Феррин

Остающийся на атоме бора по этой схеме лишний электрон (аиион-радикала) вероятно, снимается избытком феррин,ннневой соли. [c.127]

Особые свойства комплексов железа и рутения. Атом железа взаимодействует с дипиридилом и о-фенантролином не только в двухвалентном, но и в трехвалентном состоянии. Бляу [6] установил, что темно-красный раствор комплекса о-фенэнтролина и двухвалентного железа [(фен)зРе] , для удобства называемого ферроином, при окислении приобретает синюю окраску, но менее интенсивную, чем у комплекса трех валентного железа. Синий о-фенантроли-новый комплекс трехвалентного железа [(фен)зРе] " феррин не может быть получен взаимодействием о-фенантролина с ионами Ре +. Согласно Бляу [6] [c.289]

Ли, Кольтгофф и Леуссинг [93] измерили константы диссоциации ферроина и феррина и определили константу скорости реакции [Ре(фен)зг+ = = Ре + + 3(фен), равную 5-10 , которая у феррина зависит от концентрации присутствующей серной кислоты и изменяется от 8-10 в 0,05 М серной кислоте до 7,5 10 в 8 Л1 серной кислоте. [c.290]

Болл, Хелм и Феррин [7] сконструировали два очень хороших прибора, позволивших работать с большими количествами органических твердых веществ и жидкостей. Они очистили индол (т. пл. 52°), 3-метилпиридин (т. пл. —18°) и 9-метилкарбазол (т. пл. 89°) в количествах около 2,5 кг. Эти образцы очищались при скорости движения зоны от 25 мм1час до 100 мм1час, причем оказалось, что меньшая скорость значительно более эффективна. Очистка велась в стальных трубках, поскольку стеклянные трубки разрушались. Разрушение трубок ошибочно приписывалось адгезии органического вещества на стекле, тогда как на самом деле оно было вызвано термическим расширением стекла [см. раздел И1,2,Б,1)]. [c.178]

Многоядерные железосодержащие белки - фосвитин, гастро-феррин, ферритин, гемосидерин и железодекстран — обычно не обсуждаются столь же подробно, как железо-серные белки и гем-эритрин. В части 4 сделана попытка восполнить этот пробел. Внимание сосредоточено здесь главным образом на структуре, а не на функции, и изложены сведения, полученные методами электронного парамагнитного резонанса, инфракрасной, оптической и гамма-резонансной спектроскопии, дифракции рентгеновских лучей и измерением магнитной восприимчивости. [c.10]

Спектр поглощения железо(П1) гастроферрина в растворе в видимой и ближней ИК-области (рис. 60) содержит три слабых плеча при 10 000, 16 200 и 20 400 си , которые накладываются на крыло широкой полосы с максимумом в УФ-области. Энергии этих полос согласуются только с предположением, что Ре(П1) в гастро-феррине образует комплексы октаэдрической симметрии. Эти полосы отнесены как первые три запрещенных по спину перехода из основного состояния Ai электронной конфигурации d -> Tj, -> Т2 и Е] соответственно. [c.359]

Для переноса железа внутри организма используются различные лиганды. У высокоразвитых животных железо переносится с потоком крови трансферринами. Эти железосодержащие белки ответственны за транспорт железа к местам биосинтеза других железосодержащих соединений, таких, как гемоглобин и цитохромы [9, 18]. В трансферринах железо присутствует в степени окисления -+-П1 (Ре + не связывается) и координирует две или три тирозильных группы, связанные с гистидиновыми и, возможно, с триптофанильным остатками белковой цепи. Транс-феррины имеют относительную молекулярную массу около 80 000 [67], в их молекулы входят два атома железа, [c.592]

Для определения теллура используются также косвенные методы. Феррин — комплекс 1,10-фенантролина с Fe , восстанавливается теллуром(IV) до ферроина [265, 266] [c.275]

В 1959 г. Гровс [25] детально описал процесс выделения лакто-феррина из осажденной кислотой казеиновой фракции коровьего молока. Этот метод состоит в использовании фракционирования [c.333]

В организмах высокоразвитых животных железо в степени окисления -ЬЗ переносится с потоком крови железосодержа щи-ми белками — трансферринами. Они не связывают Ге +. Транс-феррины доставляют Ге + к местам биосинтеза других железосодержащих соединений цитохромов и гемоглобина. Цитохромы сложные белки, осуществляющие перенос электронов от окисляемых органических веществ к кислороду. Эти ферменты предназначены для синтеза аденозинтрифосфата (АТФ) и содержат гем, т. е. комплекс, имеющийся и в гемоглобине [c.556]

В плазме крови имеется трансферрин, выполняющий функцию переносчика железа. По своей способности связывать железо очень близок к транс-феррину другой белок — кональбумин, выделенный из яичного белка. Ионы трехвалентного железа в этом белке очень прочно связаны двумя разными молекулярными группами. Другим примером металлопротеина, содержащего железо, служит ферритин, выполняющий роль своеобразного склада железа в организме. Часто металлопротеины, содержащие железо, называют негемо-выми белками. [c.415]

Глобула трансферрина состоит из двух половин N и С, которые различаются наличием концевого атома азота или углерода полипептидной цепи. В свою очередь N- и С-половины разделены на два домена щелью, в которой находится атом железа в состоянии Fe ". Лигандное окружение Ре +(рис. 14.296) одинаково для N- и С-половин глобулы трансферрина. Кроме обозначенных лигандов — аминокислот, — в число лигандов входит Со (Соз ) или Н2О (ОН) . Карбоксианион связывает Fe + с белком и препятствует освобождению из щели в процессе переноса атомов железа в организме. Восстановление железа до Ре +, которое происходит в клетках, ведущих синтез железосодержащих белков, приводит к его освобождению из трансферрина. Считается, что электронная структура Ре + в транс-феррине одинакова для N- и С-половин, однако динамическое поведение может отличаться, поскольку N-половина легче связывает и освобождает атом железа и термодинамически менее стабильна, чем С-половина. Это свойство связано, вероятно, с тем, что С-половина обладает дополнительными связями в районе щели, например дисульфидным мостиком. Поэтому следует ожидать более прочной связи Ре + с белком (решеткой твердого тела) в С-половине и, как следствие, более быстрой релаксации. [c.480]

Транспортируется железо кровью в составе белка плазмы транс-феррина, запасной формой железа является белок ферритин. [c.88]

Гемэритриныхромопротеиды морских червей, выполняющие функции переносчика кислорода. Состоят из белка глобина и соединения закисного железа, имеют желтую окраску. Железо в этих белках находится в составе так называемого гемо-феррина, представляющего собой полипептид, соединенный с лселезом. [c.59]

На основании результатов, полученных с помощью двумерного электрофореза на крахмальном геле, Смитис и Коннел [89] предположили, что транс-феррины отличаются друг от друга скорее по величине заряда, чем по размерам молекул. Опыты по удалению сиаловой кислоты из трансферрина с помощью нейраминидазы показали, что различие в подвижности между самым быстрым вариантом Вьае и самым медленным Вд можно представить как разницу в четыре единицы заряда. Поэтому вполне вероятно, что каждый [c.130]

Другим трансгенным животным явилась корова, которая с молоком производит человеческий лакто-феррин. В результате подсадки трансгенной яйцеклетки родился бык (рис. 9.2), от которого получе- [c.285]

Витамин С участвует во всасывании железа из кишечника и высвобождении железа из связи его с транспортным белком крови — транс-феррином, облегчая поступление этого металла в ткани. Он может включаться в работу дыхательной цепи митохондрии, являясь донором электронов для цитохрома С. [c.55]

В плазме крови и тканях ионы железа и меди находятся в связи с транспортными и депонирующими белками (церулоплазмином, транс-феррином, ферритином и др.), которые препятствуют бесконтрольному развитию свободнорадикальных цепных реакций, катализируемых этими металлами и аскорбиновой кислотой. Помимо белков (в плазме крови), эту роль может на себя брать мочевая кислота (в цереброспинальной жидкости) или восстановленный глутатион (в си-новиальнои жидкости). Однако основным антиоксидантом, препятствующим прооксидантному действию витамина С, является витамин Е. Необходимо подчеркнуть, что выраженный антиоксидантный эффект аскорбата проявляется только при совместном его введении с токоферолом, поскольку именно витамин Е способен эффективно устранять свободные радикалы жирных кислот и их перекиси, образующиеся в реакциях Ре -аскорбатстимулируемого ПОЛ. [c.56]

Клонирование гена человека, кодирующего специфический транс-ферриновый рецептор, находящийся на клеточной поверхности. Транс-феррин-это Fe -связывающий сывороточный белок, участвующий в транспорте железа внутрь клетки. [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология