Треонин дезаминирование

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

Дезаминирование серина (а также треонина) протекает своеобразным путем [c.345]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

H3- (=NH2 )- 00 СНз-С(=0)-С00 + NH4+. (этот тип дезаминирования характерен ддя таких аминокислот, как серии, треонин, цистеин, гомоцистеин) [c.49]

Дезаминирование гистидина, серина и треонина [c.338]

Реакции неокислительного дезаминирования аминокислот обнаружены у микроорганизмов и в тканях животных. Ферменты, катализирующие эти реакции, проявляют относительно высокую специфичность — каждый по отношению к одной определенной аминокислоте. При дезаминировании серина, треонина, гомосерина, цистеина и гомоцистеина от молекулы аминокислоты отнимаются элементы воды или сероводород, что приводит [c.194]

Дезаминирование некоторых аминокислот идет своеобразно. Так, серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин) дезаминируются путем отщепления аммиака и сероводорода или метилмеркаптана ( H3SH) соответственно оксиаминокислоты (серин и треонин)—путем отщепления аммиака и воды гетероциклические аминокислоты—путем дегидрирования по кольцу (пролин) с дальнейшим преобразованием продукта дегидрирования и т. д. Однако и в этих случаях конечными продуктами дезаминирования остаются кетокислоты и непредельные кислоты. [c.267]

Пути распада треонина изучали у животных и микроорганизмов. У крыс процесс распада треонина, по-видимому, необратим треонин не принимает участия в общем кругообороте азота аминокислот в организме млекопитающего. Так, при введении крысам М -аминокислот не наблюдали появления метки в треонине [255, 256]. Имеющиеся данные свидетельствуют о наличии двух путей распада треонина. Один из них сходен с реакцией дегидратирования и дезаминирования серина (стр. 331) и, возможно, катализируется тем л<е ферментом [c.335]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

С этим механизмом согласуются данные о том, что в препаратах печени крысы DL-треонин, меченный N и С , превращается в L-а-аминомасляную кислоту [257]. Вероятно, из треонина образуется а-кетомасляная кислота, которая в результате стерео-специфической реакции переаминирования превращается в L-a-аминомасляную кислоту. К этому же продукту может привести и окислительное дезаминирование D-треонина. [c.336]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или переаминированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси)-кислота которого не аминируется и не пере-аминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.344]

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

Как и в случае дезаминирования цистеина, в реакции дегидратирования серина и треонина участвует пиридоксальфосфат. [c.349]

Помимо четырех перечисленных выше типов дезаминирования аминокислот, выявлены особые механизмы дезаминирования серина, треонина и цистеина, которые дезаминируются в ходе реакции дегидратации, катализируемой специфической дегидратазой. [c.372]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Аналогичным образом может быть представлено дезаминирование серина, треонина, гомоцистеина и цистеина. Эти реакции рассматриваются в соответствующих разделах гл. IV. Участие пиридоксальфосфата установлено для реакций, катализируемых десульфгидразами Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина и дегидрата-зами Ь- и Ь-серина. Предполагают, что реакции десульфирования и дегидратации протекают с образованием промежуточного продукта типа шиффоВа основания, в образовании ко№рого участвует альдегидная группа. пиридоксаля (стр. 245)г. Следует отметить, что процесс десульфировапия цистеина может протекать и не прямым путем — через реакцию переаминирования. На этом пути образования сероводорода, катализируемом. системой ферментов десульфирования, пиридоксальфосфат необходим для осуществления реакции переаминирования. Образование сероводорода из цистеина обсуждается в соответствующем разделе гл. IV " [c.195]

Дезаминирование треонина происходит аналогично. Напомним, что треонин не участвует в реакциях трансаминирования, а значит, не может дезаминироваться непрямым путем. [c.339]

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-у-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина. [c.434]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Примечание. При окислении сульфатом церия 1,2-диоксима-сляная кислота, образующаяся за счет дезаминирования треонина, переходит в теоретическое количество ацетальдегида. Поэтому в присутствии треонина содержание аланина рассчитывают КЗ разности между количеством ацетальдегида, образо-вавш егося при окислении сульфатом церия после дезаминирования, и количеством его, полученным при окислении перйодатом натрия без дезаминирования. (См. также Дополнения , стр. 380.) [c.331]

Тот же фермент, который образует а-ацетолак-тат из пирувата у Е. oli, участвует, по-видимому, в образовании а-ацетооксимасляной кислоты из пирувата и а-кетомасляной кислоты. а-Кето-масляная кислота образуется при дезаминировании треонина, который в свою очередь синтезируется из аспарагиновой кислоты. Как фермент, образующий ацетолактат, ингибируется [c.47]

Такая дегидратация с дезаминированием может протекать путем образования шиффова основания с пиридоксалем (стр. 247). В препаратах печени наблюдали превращение меченого DL- e-рина в меченый аланин [224]. Сериндегидратаза, выделенная из Neurospora rassa, обладает стереоспецифичностью по отношению к L-изомеру серина и дезаминирует также L-треонин [c.331]

Установлено, что препараты печени крысы осуществляют дезаминирование гомосерина с образованием а-кетомасляной кислоты [472] оказалось, что реакция катализируется специфической дезаминазой, не действующей на серин или треонин (см. примечание на стр. 366). [c.369]

Другие, неокислительные типы дезаминирования характерны для серина, цистеина, треонина и гистидина. Остальные аминокислоты подвергаются трансдезаминированию. [c.380]

Гистидин и серии могут дезаминироваться непрямым путем, но для каждой из этих аминокислот есть еще и другая возможность. Дезаминирование гистидина при действии гистидазы описано в гл. 2. Дезаминирование серина и треонина катализируется серин-треонин-дегидратазой. Реакция для серина представлена на рис. 11.8. [c.338]

Образование изолейцина, валина и лейцина. Начальной реакцией биосинтеза изолей-цина можно считать дезаминирование треонина с образованием а-кетомасляной кислоты, катализируемое треониндезаминазой (треониндеги-дратазой), обнаруженной в некоторых растени- [c.215]

Для определения амидного азота белок 3 мг/мл) кипятят с 2 н.НС1 в течение 2—3 час. Аликвотные пробы смеси нейтрализуют и отгоняют в микрокьельдалевской колбе при pH 9—11. В процессе гидролиза в результате дезаминирования некоторых аминокислот, особенно серина и треонина, образуются небольшие количества аммиака. Если необходимо знать истинный амидный аммиак, то его можно определить графически по кривой, отражающей зависимость между концентрацией амидного азота в процентах от общего азота и продолжительностью гидролиза, экстраполировав полученные величины к нулевому времени [24]. [c.273]

Аминокислоты, депдфатазное дезаминирование (см. Аминокислоты, дезаминирование) — такое, механизм которого состоит в отщеплении гидроксильной группы или 8Н-группы от соответствующих аминокислот о образованием двойной свяён. Дегид-ратазвый путь дезаминирования характерен для таких аминокислот, как серин, треонин, цистеин, гомоцистеин. [c.7]

Хотя эти аминокислоты распадаются заметно только при кипячении с концентрированными растворами щелочей, их пептиды разрушаются даже 0,1 н. раствором NaOH [433] при кипячении или концентрированными растворами щелочей на холоду, В основе этих превращений лежат, повидимому, два процесса а) дегидратация (десульфгидратация) боковой цепи с последующим дезаминированием и б) альдольное разуплотнение , в результате которого от боковой цепи отщепляются формальдегид (се--рин) или уксусный альдегид (треонин). Аргинин в щелочной среде очень легко превращается в орнитин и цитруллин. [c.173]

Таким образом, реакция трансаминирования является межмолекуляр-ным окислительно-восстановительным процессом, в котором участвуют атомы углерода не только взаимодействующих аминокислот, но и пиридоксальфосфата. Акцептором ЫН2-групп чаще всего выступает 2-оксоглутарат, при этом из него образуется глутамат. Значительно реже для этих целей используется пируват или оксалоацетат. В результате трансаминирования различных аминокислот (кроме лизина и треонина) все их аминогруппы локализуются в составе глутаминовой кислоты, а у некоторых организмов — аспаратата или аланина. В дальнейщем в результате окислительного дезаминирования аминогруппы, собранные в глутаминовой кислоте, отщепляются в форме аммиака (см. выше). [c.380]

При синтезе изолейцина ключевым промежуточным соединением также является оксобутират, который образуется путем дезаминирования треонина. Здесь наблюдается интересная ситуация, когда промежуточное соединение для синтеза одной аминокислоты образуется из другой аминокислоты, происходящей не из пирувата, а из оксало-ацетата. Регуляция этих путей осуществляется конечным продуктом по принципу обратной связи. [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология