Аденилат

Рис. 18-3. Структура аденилата жирной кислоты. Ацильная группа выделена красным следует помнить, что эта ацильная группа (остаток жирной кислоты) очень велика по сравнению с аденилатной частью молекулы (см. рис. 18-2).

Молекула т-РНК имеет сравнительно жесткую структуру. Примерно 80% ее полинуклеотидной цепи уложено в спираль. Как полагают, в одной из петель молекулы т-РНК находится антикодон— триплет нуклеотидов, комплементарный кодону (триплету) информационной РНК, кодирующей местоположение аминокислот в полипеетидной цепи. Один из концов полинуклеотидной нити Т-РНК заканчивается- триплетом Ц-Ц-А эт.о акцепторный конец, которым т-РНК захватывает активированную аминокислоту из их аденилатов с помощью фермента аминоацил-т-РНК-синтетазы. [c.12]

В то время как основные цепи белков и нуклеиновых кислот, не говоря уже о полисахаридах, не являются цепями сопряженных я-связей, большинство важнейших коферментов — л-электронные сопряженные системы, содержащие ароматические циклы или гетероциклы. Таковы, как мы уже видели, аденилаты. Во флавиновых коферментах — во флавинмононуклеотиде ФМН и флавинадениндинуклеотиде ФАД фигурирует сопряженный [c.48]

Рис. 13-16. Гормональная регуляция ферментативной реакции. В результате присоединения гормона адреналина к специфическим рецепторам, находящимся на поверхности клеток печени, образуется при участии связанного с мембраной фермента (адеяилатциклазы) циклический аденилат. Последний функционирует как аллостерический активатор, или внутриклеточный посредник, под действием которого гликоген-фосфорилаза переходит из неактивной формы в активную, что влечет за собой ускорение превращения гликогена печени в глюкозу крови. Подробно этот метаболический путь описан в гл. 25.

Во всех этих процессах происходит окисление и восстановление важных, коферментов НАД и НАДФ (никотинамидадениндинуклеотид и НАД-фосфат). НАД и НАДФ опять-таки являются аденилат ами, производными аден)ана. На рис. 2.7 показаны вза-ииопревращёнйя НАД и НАД.Н--реакция НАД.Н 4-Н+ 2Н+, [c.41]

Рис. 29-8. Обобщенная структура аминоацил-тРНК. Аминоацильная группа, присоединенная в З -положении к концевому остатку А (аденилата), показана на красном фоне. R означает боковую группу аминокислоты. Аминоацильная группа может перемещаться из 2 -положения рибозы в З -положение и обратно,

Синтез циклического АМР аденилат-j циклазой Циклический АМР [c.285]

Метаболизм в целом, равно как и специальные свойства биополимеров в клетках регулируются специфическими малыми молекулами, относящимися к нескольким группам органических соединений. В 2.5 уже говорилось об аденилатах. [c.48]

Поскольку при нейтральных pH —СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, в биохимической литературе их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов. Такое же окончание (—ат) применяется и в случае других кислот — например, малат, оксоалаце-тат, фосфат, аденилат, что находит отображение и в названии ферментов, например лактатдегидрогеназа. [c.84]

Эта глава ставит перед собой три задачи 1) привести и конспективно изложить смысл термодинамических уравнений 2) дать таблицы значений термодинамических величин для различных биохимических соединений и объяснить, как использовать эти данные применительно к равновесным состояниям биохимических систем 3) описать аденилат-ную систему (включающую в себя аденозинтрифосфат, аденозиндифос-фат, аденозинмонофосфат и неорганический фосфат) и указать на центральную роль этой системы в процессах энергообмена. [c.200]

Аденозин-5 -монофосфат Аденилат АМФ АМР [c.50]

Основные достижения этой важной работы [44, 45] следуют из представленных на схеме (3) данных для циклического декапептида грамицидина С (19). Фракционированием освобожденного от клеток экстракта Ba illus brevis выделена синтетаза грамицидина С, состоящая из легкой и тяжелой фракций ферментной системы. Легкий фермент специфически активирует L-фенилаланин, получается соответствующий аденилат с переносом аминокислоты на тиольную группировку молекулы фермента, хиральный а-центр которой имеет D-конфигурацию. Хотя этот механизм не выяснен до конца, известна его независимость от коферментов и он, возможно, катализируется основаниями. [c.296]

Суммарная реакция, описываемая уравнением (1), легко обратима, потому что величина AG составляет для нее всего — 0,20 ккал/моль. Удалось идентифицировать промежуточный продукт этой реакции, образующийся в связанной с ферментом форме. Он оказался аденилатом жирной кислоты, т. е. смешанным ангидридом жирной кислоты и АМР (рис. 18-3). Аденилат жирной кислоты образуется в активном центре фермента. [c.553]

Аденилат, аденозин 5 монофосфат(А, АМР) [c.856]

Оба типа -рецепторов стимулируют аденилатциклазу. Они отличаются участками распознавания лиганда R. С совершенно иной ситуацией мы встречаемся в случае сс-адренэргических рецепторов. Здесь, напротив, ai регулирует в основном внутриклеточный уровень другого вторичного мессенджера — Са-+, тогда как 2 не только не активирует аденилат-циклазу, но, по-видимому, и ингибирует ее. В настоящее время считается, что сс2-рецепторы взаимодействуют с аденилатциклазой (С) через ингибиторный регуляторный белок (N, G). Имеются два различных типа таких регуляторных белков стимулирующие (Ns) и ингибирующие (Л /). Белки обоих типов были выделены и очищены (из печени, мозга и эритроцитов), была определена и их четвертичная структура. Они состоят из трех различных полипептидов, два из которых ( , "f) идентичны для обоих белков. N-Белки являются также центрами действия экзогенных факторов, таких, например, как F или бактериальные токсины холеры и коклюша (о структуре и функции токсина холеры см. гл. 2). Краткий обзор современных знаний о структуре и регуляции передачи сигнала через адреноцепторы представлен на рис. 9.14, а и б. Рис. 9.14,6 описывает также некоторые детали механизма последовательного взаимодействия R, N и С видно, что медиатор или гормон вначале активирует N путем взаимодействия с рецептором. Активация N основана на замене GDP на GTP. Активированный N взаимодействует затем с С. Такое взаимодействие носит временный характер, поскольку N инактивирует сам себя путем расщепления связанного GTP под действием присущей ему ОТРазной активности. Еще раз интересно отметить сходство этого процесса с взаимодействием родопсина, трансдуцина и фосфодиэстеразы, обнаруженным в зрительном процессе (гл. 1). Такое сходство — это нечто большее, чем просто аналогия. [c.277]

В качестве примера реакции, катализируемой лиазой, приводящей к образованию цикла, можно привести аденилат циклазу — фермент, катализирующий превращение АТФ в циклический аденозин-З, 5 -циклофосфат (77) (АТФ-пирофос- фатлиаза циклизующая) — соединение, участвующее в регуляции большого числа биохимических процессов (см. 10.2) [c.147]

Бесклеточные препараты из растений катализируют зависящее от присутствия аминокислот включение пирофосфата в АТФ. Кроме того, такие препараты в присутствии АТФ образуют гидроксаматы аминокислот. Эти данные позволяют предполагать, что аминокислоты активируются в результате образования аминоациладенила-тов. Исследования с ферментными препаратами, полученными из животных и микроорганизмов, подтверждают это предположение. При инкубировании пирофосфата и синтетических аминоацил-аденилатов с препаратами, полученными из дрожжей и животных, образуется АТФ. [c.483]

Поскольку при использовании АТФ в ряде случаев продуктом ее превращения является АМФ, а для регенерацпи АТФ необходим АДФ, то в местах интенсивного расходования АТФ, как правило, присутствует фермент аденилат киназа, катализирующая этот процесс [c.140]

Некоторые более сложные регуляторные ферменты модулируются посредством ковалентных и нековалентных механизмов. Такие ферменты катализируют реакции, представляющие собой наиболее важные этапы метаболизма поэтому они взаимодействуют со множеством регуляторных метаболитов, осуществляющих как аллостерическую, так и ковалентную модификацию этих ферментов. К подобным ферментам относится только что рассмотренная глико-генфосфорилаза. Хотя регуляция этого фермента осуществляется в основном через ковалентную модификацию, как описано выще, возможно также и нековалентное (аллостерическое) взаимодействие его с аденилатом, который является активирующим модулятором фосфорилазы Ь (гл. 20). [c.264]

Распад пуриновых нуклеотидов (рис. 22-23) начинается с отщепления фосфатной группы под действием 5 -ну-клеотидазы. Из аденилата таким путем образуется аденозин, который, дезаминируясь, превращается в инозин. Инозин затем подвергается гидролизу, что приводит к образованию пуринового основания гипоксантина и D-рибозы. Гипоксантин окисляется до ксантина и далее до мочевой кислоты под действием ксантиноксидазы, сложного флавинзави-симого фермента, в простетической группе которого содержится один атом молибдена и четыре железосерных центра (разд. 17.8). Акцептором водорода в этой [c.672]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология