Фосвитин

Казеин молока Фосвитин яичного желтка [c.214]

Простетическими группами могут быть остатки фосфорной кислоты — фосфопротеиды, как, например, казеин молока, оваль-бумин, вителлин и фосвитин яичного желтка и др. углеводы — глико-или мукопротеилы (кутикулярный глпкопротеид, муцин и др.) жироподобные вещества — липопротеиды (а-н 3-липопро- [c.206]

Хо и сотр. [88, 89] наблюдали ЯМР в а-казеине (молекулярная масса около 27300) и в фосвитине. Последний белок содержится в желтке куриного яйца его молекулярная масса не определена, но минимальное значение составляет около 45000. Он содержит около 10% фосфора, т. е, приблизительно 119 фосфатных групп, и приблизительно столько же остатков серина. На основании значений констант спин-спинового взаимодействия Н— Р и того факта, что наблюдается уменьшение зкранирования Р при повышении pH, был сделан вывод о том, что в обоих белках атомы фосфора входят в состав серинмонофосфата. [c.386]

Таборский [128] счел необходимым постулировать 0- N-фo фo-рильную миграцию в фосвитине для объяснения отщепления протонов при инкубации этого белка в водном растворе при [c.266]

Многоядерные железосодержащие белки - фосвитин, гастро-феррин, ферритин, гемосидерин и железодекстран — обычно не обсуждаются столь же подробно, как железо-серные белки и гем-эритрин. В части 4 сделана попытка восполнить этот пробел. Внимание сосредоточено здесь главным образом на структуре, а не на функции, и изложены сведения, полученные методами электронного парамагнитного резонанса, инфракрасной, оптической и гамма-резонансной спектроскопии, дифракции рентгеновских лучей и измерением магнитной восприимчивости. [c.10]

Рис. 56. Температурная зависимость магнитного момента в расчете на атом железа (Цэфф/Ре) в области 85—300 К для зеленого железо(1П)фосвитина (кривая )). Кривая 2 рассчитана для (5 = 5/2, 5/2) димерной системы с / =

Рис. 58. Спектры поглощения в видимой и ближней ИК-области зеленого железо(1П)фосвитина при комнатной температуре (У) в смеси этиленгликоля с водным буфером (1 1 по объему) при комнатной (2) и низкой (150 К) (5)

Такое значение ЮОд гораздо ниже, чем значение для октаэдрических комплексов Ре(П1), равное 13 700 см , и приближается к соответствующему значению для тетраэдрических комплексов в ортоклазе [72]. Близкое сходство между спектрами зеленого железо(1П)фосвитина и ортоклаза [69, 701 убедительно подтверждает тетраэдрическую структуру связывающих центров белка. Отсутствие максимумов поглощения в области 800—1000 см исключает возможность того, что значительное число ионов Ре(1П) находится в октаэдрическом окружении. Интенсивности первых двух полос поглощения в электронных спектрах зеленого железо(П1)фосвитина почти на порядок выше, чем интенсивности полос в спектрах легированного Ре(1П) ортоклаза. Такое усиление интенсивности запрещенных по спину переходов согласуется с наличием антиферромагнитного взаимодействия между центрами, содержащими Ре(1П) [40, 74—77]. [c.357]

В сложных ИК-спектрах фосвитина при образовании зеленого железо(П1)фосвитина наблюдается мало изменений в области колебаний мостиковых оксо- и окси-структур (800—1000 см ) и в области валентных колебаний фосфор — кислород вблизи 1200 см [95]. Однако высокая концентрация серинфюсфатных остатков в [c.357]

Рис. 59. Возможная координационная структура многоядерного Fe(III) в зеленом железо(1П)фосвитине. Темные кружки — атомы железа, светлые — атомы кислорода.

Зависящий от температуры магнитный момент (Лэфф/не, равный 1,56 магнетона Бора при 330 К и 1,18 магнетона Бора при 85 К, ниже для этого белка по сравнению с высокоспиновым мономерным Fe(III) и многоядерным Fe(III) зеленого железо(1П)фос-витина. Коричневый фосвитин дает еще более широкий сигнал ЭПР (около 80 мТ), чем зеленый фосвитин. Совокупность магнитных свойств указывает на то, что Fe(III) в коричневом желе-зо(П1)фосвитине также образует многоядерные кластеры [87]. Единственная полоса поглощения в видимой и ближней ИК-области спектра, обусловленная полем лигандов, находится при 12 200 см 1 и отнесена за счет перехода октаэдриче- [c.358]

Интересно отметить, что, хотя оба фосвитина содержат эквивалентные количества фосфора и связывают по 50 ионов железа, образующих многоядерный кластер, преобладающая геометрическая структура связывающих центров в этих белках различна. Вероятно, необычная тетраэдрическая структура становится предпочтительной из-за особенностей конформации белка, которая служит для защиты ионов металла от гидролиза в водном окружении при физиологических значениях pH 7,4. Этот защитный эффект не достигается в коричневом железо(1П)фосвитине. Вероятно, если белок прокипятить до введения соли металла, центры, связывающие Fe(III), становятся доступными для гидролитической полимеризации, что приводит к октаэдрической координации. [c.358]

Результаты детальных исследований структуры ряда многоядерных комплексов, которые мы обсуждали в предыдущей главе, можно сопоставить с биологической ролью многоядерных систем, образуемых Fe(III) (гл. 20). Фосвитин является основным пищевым компонентом яичного желтка, причем подавление поглощения железа этим белком связано с его устойчивостью, к действию протеолити-ческих ферментов [106] и с его способностью связывать около 50 молей железа на 1 моль белка с образованием многоядерных структур [97]. Диетологические исследования показали, что входящие в состав пищи инозитгексафосфорная кислота (фитовая кислота) и фосфаты сильно подавляют усвоение железа [1 ], вероятно, путем образования нерастворимого Ре(1П) в виде его фосфатов. Связывание железа фосфитином — прежде всего при участии фосфатных групп серинфосфатных боковых цепей — не приводит к осаждению железа, но все же переводит железо в форму, не доступную для поглощения, вследствие его связывания в макромолекулярный комплекс. Однако данные об относительной роли различных компонентов пищи, являющихся потенциальными хелатирующими агентами в отношении железа, весьма немногочисленны. [c.369]

К настоящему времени стало известно, что объемистые многоядерные кластеры Fe(III) широко распространены в биологических системах. Эти кластеры различаются по содержанию железа от 50 атомов на молекулу фосвитина и 200 атомов на молекулу гастроферрина до более 4000 атомов на молекулу ферритина при полностью завершенной структуре ферритинового ядра. Между ионами Fe(III) в этих кластерах имеется антиферромагнитное взаимодействие. Многоядерная природа этих железосодержащих частиц хорошо коррелирует с их биологической активностью, например с подавлением поглощения железа и его запасанием. Можно ожидать, что будут открыты и другие биологические системы, связывающие железо в форме многоядерных комплексов. [c.370]

Недавно был описан прямой метод локализации протеинки наз [1010]. Гели помещают на хроматографическую бумагу ватман ЗММ, предварительно насыщенную 100 мМ буфером трис-НС1 (pH 7,5), содержащим б мМ М С1г, 25 мкМ Р-АТР (1 мкКи/нмоль) и фосвитин (5 мг/мл). Этот сэндвич инкубируют 20 мин при комнатной температуре и затем останавливают реакцию, погружая бумагу в 20 мл охлажденного раствО ра (приготовленного непосредственно перед использованием), содержащего 10%-ную ТХУ и кремневольфрамовую кислоту (9 1, по объему), а также 1 мМ немеченый АТР. Бумагу про- мывают, сушат, а затем сканируют для определения радиоактивности. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология