в среднем на каждые 10" аминокислот включается одна неправильная аминокислота, и, значит, только одна ощибка приходится на каждые 25 синтезируемых белков среднего размера (400 аминокислот). Точность процесса декодирования зависит от надежности двух адапторных механизмов, о которых мы уже говорили выще от связывания каждой аминокислоты с соответствующей молекулой гРНК и от спаривания кодонов в мРНК с антикодонами тРНК (см. рис. 5-12). Неудивительно, что в ходе эволюции в клетках возникли механизмы, которые обеспечивают снижение числа ощибок на этих двух ключевых этапах белкового синтеза [c.272]

С кислородом, в результате чего образуются глиоксилат и перекись водорода. Перекись тут же распадается на воду и кислород, а глиоксилат превращается в аминокислоту глицин. Затем уже вне пероксисомы, а именно в митохондриях, из глицина образуется аминокислота серии (которая может использоваться непосредственно в белковом синтезе или претерпевать дальнейшие превращения, ведущие к образованию глюкозы). При этой реакции из двух молекул глицина образуется одна молекула се-рша и одновременно выделяется СОг. Таким образом, какая-то часть углерода, фиксированиого в цикле Кальвина — Бенсона, теряется без того, чтобы растение могло хоть как-то этот углерод попользовать. Смысл фотодыхания нам пока не ясен, но, может быть, его полезная функция (если таковая существует) связана с тем, что оно играет необходимую роль в метаболизме азотистых соединений нли в их переносе из одной органеллы в другую, обеспечивая превращение гликолата в глицин. Возможно также, что фотодыхание возникло на ранних этапах существования Земли с развитием фотосинтеза. В то время в земной атмосфере, очевидно, не было кислорода, поэтому фосфогликолат не мог образовываться под действием КиВР-карбоксилазы. Однако, когда кислород, выделявшийся в процессе фотосинтеза, начал накапливаться в атмосфере, в растениях, возможно, началось накопление фосфоглнколата, и, может быть, фотодыхание возникло в процессе эволюции как средство, позволявшее ограничить это накопление. [c.129]

В основе молекулярного клонирования лежит встраивание нужного фрагмента ДНК (вставки) в другую молекулу ДНК (вектор), которая способна реплицироваться в соответствующей клетке-хозяине (см. рис. 11.12). Такое встраивание осуществляется in vitro, а затем образовавшиеся рекомбинантные молекулы ДНК вводятся в клетки. Векторая молекула должна содержать точку начала репликации (ori). Кроме того, для репликации нужны специфические ферменты и другие белки их поставляет клетка-хозяин или они кодируются самим вектором. Вектором может быть любой небольшой внехромосом-ный элемент (например, плазмида, ДНК фага или вируса). Каждый из этих элементов встречается в природе в клетках определенных видов, и большинство из них реплицируется только в природном хозяине или клетках близкородственных видов. В большинстве случаев эволюция механизма репликации протекала в направлении создания оптимальных условий для существования в клетках природного хозяина внехромосомных генетических элементов, при этом использовались метаболиты, ферменты и другие белки клетки-хозяина, а также ее аппарат белкового синтеза. Поэтому основным инструментом молекулярного клонирования всегда является двухкомпонентная система—совместимая комбинация хозяина и вектора. [c.227]

Каково происхождение гена tox и почему он переносите вирусом Паппенхеймер и Джил высказали предположение что этот ген каким-то образом образовался из гена эукариотической клетки, кодирующего функциональный белок. Этот ген внедрился в вирус и в ходе эволюции трансформировался в ген, детерминирующий синтез белкового токсина. Наличие в клеточном ядре поли (ADP-рибозы) (разд. И, 3) позволяет предложить одну из возможностей появления гена tox. NAD+ служит субстратом при синтезе этого ядерного полимера, а синтетаза катализирует разрыв рибозилникотинамидной связи с образованием новой гликозидной связи между 1-углеродом рибозы и 2-гидроксильной группой аденозина следующей мономерной единицы. Возможно, что именно ген синтетазы в результате модификации трансформировался в ген дифтерийного токсина. [c.306]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Чернавская и Чернавский отмечают, что предположение о наличии специфических ферментативных (полимеразных) функций у случайно синтезированных полипептидов, фигурирующее в теории Эйгена и в теории Куна, неудовлетворительно. Такое предположение вводит в модель событие, вероятность которого-чрезвычайно мала. Чернавские предлагают модель добиологической эволюции, отличную от описанных. Допускается возможность синтеза белка на молекуле полинуклеотида как на гетерогенном катализаторе. Самый способ такого синтеза предопределяет форму белковой молекулы и, тем самым, ее функцию. [c.550]

Видно, что в случае рассмотренных нами клеточных полипротеинов образуются продукты небольшого размера (состоящие менее чем из 40 аминокислот). Отражает ли это тот факт, что сложности, возникающие при синтезе небольших белков de novo, приводят к необходимости их образования путем расщепления более длинных предшественников (и, таким образом, открывают путь для эволюции различающихся белковых продуктов) Было бы интересно охарактеризовать гены, кодирующие множество сходных полипротеинов. Действительно ли, что их сборка осуществляется путем перетасовки экзонов, аналогичной рассмотренной в гл. 20, или весь процесс в целом возник в результате эволюции одной из следующих стадий экспрессии повторяющихся генов, гены-предки которых не кодировали такие множественные функ- [c.342]

Следует сказать, что и Волькенштейн допускает мысль о непосредственном взаимодействии аминокислот с полинуклеотидной цепью на ранних стадиях эволюции. Возможно, матричный синтез белка на заре жизни осуществлялся иначе, скажем, без участия тРНК, а посредством прямой сборки белковой цепи на полинуклеотиде. Вероятность такой сборки, однако, невелика.. Скорее следует думать, что современный код является результатом селективного давления естественного отбора, минимизирующего эффект мутаций [55]. [c.54]

Обеспечение возможно более интенсивной жизнедеятельности решается передачей соответствующих функций белкам. Однако-интенсивная работа дорого стоит макромолекулам белков. Эти молекулы все время повреждаются и ломаются. Взамен синтезируются новые. Таким образом, чем интенсивнее функция белков, тем интенсивнее они обновляются. Это постоянное их обновление стало очевидным после первых же опытов Р. Шонхей-мера с изотопной меткой (см. [244]). По существу, после возникновения механизма синтеза белка на полинуклеотидных матрицах, дальнейшая эволюция состоит в совершенствовании белков, полипептидных цепей. Кинетические свойства самих матричных полинуклеотидных молекул перестают быть факторами эволюции. Фенотип, т. е. результат реализации наследственных свойств в жизнедеятельности (кинетические свойства) отделяется от генотипа, т. е. совокупности наследственных текстов (информационно-термодинамические свойства), т. е. белковый фенотип отделяется от нуклеотидного генотипа. Такое разделение кинетики и термодинамики, фенотипа и генотипа, не нужно понимать слишком буквально. Речь идет лишь о ведущих критериях естественного отбора, физико-химических факторах эволюции. [c.63]

Обычно существование генетической системы в энергетических органеллах объясняют тем, что некоторые из синтезируемых внутри органеллы белков слишком гидрофобны, чтобы пройти сквозь митохондриальную мембрану извне. Однако изучение АТР-синтетазного комплекса (рис. 9-72) показало, что такое объяснение неправдоподобно. Хотя отдельные белковые субъединицы АТР-синтетазы весьма консервативны в ходе эволюции, места их синтеза изменяются. В хлоропластах несколько довольно гидрофильных белков, в том числе четьфе из пяти субъединиц р1-АТРазной части комплекса, образуются на рибосомах внутри органеллы. Напротив, у гриба Меигозрога и в животных клетках весьма гидрофобный компонент (субъединица 9) мембранной части АТРазы синтезируется на рибосомах цитоплазмы и лишь после этого переходит в органеллу. Различную локализацию генов, кодирующих субъединицы функционально эквивалентных белков у разных организмов (рис. 9-72), трудно объяснить с помощью какой бы то ни было гипотезы, постулирующей определенные эволюционные преимущества современных генетических систем митохондрий и хлоропластов. [c.68]

Фаги-сателлиты, хотя их и можно рассматривать как разновидность дефектных фагов, на самом деле явление совершенно уникальное, пример высокоспецифичной эволюции паразитизма на молекулярном уровне. Так, фаг-сателлит Р4 при инфекции бактерий нормально лизогенизирует их, по не может вызвать литической продуктивной инфекции, если клетка не инфицирована одновременно или не является лизогеном по полноценному фагу Р2. Никакой ДНК/ДНК гомологии между этими фагами, кроме сходства липких концов в геномах, пе найдено. Между фагом Р4 и Р2 существуют особые регуляторные отно1пепии. Фаг Р4 использует белковые продукты, кодируемые геномом Р2, для синтеза собственного вириона, существенно отличающегося по структуре от вириона Р2. В определенных условиях геном Р4 может пребывать в клетке в состоянии плазмиды. Интересно, что и в небольшом геноме этого высокоспециализировапного фага есть несущественные гены с невыясненной функцией. [c.191]

На основе Sa haromy es erevisiae созданы высокоэффективные системы экспрессии рекомбинантных генов и крупнотоннажного синтеза рекомбинантных белков человека, животных и растений, в том числе и рекомбинантных антител (см. раздел П.3.4) [257]. Кроме того, экспрессия рекомбинантных белков в этих клетках активно используется для улучшения свойств белков методами направленной эволюции с использованием клеточного дисплея (раздел П.2.3.2), изучения белок-белковых взаимодействий в дрожжевых л-гибридных системах (раздел П.2.3.4) и для множества других не менее важных целей. [c.174]

Умение индуцировать мутации в клонированных генах с целью получения мутантных белков лежит в основе белковой инженерии. При этом используют две группы методов, приводящих к разным последствиям на молекулярном уровне. Первая группа основана на случайном мутагенезе, т.е. введении в мутагенизиру-емый участок гена многих мутаций, положение каждой из которых не контролируется исследователем, а ограничивается лишь размером фрагмента нуклеиновой кислоты, в который эти мутации вводятся. Более или менее случайный мутагенез имеет место, в частности, при инкубации нуклеиновых кислот с химическими мутагенами или осуществлении их синтеза с помощью ДНК-полимераз с ослабленной специфичностью в отношении субстра-тов-предшественников. Совокупность этих подходов активно используется при проведении направленной эволюции белковых молекул. Вторая группа методов, получившая название направленного или сайт-специфического мутагенеза, обеспечивает введение мутаций в строго определенные участки нуклеиновых кислот, что позволяет заменять отдельные аминокислотные остатки в кодируемых этими молекулами белках и ферментах. Направленный мутагенез является сердцем (но не мозгом) рационального дизайна и редизайна белковых молекул, к рассмотрению которого мы сейчас переходим. [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология