Гистидин в семенах

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Рибонуклеаза по модели, описанной Картой и полученной с разрешением 0,2 нм в результате синтеза Фурье для семи различных производных с тяжелыми атомами (7294 измерения), представляет собой молекулу почкообразной формы размером 3,8 X 2,8 X 2,2 нм. Активный центр фермента находится в почечной борозде — характерной щели, разделяющей молекулу иа две половины и содержащей ответственные за каталитическую активность остатки гистидина (положения 12 и 119) и лизина (положения 41 и 7). [c.402]

Семена гороха содержат до 34% белка, представляющего собой смесь альбуминов (растворимых в воде белков) и глобулинов (растворимых в солевых растворах). В гидролизатах белка гороха содержатся главным образом следующие аминокислоты аргинин, гистидин, лизин, тирозин, аланин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. [c.245]

Несмотря на различия в длине цепи и аминокислотной последовательности миоглобина и р-полипептида НЬА, они имеют почти идентичную вторичную и третичную структуру. Это поразительное сходство, которое распространяется на расположение гема и восьми спиральных участков, частично обусловлено тем, что в эквивалентных положениях первичной структуры миоглобина и Р-субъединицы НЬА находятся хотя и различающиеся, но сходные по своим свойствам аминокислоты. а-Полипептид также весьма сходен с миоглобином, хотя в нем содержится семь, а не восемь спиралей. Как и в миоглобине, гидрофобные остатки у него размещаются внутри структуры, а гидрофильные (опять-таки за исключением двух остатков гистидина)—на поверхности это в одинаковой мере свойственно и а-, и Р-субъединицам. [c.56]

Для вьщеления специфических гетерологичных белков из клеточных экстрактов и из смесей секретируемых белков можно использовать разные подходы. Один из них основывается на присоединении к клонированному гену - без нарущения рамки считывания - сегмента ДНК, кодирующего короткую аминокислотную последовательность, которая специфически связывается с каким-либо химическим элементом, соединением или макромолекулой. Такую конструкцию встраивают в экспрессирующий вектор между промотором и сайтом терминации транскрипции. Короткая аминокислотная последовательность в составе рекомбинантного белка, синтезируемого в хозяйской клетке, играет роль аффинной метки. В одном случае перед клонированным геном был встроен - без нарущения рамки считывания - сегмент ДНК, кодирующий щесть остатков гистидина (Hisg), спейсерный участок, кодирующий семь аминокислот, и сайт [c.149]

При длительном хранении (более 6 месяцев на МПА) мутанты двух штаммов отличаются по устойчивости сохранения ауксо-трофных свойств. Число ревертаптов среди мутантов штамма В-586 составляет 45,8%, в то время как среди мутантов штамма А-197 — не более 24%- Ауксонограмма 54 мутантов показала не одинаковую чувствительность различных локусов на хромосоме к мутагенному действию НГ. Установлено, что большинство мутан тов дефицитны по метионину (11), затем гистидину (5), аргинину (4), триптофану (4), четыре культуры нуждаются в витаминах группы В, две — в аденине и одна — в урациле, семь культур — многолокусные мутанты. Питательные потребности мутантов не идентифицированы. [c.51]

В состав фолиевой кислоты входит другой витамин — /г-аминобензойная кислота и также весьма активная в физиологическом отношении глютаминовая кислота. В тканях растений и животных фолиевая кислота связывает обычно три или семь остатков глютаминовой кислоты. Соединение птеридина и пара-аминобензойной кислоты (без глютаминовой кислоты) называют птериновой кислотой. Основной функцией фолиевой кислоты в организме является перенос остатка формальдегида и муравьиной кислоты. Эти соединения являются исходными материалами для биосинтеза пуриновых оснований, некоторых аминокислот (серина, тирозина, гистидина и метионина),. [c.183]

Такой эффект объясняется присутствием аттенуатора в пределах лидерной области, расположенной между промотором и первым структурным геном. Так же как и в случае триптофанового оперона, в аттенуаторе имеется терминирующая последовательность, которой предшествует последовательность лидерного пептида. Область лидерного пептида содержит семь последовательных кодонов для гистидина, как это показано на рис. 15.10. Иные вторичные структуры лидерной области мРНК могут быть записаны таким образом, что рибосома, останавливающаяся в гистидиновых кодонах, предотвращает образование терминирующей структуры шпильки. [c.194]

Головки NA семи таких вариантов штамма А/Токуо/3/67,, селекционированные с различными моноклональными антителами к NA, изучены с целью выявления изменений аминокислотных последовательностей. У четырех из них было обнаружено одно изменение псоледовательности (аргинин в положении 344 на изолейцин), в другом варианте остаток аспарагина в положении 221 заменился на гистидин, а в третьем лизин в положении 368 — на глутаминовую кислоту. Это последнее изменение произошло также в полевых штаммах, выделенных в 1972 и 1975 гг. В седьмом моноклональном варианте изменения не было обнаружено оно могло быть расположено в нерастворимом участке. [c.145]

Уридинфосфорилаза имеет М = 165кДа, содержит 6 субъединиц по 27,5 кДа, каждая из которых составлена из 253 аминокислотных остатков, в том числе из семи остатков гистидина два из них (8-ой и 122-ой) входят в активный центр фермента. [c.231]

В настоящее время известны еще два оперона биосинтеза аминокислот у Е. соН, содержащих аттенюаторные участки. Фенилала-ниновый оперон и гистидин о вьтй оперон, подобно три пто фановому оперону, содержат регулируемые участки терминации перед первым геном, кодирующим фермент. И в этих случаях лидерная область перед участком терминации транслируется. Удивительна последовательность аминокислот в лидерном пептиде фенилаланинового оперона 7 из 15 остатков-фенилаланины (рис. 28.15). Еще поразительнее лидерный нентид гистидинового оперона он содержит семь остатков гистидина подряд. Очевидно, что эти лидерные мРНК предназна- [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология