Железо-серные белки, железо-серные центры

Этот растворимый 2Fe, 28-ферредоксин получает электроды от связанных с мембраной железо-серных белков А (Рд) и В (Рв), являющихся терминальными акцепторами электрона в составе реакционного центра ФС I. Эти белки не удается выделить из фотосинтетической мембраны, не денатурируя их. Поэтому их точная структура и молекулярные характеристики подробно не изучены. Однако, поскольку эти белки обладают характерными спектрами ЭПР, многие особенности их строения и функционирования удалось изучить непосредственно в составе фотосинтетической мембраны. [c.320]

Железо-серные белки образуют вторую важную группу переносчиков электронов. В молекулах этих белков два или четыре атома железа связаны с тем же числом атомов серы и с боковыми цепями цистеина, образуя железо-серный центр белка (рис. 7-29). Железо-серных центров в дыхательной цепи больще, чем цитохромов, но для их выявления нужны методы электронного спинового резонанса (ЭСР), поэтому железо-серные центры менее изучены. [c.451]

Обращает на себя внимание разнообразие химических групп, предназначенных для переноса электронов и всегда связанных с белком. Сюда входят никотинамидадениндинуклеотид (NAD), действующий в составе различных дегидрогеназ флавинмононуклеотид (FMN), связанный с NADH-дегидрогеназой убихинон, или кофермент Q (жирорастворимый хинон с изопреноидной боковой цепью) - он может функционировать в соединении с одним или несколькими белками железосодержащие белки двух разных тииов -железо-серные центры (Fe-S) и цитохромы и, наконец, медь цитохрома ааз. Третье важное обстоятельство заключается в том, что все эти белки, играющие роль переносчиков электронов, нерастворимы в воде и все они встроены во внутреннюю мембрану митохондрий. [c.516]

Хотя хемиосмотическая гипотеза получила широкое признание в той своей части, которая касается главного организующего принципа передачи энергии от процесса переноса электронов к синтезу АТР в митохондриях, бактериальных клетках и хлоропластах (гл. 23), тем не менее она оставляет пока без ответа многие важные вопросы. Пожалуй, больше всего споров порождает вопрос о механизме, при помощи которого перенос электронов, происходящий во внутренней мембране, вызывает откачивание ионов Н из матрикса митохондрии наружу. Митчелл предложил остроумное решение этого вопроса (рис. 1). Основой его решения послужил тот факт, что восстановительные эквиваленты переносятся некоторыми переносчиками (например, убихино-ном) в виде атомов Н, а другими (например, железо-серными центрами или цитохромами)-в виде электронов. Митчелл предположил, что во-дородпереносящие и электронпереносящие белки чередуются в дыхательной цепи, образуя в ней три петли . В каждой такой петле два атома Н выносятся через мембрану наружу и отдают два иона Н в окружающую среду соответствующая пара электронов переносится затем обратно, с наружной поверхности мембраны на внутреннюю (рис. 1). Каждая пара восстановительных эквивалентов, проходя через такую петлю, переносит два иона Н из матрикса в окружающую среду. Предполагается, что каждая петля поставляет осмотическую энергию для образования одной молекулы АТР. [c.532]

Помимо шести различных гемов в молекулах цитохромов, более чем шести железо-серных центров и убихинона, имеются еще два атома меди и флавин, служащие переносчиками электронов и прочно связанные с белками дыхательной цепи на всем пути от NADH до кислорода. Путь переноса электронов включает всего около 40 различных белков. Порядок расположения различных переносчиков в дыхательной цепи был определен с помощью сложных спектроскопических измерений (рис. 7-31), и вначале многие белки были выделены и описаны как отдельные полипептиды. Однако истинное понимание функции дыхательной цепи пришло позднее, когда выяснилось, что белки организованы в три больших ферментных комплекса. [c.452]

Цитохромы, железо-серные центры и атомы меди способны переносить одновременно только один электрон. Между тем каждая молекула NADH отдает два электрона и каждая молекула О2 должна принять четыре электрона при образовании молекул воды. В электронтранспортной цепи имеется несколько электронсобирающих и электронраспределяющих участков, где согласовывается разница в числе электронов. Так, например, цитохромоксидазный комплекс принимает от молекул цитохрома с по отдельности четыре электрона и в конечном итоге передает их на одиу связанную молекулу О2, что ведет к образованию двух молекул воды. На промежуточных ступенях этого процесса два электрона, прежде чем перейти к участку, связывающему кислород, поступают в гем цитохрома а и связанный с белком атом меди, ua. В свою очередь участок связывания кислорода содержит еще один атом меди и гем цитохрома аз. Однако механизм образования двух молекул воды в результате взаимодействия связанной молекулы О2 с четырьмя протонами в точности не известен. [c.453]

Большинство компонентов дыхательной цепи содержат атомы переходных металлов, претерпевающих редокс-превращения. Так, ряд белков содержит атомы железа, связанные с атомами кис лото лабильной серы [Palmer, 1975 Орм-Джонсон, 1978 Лихтенштейн, 1979]. Это так называемые железо-серные центры (иначе их называют белками, содержащими негем(ин)овое же-лезо-, или железо-серосодержащими белками). Как правило, железо-серные центры являются одноэлектронными переносчиками, однако в определенных условиях они могут иметь несколько степеней окисления [Орм-Джонсон, 1978 Лихтенштейн, [c.8]

Восстановление железо-серного центра Риске должно привести к замедлению восстановления цитохромов Ъ, поскольку в этом случае не может образоваться восстановитель Q (Q H). Вмес-те с тем схема (1.2) не объясняет того факта, что ингибиторы железосерного белка Риске приводят, подобно антимицину, к окислению цитохромов i с и восстановлению цитохромов Ь [Ксезенко, Константинов, 1980 Konstantinov et al., 1981]. [c.17]

Рис. 13.5. Железо-серный центр (Pe Sj железочжрного белка. S—кислотолабильная сера Рг—апобелок ys— остаток цистеина. Некоторые железо-серные белки содержат 2 атома железа и 2 атома серы (Ре282>.

На рис. 4.20 изображены структуры активных центров в биядерных и тетроядерных железосерных белках. 2)ти центры, как правило, содержат два или четыре атома железа. Каждый атом железа находится в тетраэдрическом окружении серных ли гандов два цистеиновых остатка соединяют железо с белком, а два атома неорганической серы образуют мостики между атомами железа. Железосерные центры являются одноэлектронными переносчиками. В окисленном, основном, состоянии центр диамагнитен. Одноэлектронное восстановление превращает его в парамагнитный центр, который может быть зарегистрирован методом ЭПР. [c.96]

Атомы железа в Fe/S-белках ковалентно связаны с апобел-ком через серу цистеиновых остатков и с другими атомами железа через кислотолабильные серные мостики (рис. 5.6). Fe/S-Центры могут содержать 2 или 4 атома железа, но каждый центр является одноэлектронным переносчиком. Ре/5-Белки широко распространены в различных электронтранспортных цепях и могут иметь самые различные значения fm, — от—430 мВ для ферредоксина в хлоропластах (разд. 6.4) до +360 мВ для бактериального HiPIP ( высокопотенциального железосерного белка ) (разд. 6.3). [c.105]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология