Фикобилипротеиды

Фикобилипротеиды - красные и синие пигменты [c.188]

Хромофорная группа - фикобилин - это 4 пиррольных кольца, но не замкнутых — это развернутая цепь без металла. Фикобилин связан ковалентно с белком - глобулином. Молекулы фикобилипротеидов состоят из 2 нековалентно связанных субъединиц а и р, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэрит-робилин и фикоцианобилин. [c.188]

В составе фикобилисом найдены неокрашенные полипептиды, необходимые для организации высокоупорядоченных структур фикобилипротеидов, а также для прикрепления их к мембранам. [c.193]

К числу фикобилинов относятся, например, фикоциа-ны и фикоэритрины оине-зеленых и красных водорослей. Фикобилины являются сложными белками — хромопротеидами (фикобилипротеидами) с хромофорными группами, представляющими собой тетрапирролы, у которых, в отличие от хлорофилла, четыре пиррола не соединены в общее порфириновое кольцо, а имеют вид открытой цепи. [c.46]

В фикобилипротеидах одна молекула белка может связывать несколько хромофорных групп. Считается, что в одной молекуле фикоцианина содержится одна молекула белка и 16 молекул желчного пигмента. [c.47]

НЕКОТОРЫЕ СВОЙСТВА ФИКОБИЛИПРОТЕИДОВ [78, 98] [c.454]

По-видимому, хромофорные группы соединяются с белком фикобилипротеидов двумя типами связей — одни из них лабильные, другие очень прочные. Нативные фикоцианы и аллофикоцианы в растворе обнаруживают красную флуоресценцию, а фикоэритрины — оранжевую. Денатурированные фикобилипро-теиды или изолированные фикобилины не [c.455]

Даже в пределах одного спектрального класса фикобилипротеиды различных видов могут отличаться друг от друга характером кривых, описывающих зависимость диссоциации и реагрегации от pH, а также аминокислотным составом и иммунологическими свойствами. Однако сравнительные исследования в этой области весьма немногочисленны. Обзор данных по аминокислотному составу фикоцианов дан в [97]. [c.456]

Фуйита и Хаттори [37] утверждают, что под действием зеленого света фикоциановый предшественник превращается в фикоэритрино-вый и т. д. Однако, поскольку не обнаружен фонд фикобилина или специфического белкового предшественника, достаточный для образования больших количеств фикобилипротеида, поскольку для последующего образования пигмента необходим синтез белка и поскольку белки различных пигментов заметно различаются между собой, представляется вероятным, что в действительности существует некая [c.458]

У млекопитающих желчные пигменты, образующиеся в большом количестве, выделяются из организма. Некоторые водоросли, напротив, накапливают их. Как возникли фикобилипротеиды Нельзя ли предположить, что опи образовались из частично деградированных функциональных гемопротеидов Гемопротеид, в котором гем прочно связан с белком, нанример пептидными связями, кажется особенно удобным исходным соединением. Возможность того, что одна и та же молекула в течение своей жизни выполняет две совершенно различные функции, представляет чрезвычайно большой интерес. [c.459]

У красных и сине-зеленых водорослей присутствуют в высоких концентрациях водорастворимые фикобилипротеиды фикоэритрин и фикоциан [42]. Несмотря на то что хромофорных групп в данном случае имеется только две, за счет небо.тьших изменений белковых носителей или типа связи возникают различные фракции этих пигментов, характеризующиеся различными полосами поглощения (фиг. 223). Возможно, именно за этот счет и достигается нужная направленность потока падающих фотонов. Можно было бы предположить, что кванты, поглощенные коротковолновыми пигментами, которые находятся в большем количестве. [c.561]

На самом деле сине-зеленые водоросли довольно разнообразны по окраске. Большая часть активного света улавливается фикобилипротеидами [1779]. Как и фотосинтезирующие бактерии, которые тоже имеют разную окраску, они могут использовать свет всех длин волн, что имеет большое [c.131]

Для совершения работы организмы могут использовать не все виды энергии, существующей в природе. Недоступными для них являются ядерная, механическая, тепловая виды энергии. Чтобы теплота могла служить источником энергии, необходим большой перепад температур (порядка 100 , как это имеет место в современных тепловых машинах), который в живых организмах невозможен. Доступными для живых систем внешними источниками энергии (энергетическими ресурсами) являются электромагнитная (физическая) энергия (свет определенной длины волны) и химическая (восстановленные химические соединения). Способностью использовать энергию света обладает большая группа фотосинтезирующих организмов, в том числе и прокариот, имеющих фоторецепторные молекулы нескольких типов (хлорофиллы, каротиноиды, фикобилипротеиды). Для всех остальных организмов источниками энергии служат процессы окисления химических соединений. [c.79]

Фикобилипротеиды — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной группы прокариот — цианобактерий Хромофорная группа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, ио не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 73). Молекулы фикобилипротеидов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — а и р, к [c.227]

Фикобилипротеиды содерл атся такл е у двух групп эукариот красных и крип-тофйтовых водорослей. [c.227]

Строение и спектральные свойства основных фикобилипротеидов цианобактерий [c.229]

Различия в спектральных, свойствах фикобилипротеидов определяются аминокислотной последовательностью а- и р-полипептидов, числом и типом присоединенных к ним хромофорных групп, а также степенью агрегирования. Так, переход аллофикоцианина из мономерного состояния в тримерное сопровождается изменением максимума поглощения от 616 до 654 нм. Степень агрегирования зависит от вида и возраста культуры, а также от внешних факторов pH, ионной силы раствора, температуры. В основе агрегирования молекул фико- уС Сч С с /с >с с с билипротеидов лежат гидрофобные V" с с N > [c.229]

Значение способности фикобилипротеидов к агрегированию становится понятным при формировании ими фикобилисом — структур, в которых эти пигменты организованы в агрегаты высокого порядка. [c.229]

Фикобилипротеиды обеспечивают в клетках цианобактерий поглощение света в области 450—700 нм и с высокой эффективностью (больше 90%) передают поглощенный свет на хлорофилл, при этом основное количество энергии передается на хлорофилл, связанный со [c.229]

Фотосинтетический аппарат состоит из трех основных компонентов 1) светсобирающих пигментов, поглощающих энергию света и передающих ее в реакционные центры 2) фотохимических реакционных центров, где происходит трансформация электромагнитной формы энергии в химическую 3) фотосинтетических электронтранспортных систем, обеспечивающих перенос электронов, сопряженный с запасанием энергии в молекулах АТФ. В фотохимической реакции участвуют хлорофиллы или бактериохлорофиллы а в модифицированной форме. Эти же виды хлорофиллов, наряду с другими (бактериохлорофиллы с, d, е, хлорофилл ), а также пигментами иных типов (фикобилипротеиды, каротиноиды) выполняют функцию антенны. У некоторых пурпурных бактерий, содержащих только бактериохлорофилл Ь, он выполняет обе функции (табл. 23). [c.233]

В настоящее время известны две группы прокариот, у которых фотосистема И уже сформировалась и процесс фотосинтеза функционирует на качественно ином уровне. Это цианобактерии и прохлорофиты. Формирование II фотосистемы у этих групп прокариот связано с появлением новых фоторецепторов и образованием новых типов фотохимических реакционных центров. У цианобактерий и прохлорофит это привело к появлению нового вида хлорофилла — хлорофилла а, функционирующего как светсобирающий пигмент и в модифицированных формах входящего в состав реакционных центров II фотосистемы — Пб8о, I фотосистемы — П/оо- У прокариот с двумя фотосистемами возникли и новые пигменты антенны фикобилипротеиды и хлорофилл Ь. [c.245]

Общая схема фотосинтеза цианобактерий представляет определенную серию реакций, включающую две последовательно действующие фотореакции (рис. 80, В). Свет, поглощаемый фоторецепторами II фотосистемы — фикобилипротеидами, хлорофиллом а, каротиноидами, — передается иа хлорофилл реакционного центра (Пезо)- Поглощение кванта света этим пигментом приводит к отрыву от него электрона, подъему его до уровня приблизительно —200 мВ и акцептированию молекулой первичного акцептора — особой формой пластохинона. Окисленная молекула Пево восстанавливается за счет электронов воды, подвергающейся фотоокислению в реакционных центрах фотосистемы II [c.245]

Большую часть цитоплазмы занимают тилакоиды, располагающиеся обычно концентрическими кругами по периферии клетки. Тилакоиды, как и у цианобактерий, лежат в цитоплазме свободно , т. е. не отделены от нее замкнутой мембраной, и имеют тенденцию сближаться, образуя пары или стопки, состоящие из трех и более тилакоидов. Внутренние и наружные поверхности тилакоидных мембран гладкие. Фикобилисомы и фикобилипротеиды не обнаружены. [c.284]

Прохлорофиты привлекают к себе большое внимание в связи с проблемами эволюции фотосинтетического аппарата и возникновения фотосинтезирующих эукариот. Сравнение прохлорофит с цианобактериями и хлоропластами зеленых водорослей и высших растений обнаруживает черты сходства как с фотосинтетическими органеллами эукариот (организация тилакоидов, состав хлорофиллов), так и с цианобактериями (клеточное строение, состав каротиноидов, липидов, стеролов, некоторые особенности метаболизма, последовательность оснований 165-рибосомной РНК). Для ответа на вопрос, в каком отношении прохлорофиты находятся с цианобактериями (развивались ли независимо и параллельно с цианобактериями, возникли ли из их предшественников, потерявших способность синтезировать фикобилипротеиды, или наоборот цианобактерии возникли из прохлорофит), необходимо дальнейшее сравнительное изучение обеих групп прокариот с фотосинтезом кислородного типа. В настоящее время прохлорофиты рассматриваются в качестве возможных эндосимбионтов, последующая эволюция которых привела к возникновению хлоропластов зеленых водорослей и высших растений. [c.285]

Смотреть страницы где упоминается термин Фикобилипротеиды: [c.454] [c.454] [c.454] [c.456] [c.456] [c.458] [c.458] [c.458] [c.459] [c.459] [c.459] [c.461] [c.622] [c.53] [c.226] [c.227] [c.229] [c.235] [c.236] [c.254] [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология