Цистеин обнаружение

Сера широко распространена в биологических системах. Она входит в состав большинства белков в качестве компонента аминокислот цистеина и метионина (см. разд. 25.2). В отличие от нее селен редко встречается в биологических системах. Лишь недавно было обнаружено, что человеческий организм нуждается в потреблении некоторого количества этого элемента. Селен обнаружен в микроскопических количествах в большинстве овощей, особенно в шпинате. Количество селена, необходимое человеческому организму, ничтожно мало. В концентрациях, намного превышающих потребности человеческого организма, селен токсичен. Его соединения ядовиты, и если они оказываются летучими, то обычно обладают чрезвычайно неприятным запахом. [c.309]

Эластин в отличие от коллагена обнаружен в основном в связках (лигаментах) и больших кровеносных сосудах, которые должны быть эластичными. Подобно коллагену, эластин богат глицином, аланином и пролином и не содержит цистеина, однако в от- [c.575]

В одном случае авторы отклонились от принятой ими системы обозначения методов по имени их основоположника. Восстановительное действие цистеина на фосфорновольфрамовую кислоту с образованием синей окраски, впервые обнаруженное Винтер-штейном, в согласии с общепринятыми обозначается как метод Фолина. [c.219]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

Имеется много реакций для обнаружения серусодержащих кислот. В тех случаях, когда их содержание исчисляется в микрограммах, определение следует проводить очень тщательно. Цистин, цистеин и метионин могут подвергаться частичному окислению, причем [c.28]

Нитропруссид натрия — для обнаружения цистеина, при добавлении цианида калия — для обнаружения цистина. [c.913]

Известно несколько реакций, позволяющих отличить кетогексозы от альдогексоз, но кетозы других классов в этих реакциях не испытывались. Единственной реакцией, в которой систематически исследовалась реакционная способность кетоз различных классов, является реакция с г-цистеином и карбазолом в серной кислоте. Эту реакцию мо кно применять для обнаружения различных кетоз, а также для их количественного определения. [c.24]

Механизм образования и роль в обмене серусодержащих аминокислот некоторых производных цистеина, обнаруженных недавно в моче человека (смешанный дисульф1гд Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина, 8-изопропилкарбоксиметилцистеин и 8-2-метил-2-карбо-ксиэтилцистеин), остаются неясными. [c.365]

Ф. р. и ее варианты применяют для обнаружения и фотометрич. определения фенолов, тиолов и дисульфидов (цисти-на, цистеина), пуриновых оснований (гуанина, ксантина, [c.113]

Мимозин, обнаруженный в бобовых растениях с Гавайских островов (Leu anea le o ephala), действует посредством ингибирования превращений метионин — цистеин, вступая во взаимодействия с белками структуры волос, но также и непосредственно с матриксом волосяных фолликул. Это действие имеет обратимый характер [68]. [c.344]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

По-видимому, встречающиеся в природе пептиды (но не из микроорганизмов) содержат аминокислотные остатки, принадлежащие к Ь-конфигу-рационному ряду. Так, окситоцин, который является гормоном задней Д0Ш1 гипофиза (стимулирует сокращение матки), состоит только из Ь-амино-кислотных остатков. Некоторые из аминокислотных групп, найденных в антибиотиках, имеют В-конфигурацию. Например, остаток В-фенилаланина обнаружен в грамицидине 3 (рис. 24.2). Пенициллин — второй пример пептидообразного вещества, состоящего из аминокислотных групп, среди которых имеются группы с В-конфигурацией. Это вещество можно рассматривать как производное аминокислоты, пеницилламина, который похож по структуре и на аланин, и на цистеин, но имеет В-конфигурацию. Пенициллин был первым открытым природным антибиотиком и до сих пор остается важнейшим. Это вещество в очень малых дозах тормозит рост разнообразных болезне- [c.539]

Цистеин и цистин. Цистин был открыт Волластоном в 1810 г. в мочевых камнях, но лишь в 1899 г. он был обнаружен в продуктах гидролиза белков. Цистеин, или ос-амино-р-тиопропионовая кислота, [c.400]

В аналитической химии в качестве реактива на свободный хлор и свобоД ный бром в воде [1], для колориметрического определения серы [2,. 3], кач1 ственного и количественного определения марганца и ванадия, обнаружения я колориметрического определения сероводорода и сульфидов, открытия пероксиЯ водорода, озона, цистеина, ацетонмочевой кислоты, для цветных реакций окислители. [c.135]

Первая попытка детального изучения нуклеофильности тио-лов по отношению к эфирной связи была предпринята Уитеке-ром [172], исследовавшим реакцию цистеина и ряда других тио-лов с п-нитрофенплацетатом, В этой работе было установлено, что меркапто-анион является нуклеофильны.м агентом. Образование тиоэфира в качестве продукта реакции было подтверждено спектрофотометрическим методом при pH - 6,0. Однако этот эфир не может быть обнаружен в качестве промежуточного соединения при pH 7,0 главным образом из-за его гидролиза. Реакции тнолов с п-нитрофенилацетатом были независимо изучены также Огильви и сотр. [94]. Бренстедовская зависимость, построенная по этим данным, представлена на рис. 1-22 (в смеси [c.118]

В животных тканях обнаружен фермент цистеиндесульфураза, особенно активный в печени он катализирует реакцию отщепления сероводорода от Ь-цистеина-, [c.348]

В моче цистинуриков недавно обнаружен смешанный дисульфид L-цистеина и L-гомоцистеина. Все это указывает на глубокое нарушение аминокислотного обмена в целом. [c.395]

Несслера аммиак, образующийся при реакции оксиаминокислот с перйодатом (стр. 21), дает с реактивом Несслера желтую окраску. Аргинин выявляется на хроматограмме в виде красных пятен, если обработать ее щелочным раствором 1-нафтола и затем опрыскать раствором гипохлорита (реакция Сакагути). Нитропруссидную реакцию можно с успехом использовать для обнаружения цистеина и цистина эти аминокислоты (после обработки цианидом) при опрыскивании хроматограммы раствором нитропруссида образуют красные пятна. Цистеин, метионин и некоторые другие восстанавливающие вещества могут быть идентифицированы в виде белых пятен на розовом фоне при обработке хроматограммы реактивом с йодистой платиной. Триптофан дает с реактивом Эрлиха пурпурную окраску, если хроматограмму прогреть при 100° в течение нескольких минут. Эти и другие методы обнаружения аминокислот на хроматограммах подробно описаны в книге Блока и др. [157]. [c.44]

Дальнейшее доказательство роли цистатионина в процессе пересульфирования получено в опыте с больным цистинурией, которому вводили S -метионин. Изотоп был обнаружен в цистине мочи [475]. Многие другие соединения также служат источниками серы цистеина. Найдено, что L-лантионин поддерживает рост крыс, получавших диету, недостаточную по цистину [476]. Сера гомолантионина [477, 478] и этионина [479] также может превращаться в серу цистина. [c.369]

Продукт присоединения X устойчив к нагреванию (100° С, 15 мин) и к действию кислот (6 н. соляная кислота), но расщепляется при обработке 0,1 н. раствором NaOH. 5-Цистеин включается при облучении в поли-U и РНК, в меньшей степени — в поли-С, поли-dT и ДНК. Включение резко уменьшается в случае двухспиральных полинуклеотидов. Урацил при облучении (253,7 ммк) способен также связываться с глицином, серином, фенилаланином, тирозином, триптофаном, цистином, метионином, гистидином, аргинином и лизином. Наибольший процент связывания обнаружен для цистеина, тирозина и фенилаланина Характер связи (за исключением цис. -еина) не установлен. [c.637]

В СВЯЗИ С проблемой исследования молибденовых ферментов наибольший интерес представляет обнаружение слабого сигнала ЭПР водных растворов Мо(У) и цистеина [П7]. Хотя этот сигнал соответствует менее чем 1% всего молибдена (тогда как в случае ксантиноксидазы и сульфитоксидазы сигнал ЭПР соответствует до 50% молибдена), его появление указывает на возможность равновесия типа диамагнитный димер парамагнитный мономер. Наличием такого равновесия было объяснено несоответствие между величиной сигнала ЭПР и содержанием молибдена в ферментах [61 ]. Стабильность и интенсивность сигнала ЭПР растворов Мо(У) и цистеина критически зависит от концентрации компонентов, pH и природы буфера. В 1 М фосфатном буфере (pH 6) при концентрации Мо(У) 10 М наблюдается слабый неустойчивый сигнал ЭПР [117]. Однако Хуанг и Хэйт [118] получили вполне устойчивый, хорошо разрешенный сигнал ( г = 2,029, = 1,972, == 1,931 Л(9 Мо), 22 = 5,4, уу = 2,4,. гл = 3,4 мТ) при pH 7 —10 в 0,2 М фосфатном буфере при концентрации Мо(У) 10 М. При введении цистеина в раствор Мо(У) наблюдаются два изменения окраски. Сигнал ЭПР появляется при втором переходе. Интенсивность сигнала ЭПР пропорциональна квадратному корню из концентрации молибдена. Эти наблюдения подтверждают, что сначала Мо(У) и цистеин образуют диамагнитный димер, который затем диссоциирует с образованием парамагнитного мономера. С повышением температуры интенсивность сигнала ЭПР уменьша- [c.305]

При добавлении к тиоловому соединению нитропруссида натрия развивается темно-красное окрашивание. Для обнаружения цисти-на или пептидов, содержаш,их цистин, хроматограмму сперва увлажняют, прижимая к ней наложенную сверху полоску фильтровальной бумаги, слегка смоченную раствором цианида (0,5 г цианистого натрия растворяют в 2 мл воды и доводят метанолом до 25 мл). Затем быстро слегка опрыскивают бумагу раствором нитропруссидного реактива (250 мг нитропруссида натрия растворяют в 1 мл разведенной серной кислоты, добавляют 2 мл кокцеитрированной гидроокиси аммония и доводят метанолом до конечного объема 25 мл). Перед использованием необходимо реактив профильтровать. (Чувствительность — 0,5 мкг цистеина.) [c.30]

Аминокислоты адсорбируются в форме катиона А , который в поверхностном слое смолы находится в обратимом равновесии с ионами водорода и незаряженными молекулами. Система на поверхности смолы находится в свою очередь в равновесии с окружающим раствором, но, так как смола несет заряд, концентрации водородных ионов на пограничной поверхности и в окружающем растворе различны. Вытеснение слабого основания А, будет определяться главным образом частичным подавлением катионной формы А, более сильным основанием А1, но оно зависит также от соотношения величин сродства смолы к катионам А] " и А . На суммарную энергию адсорбции оказывают влияние такие факторы, как валентность, степень гидратации иона, молекулярный вес н наличие ароматических колец. Последовательность вытеснения растворенных веществ определяется преимущественно степенью кислотности или основности (табл. 8). Обнаруженная экспериментально последовательность вытеснения из полистироловых смол перечисленных растворенных веществ находится в соответствии с их величинами рК. Исключение составляют пролин, метионин, цистеин, фенилалантш и тирозин. [c.62]

Метионин наряду с цистишом и цистеином является главным ясточником серы, содержащейся в белках. Обнаружен метионин впервые в 1922 г. Мюллером в гидролиаате казеина, его химическое строение установлено в 1928 г. [18—20]. [c.102]

При pH 7,4 и 25° С в равновесной смеси содержится 91% лимонной, 6% — изо-лимонно и 3% — ццс-аконнтовой кислоты. В одной из реакций этой схемы происходит обратимое присоединение воды к а,р-двойной связи ч С аконнтовой кислоты одновременно двумя способами — с образованием либо лимонной, либо изолимонной кислоты. Исследования показали, что Н" и ОН присоединяются по двойной связи цис-аконитата в транс-положении относительно друг друга. Фермент активируется и стабилизируется двухвалентным железом и цистеином. Он обнаружен не только в матриксе митохондрий, но и вне митохондрий. [c.91]

К другим видоизменениям в структуре или составе белков относятся а) изменения в степени окисления сульфгидрильных групп цистеина, в результате которых происходит изменение свойств белка б) соединение с тяжелыми металлами, инактиви-рующими некоторые ферменты в) потеря диализуемого кофактора или других компонентов биологически активных систем. Обнаружение этого последнего изменения требует простой проницательности при проведении испытания биологической активности. При выделении белков следует иметь в виду все описанные выше случаи. [c.11]

Колонка ЗО Кб мм (внутр. диаметр) неподвижная фаза микросил Са 0,02 М подвижная фаза раствор ацетата натрия (pH 5) — тетрагидрофуран — метанол, ступенчатое градиентное элюирование скорость потока 2 мл/мин обнаружение по флуоресценции. Идентифицированы производные следующих соединений 1 — аспарагиновой кислоты 2 — треонина 3 серина 4 — глутаминовой кислоты 5 — глицина 6 — аланина 7 — тирозина 8 валина 9 — цистеина 10 гистидина 11 — метионина 12 — глутамина 13 изолейцина 14 — лейцина 15—фенилаланина 16—аргинина 17 триптофана 18 — ам- [c.46]

Глутатионсинтетаза. Фермент [систематическое название - -глутамил-Х-цистеин глицин—лигаза (АДФ)] обнаружен в бобах ростках пшеницы печени голубя и дрожжах. [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология