Гидратация коллагена

Растворение белка всегда связано с его гидратацией, причем гидрат-ная вода настолько прочно связана с макромолекулой белка, что отделить ее удается с большим трудом. Часть гидратной воды связывается пептидными группами, которые образуют с водой водородные связи. Поэтому, несмотря на то что коллаген в основном содержит аминокислотные остатки с неполярными радикалами, данный белок способен связывать достаточно большое количество воды. [c.71]

Растворимость и гидратация. Белки — это гидрофильные вещества, и как всякое гидрофильное высокомолекулярное соединение они при растворении в воде сначала набухают, а затем переходят в растворенное состояние. При набухании молекулы воды проникают в белок и связываются с его полярными группами. В результате плотная упаковка полипептидных цепей разрыхляется, и дальнейшее поглощение воды приводит к отрыву молекул белка от общей массы, т. е. к растворению. Но некоторые белки, например коллаген, поглощая большое количество воды, так и остаются в набухшем виде, не растворяясь. [c.71]

Измерения темплоемкости белков выполняются с помощью дифференциальных сканирующих калориметров, которые позволяют получить теплоемкость как функцию температуры, и реже — с помощью капельных калориметров, которые дают значение теплоемкости при фиксированной средней температуре. Измерения, проведенные на слабо гидратированных образцах белка с помощью сканирующих калориметров в температурном интервале по обе стороны от 0°С, показали, что теплота перехода и изменение в величине теплоемкости, связанное с плавлением воды, наблюдается только при уровнях гидратации выше 300%. Например, из измерений на коллагене [11] следует, что для образцов со степенью гидратации 0,35 г воды/г белка не наблюдается никакого перехода. Отсюда можно сделать вывод, что по крайней мере данное количество воды взаимодействует с белком настолько сильно, что она не может замерзнуть. Оценка гидратационной воды, определяемой как количество незамерзающей воды, может быть сделана на основе ана- [c.117]

Можно ожидать, что те белки, которые имеют большое сродство к воде и сильно гидратируются, будут значительно легче растворяться в воде. Однако растворимость и способность к гидратации не зависят друг от друга. Так коллаген имеет значительно большее сродство к воде, чем сывороточный альбумин, и в сухом виде при выдерживании в атмосфере водяного пара связывает больше воды, чем альбумин (см. фиг. 23). Тем не менее коллаген [c.111]

Растворимость белков в воде варьирует в широких пределах. Определенной зависимости между гидратацией и растворимостью белков не наблюдается. Например, сухой коллаген способен связать гораздо больше воды, чем сухой сывороточный альбумин. Однако коллаген нерастворим в воде, а альбумин растворяется в ней легко. На возможность гидратации белков за счет пептидных связей указывает тот факт, что искусственный полипептид нейлон, не содержащий боковых ионогенных цепей и гидрофильных групп, способен связывать воду. [c.186]

Энтальпия. Изменение энтальпии при гидратации определяли из температурной зависимости изотерм сорбции. Величина теплоты сорбции составляет около 80 кДж/моль воды при малых степенях покрытия (область колена при степени гидратации 0,05) и уменьшается до значения, равного теплоте испарения воды (44 кДж/моль) при относительном содержании воды, равном 0,2 г/г белка. Вследствие гистерезиса, обычно наблюдаемого при снятии изотерм сорбции, вычисление значения теплоты сорбции по уравнению Вант-Гоффа в предположении термодинамического равновесия может привести к некорректным значениям. Калориметрическое исследование, проведенное на коллагене [4], подтверждает, вантгоффовские значения. Моделирование системы лизоцим — вода методом Монте-Карло [5] указывает на то, что часть воды на поверхности белка имеет энергию взаимодействия 80 кДж/моль или больше. Вода, находящаяся на поверхности белка, отличается от объемной воды больше по значениям энтальпии, чем по величине свобод- [c.116]

Преимущество данной разновидности коллагена состоит в том, что для нее имеются самые свежие данные о структуре. Чтобы описать предложенную модель гидратации и охарактеризовать другие образцы фибриллярных белков, необходимо сделать краткий обзор этих данных. Молекула коллагена имеет форму жесткого стержня [2] длиной 2900 А и диаметром 12,5 А молекулярная масса 300 000. В этом стержне содержатся три спиральные полипептидные цепи с тремя параллельными осями на расстоянии 4,5 А друг от друга (тройная спираль или тропо-коллаген). [c.240]

Исчезновение структуры с шахматным порядком и увеличение числа поперечных связей в телопептидных зонах можна объяснить изменениями, произошедшими в коллагене, реконструированном при 20 °С уменьшением количества сорбированной воды, уменьшением значения энергии гидратации и, наконец,, уменьшением коэффициентов диффузии, которое соответствует уменьшению доступности центров. [c.250]

Гидратация различных образцов кератина. Кератиновые волокна из человеческих волос имеют структуру, сходную с той которая свойственна коллагену в кристаллических областях. На эту структуру накладываются ограничения, связанные с нали [c.250]

Растворимость белка и способность к гидратации не зависят друг от друга. Так, коллаген связывает больше воды, чем сывороточный альбумин, но в отличие от последнего не растворяется в воде. Чтобы понять это внешнее несоответствие, необходимо вспомнить, что растворимость белка зависит от соотношения полярных и неполярных групп в молекуле, их взаимного расположения и от результирующего дипольного момента. Большое количество полярных группировок должно увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, соединяясь с группировками противоположного знака и образуя внутри- и межмолекулярные солеобразныё связи. Образование же таких межмолекулярных связей всегда ведет к дегидратации и способствует возникновению крупных нерастворимых агрегатов. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология