Система мультиферментные

Мультиферментные системы — системы ферментов, катализирующие в интактной клетке последовательные цепи реакций, в которых продукт, полученный при участии первого фермента, оказывается субстратом для следующего и т. д. По сложности молекулярной организации мультиферментные системы можно разделить на три группы. [c.116]

Большой интерес с точки зрения обмена веществ представляют митохондрии (см. кн. I, стр. 9). Митохондрии содержат ферменты цикла лимонной кислоты, системы р-окисления жирных кислот, дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования, пируватдегидрогеназный комплекс — мультиферментную систему, катализирующую окисление пировиноградной кислоты до ацетил-КоА, и другие ферменты [9]. Локализация ферментных систем в митохондриях показана ниже [c.398]

Рис. 9-17. Схематическое изображение мультиферментной системы, осуществляющей превращение А в Р в ходе четырех последовательных ферментативных реакций.

Мультиферментные системы могут включать в себя до 20 различных ферментов, функционирующих в определенной последовательности. [c.82]

В простейших мультиферментных системах каждый фермент растворен а цитоплазме и работает независимо от других. Очевидно, во время своего действия ферменты физически друг с другом не связаны.. [c.116]

В 60-х годах XX столетия на стыке химии, физики и биологии сформировался мощный фундамент, создавший условия для развития новой науки — супрамолекулярной химии. Супрамолекулярную химию можно определить как химию молекулярных ансамблей и межмолекулярных связей. Одними из наиболее широко изучаемых объектов супрамолекулярной химии являются природные и синтетические Н2Р, МР и их разнообразные производные. Так, модельные синтетические порфирины позволяют ученым справиться с глобальной задачей биохимии — выяснением физико-химической природы процессов, благодаря которым осуществляется самосборка молекулярных ансамблей в биологических системах (мультиферментные ансамбли, органеллы клеток и др.). С другой стороны, благодаря имеющимся в настоящее время теоретическим разработкам стало возможным проводить целенаправленный синтез порфиринов с заданными практическими свойствами. [c.202]

Гетерогенность разных видов и клонов бактерий по магнитной восприимчивости определяется количественным соотношением в них диа- и парамагнитных соединений (Павлович, 1984, 1985 Павлович, Галлиулин, 1986 Галлиулин, 1986). Развивающиеся микроорганизмы не находятся в строгом равновесии с окружающей средой и являются неравновесными открытыми системами, т. е. в течение определенного времени в химическом составе клеток каких-либо изменений не происходит, хотя клеточные вещества постоянно и очень интенсивно обновляются. Кажущееся постоянство химического состава объясняется тем, что процессы обмена веществом и энергией между питательной средой и микробными клетками уравновешены. Отличаясь устойчивостью, метаболизм микробов в то же время характеризуется и значительной изменчивостью. Скорость катаболизма и биосинтеза структурных элементов в каждый момент определяется потребностями клеток, которые обычно обеспечиваются минимальными количествами вещества, что обусловлено наличием тонких механизмов регуляции обмена веществ и энергии. Самые простые из них, влияющие на скорость ферментативной реакции у бактерий, вызывают изменения концентрации водородных ионов, субстрата, появление ингибиторов или, наоборот, активаторов и т. д. Более сложным уровнем регуляции может быть ингибирование мультиферментных реакций конечным продуктом определенной метаболической последовательности регуляторных ферментов, катализирующих начальные звенья цепи биохимической реакции. Клеточный метаболизм, наконец, детерминируется генотипом, поэтому скорость синтеза ферментов и течение реакций у микроорганизмов высокоспецифичны. [c.81]

Метаболические пути представляют собой последовательности реакций, катализируемых мультиферментными системами [c.378]

Ферменты-это простейшие единицы метаболической активности каждый из них катализирует какую-нибудь одну химическую реакцию. Метаболизм, однако, лучше рассматривать исходя из представления о мультиферментных системах, каждая из которых катализирует последовательные стадии данного метаболического пути. Такие мультиферментные системы могут включать от 2 до [c.378]

Каждая из главных стадий катаболизма ил анаболизма данной биомолекулы катализируется мультиферментной системой. Последовательности химических превращений на каждом из центральных метаболических путей в принципе у всех живых форм едины. Так, например, расщепление D-глюкозы протекает почти у всех живых организмов одинаково, т. е. через те же реакции и с образованием одних и тех же промежуточных продуктов. [c.383]

Мультиферментная система. Последовательность связанных между собой ферментов, участвующих в данном метаболическом пути. [c.1014]

Эта изящная простая система имеет одно очевидное преимущество. Так как константы равновесия для реакций переаминирования близки к 1, скорости этих реакций будут зависеть от скоростей удаления образующихся продуктов. Одним из продуктов обычно бывает глутамат, дальнейший обмен которого жестко контролируется функцией ГДГ, также подвергающейся строгой регуляции. Таким образом, эта система позволяет сосредоточить регуляцию катаболизма аминокислот в одном главном пункте, который в печени млекопитающих представлен определенной структурой — мультиферментным комплексом, проявляющим [c.183]

Многие ферменты в клетке организованы в так называемые мульти-ферментные системы (ансамбли). Они либо связаны с клеточными структурами, либо находятся в свободном состоянии в различных органеллах клетки. Мультиферментные ансамбли включают в себя десятки различных ферментов и катализируют превращения многих субстратов, составляющих биохимические циклы (например, цикл Кребса). [c.121]

Элементарные переходы между отдельными состояниями мультиферментного комплекса носят стохастическую (вероятностную) природу. Нри этом в первом приближении можно считать, что процесс переходов между состояниями носит марковский характер, т. е. вероятности переходов между отдельными состояниями г и j мультиферментного комплекса в каждый момент времени можно характеризовать некоторыми числами кц, не зависящими от предыстории системы. [c.77]

Легко видеть, что уравнения, описываюш ие переходы между состояниями мультиферментного комплекса, линейны. Система таких уравнений может быть решена аналитически или с помош ью ЭВМ. Число этих уравнений быстро увеличивается с ростом количества переносчиков. Например, для комплекса из п переносчиков, каждый из которых может быть окисленным или восстановленным, число состояний равно 2 . Однако иерархия характерных времен переходов между состояниями позволяет сильно упростить систему и установить аналитически некоторые качественные свойства системы. [c.82]

Выше был рассмотрен простейший случай, когда константы скорости обмена электронами переносчиков мультиферментного комплекса со средой не зависит от времени. Тем самым фактически предполагалось, что концентрации веществ, способных служить донором или акцептором электронов для данного комплекса, постоянны. Если же концентрации этих веществ зависят от времени, то соответствующие псевдомономолекулярные константы скорости должны быть представлены в виде произведения бимолекулярных констант скорости на концентрацию доноров или акцепторов. Для полного описания такой системы к системе уравнений (3.16) необходимо добавить уравнения для концентраций акцепторов и доноров. [c.81]

Пусть поведение рассматриваемого мультиферментного комплекса описывается следующей системой линейных дифференциальных уравнений (см. гл. 2) [c.120]

Здесь Pi Pi(t)—вероятность того, что комплекс находится в г-м состоянии в момент времени 1 В дальнейшем всегда будем предполагать, что константы скорости ац перехода комплекса из состояния / в состояние / — суть постоянные неотрицательные величины. Такая система дифференциальных уравнений описывает кинетику превращений мультиферментного комплекса при условии постоянства во времени соответствующих субстратов. [c.120]

Предварительно докажем, что для мультиферментного комплекса, кинетика которого может быть описана системой уравнений (6.1), всегда справедливо следующее равенство [c.140]

В ряде случаев функционирование мультиферментного комплекса происходит таким образом, что, несмотря на неравновесный характер всей системы в целом, наблюдается тем не менее равновесие между ферментными формами комплекса. Типичным примером такого рода является обычная ферментативная реакция, в результате которой Происходит превраш ение исходного субстрата S в продукт Р S + E ES Е + Р. Несмотря на то что в целом суммарная реакция перехода S в Р необратима, тем не менее в предположении постоянства концентрации субстрата можно считать, что в стационарном состоянии устанавливается равновесие по ферментным формам. В результате этого в ряде случаев в стационарном состоянии для ферментных форм справедлив принцип детального равновесия. Иными словами, в стационарном состоянии скорость перехода одного состояния комплекса в другое в точности равна скорости перехода второго в первое. [c.146]

Сочетание временных и пространственных кодов наблюдается, например, в мультиферментных системах. Так, ферменты системы треонин — изолейцин, включающей пять реакций, регулируются на первом этапе треониндезаминазой, которая ингибируется продуктом реакции — изолейцином (слу гай ретроингибирования). [c.335]

Разработка высокоселективных методов восстановления карбонилсодержащих соединений, катализируемых целыми клетками микроорганизмов, содержащих мультиферментные системы, требует поиска способов стереоконтроля трансформации путем подбора ингибиторов мещающих ферментов, оптимизации условий реакции и выращивания микроорганизмов. [c.43]

Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мультимолекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в каталитическом отношении однотипные протомеры), а разные ферменты, катализирующие последовательные ступени превращения какого-либо субстрата. Отличительными особенностями подобных муль-тиферментных комплексов являются прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, обусловленная порядком расположения каталитически активных (различных) белков в пространстве ( путь превращения в пространстве и времени). Типичными примерами подобных мультиферментных комплексов являются пируватдегидрогеназа и а-кетоглутаратдегидрогеназа, катализирующие соответственно окислительное декарбоксилирование пировиноградной и а-кетоглутаровой кислот в животных тканях (см. главу 10), и синтетаза высших жирных кислот (см. главу 11). Молекулярные массы этих комплексов в зависимости от источника их происхождения варьируют от 2,3 10 до 10 10 Ассоциация отдельных ферментов в единый недиссоциирующий комплекс имеет определенный биологический смысл и ряд преимуществ. В частности, при этом резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов. Ряд таких мультиферментных комплексов, иногда называемых ферментными ансамблями, структурно связан с какой-либо органеллой (рибосомы, митохондрии) или с биомембраной и составляет высокоорганизованные надмолекулярные системы, обеспечивающие жизненно важные функции, например тканевое дыхание (перенос электронов от субстратов к кислороду через систему дыхательных ферментов). [c.129]

На третьем конечном этапе метаногенеза, наиболее изученном, метильные группы с переносчика поступают на кофермент М (КоМ—SH). Образуется метил-КоМ. Далее следует его восстановление, сопровождающееся распадом комплекса и вьщелением СН4. Обе реакции катализируются метилредуктазной системой, представляющей сложный мультиферментный комплекс, в состав которого помимо фермента входят кофермент М, фактор F430. Для активности системы необходимы АТФ, ионы Mg "" и еще не идентифицированные кофакторы. [c.427]

Крупные надмолекулярные белковые комплексы являются самоорганизующимися системами. Характерный пример такого рода — система синтетаз жирных кислот (из дрожжей), состоящая из 7 различных ферментов. Каждый из этих ферментов, в свою очередь, построен из 3-х, по-видимому, идентичных субъединиц. Показано, что по отдельности все компоненты системы неактивны, но при их смешении образуется активный мультиферментный комплекс (Ф. Линен, 1964). [c.123]

В результате применения указанного подхода получили научное обоснование и объяснение ряд особенностей строения, функционирования и происхождения известных биоструктур. Так, при рассмотрении механизма передачи энергии по ССИВС авторы приходят к выводу об эффективности существования и преимуществах естественного отбора дуплицированных систем сопряженных связей, обладающих вращательной симметрией структур и оптической активностью составляющих их компонентов, а при рассмотрении возможного механизма действия ферментов с учетом принципа дупликации работающих структур ими объяснена причина известного явления половинной реакционной способности от общего числа активных центров ферментов. При построении модели биологических мембран обосновано происхождение их многоуровневого зонно-блочного строения с периодической повторяемостью блоков, с образованием каналов йереноса электронов и синхронного сдвига протонов по системам сопряженных ионно-водородных связей и с колебательным режимом их работы, согласующегося с известными свойствами мембран и рядом других фактов. Эффективным оказалось применение указанного подхода и при рассмотрении происхождения структурных особенностей и функционирования мультиферментных комплексов и метаболонов, объединяющих разные ферменты метаболических путей со структурными элементами клетки, в случае процессов гликолиза и цикла трикарбоновых кислот. Все это описано в работе хорошо, убедительно и представляет самостоятельную ценность. Очевидна также перспективность применения такого подхода для изучения связи особенностей строения и функционирования с происхождением и других типов надмолекулярных структур биообъектов и их эволюционных предшественников. [c.5]

Мультиферментные системы важны не только теоретически, но и практичеоки. Так, было показано [4], что для препаративного производства глюконовой кислоты из глюкозы более выгодно использовать двухферментную систему — глюкозооксидазу и катала-зу, совместно иммобилизованных на одних частицах носителя,—по сравнению с ними же, но иммобилизованными на разных частицах. В этом случае преимущество заключается в локальном обогащении субстратом каталазы —кислородом. [c.441]

Ферменты, осуществляющие в клетке различные метаболические процессы, например превращение глюкозы в молочную кислоту в скелетных мьппцах или синтез аминокислот из более простых предшественников, организованы в виде последовательных цепей или систем, в которых они действуют согласованно. В таких ферментных системах продукт реакции, катализируемой первым ферментом, становится субстратом для следующего фермента и т.д. (рис. 9-17). Мультиферментные системы могут включать 15 и более ферментов, действующих в определенной последовательности. [c.256]

Первый фермент определенной феригентной системы, способный ингибироваться, называется регуляторным, или аллостерическим, ингибирующий метаболит — вффектором, или модулятором. Ингибирующий эффектор называют отрицательным эффектором, или отрицательным модулятором. Регуляторный фермент может находиться в точке разветвления мультиферментных систем. Простейшим типом регуляторной ферментной системы является мультиферментная система, катализирующая превращение 1-треонина в Ьизолейцин. [c.126]

Мультиферментные ансамбли (системы) — надмолекулярные комплексы, вютючающие в себя десятки различных ферментов и катализирующие превращения многих субстратов (например, пируватдегидрогеназный комплекс). [c.553]

Обозначим pij (t) вероятность того, что система, находившаяся в какой-то мо-мент в состоянии i , через время t будет находиться в Ij. Числа Pij t) называются вероятностями перехода за время t. Как функции от t вероятности перехода удовлетворяют дифференциальным уравнениям, называемым уравнениями Колмогорова. Частный случай таких уравнении будет рассмотрен в следуюш ем параграфе при изучении вероятностной модели переноса электрона в мультиферментном комплексе. Пусть rfe(i) —вероятность нахождения системы в состоянии к в момент t. Принимая во внимание, что переходы в системе носят марковский характер, можно считать, что вероятность нахождения системы в состоянии к в момент (i - - Ai) выразится как сумма произведений вероятностей нахождения системы в каждом из состояний I I = 1,2,..., N) на вероятности переходов из этих состояний в к-е состояние Pife (Ai) за время Ai. [c.59]

Почти все, что мы знаем о репликации ДНК, удалось выяснить в опытах с очищенными мультиферментными системами бактерий и бактериофагов, способными осуществлять репликацию ДНК in vitro. Получение таких систем в 1970-х годах заметно облегчилось после гого, как удалось выделить мутанты по целому ряду различных генов, ответственных за репликацию, которые можно было использовать для идентификации и очистки соответствующих белков (рис. 5-54). [c.299]

В главе рассмотрены суш ествуюш ие в литературе подходы к описанию транспорта электронов в биологических системах. Проанализированы два различных по физическому смыслу типа взаимодействия переносчиков электронов — в комплексах, внутри которых задан строгий порядок взаимодействия переносчиков, и между подвижными переносчиками электронов, взаимодей-ствуюш ими друг с другом путем соударений. Построенная в пре-дыдуш ей главе вероятностная модель мультиферментного комплекса конкретизируется для описания переноса электронов в комплексах молекул-переносчиков. Как и ранее, центральным является понятие состояния комплекса как целого, которое определяется как пересечение состояний отдельных переносчиков, составляюш их комплекс. Такое определение понятия состояний комплекса молекул-переносчиков, при естественных предположениях, позволяет записать систему линейных дифференциальных уравнений относительно вероятностей состояний комплекса. Линейный характер кинетических уравнений расширяет возможности аналитического исследования. В заключительном параграфе приводится обоснование использования вероятностного описания. [c.73]

Как уже указывалось в гл. 1, цепь электронного транспорта при фотосинтезе и дыхании образована из небольшого числа встроенных в мембрану мультиферментных комплексов, причем переносчики электронов, входяш ие в тот или иной комплекс, в определенных условиях могут помимо обмена электронами присоединить протон, а также взаимодействовать с теми или иными лигандами. Поэтому в обш ем случае необходимо рассматривать все состояния, в которых может находиться комплекс. Состояния комплекса молекул переносчиков в этом случае могут быть определены [Шипкарев, Венедиктов, 1977] как пересечение состояний отдельных переносчиков, образуюш их комплекс, причем каждый из переносчиков электронов может находиться в окисленной или восстановленной форме, протонированном или депротонрфованном состоянии и т. д. Как известно из гл. 2, перенос электронов можно описать следуюш ей системой линейных дифференциальных уравнений относительно состояний комплекса молекул переносчиков [c.79]