Аминокислоты выделение

Катионит КБ-4 применяют для умягчения высокоминерализованной воды, для очистки рассолов (в Ыа-форме), для извлечения поливалентных катионов из растворов, содержащих значительные количества моновалентных катионов, для хроматографического разделения аминокислот, выделения цветных металлов, в виде буфера для регулирования pH при очистке воды и других реакциях катионного обмена. Для извлечения стрептомицина из растворов и очистки других антибиотиков, имеющих большие органические ионы, применяют катионит с 2,5%-ным содержанием дивинилбензола (катионит КБ-4П-2), характеризующийся более высокой величиной обменной емкости. [c.293]

Аминокислоты, выделенные из природных белков [c.234]

Приводим строение и названия некоторых важнейших а-аминокислот, выделенных из белков. [c.351]

Аминокислоты, выделенные из белков [c.437]

В результате получаются кристаллические продукты определенного строения — пептиды и аминокислоты. Последние классифицируются по количеству входящих в состав их аминных и карбоксильных групп. Ниже приведены некоторые из аминокислот, выделенные нз белковых веществ. [c.13]

Последовательность аминокислот, выделенных таким путем в пептидах, содержащих КМ-метионин, можно анализировать затем обыч- [c.109]

Р-Аминоизомасляная кислота (а-метил-Р-аланин) новая аминокислота, выделенная из мочи человека [212]. [c.217]

НЫМИ продуктами. Поэтому их свойства и получение синтетическим путем были тщательно исследованы. Получение этих аминокислот из белков будет приведено в другом месте. По химическому строению различают следующие 6 групп а-аминокислот, выделенных из продуктов гидролиза белков. [c.360]

Синтезы аминокислот. Различные аминокислоты, выделенные из белков, были синтезированы уже давно, главным образом с целью установления или подтверждения строения. Впоследствии, когда стало необходимым получение аминокислот в больших количествах для биологических исследований (например, с целью изготовления синтетических культуральных жидкостей для микроорганизмов), синтезы аминокислот приобрели препаративный интерес. Поэтому преследовалась цель получения аминокислот с наибольшими выходами из легкодоступного сырья. [c.361]

Это единственная аминокислота, не содержащая асимметрических атомов углерода и не имеющая оптических изомеров. Глицин является первой аминокислотой, выделенной из гидролизатов белков (в 1820 г.). Глицин — одна из самых распространенных аминокислот, он находится в растительных белках и почти всегда в значительном количестве присутствует в растениях в свободном состоянии. [c.193]

Ниже приведены аминокислоты, выделенные из продуктов гидролиза белков. Среди них имеются алифатические аминокислоты (стр. 664 сл.) ароматические — фенилаланин, тирозин гетероциклические — гистидин, триптофан, пролив, оксипролин о свойствах ароматических и гетероциклических аминокислот см. том II. [c.701]

Рис. 21. Хроматограмма свободных аминокислот, выделенных из бобов фасоли.

Аминокислоты, выделенные из продуктов гидролиза белков [c.701]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Для синтеза, определения и характеристики аминокислот, выделенных из природных продуктов и находящих применение в биохимических исследованиях, существенное значение имеют свойственные им химические реакции. Кроме того, многие реакции аминокислот, с которыми имеет дело химик-органик, подобны тем, которые имеют место и в живой клетке. Ниже рассматриваются химические свойства аминокислот, представляющие интерес с биохимической точки зрения. Более подробно вопросы химии аминокислот освещены в монографиях Кларка [c.33]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природного сырья [14], и одной из первых аминокислот, у которых обнаружено наличие оптической активности. Свыше ста лет назад Пастер [446, 447] нашел, что природный аспарагин вращает [c.79]

В настоящее время установлено, что большинство белков состоит из 22 качественно различных а-аминокислот. Отсюда следует, что в белковых макромолекулах, отдельные остатки аминокислот должны многократно повторяться в самых различных сочетаниях. Этим объясняется существование огромного числа различных белков. Приводим строение некоторых важнейших а-аминокислот, выделенных из белков. [c.382]

Известно еще несколько циклопропаносодержащих аминокислот, выделенных из разных представителей растительного и животного мира. Но наибольшее внимание привлек к себе в последнее время гипоглицин 1.118, так как была выявлена его связь с ямайской рвотной болезнью . Это ток- [c.43]

Определение аминокислот, выделенных из биологических объектов в виде эфиров, предпочитают проводить на малополярных НЖФ (силиконовое масло), нанесенных на силанизированные твердые носители. Иногда для уменьшения размывания заднего фронта пика к силиконовой смазке добавляют капронат натрия 16]. Так, определение фенилаланина в сыворотке крови в виде его метилового эфира проводили при программировании температуры от 120 до 300° С со скоростью 4 град/мин на силиконе ОУ-17, нанесенном на силанизированный хромосорб У [10]. [c.44]

Аминокислота Выделенные с помощью ДДС-Ыа-ПААГ 57] Выделенные гель-фильтра-цией и изоэлек-трофокусирова-ние.м Выделенные гель-фильтрацией. ионообмен ной хроматографией и изо электрофокусированием Субъединица агрегированного глиадина 11671 [c.207]

Ферментативный гидролиз устраняет влияния, разрущающие протеин и продукты его распада и дает возможность довольно близка подойти к строению протеина. В табл. 6 приведены аминокислоты, выделенные при гидролизе казеина. [c.62]

В хроническом эксперименте через 2 и 6 мес после начала опыта дозы 0,5 и 10 мг/кг вызывают повышение содержания как общих, так и свободных сульфгидрильных групп крови. В моче у крыс изменяется уровень азота свободных аминокислот, выделение гирпуровой кислоты, увеличивается время иод-азцдного теста. [c.171]

Л из о пин. Эффективность данного подхода к установлению структуры довольно сложных аминокислот лучше всего может быть проиллюстрирована па примере одной аминокислоты, выделенной недавно из коричневого галла различных растений [12]. Было показано, что эта аминокислота содержит половину своего азота в виде NH2-гpyппы, имеет одну груниу С— Hg, не содержит групп О— Hg и N— Hg и является, вероятно, двухосновной кислотой состава gH gNjOi, не содержащей незамещенной а-аминогру ппы. [c.344]

Если верно первое предположение, тогда получен ответ на поставленный ранее вопрос. Аминокислоты действительно могли образоваться в природе абиогенным путем. Ученые полагают, что открытие внеземных аминокислот подтверждает первое предположение, поскольку они оптически неактивны, т. е. они не вращают плоскость поляризации света. Аминокислоты же биологического происхождения оптически активны. Для аминокислот, выделенных из живущих на Земле организмов, всегда наблюдалась оптическая активность и предполагается, что это должно быть справедливо для всей Вселенной. Аминокислоты, синтезированные небиогенным путем в опытах, имитирующих первичную атмосферу Земли, не обладают оптической активностью. [c.18]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

В природе, главным образом в растениях, находятся некоторые производные пирролидина (такие, как алкалоиды никотин, кокаин и т.д.). Две важные аминокислоты, выделенные из природных белков,— пролин (нирролидин-а-карбоновая кислота) и оксипролин—также являются производными пирролидина (см. Аминокислоты ). [c.618]

Метод был проверен на примерах получения [ -аланина, м-аминоэнап-товой и аминонеларгоповой кислот. Было установлено, что полного удаления ионов хлора достичь пе удается (содержание С1 в аминокислотах, выделенных электрохимическим путем, достигает 1%). [c.315]

Несмотря на свои большие преимущества перед другими. методами, настоящий метод имеет ряд недостатков. В основном они сводятся к следу ющему I) для точного расчета количественного содержания аминокислот, выделенных после разделения на колонке из кремневого геля, необходимо вносить поправки на нх разрушение при гидролизе, ацетплироваиии и хроматографии это осуществляется на контрольной смесп амино- [c.388]

Всякая аминокислота, выделенная из белков, напротив, состоит только из одного из двух возможных энантиомеров. Поэтому она вращает плоскость поляризации света или по часовой стрелке, или против часовой стрелки, т. е. является лево-, либо правовращающей. Однако независимо от направления вращения плоскости поляризации света и от того, с какой аминокислотой мы имеем дело, ориентация заместителей относительно асимметрического у1лерод-ного атома всегда одинакова. Эту ориентацию или конфигурацию называют ь-конфигурацией, когда при превращении такой аминокислоты в глицериновый альдегид без изменения ее конфигурации получается левовращающий глицериновый альдегид. Энантиомеры аминокислот белков обозначают буквой о, если из них получается правовращающий глицериновый альдегид. [c.19]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природных продуктов. В 1806 г. Вокелен и Робике [14] получили его из сока спаржи. Кислотный гидролиз белка приводит к дезамидированию аспарагина в аспарагиновую кислоту. Наличие аммиака в кислых гидролизатах белка привело Глазивеца и Габермана в 1873 г. [15] к предположению, что источником этого аммиака могут служить амидные группы глутамина и аспарагина. Однако наличие аспарагина в белках было доказано [c.13]

Глицин явился первой аминокислотой, выделенной из белкового гидролизата. В 1820 г. Браконно [46] получил глицин из сернокислого гидролизата желатины и обратил внимание на сладкий вкус этой аминокислоты. В дальнейшем описанный [c.15]

В старой литературе направление оптического вращения аминокислот обозначали малыми буквами d (dextro, или правое) и I (levo, или левое), указывающими на направление вращения в водном растворе. Позднее, когда выяснилось, что аминокислоты, выделенные из белков, имеют одинаковую конфигурацию, для обозначения аминокислот природного стерического ряда стали использовать приставку /, а направление вращения обозначать знаками ( + ) и (—), заключенными в круглые скобки, например /(—)-аланин, /(- -)=глутаминовая кислота. Использование двух систем обозначения в ряде случаев приводило к путанице, которая усугублялась тем, что одни природные аминокислоты имеют левое, а другие — правое вращение. Кроме того, у некоторых аминокислот знаки оптического вращения в водном растворе и в присутствии кислоты противоположны. Дополнительные трудности возникли в отношении аминокислот, в молекуле которых имеется более одного асимметрического атома углерода. Примером может служить выделенный из белка треонин, который сперва был обозначен как d —)-треонин ввиду его родства с D-треозой. [c.81]

Применение меченых атомов подтвердило предполагаемое течение реакции переаминирования. При кормлении крыс лизином, содержащим М -радиоактивный изотоп, был обнаружен во всех аминокислотах, выделенных при гидролизе тканей. Реакция переаминирования является биохимическим процессом, общим для всех живых организмов, и заключается в обратимом перемещении аминогруппы от а-аминокислоты к а-кетокислоте. Дезаминирование аминокислот в животных организмах, кроме глутаминовой кислоты, протекает крайне медленно. [c.271]

Гликоколь (гликос — греч. сладкий, колла — клей) обладает сладким вкусом и обычно получается гидролитическим расщеплением животного клея (желатины) при кипячении с кислотой или щелочью. Гликоколь — первая аминокислота, выделенная при гидролизе белков (1820 г.). Она содержится в больших количествах в белке шелковой нити (фиброин шелка). Синтетически гликоколь получается действием аммиака на хлоруксусную кислоту (см. стр. 664). [c.675]

Новая аминокислота, выделенная Вестале.м из мочи кошек, — фелинин НОСН2СН2С(СНз)2—8—СНгСН (К Нг)СООН на холоду легко обессеривается никелем Ренея и превращается при этом в аланин и изоамиловый спирт (см. гл. 2). [c.115]

Рис. 7. Разделение аминокислот, выделенных из гликопротеидов мембран эритроцитов, в виде бутиловых эфиров К,0-ди-ТФАпроизводных [54]

Сообщается [136], что при анализе бутиловых эфиров N-ТФА-производных аминокислот, выделенных из биологаческого материала, также применялись две колонки, одна из которых была заполнена сорбентом с этиленгликольадипатом, а другая — с силиконом 0V-17 или OV-22. [c.51]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология