Аминоэтилирование

Новым интересным продуктом органического синтеза является этиленимин (очень токсичная жидкость т. кии. 56 °С). Благодаря наличию реакционноспособного трехчленного цикла этиленимин взаимодействует с разнообразными веществами, содержащими подвижные атомы водорода (аминоэтилирование) [c.276]

Э. используют для получения полиэтиленимина, при гибридизации с.-х. растений и микроорганизмов (напр., при получении антибиотиков), аминоэтилировании полимеров (напр., акрилатов), улучшения их адгезии к разл. пов-стям (водоэмульсионные краски) полифункциональные производные Э.- сшивающие агенты. [c.499]

С. При этом протекает Р-аминоэтилирование мономерных или полимерных молекул, напр. [c.499]

Аминоурацила синтез М-266 Аминоэтилирование см. Манниха реакция [c.675]

Тиализильная пептидная связь, получающаяся в результате восстановления дисульфидных связей и 5-аминоэтилирования образовавшегося остатка цистеина, также расщепляется трипсином (см. разд. 23.3.3), так как ее боковая группа является изостериче-ской боковой группе Lys. Природа R имеет второстепенное значение, хотя связи Arg-Pro и Lys-Pro не разрываются. Известны и многие другие протеиназы, которые по своей специфичности напоминают трипсин. Например, известно, что тромбин разрывает участки Arg-Gly и Arg-Ser в фибриногене — одном из своих природных субстратов, однако для эффективного катализа необходима еще и связь фермента со вторым участком молекулы субстрата. Поэтому тромбин находит лишь ограниченное применение при расщеплении пептидных связей с целью изучения последовательности, хотя в случае секретина он разрывает связь Arg-Asp, в то время как три связи Arg-Leu остаются незатронутыми. Действие трипсина можно ограничить так, чтобы он разрывал либо по остаткам аргинина, либо по остаткам лизина. Модификация белка малеиновым ангидридом приводит к защищенным е-амино-группам лизиновых остатков схема (27) . [c.275]

Рис. 5.29. Препаративная хроматограмма триптического гидролизата 100 мг аминоэтилированной Р-цепи гемоглобина человека, полученная на автоматической установке с непосредственным к0л0риметриче ским обнаружением по нингидрину [88]. Колонка 0,9X18 см ионит — сульфированный катионит спинко 1бА элюент — 250 мл 0,2М пирндин-ацетатного буферного раствора с pH 3,1 (в смесителе) и 250 мл 2,0 М пиридин-ацетатного буферного раствора с pH 5 (в резервуаре) линейное градиентное элюирование со скоростью потока в колонке 300 мл/ч температура 50 °С скорость вытекания элюата 2.0 мл/ч [при этом условии возможно непрерывное обнаружение по нингидрину (без гидролиза)] длина оптического пути фотометра 4 мм.

Благодаря специфичности триптического гидролиза им можно управлять , внося те или иные изменения в структру гидролизуемых соединений. Например, по мере аминоэтилирования свободных 5Н-групп увеличивается число ЫНг-групп и, следовательно, [c.35]

С помощью химической модификации можно также увеличивать число гидролизуемых трипсином связей. Для этой цели, в частности, используется аминоэтилирование остатков цистеина этиле-нимином (Л. Линдлей, 1956) [c.44]

Аминоэтилирование, реагенты калия амид натрия амид Аммоксидирование, обзоры [144] нитрилов синтез [146] пропен [145] [c.17]

Описаны продукты взаимодействия поливинилового спирта с хлорангидридами ненасыщенных кислот (метакриловой, винилфосфиновой) 239. Найдено, что при взаимодействии иода с поливиниловым спиртом образуется комплекс 2 °-2 13. Получены различные азотсодержащие производные поливинилового спир-та 244-260 например аминоэтилирование полимера осуществляется этиленимином и его производными [c.574]

Реакция аминоэтилирования исследована значительно меньше, чем реакция оксиэтилирования, хотя аминоэтилцеллюлоза, содержащая первичнур аминогруппу и большее или меньшее число иминогрупп, представляет интерес в качестве анионообменного материала. Основным затруднением при. синтезе этого интересного класса простых эфиров целлюлозы является высокая токсичность этиленимина. [c.411]

В отличие от реакции оксиэтилирования, аминоэтилирование может проводиться и в отсутствие катализаторов, однако более целесообразно использовать катализаторы. По данным Сегала и Эгертона эффективным катализатором при взаимодействии эти-пенимина с целлюлозой является ледяная уксусная кислота. При добавлении небольшого количества уксусной кислоты к раствору этиленимина в бензоле количество присоединившегося к целлюлозе [c.411]

Образующиеся при восстановлении лабильные SH-группы защищают от окисления превращением в S-карбоксиметильные производные действием иодуксусной кислоты Другой способ защиты SH-групп заключается в обработке восстановленного белка этиленимином, причем в этом случае происходит образование S-p-аминоэтилированного белка Для защиты SH-rpynn предложено также использовать способность тиолов присоединяться по винильной группе производных акриловой кислоты, при этом образуются S-карбоксиэтильные производные белков [c.78]

Формула, предложенная Сенджером, в основном подтверждена работами Грассмана При изучении строения инсулина все его дисульфидные связи предварительно разрушались путем обработки надмуравьиной кислотой. Так как инсулин не содержит метионина и триптофана, которые при этом могли бы разрушаться, то оказалось возможным выделить в чистом виде полипептиды, соответствующие цепям А и В. Впоследствии для расщепления дисульфидных связей инсулина были применены восстановление с последующим аминоэтилированием и обработка сульфитом Препараты цепей А и В были выделены с помощью противоточного распределения или ионообменной хроматографии [c.163]

Перед протеолитическим гидролизом большинство белков lieoo-ходимо модифицировать с помощью химических методов. Модификация сводится к расплеплению дисульфидных связей и далее в случае восстановления с последующим алкилированием позволяет получить стабильные производные цистеина. В случае аминоэтилирования модифицированные остатки цистеина служат дополнительными точками для расщепления исследуе-мого белка трипсином и протеазой из А, mellea. Иногда применяют модификацию остатков аспарагиновой кислоты, что также создает дополнительные участки для гидролиза трипсином. [c.142]

Обработка надмуравьиной кислотой приводит к окислению кроме остатков цистеина также остатков метионина и триптофана и обычно дает более растворимые продукты, чем восстановительное алкилирование. Для создания в белке дополнительных связей, подвергающихся гидролизу трипсином или протеазой А. mellea, применяют аминоэтилирование остатков цистеина. [c.349]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминоэтилирование: [c.32] [c.40] [c.40] [c.40] [c.158] [c.129] [c.129] [c.46] [c.405] [c.16] [c.255] [c.642] [c.660] [c.360] [c.16] [c.255] [c.642] [c.660] [c.385] [c.383] [c.411] [c.46] [c.81] [c.143] [c.149]

Препаративная органическая химия Реакции и синтезы в практикуме и научно исследовательской (1999) -- [ c.0 ]

Химия и технология основного органического и нефтехимического синтеза (1988) -- [ c.264 ]

Химия и технология основного органического и нефтехимического синтеза (1971) -- [ c.385 ]

Теория технологических процессов основного органического и нефтехимического синтеза Издание 2 (1975) -- [ c.338 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.87 , c.101 , c.143 , c.149 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология