Волокно кератиновые

В заключение несколько слов еще о важнейшем волокнистом белке — кератине шерсти. Общеизвестна замечательная способность кератинового волокна растягиваться на 120% во влажной атмосфере. Впервые Эстбюри показал, что прп этом происходит изменение рентгенограммы, т. е. происходит молекулярная перестройка. Эстбюри предполагал, что полипентидные цепи кератина могут давать складки и спрямление этих складок объясняет наблюденный им переход. В настоящее время структуры, предполагавшиеся Эстбюри, имеют лишь исторический интерес. [c.86]

Хорошо известно, что а- и р-кератины существуют в ориентированном кристаллическом состоянии, имеют высокую концентрацию цистиновых остатков и могут сокращаться под действием различных реагентов [40]. Александер и Гудзон обнаружили два существенно различающихся типа процессов сокращения в а-кератиновых волокнах. [c.203]

Плавление ориентированной кристаллической структуры кератина происходит при строго определенной температуре, зависящей от концентрации раствора Ь1Вг и природы волокна. Зависимости температуры плавления от состава окружающей жидкой фазы для двух образцов а-кератиновых волокон приведены на рис. 65. Первоначальное добавление Т1Вг в окружающую фазу вызывает понижение Гдл- Минимум температуры плавления [c.204]

Было показано, например, что нити фиброина шелка состоят из прямых, более или менее параллельно расположенных длинных полипептидных цепей. Частицы других фибриллярных белков, например кератина, представляют собой также длинные полипептидные цепи, но более извитые и образующие ряд правильных складок (например, в так называемом а-кератине), которые делают возможным некоторое растяжение полипептидных цепей. При растяжении кератиновых волокон эти складки выпрямляются, и полипептидные цепи кератина по своей конфигурации становятся более похожими на фиброин шелка. Эта растянутая модификация получила название Р-кера-тина. Волокна, приготовленные из белка мышц (миозина), дают рентгенограммы, весьма напоминающие таковые а-кератина. Следовательно, и в миозине полипептидные цепи образуют складчатые структуры. [c.44]

Волокно шерсти состоит из одного или большего количества серусодержащих протеинов, относящихся к большой группе кератинов. Содержание серы колеблется от 2,5 до 4,5%. Сера находится в виде цистина, дисульфидная группа которого является одним из звеньев, соединяющих цепи параллельных кератиновых молекул [c.303]

В работе [267] кусочки волокон, нарезанные ножницами, скатывали вручную в шарики, которые вновь разрезали. Эти операции повторяли несколько раз, после чего образец мололи в шаровой мельнице. Перед разрезанием волокна спрессовывали с КВг. Удалось получить хорошие ИК-спектры для целого ряда волокон, обработанных таким способом. В этой же работе даны практические советы, обобщающие опыт исследований различных волокон. Оказывается, что предварительное измельчение волокна сокращает время его дробления в шаровой мельнице (в сравнении с длинными волокнами), что в свою очередь уменьшает структурные изменения, хотя они все еще заметны у волокон, чувствительных к механическому воздействию. Такую методику препарирования применяли при изучении окисления кератиновых волокон [1526]. Процесс дробления шерсти можно облегчить добавлением ССЦ [1631]. Во избежание термических повреждений волоса или шерсти в ходе измельчения в ступке пользовались охлаждающей смесью ацетон — сухой лед [1613]. Присутствие этой смеси позволяло одновременно проводить отделение слишком больших частиц за счет седиментации. [c.70]

Облегчение конформационных переходов при увлажнении полимерного субстрата обусловливает усиление тенденции к развертыванию глобулизирован-ных участков белковой макромолекулы вследствие ослабления (из-за гидратации) внутрицепных взаимодействий. Это приводит к самопроизвольному удлинению волокна при увеличении его влажности свыше 5-7%. Равновесное влагопоглощение кератиновых волокон при 25 °С достигается через 2-3 мин. Поэтому при изменении влажности воздуха соответственно достаточно быстро изменяется влагосодержание волоса и, как результат, происходит определенное изменение его длины (усадка или удлинение). [c.380]

При действии на кератиновые или коллагеновые волокна окислителей или восстановителей эти волокна пробретают способность к обратимой усадке в 3 и более раз. Объяснить причину этого феномена. Почему такой способностью не обладает натуральный щелк [c.395]

Кератин — сложный белок. Прп разрыве дисульфидных связей в результате окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции — бедную и богатую серой. Первая состоит из фибриллярных, вторая — из глобулярных молекул. Вероятно, глобулярные молекулы служат сшивками в кератиновых волокнах. Структурная единица волокна есть цилиндрическая микрофибрилла диаметром коло 7,5 нм, построенная из белков с малым содержанием серы. На рис. 4.29 показана гипотетическая модель волокна а-керати-на. Регулярно уложенные участки являются а-спиралями, скрученными попарно. Белок гетерогенен и состоит из двух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.29,6, в), либо параллель-ло друг другу (рис. 4.29, г). Опыт дает большие периоды вдоль волокна, равные 20 нм, что согласуется с моделями рис. 4,29, виг, во не 4.29, б. [c.128]

Кератиновые покрытия позвоночных, такие, как чешуя, волосы и роговые отложения, также обнаруживают общую упорядоченность волокон и являются двоякопреломляющими [95, 96]. Большинство материалов, дающих рентгенограммы волокон, принадлежит к классу нематических аналогов. Интересными примерами являются белково-хитиновые ассоциации в скелетных тканях беспозвоночных [97]. В этих материалах хитин образует микрокристаллы, ориентированные в одном направлении с полимерными цепями. Мы видели в разд. И и IV, что некоторые волокна или палочки, а именно волокна гладких мышц и вирусы табачной мозаики, могут проявлять нематическую структуру. На рис. 29 пунктирными линиями отмечены характерные признаки смектической фазы в распределении вирусов. Образование смектических слоев происходит из-за присутствия ограничивающих клетку мембран. [c.305]

Швенкер и Дюзенбери [396] описали применение ДТА для того, чтобы отличить шелковые волокна от кератиновых — овечьей шерсти, шерсти ангорской козы, человеческих волос. [c.150]

Существуют некоторые виды насекомых, например термиты, чешуйницы и сверчки, способные прогрызать насквозь даже защищенные от моли шерстяные ткани, синтетические и стеклянные волокна однако переваривать кератин, являющийся составной частью волос, шерсти, роговых материалов, перьев и т. д., способны только питающиеся тканями насекомые. В кератиновой группе белков имеется цистин, серусодержащая аминокислота, в количестве от 7 до 16% [3]. Чем выше содержание цистина, тем больше сопротивление кератина биологическому разрушению. Примером этого является шерсть, содержащая цистин в количестве от 10 до 137о- [c.102]

Плавление и сопутствующее сокращение кератиновых волокон можно также проиллюстрировать на примере их взаимодействия с водными растворами LiBr. Последний реагент действует как универсальный преобразователь упорядоченных полипептидных и белковых структур [42, 43]. При помещении а-кератино-вого волокна (шерсть овцы породы Линкольн) в большой объем раствора ЫВг определенной концентрации в узком температурном интервале пропходпт резкое сокращение волокна (рис. 63). [c.203]

Волокна шерсти еще более сложны они состоят из трех основных структур а) кератиновой кожицы, построенной из тесно прилегающих друг к другу чешуек б) более мягкого промежуточного слоя — коры, расположенной под кожицей в) медуллы, составляющей центральную часть — сердцевину. Определение [c.417]

Гидратация различных образцов кератина. Кератиновые волокна из человеческих волос имеют структуру, сходную с той которая свойственна коллагену в кристаллических областях. На эту структуру накладываются ограничения, связанные с нали [c.250]

