Эдестин аминокислот

Таким же путем, по содержанию некоторых аминокислот, были рассчитаны минимальные молекулярные веса р-лактогло-булина, сывороточного альбумина [1], эдестина [2] и других белков. Хотя подобный химический анализ не дает возможности определить истинные молекулярные веса, а лишь позволяет судить о минимальной их величине, он все же может оказаться очень полезным, в особенности если различные определения (по различным составным частям молекулы) дают одно и то же значение минимального веса. [c.48]

Аминокислота сальмин Протамин (сперма петуха) гистон (печень теленка) казеин альбумин (сыворотки человека) Y-глобулин (человека) пепсин инсулин (быка) эдестин кератин (шерсти) коллаген проколлаген (из кожи быка) [c.36]

Аминокислота Казеин молока Глиадин пшеницы Эдестин конопли Зеин кукурузы [c.32]

L-A. может быть выделен в виде нерастворимой Си-соли из белковых гидролизатов. D, L-A. получают из щавелевоуксусной к-ты. В спектре ЯМР L-A. в DjO хим. сдвиги протонов у а-атома углерода составляют 3,579 м. д., у -атома - 2,663 и 2,436 м. д. L-A. применяют для синтеза пептидов, в смеси с др. аминокислотами-для парэнтерального питания. Впервые вьщелен из белка эдестина М. Дамодара-ном в 1932. Мировое произ-во L-A. ок. 50 т/год (1982). [c.209]

РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ Содержание основных аминокислот в эдестине [c.96]

Белки Аминокислота СальмЕН Протамин (сперма петуха) Гистон (печень теленка) Казеин Альбумин (сыворотки человека) f-Глобу- лин (человека) Пепсин Инсулрн ( ыка) Эдестин Кератин (шерсти) Коллаген Прокол-лаген (из кожи быка) [c.36]

Необходимо остановиться на представлении о полноценности и неполноценности белков в питании. Для изучения свойств белков используются различные методы получения отдельных фракций белков из органов и тканей. Применяя фракционное осаждение, электрофорез и другие методы, из белкового комплекса, находящегося в тканях, выделяют отдельные фракции, например, глиадин (из белков пшеницы), или зеин (из белков кукурузы) и т. п. Эти фракции не содержат некоторых незаменимых аминокислот или содержат их в ничтожных количествах. Опыты с кормлением животных такими белками показали невозможность использовать их для поддержания азотистого равновесия, в связи с чем стали говорить о существовании неполноценных белков . Эти фракции белков действительно неполноценны как источники белкового питания. Однако ни человек, ни животные никогда не употребляют в пищу отдельные фракции белков, подобные зеину, эдестину и др., а едят пищевые продукты (кукурузу, пшеницу и т. п.). В природе не существует животных или растительных тканей, в которых полностью отсутствовали бы незаменимые аминокислоты. На основании аминокислотного состава суммарного белка данного пищевого продукта можно говорить лишь об его большей или меньшей биологической ценности (Б. И. Збарский). [c.310]

Тот взгляд, что остатки глютамина и аспарагина находятся в белках, основанный, вероятно, на их нахождении в природе в свободном состоянии, частично подтверждался количественным соответствием между содержанием ЫНз и дикарбоновых аминокислот в гидролизатах некоторых белков. Более прямое доказательство этого получено теперь при изоляции аспарагина и глютамина из продукта ферментативного переваривания соответственно эдестина и глиадина [72, 73] и при изолировании -ау-дшминомасляной кислоты из кислых гидролизатов 1лиадина, подвергнутого гофмановскому расщеплению [74], [c.52]

Для гидролиза белков в мягких условиях было предложено использование твердой ионообменной смолы в присутствии очень разбавленной кислоты. Однако Паульсон и Дитередж [7] обнаружили, что после обработки сывороточного альбумина быка и эдестина пятикратным (по весу) количеством смолы, содержащей группировки сульфоновых кислот (дауэкс-50), и 50—100-кратным количеством 0,05 н. соляной кислоты при 100° остаются значительные количества пептидов, даже если нагревание продолжалось 100 час. Относительные скорости освобождения различных типов аминокислот были сравнимы с величинами, наблюдаемыми при гидролизе более концентрированной соляной кислотой. Однако реакция, особенно на последних стадиях, идет слишком медленно, чтобы гидролиз с дауэксом-50 стал удобным методом получения полных белковых гидролизатов. Эта методика может быть эффективной для более легко гидролизуемых соединений и была использована при определении гексозаминов [8]. [c.122]

Рис [401 определил избыточный аммиак , образующийся при обработке различных белков кипящей 6 н. соляной кислотой в течение 24 час, вычитая количество амидного азота из общего количества аммиака, выделяющегося в отих условиях. Для эдестина и глобина лошади этот избыточный аммиак лишь немного больше величины, ожидаемой в результате раз-лон еиия серина и треонина, причем неучитываемый избыток составляет всего 0,04% общего белкового азота. Этот факт еще раз подтверждает устойчивость основных аминокислот к кислотному гидролизу. В случае инсулина неучитываемый избыток составил 0,5% общего азота, что, возможно, вызвано разложением тирозина, которого много в инсулине. Некоторые другие белки дают избыточный аммиак порядка 0,3%, и это позволяет предположить, что некоторые типы аминокислотных остатков, в том числе серии и треонин, могут быть более склонны к разложению, находясь в пептидно цепи, чем в свободном состоянии. Далее, некоторые виды связей могут делать остаток аминокислоты более уязвимым, чем другие так, например, остатки серина, несущие фосфоэфирные группы, могут быть особенно склонны к разложению [49]. Избыточный аммиак , освобождающийся при гидролизе горячей соляной кислотой, является в некоторой степени меро 1 деструкции аминокислот за счет взаимодействия с углеводами и продуктами их разложения. Следует принимать во внимание также аммиак, образующийся при разложении сиаловых кислот и гексозаминов (см. гл. 6 и 7). [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология