Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Карнозин

    ОПРЕДЕЛЕНИЕ КАРНОЗИНА В БЕЗБЕЛКОВОМ ЭКСТРАКТЕ [c.192]

    Карнозин — стандартный раствор 0,5 мг/мл. [c.192]

    Количество карнозина рассчитывают с помощью калибровочного графика, построенного по стандартному раствору карнозина, содержащему от 0,05 до 0,5 мкмоль в пробе. Рассчитывают количество карнозина в микромолях на 1 г ткани. [c.192]

    Стандартные растворы карнозина и анзерина — 0,01 М растворы. [c.193]

    Проведение хроматографического разделения. На листе хроматографической бумаги нужного размера на расстоянии 4 см от нижнего края проводят стартовую линию, на которую наносят исследуемый раствор, содержащий дипептиды. Безбелковый экстракт ткани после упаривания на роторном испарителе чаще всего растворяют в смеси НСООН—СНзСООН—Н2О (7 5 13) или в 10%-ном изопропаноле, чтобы 1 мл раствора соответствовал 1,5—2 г ткани и наносят на хроматограмму небольшими порциями (0,01—0,03 мл), подсушивая бумагу теплым воздухом. На эту же хроматограмму наносят стандартные растворы карнозина и анзерина, содержащие по 0,03—0,05 мкмоль в пятне. Бумагу сшивают в виде цилиндра (следят, чтобы края не соприкасались) и помещают в хроматографическую камеру в строго вертикальном положении. Когда фронт растворителя дойдет до верхнего края бумаги, хроматограмму вынимают и высушивают под тягой в течение 2—3 сут. От следов фенола хроматограмму отмывают горячим ацетоном. Для этого сухую хроматограмму сворачивают трубочкой, перевязывают ниткой, помещают в цилиндр, заливают кипящим ацетоном и оставляют на 10—15 мин промывание повторяют 2—3 раза. Высушивают под тягой. [c.193]


    Проявление хроматограммы. Раствор нингидрина наливают в ванночку и равномерно пропитывают им хроматограмму. Затем ее высушивают под тягой и помещают в термостат при 110° С на 5—10 мин. При этом пятна карнозина и анзерина приобретают серо-голубую окраску. Элюцию проводят реактивом № 7 в темноте в течение 2—3 ч и затем колориметрируют при 582 нм. [c.193]

    Фрагмент р-аланина входит в состав биологически активных дипептидов анзерина и карнозина (схема 4.4.8), которые в большом количестве содержатся в мозгу и скелетных мышцах большинства позвоночных. Анзерин обладает антидиуретическим действием, недостаток его в организме обуславливает развитие несахарного диабета карнозин является предшественником анзерина — он стимулирует образование АТР, увеличивает эффективность катионного (Na , К , Са ) транспорта. [c.85]

    Вместе с карнозином содержится в мозге (их суммарное кол-во-ок. 150 мг на 100 г ткани) и скелетных мышцах большинства позвоночных (от следовых кол-в у лягушки, лошади и человека до неск. сотен мг на 100 г ткани у кролика, кошки и курицы). [c.164]

    Пептиды могут содержать аналоги АК, например дипептид карнозин представляет собой р-аланил-гистидин. [c.19]

    Пептиды(глутатион,ансерин, карнозин и др.) Другие АМК [c.429]

    Карнозин ( 3-аланил-1-гистидин) Ансерин (N-метилкарнозин) [c.651]

    Дипептиды. Представителями самых маленьких пептидов являются содержащиеся в мышцах животных и человека карнозин и ансерин. В их состав входит остаток необычной аминокислоты — р-аланина (структурный изомер а-аланина). [c.352]

    Реакция Паули. Соединения, содержащие имидазольное кольцо (гистидин, метилгистидин, гистамин, карнозин), а также тирозин, дают красно-оранжевое окрашивание после обработки диазореактивом (с. 192), Хроматограмму из пульверизатора слегка опрыскивают сначала диазореактивом, а затем 10%-ным раствором ЫагСОз. Окраска устойчива. Перечисленные реакции можно применять после проявления хроматограммы нингидрином. [c.131]

    Гистидинсодержащие дипептиды определяют в безбелковом экстракте мышц после разделения их методами хроматографии на бумаге, в тонком слое силикагеля или ионообменной хроматографии на колонке (в автоматическом анализаторе аминокислот). Как и все первичные амины, дипептиды можно обнаружить по реакции с нингидрином, флуорескамином и с о-фталевым диальдегидом. Карнозин, кроме того, может быть определен по цветной реакции Паули с диазотиро-ванной сульфаниловой кислотой. [c.191]

    Дипептиды и составляющие их аминокислоты хорошо разделяются методом бумажной хроматографии (с. 126) в водонасыщенном феноле или системе н-бутанол—пропанол—20%-ный аммиак в соотношении 2 2 1. Хроматограмму обрабатывают раствором нингидрина или диа-зотированной сульфаниловой кислотой (для выявления карнозина и гистидина). [c.192]


    При проявлении на хроматограмме карнозина и гистидина диазореактивом ее опрыскивают из пульверизатора диазотированной сульфаниловой кислотой, затем слегка влажную хроматограмму опрыскивают 20%-ным раствором ЫагСОз. Пятна карнозина приобретают интенсивно оранжевую окраску. Окрашенные участки хроматограммы вырезают и элюируют 1%-ным раствором соды. Колориметрируют при 500 нм. Пользуясь стандартным раствором карнозина, строят калибровочный график и рассчитывают содержание дипептида в микромолях на грамм ткани. [c.193]

    НОГО расщепления может превращаться в полуальдегид малоновой кис лоты и в малонил-СоА (рис. 9-6) он может быть также использован ка1 предшественник в биосинтезе пантотеновой кислоты и кофермента г (рис. 14-10), а также в биосинтезе пептидов карнозина ) (р-аланилгисти дина) и его Н -метилпроизводного, ансерина. Высокие концентраци  [c.167]

    HjN Hj Hj OOH-кристаллы т. пл. 200 С раств. в воде, плохо-в спирте рХд СООН и NH соотв. 3,6 и 10,19, р/-6,9. Структурный фрагмент кофермента А, пантотено-вой к-ты, ансерина и карнозина. Биосинтез а-декарбокси- [c.81]

    А. осаждают из безбелкового фильтрата в виде комплекса с HgS04. Обработкой последнего H S выделяют А. Для его определения используют тонкослойную или бумажную хроматографию (проявитель-нингидрин). Может бьггь количественно определен совместно с карнозином фотоме-трированием при 640 нм продуктов их взаимод. с о-фта-левым альдегидом. [c.164]

    Среди П. известны в-ва, обладающие высокой токсичностью,-токсины из яда пчел н ос, П. из бледной поганки (фаллоидин, аманитииы и др.), неЙротоксины из яда змей (см. Токсины). К биологически активным П. принадлежат анзерин, глутатион и карнозин, участвующие в биохим. р-циях в тканях животных, а также пептидные алкалоиды. [c.471]

    Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

    Бергман н сотр. использовали новую аминозашитную группу для получения различных пептидов [4]. Были синтезированы первые пептиды, встречающиеся в природе, — глутатион, карнозин и др. [c.100]

    Процессы, протекающие до момента образования гипохлорит-аниона или гидроксил-радикала, локализованы в цитоплазме и контролируются цитоплазматическими ферментами или природными водорастворимыми антиоксидантами. Например, таурин способен связывать гипохлорит-анион в форме хлораминового комплекса, дипептид карнозин и его производные нейтрализуют гидроксил-радикал, а такие соединения, как белок ферритин, связывают железо. Перекисное окисление липидов, инициируемое в гидрофобном пространстве клеточных мембран, способен прерывать щироко известный гидрофобный антиоксидант а-токоферол (витамин Е). Его высокая концентрация в биологических мембранах препятствует их повреждению свободными радикалами. [c.315]

    Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орни-типовом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов (см. главу 14), а также в синтезе М-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Роль последней, содержащейся в довольно высоких концентрациях в ткани мозга млекопитающих, пока не выяснена. [c.460]

    Начальные этапы реакции распада пиримидиновых нуклеотидов катализируются специфическими ферментами. Конечными продуктами реакции являются СО,, МНз, мочевина, 3-аланин и 3-аминоизомасляная кислота. Следует указать, что гидролитический путь распада пиримидинов является, очевидно, главным путем образования 3-аланина, который может служить источником для синтеза ансерина и карнозина (см. главу 20), а также для образования КоА. Известно, что 3-аланин в животных тканях подвергается дальнейшему распаду. В тканях животных открыта специфическая аминотрансфераза, катализирующая трансаминирование между 3-аланином и пировиноградной кислотой. В процессе этой обратимой реакции синтезируются а-аланин и формилацетат (полуальдегид малоновой кислоты)  [c.503]

    К азотистым веществам мышечной ткани принадлежат имидазолсо-держащие дипептиды карнозин и ансерин. Карнозин был открыт B. . Гулевичем в 1900 г. метилированное производное карнозина ансерин был обнаружен в мышечной ткани несколько позже. [c.651]

    Карнозин и ансерин—специфические азотистые вещества скелетной мускулатуры позвоночных. Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Работами акад. С.Е. Северина показано, что имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионных насосов мышечной клетки. [c.651]

    Для эмбриональной мышечной ткани характерно высокое содержание нуклеопротеинов, а также РНК и ДНК. По мере развития эмбриона количество нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в мышечной ткани быстро уменьшается. Высокоэнергетических соединений (АТФ и креатинфосфат) в функционально незрелой мышце значительно меньше, чем в мышцах зрелых особей. Имидазолсодержащие дипептиды (ансерин и карнозин) появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов тесно связано с мышечной функцией и совпадает с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са -чувстви-тельности актомиозина и началом работы ионных насосов. Имеются также характерные особенности в ферментных и изоферментных спектрах эмбриональной мышечной ткани. Так, установлено, что в ходе онтогенеза изменяется изоферментный спектр ЛДГ. В экстрактах из скелетных мышц [c.653]


    Основной фракцией мышечной ткани является волокно, стоящее из миофибрилл (10 % ткани или 56 % от общего бел( между которыми находится жидкость — саркоплазма (6 % т ни или 33% общего белка). Волокна связаны между со трубочками и мембранами, образующими соединительную тк (2 % от мышечной ткани или 11 % общего белка). Кроме т в мышечной ткани содержится до 3,5 % различных небелко азотистых веществ (креатинин — 0,55 %, инозинмонофосфат 0,3, ди- и трифосфопиридиннуклеотиды — 0,07, свободные ам1 кислоты — 0,35, карнозин и ансерин — 0,3 % и др.). [c.164]


Библиография для Карнозин: [c.194]   
Смотреть страницы где упоминается термин Карнозин: [c.191]    [c.194]    [c.85]    [c.164]    [c.332]    [c.469]    [c.621]    [c.286]    [c.168]    [c.648]    [c.651]    [c.653]    [c.26]    [c.92]    [c.188]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.167 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.85 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.100 , c.286 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.315 , c.503 , c.651 , c.653 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.352 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.268 , c.346 , c.353 , c.370 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.787 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.234 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.370 , c.443 , c.445 , c.447 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.677 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.242 , c.346 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.654 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.21 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.199 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.319 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.453 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.343 , c.377 , c.382 , c.390 , c.401 , c.409 , c.545 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.345 , c.346 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.345 , c.346 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.49 ]

Клиническая фармакология (1996) -- [ c.293 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте