Депсипептиды

П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

ДЕПСИПЕПТИДЫ, вещества, молекулы к-рых состоят из остатков аминокислот и оксикислот. Особенно важны макроциклич, Д. с регулярный чередованием амидных и сложноэфирных фрагментов, к числу к-рых относится, напр., антибиотик валиномицин [c.151]

Поэтому наиболее целесообразной является химическая классификация, основанная на строении антибиотиков. Эта классификация позволяет проводить сопоставление ряда сходных антибиотиков и изучать зависимость между их строением и действием. В зависимости от строения М. М. Шемякин и А. С. Хохлов с сотр. делят их на следующие типы ациклические, али-циклические, ароматические, хиноны, кислородсодержащие гетероциклические, стрептомицины и сходные с ними антибиотики, азотсодержащие гетероциклические, антибиотики-полипептиды, депсипептиды, актиномицины, стрептотрицины. [c.687]

Равным образом очень сложно классифицировать пептидные антибиотики (известно более 300). Довольно часто их подразделяют на линейные пептиды и циклические структуры, причем последние подразделяют на гомодетные пептиды и гетеродетные пептиды (депсипептиды). К линейным пептидам-антибиотикам относятся грамицидины А—С, продуцируемый [c.296]

Наиболее типичным случаем нерегулярных депсипептидов является группа [c.93]

В нашей стране в становлении Б. х. огромную роль сыграли работы Н.Д, Зелинского, Л.Н. Белозерского, И.Н. Назарова, Н. Л. Преображенского и др. Инициатором исследований по Б. X. в СССР в нач. 60-х гг. явился М. М. Шемякин. Им, в частности, были начаты работы по изучению циклич. депсипептидов, к-рые впоследствии получили широкое развитие в связи с их ф-цией как ионофоров. [c.288]

Из имеющихся в циклических пептидах гетеросвязей дисульфидная связь чаще встречается в пептидах и белках, чем эфирная связь депсипептидов. [c.204]

Исследования в области депсипептидов / М М Шемякин, И А Алданова, Е И Виноградова, М Ю Фейгина//Изв АН СССР Сер хим — 1966 — № 12— С 2143-2148 [c.213]

Швейцарские химики синтезировали соответствующие циклогекса-депсипептиды рассчитанного молекулярного веса 639 (энниатин В) и 682 (энниатин А) и установили, что эти вещества соответствую г природным продуктам. Приблизительно в это же время (1963) независимо от швейцарских авторов советские химики также осуществили синтез эн-ниатннов А и В. [c.705]

Серратамолид, выделенный из культуры Serratia, охарактеризован Вассерманом (1961) как депсипептид нового типа, в котором безазот-ным компонентом является остаток р-оксикислоты. Экстрагированный хлористым метиленом из культуральной жидкости, этот продукт кристаллизуется из этилового спирта в виде небольших белых игл (т. пл. 160°С [аЬ=-Ь4,8°). [c.707]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

Рассмотрим процессы, происходящие при уравнивании концентрации ионов К+ во вне- и внутримитохондриальном пространстве (рис. 53). Внутренняя мембрана митохондрий плохо проницаема для К" . Поэтому если митохондрии с высоким содержанием калия в матриксе поместить в бескалиевую среду, то калий в окружающей среде практически не появляется. Специфическую проницаемость мембраны для К можно индуцировать антибиотиком валиномицином, представляющим собой циклический депсипептид с выраженными гидрофобными свойствами и способным к комплексообразованию с К+. Добавление к ми- [c.442]

Циклические депсипептиды можно разделить на две группы циклы с регулярно чередуюш,имися пептидными и сложноэфирными фрагментами и нерегулярно построенные депсипептиды. [c.92]

Валиномицин относится к первой группе и является интереснейшим представителем депсипептидов. Как и вышеописанный антаманид, но в значительной степени более эффективно и универсально, этот гетероциклопептид связывает ионы металлов (К , Ыа , a , Мд2+), а также молекулы биогенных аминов (возможно, что в аммонийном состоянии, так как комплексуются все-таки катионы). Молекула валино-мицина построена из 12 фрагментов, из которых 6 представлены аминокислотой Валином (три 1-изомера и три -изомера) и шестью фрагментами [c.92]

К пептидным антибиотикам можно отнести и биологически активные депсипептиды валиномицин (Streptomi es fulvissimus) и энниатины (грибы рода Fusarium), которые являются [c.314]

О, Ь-N-Meтилвaлин применяется в синтезах пептидов и депсипептидов. В литературе описан метод получения метил-валина из рацемической а-бромизовалернановой кислоты и метиламина в водном растворе [1] или в избытке жидкого метиламина [2]. В данной работе использован метод с жидким метиламином 2], а для выделения продукта применен метод ионообменной колоночной хроматографии, что позволило устранить на стадии очистки абсолютный спирт и получить ко нечный продукт без примеси брома. [c.118]

Перечисленным требованиям в наибольшей степени отвечает циклический антибиотик валиномицин (см. рис. 6.6, II), который относится к депсипептидам (цикл образуют аминокислоты и а-оксикислоты жирного ряда). Характерной особенностью валиномицина является то, что гидрофильные полярные группы входят во внутреннюю полость антибиотика, что позволяет им участвовать в образовании комплексов с ионами металлов. Гидрофобные углеводородные радикалы образуют внешнюю оболочку и обеспечивают растворимость комплексов в органической фазе мембраны. Валиномицин образует устойчивые комплексы с калием и гораздо более слабые - с натрием. Различие обусловлено размерами полости, которая точно соответствует диаметру негидратированного иона калия. [c.207]

Химическая природа участков связывания ионов Ыа+ и К+ в ионном насосе неизвестна. Однако некоторые соображения на этот счет позволяют высказать данные, полученные при изучении антибиотиков пептидной природы, многие из которых связывают ионы металлов и катализируют их диффузию через мембраны [58]. Примером соединения такого рода может служить циклический депсипептид (пептид, который наряду с амидными содержит также и сложноэфирные связи) — валиномицин. В состав этого антибиотика входят остатки О- и Ь-валина, L мoлoчнoй кислоты и О-оксиизовалериановой кислоты. [c.365]

Это циклический депсипептид, состоящий из двух структурных элементов, N-мeтиллeйцинa и а-гидроксиизовалериановой кислоты, был получен синтетически. Бассианолид обладает высокой токсичностью для шелковичных червей. [c.317]

Главная роль, определяющая стабильность транс- и 1<ис-конфигураций пептидной и сложноэфирной групп, отводится, как правило, стерическому фактору. Для решения вопроса о том, в какой степени предпочтительность той или иной формы обусловлена невалентными взаимодействиями, нами был выполнен расчет двух конформаций N-метилацетамида и метилацетата [19, 20]. Знание геометрических и термодинамических параметров обеих форм простейших молекул полезно при исследовании сложных пептидов и депсипептидов для оценки влияния соседних групп, воковых цепей, водородных связей, включения в цикл и т.д. В рассмотренных молекулах параметры транс- и цис-конфигураций отвечают Пептидной и сложноэфирной группам, не усложненным эффектом дальних взаимодействий. Результаты расчета вместе с экспериментальными ЯМными представлены в табл. II.2. [c.137]

КИСЛОТНЫХ остатков депсипептида, как и у аминокислотной последовательности, описываются с помощью тех же четырех канонических форм К, В, Ь и Н. Различия в конформационной свободе остатков пептидной и депсипептидной цепей касаются числа разрешенных областей, их относительной энергии и размера. Варьирование боковых цепей и Ы-метилирование в обоих случаях не сопровождается образованием новых областей низкой энергии. [c.553]

Структура этих веществ весьма сложна, однако интенсивные исследования позволили выявить подробное строение как природных пептидов, так и синтетических. Например, макроциклическии депсипептид, ответственный за перенос ионов через биомембраны, валиномицин, имеет следующее строение [c.36]

Смотреть страницы где упоминается термин Депсипептиды: [c.703] [c.703] [c.705] [c.705] [c.707] [c.707] [c.707] [c.92] [c.93] [c.93] [c.21] [c.21] [c.265] [c.466] [c.468] [c.469] [c.675] [c.66] [c.86] [c.11] [c.89] [c.6] [c.551] [c.7]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.703 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.151 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.86 , c.365 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.204 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.285 , c.321 ]

Краун-соединения Свойства и применения (1986) -- [ c.27 , c.28 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.6 , c.53 , c.175 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.92 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.211 , c.212 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.687 ]

Бумажная хроматография антибиотиков (1970) -- [ c.254 , c.299 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.365 , c.372 , c.496 , c.526 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология