Пиридоксальфосфат в расщеплении

Многие альдолазы (разд. К,2) содержат в активном центре боковые-группы лизина. Аминогруппы этих боковых цепей образуют шиффовы основания с кетонными субстратами. Эти реакции предшествуют основным реакциям расщепления и образования связей С—С. Начальная реакция взаимодействия кофермента пиридоксальфосфата с аминокисло- [c.143]

Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки а) Тиаминдифосфат — осуществляет коферментные функции прп простом и окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, а также при реакциях расщепления и синтеза углеродной цепи ряда кетоз. б) Пиридоксальфосфат — простетич. группа ферментов, катализирующих разнообразные превращения аминокислот (переаминирование, декарбоксилирование, расщепление, реакции замещения и конденсации). [c.372]

Существует и другой путь распада глутамата а-аминобутиратный шунт, рассматриваемый в гл. 9 (рис. 9-4). а-Аминобутиратный шунт начинается не с дезаминирования или переаминирования, а с зависимого от пиридоксальфосфата декарбоксилирования. Поскольку декарбоксилазы известны для большинства аминокислот, обычно существует несколько путей, по которым может пойти начинающееся таким образом расщепление. В ткани мозга -у-аминобутират, как полагают, функционирует как важный нейромедиатор (гл. 16, разд. Б, 4, б). [c.101]

На последнем этапе цистатионин—у-лиаза, также принадлежащая к числу ферментов, у которых простетической группой служит пиридоксальфосфат, катализирует удаление аммиака и расщепление цистатионина с образованием свободного цистеина (рис. 22-5) [c.658]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

Участие пиридоксальфосфата в ферментативном расщеплении треонина на глицин и ацетальдегид было установлено в 1953 г. Браунштейном и Виленкиной (Усп. соврем, биол., 36, 275, 1953),—Прим. ред. [c.336]

Пиридоксин и его производные пиридоксаль и пиридоксалин принадлежат к группе витаминов Ве. Пиридоксаль-5-фосфат принимает участие в ферментативных реакциях переаминирования между амино- и а-кетокислотами, декарбоксилирования и рацемизации а-аминокислот, в реакциях расщепления и конденсации Р- и у-заме-щенных а-аминокислот. Реакция переаминирования была открыта советскими биохимиками Браунштейном и Крицман. Шемякин и Браунштейн, а затем Метцлер, Икава и Снел показали, что в процессах переаминирования участвуют шиффовы основания, которые образуются при реакции пиридоксальфосфата и аминокислоты. [c.307]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

Для протекания некоторых ферментативных реакций с участием пиридоксальфосфата (например, Р-декарбоксилирование или 7-отщепление) необходима активация тех атомов углерода, которые менее тесно связаны с пиридоксалевым циклом, чем а-атом углерода аминокислоты. Роль активирующей группы в этих реакциях выполняет, по-видимому, протонированный атом азота основания Шиффа. После отщепления протона от а-атома углерода эта группа способствует отщеплению протона от Р-атома углерода. При этом образуется промежуточное соединение типа р-карбанион-енамина. Как видно [схема (89)1, механизм этой реакции похож на механизм альдольной конденсации, катализируемой аминами. Образовавшееся промежуточное соединение способно также легко отщеплять хорошую уходящую группу от у-атома углерода. Именно так протекает расщепление цистотионина и отщепление фосфата от фосфогомосерина в процессе синтеза треонина [схема (89)]. Ненасыщенный продукт, образовавшийся в реакции отщепления, может либо присоединить нуклеофил к любому положению по двойной связи, либо гидролизоваться и перегруппироваться в несколько стадий ). Аналогичный механизм наблюдается, по-видимому, также и при р-декарбоксилировании. В данном случае катионный атом азота в основании Шиффа активирует субстрат так, что вместо отщепления протона идет декарбоксилирование [схема (90)]. Эти реакции не удалось. [c.121]

Проявление этой активности связано, повидимому, со способностью образовавшихся псевдопиридоксинов к дегидрированию и последующему расщеплению в организме с образованием пиридоксаля. Последний и является главнейшим представителем в группе витаминов Вв. Его фосфорный эфир — пиридоксальфосфат, кодекарбоксилаза 81, для которого наиболее вероятна формула (XXXIX), входит в состав простетиче-ской группы различных ферментов, регулирующих, главным образом, аминокислотный обмен в организме. [c.149]

Расгценлепие цистатионина приводит в печени к образованию цистеина, аммиака и а-кетомасляной кислоты. Из печени получены две ферментные системы, содержащие в виде кофермента пиридоксальфосфат. Одна из них катализирует образование цистатионниа, а вторая — его расщепление на цистеин, аммиак и а-кетомасляную кислоту [c.385]

Интересная реакция осуществляется по радикалу треонина. Она состоит в отщеплении радикала в виде ацетальдегида. Эта реакция ускоряется специфическим ферментом—треонииальдолазой, открытым А. Е. Браунштейном и Г. Я. Виленкиной (1951). Простетической группой его является пиридоксальфосфат. В качестве второго продукта расщепления треонина идентифшшрован глицин [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология