Белки гидратация

Рис. 59. Влияние гидратации и -потенциала на стабильность белка. Гидратация указана заштрихованной оболочкой вокруг частицы

Высаливание лежит в основе одного из методов фракционирования высокомолекулярных веществ, поскольку способность этих соединений выделяться из раствора весьма сильно зависит от их химической природы и резко возрастает с увеличением молекулярного веса. Особенно широко применяется фракционирование с помощью высаливания для разделения белков. При этом высаливание часто сочетают с введением в систему нерастворителя (например, спирта) и охлаждением раствора. Высаливание белков целесообразно проводить при значении pH, близком к изоэлектрической точке, так как при значении pH, большем или меньшем изоэлектрической точки, возрастает заряд и гидратация белковых молекул и увеличивается их растворимость. [c.466]

Влияние pH среды изучалось для белков и целлюлозы. Оказалось, что минимум набухания наблюдается в изоэлектрической точке (для желатины при pH = 4,7). Объясняется это тем, что в изоэлектрической точке заряд макромолекул белков минимален, а также минимальна и степень гидратации белковых ионов. Влияние электролитов изучалось для белков и целлюлозы. В результате было установлено, что на набухание в большей степени оказывают влияние анионы, чем катионы электролитов. Одни анионы усиливают, другие ослабляют набухание веществ. В кислой среде все анионы уменьшают набухание. Влияние концентрации Н+ и солей на набухание практически используется в процессе дубления кож, при варке целлюлозы, в производстве дубильных веществ из древесной коры. [c.381]

Часто в биохимических реакциях происходит присоединение к связям С=С, сопряженным не с настоящей карбонильной группой, а с группой — 00 , являющейся гораздо более слабым акцептором электрона. Если эта группа находится в составе молекулы белка, то она может быть в протонированном состоянии, что делает ее улучшенным акцептором электрона. Тем не менее возникает вопрос, выполняется ли у таких ферментов механизм, показанный в уравнении (7-41). И в самом деле, исходя из различных экспериментальных данных, мы вынуждены предположить наличие совершенно отличного механизма, а именно того, который постулируется для реакции обычной неферментативной гидратации алкенов. Примером такой реакции может служить гидратация этилена горячей водой в присутствии разбавленной серной кис- [c.146]

Процессам гидролиза белков предшествует гидратация, вызывающая их набухание и растворение. Гидратация ионизированных групп полимерного субстрата обусловлена ориентацией диполей молекул воды в электрическом поле ионизированной [c.359]

Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

Влияние pH среды хорошо изучено для белков и целлюлозы. Минимум набухания лежит в области изоэлектрической точки (для желатины, например, при pH 4,7), по ту и другую сторону от этой точки степень набухания возрастает и, достигнув максимумов (из них больший в кислой зоне при pH 3,2), вновь уменьшается (рис. 149). Такое влияние pH на набухание связано с тем, что в изоэлектрической точке заряд макромолекул белков минимален, а вместе с этим минимальна степень гидратации белковых ионов. [c.366]

Гидролиз белков Гидратация и дегидратация СО2 Гидролиз фосфорорганических эфиров Гидролиз углеводов [c.363]

Мы отмечали выше, что гидратный слой имеет диффузное строение и энергия связи обусловлена главным образом первым молекулярным слоем. Сорбционное связывание воды белком (гидратация) лежит в пределах 0,15—0,35 г воды на 1 г белка и приводит к уменьшению энтропии, т. е. процесс гидратации протекает с выделением тепла (экзотермический процесс), тогда как при растворении белка энтропия возрастает, т. е. процесс сопровождается поглощением тепла. [c.144]

Фуппы (-СОО -NHз и др.), а гидратация полярных заместителей - ориентацией молекул воды в результате образования водородных связей. Молекулы гидратно-связанной белком воды можно представить в виде монослоя вокруг ионизированных И полярных групп полипептида, в то время как гидрофобные ра- [c.359]

Растворы ВМС, образующиеся с понижением свободной энергии и находящиеся в равновесном состоянии, агрегативно устойчивы, как и истинные растворы. Их устойчивость главным образом определяется растворимостью данного ВМС в растворителе, а другие факторы, которые играют основную роль в устойчивости лиофобных коллоидов, например заряд частицы и сольватирующая способность, практически не влияют на устойчивость. Так, известно, что белки устойчивы в изоэлектрической точке, где дзета-потенциал равен нулю. Поэтому теории, которые объясняют агрегативную устойчивость растворов ВМС действием электрического заряда либо сольватацией, в настоящее время надо признать устаревшими. Заряд и сольватация, конечно, играют роль, но только в той степени, в которой они влияют на растворимость ВМС. Так, растворимость белков зависит от pH она минимальна в изоэлектрической точке. При смещении от изоэлектрической точки увеличение заряда и гидратация молекул белка повышают растворимость его в воде, и поэтому увеличивается устойчивость раствора ВМС. [c.368]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

На основании известных фактов о том, что ири любых pH (скажем, ири физиологическом значении 7,35), ионной силе и даже диэлектрической проницаемости аминокислоты и белки могут существовать в различных ионизационных состояниях, можно ожидать, что молекулы эти будут взаимодействовать с водной средой благодаря образованию ионных (электростатических) п водородных связей. Вот почему каждый белок обладает присущей ему специфической степенью гидратации, или, другими словами, он должен связаться с определенным количеством воды для того, чтобы сохранить свою целостную структуру. Молекулы [c.43]

Защитным действием по отношению к коллоидным растворам в воде обладают белки, полисахариды, пектиновые вещества. Механизм защитного действия сводится к адсорбции молекул высокомолекулярного вещества на поверхности частиц золя. Адсорбируясь на частицах гидрозолей, макромолекулы белков и других растворимых в воде полимеров располагаются на поверхности твердой фазы так, что их гидрофильные (полярные) группы обращены к воде. Благодаря этому усиливается гидратация частиц.(Если в состав полимера входят ионогенные группы, способные к диссоциации,. как, например, в белках, то защитный слой сообщает. частице и достаточно высокий электрокинетический потенциал. Гидратная оболочка и высокий электрокинетический потенциал придают золю необычную для него агрегативную устойчивость. Цля разрушения такого золя необходимо прибавить к нему такое же большое ко- [c.264]

Многочисленные исследования показали, что всякое соединение, способное сольватироваться растворителем данного ВМС и понижать его растворимость, пригодно для высаливания. Так, например, спирт и ацетон способны отлично высаливать желатину из ее водных растворов, Аналогично происходит осаждение спиртом белка из водного раствора или осаждение ацетоном каучука из раствора бензола. Следовательно, при высаливании ВМС решающую роль играет не валентность ионов, а их способность к гидратации и к адсорбции на коллоидно-дисперсных частицах. [c.227]

Модификацией рентгенографической методики Исследования является определение среднего размера частиц путем рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами. Этим методом были получены ценные сведения о размерах молекул белка и о степени их гидратации. [c.50]

Схематически диссоциацию этих групп белка, учитывая гидратацию аминогрупп, можно представить так [c.187]

Повышение температуры в растворах высокополимеров увеличивает осмотическое давление в большей мере, чем следует из теоретического расчета. Это зависит от повышения степени диссоциации ионогенных групп белков и от дезагрегации белков на микро-глобулы. Дополнительная гидратация микроглобул уменьшает количество свободного растворителя, что соответствует увеличению концентрации частиц в растворе. [c.223]

Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое. Этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя определяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы не вводить поправку на взаимное притяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Конформация белка зависит от pH среды, которое определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых т. е. величина (рис. П-19). [c.80]

Таким образом, существо вопроса заключается не в том, являются ли лиофильные коллоиды действительно лио-фильными , а в том, что наиболее характерные и своеобразные свойства растворов высокомолекулярных веществ объясняются наличием длинных цепных молекул (см. восьмую главу), а не сольватацией, хотя для многих полярных полимеров и белков сольватация остается главным фактором устойчивости их растворов заметную роль играет гидратация также в устойчивости таких коллоидов, как золи кремнекислоты, гидроокиси алюминия и др. [c.13]

Химические методы рафинации заключаются в обработке жиров водой (40—50°С, гидратация) слабым водяным или водноспиртовым раствором щелочи (щелочная рафинация). При гидратации коллоиднорастворимые в жирах фосфатиды, белковые и слизистые вещества набухают, их растворимость понижается и они легко отделяются центрифугированием или филь-тропрессованием. Возможна предварительная кислотная рафинация масла (например, фосфорной кислотой) с последующей нейтрализацией едким натром. Щелочная рафинация распространена более щироко. Свободные жирные кислоты нейтрализуются с образованием нерастворимых в жирах мыл, а белковые и слизистые вещества гидратируются. Мыло, обладая высокой абсорбционной и адсорбционной способностью, оседая, увлекает за собой значительную часть нежелательных компонентов — белки, слизи, пигменты, механические примеси. Из образующегося осадка, называемого соапстоком и содержащего 50—80% жира, выделяют жирные кислоты, применяемые в мыловарении, производстве пластичных смазок и для других целей. [c.229]

Разделение белковой смесн возможно прн добавлении смешивающихся с водой органических растворителей, таких, как этанол нлн ацетон фракционирование растворителем), что ведет к снижению диэлектрической проницаемости системы. В результате снижаются гидратация и растворимость белка и прн достаточно высокой [c.346]

В зависимости от pH раствора молекулы белка несут положительный (в кислой области) или отрицательный (в щелочной области) избыточный заряд, причем в обоих случаях гидратация и растворимость возрастают. Независимо от знака заряда решающий фактор, определяющий гидратацию, — разность между суммами положительных и отрицательных зарядов иа молекуле белка. [c.356]

Растворы белков. В белках гидратация обусловлена взаимодействием молекул воды с гидрофильными (ионными и элек-тронейтральными) и гидрофобными (неполярными) группами и ее иммобилизацией в замкнутых пространствах внутри ма-ко моле ул пои их конАоома ионных пепест ойках. [c.185]

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376]

ФОП и ХОП из образцов растительного происхождения извлекают ацетонитрилом [54 и ацетоном [55,56] Установлено, что для извлечения пестицидов из растений, содержащих большие количества восков и липидов, лучше применять ацетон, а для образцов с большим содержанием пигментов - смесь гексана с изопропиловым спиртом (1 1). При экстракции пестицидов из почв используют ацетон, метанол, этилацетат, ацетонитрил и хлороформ [54,57-60]. Присутствующая в почвах вода, как правило, ослабляет силы адсорбционного удерживания пестицидов из-за процессов гидратации. Поэтому перед их извлечением почву рекомендуется хорошо увлажнить водой или обработать растворами кислот (щелочей), Поскольку при извлечении пестицидов в органический растворитель обычно переходят их гидратированные формы, то используют хорошо растворимые в воде растворители (метанол, ацетон, ацетонитрил и др,) или смеси с неполярными жидкостями, тогда как при экстракции из воды в основном применяются последние. Важно подчеркнуть, что степень извлечения органических компонентов из твердых образцов сильно зависит от прочности их связей с белками и другими составляю 1цими исследуемых субстратов [c.212]

Имеется раствор фермента с молекулярным весом 100000 Плотность фермента в кристаллическом состоянии равна 1,25 г/см . С помощью критерия Тиле оценить, при каких значениях кат/ 7п(каж) реакция ферментз с нейтральной молекулой субстрата небольшого размера начнет зависеть от диффузии, если коэффициент диффузии субстрата в растворе равен 3-10- см /сек. В расчетах учесть, что в растворе объем молекулы белка за счет гидратации увеличивается примерно на 30%. [c.275]

Процесс синерезиса имеет важное биологическое значелие. В процессе старения коллоидов происходит их уплотнение, что не может не сказаться на проницаемости клеточных мембран и цито-плаз.мы. Снижение проницаемости может нарушить обмен вещест между клеткой и окружающей средой. Исследования показывают, что при возрастных из.менениях организма происходит уменьшение величины электрического заряда и степени гидратации коллоидных частиц. В результате уменьшается способность коллоидов тканей и органов связывать воду. Более поздние исследования показали, что процессы старения белков связаны не только со структурообразова-нием в растворах высокополимеров, но и с явлениями медленно протекающей денатурации. Именно процессами синерезиса и дегидратации объясняется появление у тканей с увеличением возраста организма новых качеств — большей жесткости и меньшей эластичности. [c.398]

Такое влияние pH на набухание связано с тем, что в изоэлектри-ческой точке заряд макромолекул белков минимален, а вместе с этим минимальна и степень гидратации белковых ионов. [c.362]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя олределяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы преодолеть вазимное шритяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Электростатическое отталкивание несколько увеличивает эффективный размер молекул, но это влияние, как правило, невелико, и им пренебрегают. Более существенно заряд молекулы влияет на конформацию молекулы белка и площадь, занимаемую ею на поверхности. Соответственно конформация белка зависит от pH среды, так как величина pH определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых л5м(л) (см. рис. II—19), т. е. величина 51. [c.66]

При растворении белков в воде происходит гидратация их молекул. Вокруг каждой из них образуется водная оболочка (гидросфера). Наличие оболочек, состоящих из ориентированных в пространстве молекул воды, является наряду с зарядом белковых частиц фактором устойчивости белковых растворов. Под действием факторов, умень-шаюпшх гидратацию белковых частиц (например, водоотнимающих средств) и нейтрализующих их заряд, рас- [c.5]

Выпадение белка в осадок в изоэлектрической точке можно ускорить добавлением Еодоотнимаклцих веществ (спирта, ацетона, эфира) или танина. Одни из них (органические растворители) уменьшают степень гидратации белковых макромолекул, разрушают их водные оболошси, другие, как, например, танин, образуют нерастворимые в воде соединения с азотистыми гетероциклическими группировками. [c.18]

Растворилюсть белков также сильно зависит от pH, с минимумом в изоточке (рис. 74) нри смещении от изоточки возрастают заряд и гидратация белковых молекул и повышается их растворимость, поэтому при высаливании белков всегда поддерживают pH близким к изоточке. [c.185]

Проктера и Вильсона прилагалась ими для объяснения увеличения оводненности коллагена (нажор дермы в кожевенном производстве) в кислых и щелочных средах. А. Михайлов показал, что в этом случае, кроме осмотических явлений, необходимо также учесть дополнительную гидратацию на заряженных группах белка и растяжение цепей белка под влиянием одноименных зарядов. В присутствии нейтральных солей, уменьшающих доннановский эффект (см. стр. 124), явления дополнительного кислотнощелочного набухания значительно ослабляются (рис. 82). [c.212]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.358 ]

Вода в полимерах (1984) -- [ c.114 , c.134 , c.159 , c.181 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.272 , c.273 , c.349 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.48 , c.51 , c.54 , c.59 , c.65 , c.106 , c.107 , c.176 , c.191 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология