Свободные и индивидуальные радикалы

СТС спектра дает наиболее ценные сведения о строении индивидуальных радикал-ионов — как о содержании определенных атомов в свободном радикале, так и о распределении электронно-спи-новой плотности в радикале. Возможность получения указанной [c.27]

Промежуточные частицы могут быть неустойчивыми молекулами и ионами, свободными радикалами, ионами-радикалами. Например, в приведенной выше схеме окисления Ре + в качестве промежуточных частиц фигурируют ионы НО , свободные радикалы ОН, Нба, ион-радикал 62. Если промежуточные частицы достаточно устойчивы и способны существовать в виде индивидуального вещества, то говорят об образовании промежуточного вещества. В рассмотренной схеме таким веществом может считаться перекись водорода. [c.32]

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

В интервале 185—215° К радикал, по-видимому, свободно вращается в матрице ( газокристаллическое состояние). При температуре ниже 185° К вращение сильно заторможено и анизотропное СТВ с а-протонами не усредняется, в результате чего ширина индивидуальных линий превышает величину аН(2> и число компонент уменьшается с 18 до 6. При Т 215° К увеличивающаяся частота инверсии типа кресло — кресло кольца приводит к тому, что экваториальные ( 2) = 5,3 гс) и аксиальные (a меняются местами. При этом все линии спектра, для которых [c.155]

Однако действительность, конечно, гораздо сложнее. Нельзя заменить 20 типов остатков, с их индивидуальными свойствами, всего лишь двумя типами. Следует говорить о степени гидрофобности остатка и ввести ее количественную меру. В качестве таковой Танфорд предложил изменение свободной энергии, AG, приходящееся на боковую группу (радикал R) свободной аминокислоты, при переносе ее из этанола в воду. В табл. 4.5 приведены относительные значения AG, экспериментально определенные Танфордом, причем AG для Гли принято за нуль, так как Гли не содержит бокового привеска. [c.107]

Проблемы, возникающие при анализе свободных радикалов, обычно те же, что и при анализе любых смесей соединений. Пик, соответствующий массе R[, образующейся из молекулы RiRz, может быть определен путем дополнительного определения масс-спектра чистого RyRz, и вычитание этой величины из общей высоты пика с массой Ri даст высоту пика ионов R , образующихся из свободных радикалов / i. Обычно при анализе смесей снимают предварительно спектры индивидуальных компонентов при известном давлении для получения количественных характеристик. Проведение калибровки чистыми радикалами невозможно, и вместо этого проводят значительно более сложную калибровку, описанную Лоссингом и Тикпером [1261[. Для получения коэффициентов чувствительности метильных радикалов известное количество диметилртути, смешанное с газом-носителем, пропускали через печь и разлагали с образованием метана, этана и метильных радикалов. Парциальное давление метана и этана определяют обычными методами анализа, а парциальное давление метильных радикалов определяют, исходя из 100%-ного углеродного баланса. При энергии электронов 50 эв отношение чувствительностей метильного радикала и метана составляет 0,47 0,07. [c.452]

Индивидуальный свободный радикал 2,2,6,6-тетраиетил-4-оксо-пиперидин-1-оксил и его реакции по карбонильной группе. Первое сообщение о возможном существовании этого радикала в растворе и его спектре ЭПР было сделано Г. А. Разуваевым с сотрудниками [151. Однако сведения о возможности выделения этого вещества в индивидуальном состоянии [16,17) отсутствовали. [c.42]

Часто для получения парамагнитного оксидата нагревают углеводородные растворы алшна и органической гидроперекиси в присутствии солей металлов переменной валентности [28,29]. Такое окисление нередко сопровождается побочны.лш процессами, которые иногда в значительной мере изменяют химическую структуру и элементарный состав радикала. Поэтому в ряде случаев на основании только спектров ЭПР неочиш,енного оксидата невозможно сделать обоснованный выбор между несколькими гипотетически.лш структурами получаемого в растворе парамагнитного вещества [30,31]. Для успешного решения конкретных задач структурной хилши сложных органических свободных радикалов необходимо изучить основные параметры СТС спектров ЭПР индивидуальных соединений. [c.122]

В дальнейшем в связи с повышением чувствительности спектрометров ЭПР стало возможным исследовать этим методом биологические объекты без предварительного высушивания. Были исследованы окислительно-восстановительные ферментативные системы в нативных тканях и их компонентах, модельные ферментативные системы с изолированными ферментами и свободные радикалы, образующиеся при неферментативном ступенчатом окислении биохимических субстратов и активных коферментных групп. При неферментативном окислении биохимических субстратов и коферментов типа флавинмоно-нуклеотида возникает сигнал ЭПР с АЯу г 30 5 и протонной СТС [41]. В то же время при ферментативных окислительно-восстановительных процессах с участием флавиновых ферментов наблюдаются более узкие (АЯ1/. = 13 э) сигналы без СТС. Многочисленными кинетическими экспериментами было показано [42—44], что возникновение сигнала ЭПР обусловлено образованием комплекса фермента с субстратом. Форма и ширина сигнала ЭПР свидетельствуют, однако, что хотя источником неспаренного электрона является низкомолекулярный свободный радикал, адсорбированный на белке—ферменте, плотность неспаренного электрона распределена по значительно большему пространству. Действительно, сигналы ЭПР, наблюдающиеся при ферментативном восстановлении, характеризуются не только исчезновением СТС (что могло бы быть объяснено уширением индивидуальных компонент СТС за счет меньшей подвижности белковых молекул), но и уменьшением суммарной ширины, что может быть понято только при допущении делокализационных или обменных эффектов (см. главу III). [c.214]