ВОДНЫМИ красителей образуют соединения, которые фиксируются на целлюлозе или кератиновых волокнах при комнатной температуре после обработки аммиаком [586] Кр—КНСН2Р(СН20Н)з С1. [c.132]

Другим способом повышения реакционной способности кератиновых волокон является предварительная обработка шерсти сначала перекисью водорода с последующим восстановлением ев содержащими серу соединениями [313]. Можно также проводить крашение шерсти в герметических пакетах при низких температу- рах с дрбавлением 20 мл/л уксусной кислоты или 50 мл/л 80%-й муравьиной кислоты и 200—300 мл/л этилового спирта [314]. Разработаны специальные вспомогательные средства для непрерывных способов крашения шерсти активными красителями [315]. Реакцию с волокном можно ускорить запариванием или в особых случаях обработкой перегретым паром [316]. Синтетические полиамидные волокна можно окрашивать не только активными красителями для шерсти, которые были получены из кислотных красителей [317—321], но и специально разработанными для них нерастворимыми в воде активными красителями, крашение которыми ведут так же, как дисперсными красителями [318, 322—326]. В этом случае гетерогенная реакция проходит не за счет образования солеподобной связи с волокном, а с помощью механизма растворения. Были также сделаны попытки придания акриловым волокнам реакционной способности по отношению к активным красителям. Акриловое волокно нитрон можно окрашивать р,вма-золами с предварительной обработкой солями гидроксиламина. Максимальный выход красителя, связывающегося с волокном по приведенной ниже реакции, оказался равным 18—25% [327] [c.291]

Устойчивость шерсти по отношению к 70% (вес. %) серной кислоте при 38° в течение 15 минут и неустойчивость к кипящему раствору 5% едкого натра дает возможность определить шерсть, находящуюся в смеси с целлюлозными волокнами, обладающими противоположными свойствами. Из этого следует также, что процессы крашения, в которых используются растворы горячей щелочи, неприменимы для щерсти, и вообще условия, в которых можно окрашивать шерсть и хлопок, должны сильно отличаться друг от друга. Среди продуктов гидролиза шерсти, кроме цистина выделено по крайней мере 17 аминокислот, среди которых находятся диамины (такие, как лизин) и дикарбоновые кислоты (такие, как аспар-гиновая кислота). Кератиновые молекулы связываются с помощью [c.303]

Вода не расщепляет дисульфидных связей при комнатной температуре. Причиной набухания волос и шерсти во влажной атмосфере является, вероятнее всего, разрыв связей между пептидными цепями, образующими кератиновое волокно. При этом могут разрываться либо солеобразные связи (схема IV) между противоположно заряженными боковыми цепями аминокислот [15], либо водородные связи между группами ЫН и СО внутри пептидной цепи (схема II) или между двумя прилегающими пептидными цепями (схема V) [16]. [c.207]

Помимо способности к набуханию кератиновые волокна обладают еще способностью к сверхсокращению. По всей вероят- [c.207]

НОСТИ, И ЭТО явление также обусловлено присутствием в кератине солевых мостиков и водородных связей. Хорошо известно, что шерсть необратимо садится в горячей воде. Причиной такой усадки шерсти является, повидимому, разрыв при повышенной температуре слабых поперечных связей (дисульфидные связи при этом сохраняются). В результате разрыва этих связей пептидные цепи принимают более беспорядочное положение, что сопровождается увеличением энтропии [18]. Нарушение солевых мостиков и водородных связей при растяжении кератинового волокна носит обратимый характер, тогда как разрыв этих связей в горячей воде, приводящий к сжатию (сверхсокращению) волокна, является необратимым процессом (фиг. 38). [c.208]

Помимо периодов идентичности 5,1 и 3,4А, обнаруживаемых при помощи рентгеноструктурного анализа, кератиновые волокна имеют еще правильно повторяющиеся периоды более высокого [c.208]

Коллаген состоит главным образом из нитевидных частиц. Об этом свидетельствует двойное лучепреломление коллагеновых волокон в поляризованном свете. Положительный характер двойного лучепреломления указывает, что анизотронпьпии частицами являются субмикроскопические палочки, ориентированные параллельно длинной оси волокна [41]. Волокна коллагена не могут растягиваться подобно кератиновым волокнам. Полагают, что его пептидные цепи вытянуты до максимальной длины. При сверхсокращении рентгенограмма коллагена резко изменяется. На основании этого предполагают, что при сверхсокращении происходит поперечное складывание продольно ориентированных пептидных цепей [40]. [c.212]

В библиографиях, посвященных электронной микроскопии [37, 1571, указаны работы по применению этого метода для анализа полимеров. Наилучшие результаты получены с материалами, из которых можно получить образцы толщиной в несколько сотен ангстрем. Почти все исследованные образцы можно отнести к группам срезов, дисперсий или отпечатков во многих случаях подготовка образцов является серьезной задачей. Далее, во время исследования в вакууме образцы подвергаются действию электронов с энергией 50 кв и более. Шерсть и другие кератиновые вещества исследовали в виде отпечатков или дисперсий химически модифицированных волокон. Целлюлозу, как нативную, так и регенерированную, изучали в виде дисперсий. С волокон хлопка, ацетилцеллюлозы и регенерированной целлюлозы снимали отпечатки, причем в некоторых случаях после химической обработки образцов. Интенсивно изучались дисперсии коллагеновых веществ. Имеются более или менее специфичные красители для электронной микроскопии использование ультрамикротома еще более расширит область применения электронного микроскопа. Чепмен иМентер [31] использовали отражательный электронный микроскоп для изучения формы волокна, структуры его поверхности и его износа. Быстрое разрушение образца, искажение пучка и относительно небольшое разрешение уменьшают преимущества непосредственного исследования образца. Однако вследствие ограниченных возможностей применения для аналитических целей методы электронной микроскопии в настоящем разделе детально не рассматриваются, а читатель отсылается к некоторым книгам [38, 84, 85, 272, 274], посвященным электронной оптике и методам на ее основе. Королевское общество микроскопии посвятило целый номер своего журнала 45] практическому использованию метода электронной микроскопии. Этот сборник может служить полезным руководством по приготовлению образцов. [c.248]

Десмосомы представляют собой точечные структуры межклеточного контакта, которые, подобно заклепкам, скрепляют клетки в различных тканях, главным образом в эпителиальных (рис. 14-10). Они служат также местами прикрепления промежуточных филаментов (разд. Н.5), образующих структурный каркас цитоплазмы, который противодействует растяжению. Таким образом, промежуточные филаменты соседних клеток объединены при помощи десмосом в непрерывную сеть, пронизывающую всю ткань. Тип промежуточных филаментов. прикреплеппых к десмосомам, зависит от типа клеток в большинстве эпителиальных клеток это кератиновые филаменты, в волокнах сердечной мышцы-десминовые, а в некоторых клетках, покрывающих поверхность мозта-виментинобые (см. табл. 11-5). [c.480]

Рис. 14-12. Расположение десмосом и полудесмосом в эпителиальных клетках тонкого кишечника Сети кератиновых волокон соседних клеток связаны друг с другом через десмосомы, а с базальной мембраной - через полудесмосомы. Если к плотным пластинкам десмосом кератиновые волокна прикрепляются своей боковой поверхностью, то в полудесмосомах они закреплены своими концами

Рис. 12-22. Сильно схематизированное изображение точечной десмосомы. С внутренней стороны обеих смежных плазматических мембран находится электроноплотная пластинка, связанная с густой сетью кератиновых волокон, которые либо заканчиваются в пластинке, либо проходят вдоль ее поверхности. Прилегаюшие друг к другу пластинки разных клеток соединены через межклеточное пространство какими-то плохо охарактеризованными волокнами.

Точечные Кератиновые волокна десмосомы [c.214]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология