Эдестин

Эдестин Семена конопли Уц 380 ООО [c.423]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Многие белки значительно легче гидролизуются протеолитическими ферментами в том случае, когда они находятся в денатурированном, а не в природном состоянии. Так, природный гемоглобин быка не переваривается трипсином, но гладко гидролизуется после денатурации. С другой стороны, эдестин конопли одинаково легко переваривается трипсином как в природном, так и в денатурированном состоянии. [c.440]

Эдестин. Несмотря на то, что этот белок, вероятно, неоднороден, он все же неоднократно анализировался. В соответствии с большинством других глобулинов семян он характеризуется очень высоким содержанием аргинина. [c.104]

Эдестин i Фореман Гордон — 261 17.5 Ю.З [c.320]

Эдестин Циммерман Паттон —511 (18,7) 1,6 — [c.337]

L-A. может быть выделен в виде нерастворимой Си-соли из белковых гидролизатов. D, L-A. получают из щавелевоуксусной к-ты. В спектре ЯМР L-A. в DjO хим. сдвиги протонов у а-атома углерода составляют 3,579 м. д., у -атома - 2,663 и 2,436 м. д. L-A. применяют для синтеза пептидов, в смеси с др. аминокислотами-для парэнтерального питания. Впервые вьщелен из белка эдестина М. Дамодара-ном в 1932. Мировое произ-во L-A. ок. 50 т/год (1982). [c.209]

Об интенсивности протеолиза можно судить по количеству исчезнувшего субстрата или по количеству продуктов гидролиза. Для определения протеолитической активности ферментов в качестве белкового субстрата используют препараты эдестина, яичного альбумина, желатина, казеина и др. Вытяжку готовят, настаивая исследуемый материал на воде, водном растворе глицерина, а также на слабокислом или слабош,елочном буферных растворах. Иногда настаивание бывает довольно продолжительным. В отдельных случаях при настаивании материала с водой применяют активаторы, например цистеин, HaS, цианид и др. Такое же активирование применяют и в опытах по автолизу. При определении активности протеаз учитывают, что в вытяжках могут быть активаторы и парализаторы. [c.69]

Для повышения скорости диффузии десорбируемой воды желательно увеличивать поверхность анализируемой пробы за счет уменьшения объема частиц. Однако в процессе измельчения могут измениться механические и термические свойства воды. Например, при измельчении каменного угля [189, 25] и других природных продуктов происходит заметное уменьшение содержания исходной влаги. Даже в ядрах земляного ореха истинное содержание воды может быть определено за приемлемое время только с помощью двухступенчатого высушивания [180] (см. разд. 3.1.3.1, табл. 3-8). Например, в подвергнутых лиофильной сушке гидрозолях, коллоидах и гидрогелях в основном содержится свободная и связанная вода, причем полностью воду можно удалить только при высушивании гидрозолей в термостате в течение нескольких часов при ПО—150°С [157]. Силикагель, например, прогретый в вакуууме в течение нескольких часов при 300 °С, еще содержит не менее 4,8% воды [263] это остаточное количество воды удаляется при температуре выше критической температуры воды, причем не происходит заметного разрушения структуры силикагеля и изменения его адсорбционных свойств. В белках остается 2—7% воды даже носле высушивания в обычном термостате до постоянной массы [298]. В белке эдестине, содержащем 12,3% воды, после [c.76]

Перутц Астбери). В снектре этих белков найдено расстояние 5,15 А (меньше теоретического значения 5,4 А причина этого расхождения еще не выяснена). Особенно важен тот факт, что винт а был идентифицирован в спектре многих глобулярных белков, таких, как сывороточный альбумин, гемоглобин, яичный альбумин, лизозим, пепсин, инсулин и эдестин (Рилей и Арндт, 1952 г.). В настоящее время точно установлено, что винт а представляет конформацию, наиболее распространенную среди природных белков как фибриллярных, так и глобулярных. [c.438]

Рис. 177. Электронная микрофотография кристалла эдестина видны отдельные молекулы на п.тоскости октаэдра (X 200 ООО). Внутри очерченной области и на других участках снимка, где поверхность не была нарушена при подготовке кристалла, молекулы образуют гексагональную структуру. Диаметр молекул равен 80 А молекулярный вес — 300 ООС. Обратите внимание на молекулярные слои, формирующиеся на подложке, начиная от ребер кристалла. Эдестин представляет собой белок, содержа-ш,ийся в пшенице, кукурузе и других семенах растений.

Метод, а) Гидролиз. 50 г белка (эдестин) гидролизуют 500 мл 20% H I в течение 30 час., пока отношение общего азота к аминному азоту не достигнет максимума. Избыток кислоты удаляют повторной концентрацией раствора в вакууме. Остаток разбавляют до 2 л и прибавляют суспензию влажной AgaO до тех пор, пока проба Косселя (коричневый осадок при добавлении Ва(ОН)г) не сделается положительной. Реакцию поддерживают все время сильно кислой, прибавляя от времени до времени серную кислоту. Осадок Ag l удаляют центрифугированием и тщательно промывают горячей водой. Фильтрат концентрируют в вакууме до 2 л. [c.19]

Эдестин. Желатина Сальмин. Казеин. . Арахин. . [c.50]

РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ Содержание основных аминокислот в эдестине [c.96]

Эдестин. Особый интерес представляют данные о влиянии коагуляции нагреванием на содержание тирозина в белках (опыты Кизеля). Коагуляция белков нагреванием обычно применяется при подготовке белков для анализа. Указанные выше опыты и исследования Колверн над пепсином показывают, что приготовленные эти.м, л1етодом препараты белка могут несколько отличаться по своему составу от природного кристаллического вешества. [c.183]

Эдестин Фншер Абдергальден — 1 18,6 4 3 [c.337]

Эдестин 1 Фромажо I Денюэль—194 18,7 — 4,8 [c.337]

Для отделения растворимых белков от неорганических солей и т. д. часто пользуются тепловой коагуляцией. Считают, что аминокислотный состав коагулированного белка идентичен с составом его в природном состоянии. Однако Колвери, Гер-риот и Нортруп [146] показали, что аминокислотный состав пепсина и полученного из него при нагревании свернутого белка не одинаковы. Кизель и Кузьмин [363] пришли к таким же выводам при исследовании состава коагулированного и неизмененного эдестина. Значение этих фактов очевидно. [c.353]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Общая химия (1964) -- [ c.481 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.10 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.643 , c.673 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.698 , c.699 , c.704 , c.711 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.553 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.343 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.19 , c.24 , c.56 , c.64 , c.125 , c.143 , c.145 , c.150 , c.196 , c.343 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.327 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.279 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.399 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.24 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.36 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.13 , c.17 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология