Блока и аргинина по Koe

Коссель-Блок Гордон —261 14,0 2,0 2,0 аргинин,пря- [c.96]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Приведем один из описанных в литературе (Блок, сб. Ионный обмен , 1951) опытов количественного отделения аргинина и лизина от гистидина и других аминокислот. [c.123]

Допустим, что клетка в силу каких-то причин перестает синтезировать белок. Тогда аминокислоты остаются без применения, и если их синтез продолжается, то они накапливаются ненужным балластом. Та клетка, которая в этих условиях прекращает синтез аминокислот, без сомнения, работает рентабельнее, экономичнее, чем клетка без такого тормоза . Попробуем на примере только одной аминокислоты — аргинина — выяснить, как может происходить подобное торможение. Синтез аргинина из предшественников (их природа в данном случае не имеет значения) идет по меньшей мере в 4 этапа. Следовательно, для него требуется соответственно 4 фермента, синтез которых в свою очередь контролируют 4 гена. Действуют эти 4 фермента всегда согласованно и притом последовательно. Фермент 1 преобразует исходное вещество А в вещество В, фермент 2 из В производит С, фермент 3 из С продуцирует О и, наконец, фермент 4 превращает О в конечный продукт Е, который в данном случае представляет собой аргинин (рис. 121). Когда нужда в аргинине отпадает, ферменты Ф —Ф4 становятся лишними, они распадаются (составляющие их строительные блоки используются в другом месте) и одновременно с этим прекращается их синтез. [c.273]

Рис. 10.6. Путь биохимических превращений, ведущий к образованию аргинина. В результате мутации в гене агдЕ может возникнуть блок на стадии синтеза орнитина, который удается обойти, добавляя к питательной среде орнитин или какой-либо из последующих продуктов (цитруллин, аргининосукцинат или сам арги-

Очевидно, что N-концевые группы всех Т-пептидов отличаются от N oнцeвыx групп С-пептидов, поскольку использованные для расщепления ферменты действуют по разным точкам. Исключение составляют пептиды, полученные из 1S-конца исходной цепи, они должны иметь одинаковое начало. Из рассмотрения приведенных в табл. 7.4 структур видно, что таковыми являются пептиды Т-10 и С-5. При этом пептид Т-10 входит в состав С-5, который в дополнение к Т-10 содержит остаток F (фенилаланин). Следовательно, пептид серии Т, примыкающий с С-конца к Т-10, должен начинаться с фенилаланина. Таковым в приведенной серии является только пептид Т-4, т.е. последовательность трипсиновых фрагментов с N- toнцa молекулы Т-10, Т-4. Этот <двойной> Т-пептид содержит весь пептид С-5 и сверх того фрагмент ER. Следовательно, к С-5 должен примыкать пептид С-7, начинающийся с этих двух аминокислотных остатков. Следующая за аргинином основная часть пептида С-7 является N-концевой частью пептида Т-14, который примыкает в исходной структуре к Т-4. Восстановленная таким путем N-концевая последовательность рибонуклеазы приобретает вид Т-10, Т-4, Т-14. Последний содержит остаток тирозина (Y), т е. точку расщепления химотрипсином. Поэтому третий слева пептид группы С должен начинаться с последовательности NqMNK. Это позволяет записать блок С-пептидов на N-конце в виде G-5, С-7, С-9. Пептид С-9 содержит в своем составе сразу несколько Т-пептидов — [c.274]

Несслера аммиак, образующийся при реакции оксиаминокислот с перйодатом (стр. 21), дает с реактивом Несслера желтую окраску. Аргинин выявляется на хроматограмме в виде красных пятен, если обработать ее щелочным раствором 1-нафтола и затем опрыскать раствором гипохлорита (реакция Сакагути). Нитропруссидную реакцию можно с успехом использовать для обнаружения цистеина и цистина эти аминокислоты (после обработки цианидом) при опрыскивании хроматограммы раствором нитропруссида образуют красные пятна. Цистеин, метионин и некоторые другие восстанавливающие вещества могут быть идентифицированы в виде белых пятен на розовом фоне при обработке хроматограммы реактивом с йодистой платиной. Триптофан дает с реактивом Эрлиха пурпурную окраску, если хроматограмму прогреть при 100° в течение нескольких минут. Эти и другие методы обнаружения аминокислот на хроматограммах подробно описаны в книге Блока и др. [157]. [c.44]

О больших возможностях применения автоанализаторов в хроматографическом лабораторном анализе свидетельствует также сообщение фирмы Техникон [49], описывающее автоанализатор, который может применяться для определения 1) общего азота, по Кьельдалю 2) общего белка с помощью биуретовой реакции 3) общего белка, по Фолину (Лоури) 4) аминогрупп с ниигидрином 5) тирозина, по Фолипу 6) гистидина, по Паули 7) аргинина, но Сакагучи 8) глутаминовой кислоты с декарбоксилазой 9) лизина с декарбоксилазой 10) альбумина с помощью 2(4 -оксифенил) бензойной кислоты. В сообщении указывается, что эти виды анализа могут быть сменены один на другой в течение 20 мин и при добавлении в автоанализатор стандартных модулей (блоков) могут одновременно проводиться несколько видов анализа. [c.179]

В качестве адсорбента для триитофана Турба [47] применял вофатит М, предварительно обработанный 0,2 н. раствором уксусной кислоты. Аминокислоту извлекали водным раствором спирта или разбавленным пиридином. Блок [20] адсорбировал триптофан вместе с аргинином, гистидином и лизином на катионитах и извлекал его аммиаком. Очевидно, в результате дальнейших исследований в этой области метод будет усовершенствован. [c.314]

Синтетические смолы применяются также для разделения основных аминокислот по Блоку и др. [211—212]. Виланд [213] показал, что основная АЬОз-колонка (т. е. АЬОз, содержащий ионы Na) будет задерживать аргинин и лизин, тогда как гистидин и моноаминокислоты вымываются нейтральным раствором. Виланд [212с] применял также синтетическую смолу вофатит-С. В своей кислой форме она удерживает гистидин, лизин и аргинин, а в виде калиевой соли — только лизин и аргинин. Колонка с вофатитом может удерживать в 20 раз больше, чем основная АЬОз-колонка такого же веса. [c.67]

Цуверкалов [487а] определил гуанидиновые группы, как в аргинине, по выделению азота при обработке гипо-бромитом. Блок и Боллинг [444], следуя Аримо [445а] (не приводя экспериментальных данных), описали определение аспарагиновой кислоты окислением бромом [см. За]. [c.102]

Мутация в гене агдЕ блокирует цепь превращений перед стадией биосинтеза орнитина. Этот блок можно обойти, добавив к среде орни-тин (из которого клетка сама может синтезировать цитруллин, а затем и аргинин), цитруллин или аргинин. Мутацию в гене агдр, блокирующую стадию превращения орнитина в цитруллин, с помощью добавки орнитина подавить не удается. Однако такой мутант способен расти как на аргинине, так и на цитруллине. В то же время мутант по гену агдН [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология