Гистидин казеине

Лактальбумин и белки сыворотки молока (коровы) содержат больше лизина и, повидимому, меньше гистидина, чем каЗеин. Наиболее гомогенный из всех белков, выделенных до настоящего времени из молока, -лактоглобулин, был недавно очень тщательно проанализирован на содержание основных аминокислот. Он содержит значительно больше лизина, но меньше гистидина, чем казеин. [c.91]

ЛИЯ. Образование в культуре пены наблюдалось лишь в некоторых случаях при образовании грибом большого количества полисахаридов. Изучение источников азотного питания гриба показало, что основными поставщиками органического азота были /-глютаминовая кислота /-тирозин, тартрат аммония //-аспарагиновая кислота /-пролин /-аргинин /-лейцин //-аланин d/- e-рин и /-гистидин. >-формы использованных веществ снижали выход. С инокулюмом, выращенным на питательной среде с дрожжевым экстрактом и декстрозой, вносились в культуру также микроэлементы таким образом, дальнейшее ее развитие зависело от количества внесенного инокулюма. Установлено также, что гидролизат казеина был значительно более эффективным источником азота, нежели отдельные чистые аминокислоты. [c.355]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Изучено выделение из солянокислого гидролизата казеина -аминокислот глутаминовой, тирозина, гистидина, аргинина, лизина, цистина и цпсгенна—и доведение их чистоты до уровня стандартов NB o. [c.426]

Нри биосинтезе тетрациклиновых антибиотиков обычно используются питательные среды, содержащие в качестве источников углерода и азота различные природные продукты. Так, при получении окситетрациклина чап1,е всего применяются соевая мука и крахмал, а в случае хлортетрациклина — кукурузный экстракт и сахароза. Иногда при биосинтезе тетрациклинов используют различные комбинации триптона, гидролизата казеина, эндоспермы хлопковых зерен, мелассы, муки земляного ореха, солодового экстракта, декстрозы и др. ns-i36 Получение антибиотиков может проводиться и на простых средах, например, на среде, содержащей крахмал, глюкозу, янтарную кислоту и соли аммония i или же жиры и (или) углеводы i . Бромтетрациклин образуется на среде, содержащей сахарозу, аланин, аргинин, метионин, глутаминовую кислоту, гистидин и Р-аспарагин Описан также (хотя и с мень- [c.182]

L- Гистидин —а -амино-Р-имидазолилпропионовая кислота —открыт Б 1896 г. среди продуктов, образующихся при гидролизе белков — прота-минов и казеина. В дальнейшем оказалось, что гистидин часто встречается в составе различных белков. [c.26]

Анализируя действие ультрафиолетового света на белки, приводящее к их химическим изменениям, необходимо отметить наблюдение Либена [412, 413], показавшего, что облучение аминокислот и белков типа глобулинов, желатины и казеина ультрафиолетовым светом ртутной лампы при температуре ниже 35° приводит к выделению аммиака в некоторых других случаях полностью разрушается триптофан и снижаются количества гистидина и тирозина [414—416]. [c.438]

Исходя из данных, полученных с помощью карбоксипептидазы, был определен молекулярный вес -казеинов, равный приблизительно 31 ООО, что допускает существование единственной полипептидной цепи [132]. 3-Казеин легко фотоокисляется при pH 8,6 и температуре 37° с уменьшением или исчезновением гистидина, триптофана и тирозина после того как расход кислорода будет равен 18 молей на 30 ООО г казеина, последний больше не осаждается хлоридом кальция [133]. [c.53]

Кроме вариабельности в содержании непосредственно белков, что в той или иной степени отражается на содержании аминокислот, имеет большое значение видовая или сортовая вариабельность аминокислот одного и того же продукта. Кроме того, в отличие от метода определения белков метод определения аминокислот дает значительно большой вклад в общую вариабельность аминокислотного состава. Выше бьши подробно рассмотрены причины расхождений в аминокислотном анализе, в том числе проведение одного гидролиза вместо пяти, отсутствие анализа стандартных образцов продукта и внешнего стандарта и т. д. В результате в высокобелковых продуктах (мясо, рыба, птица, зерно и зернобобовые) при определении лизина, лейцина, изолейцина, треонина, валина, аргинина, глицина, пролина, серина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, фенилаланина, аланина, тирозина, общий коэффициент вариации (относительное среднеквадратичное отклонение) равен 10%, при определении метионина — 15 %, триптофана и цистина — 25% [12]. Для низкобелковых (овощи и фрукты) вариабельность значительно выше — 20, 25 и 30% соответственно [12]. Эти расчеты хорошо совпадают с прямыми экспериментальными данными по межлабораторному испытанию определения состава аминокислот ряда высокобелковых продуктов (казеин, белок яиц, соя, [c.287]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология