Циклоамилоза

Рис. 24. Включение молекул п-замещенного (а) и м-замещенного (б) фенилацетатов в циклоамилозу, приводящее к вынужденному сближению 2-ОН группы амилозы и сложноэфирной группы субстрата в случае б

Структура циклоамилоз была подробно исследована рентгенографически и методом ЯМР [89]. Важнейшие физические свойства наиболее распространенных циклоамилоз приведены в табл. 21. Циклоамилозы могут образовывать так называемые соединения включения с большим числом органических молекул, способных по своим размерам помещаться в полости, образованной полимерным кольцом. Константы устойчивости таких ассоциатов обычно лежат в пределах от 1 до 10 М, причем в первую очередь определяются гидрофобностью и размерами связываемых молекул. [c.110]

Подробно изучен катализ циклоамилозами гидролиза ряда фенило-вых эфиров [90]. Эта реакция идет по следующему механизму [c.110]

Представление об исключительно точном геометрическом соответствии молекулы субстрата активному центру фермента как об источнике высокой специфичности при ферментативном катализе послужило основой для исследования каталитических свойств молекул циклоамилоз, обладающих строгой и хорошо известной геометрией [891. Химически циклоамилозы представляют собой циклические полимеры, содержащие не менее шести Л(+)-глюкопиранозных структурных единиц, соединенных а-(1,4)-глюкозидными связями. Участок цепи циклоамилозы имеет следующий вид [c.110]

Ускорения в реакциях, катализируемых циклоамилозами, могут быть обусловлены также эффектом микросреды. Например, процесс декарбоксилирования кислот, скорость которого возрастает при понижении диэлектрической проницаемости среды, ускоряется в 10—15 раз также и в присутствии циклоамилоз [89, 94, 951. В этом случае, естественно, отсутствует зависимость эффективности катализа от положения заместителя и размеров кольца. [c.113]

Физические свойства циклоамилоз [89] [c.111]

Поскольку циклоамилозы содержат асимметрические атомы углерода, можно ожидать проявления в катализируемых ими реакциях [c.111]

Влияние размеров кольца циклоамилозы на относительную специфичность к мета-замещенным эфирам [90] [c.112]

В связи с моделированием ферментативного катализа особый интерес представляет способность циклоамилоз индуцировать конформацию субстрата, близкую к переходному состоянию реакции. Прщие-ром такого конформационного ускорения, обусловленного созданием напряжения в молекуле субстрата, может служить влияние диклоами-лоз на внутримолекулярную реакцию [c.113]

Удивительно, что подобггые реакции и оказались неучтенными, тем более что по данным самих же авторов линейные олигосахариды, образуемые прн раскрытии макрокольца циклоамилоз, являются лучшими субстратами а-амилазы, чем исходные циклоамилозы (табл. 25). Естественно, вторичная атака фермента на образующиеся продукты должна была внести существенный вклад в вычисленную степень множественной атаки . [c.81]

ШАРДИНГЕРА ДЕКСТРИНЫ (циклоамилозы), циклические невосстанавливающие олигосахариды, состоящие из остатков D-глюкозы, связанных а-1 -> 4-связями. Различают а-, 0-, у-, O- и 8-Ш. д., содержащие соотв. 6, 7, 8, [c.689]

Известны многочисл. ферменты (гл. обр. амилазы), катализирующие гидролиз К. Избират. гидролиз а-1 - 6-связей в К. может быть осуществлен под действием изоамилазы и пуллуланазы. При действии трансглюкозилаз нек-рых бактерий К. превращ. в циклич. олигосахариды-циклоамилозы (циклодекстрины). [c.498]

К. применяют в пищ. пром-сти в качестве загустителей и желирующих ср-в в биотехнологии-для произ-ва патоки, разл. декстринов (мальтина, циклоамилозы) и глюкозы в бродильной пром-сти - в качестве сырья для произ-ва этилового и бутилового спиртов, ацетона, глюконовой, лимонной и молочной к-т, глицерина и др. (см. Брожение). К. применяют также в качестве клеев, в микробиол. средах при произ-ве ферментов, антибиотиков, витаминов и др. биопрепаратов, используют для шлихтования тканей и бумаги, изготовления амилозных полимерных пленок, легко поддающихся биодеградации. [c.499]

Циклоамилозы. В 1891 г. из культуры Ba illus ma erans, выращенной на богатой амилозой среде, выделена группа необычных невосстанавливающих олигосахаридов. Долгое время, однако, эти соединения не были структурно охарактеризованы. Позднее было показано, что они представляют собой цикличе-.ские олигосахариды, содержащие от шести до двенадцати а-1,4-связанных остатков глюкозы [14] (рис. 12.7 и табл. 12.3). [c.318]

В структурном аспекте наибольший интерес представляют тороидальная форма молекул, гидрофобная полость, внешняя поверхность и гидрофильные области (рис. 12.8). Благодаря отсутствию свободного вращения вокруг гликозидной связи, соединяющей фрагменты глюкозы, молекулы циклоамилозы представляют собой конические образования, а не правильные ци- [c.318]

Таблица 12.3. Молекулярные размеры циклоамилоз

ОТ Природы гостя и хозяина . Если субстрат слишком боль- шой, то он просто не войдет в полость и, как следствие, не образует комплекса с циклоамилозой. Напротив, если субстрат [c.320]

Каталитическое действие циклоамилозы (С) проявляется при образовании с субстратом (5) комплекса включения. Следовательно, схему реакции можно представить в следующем виде [c.321]

Скорость реакции не является линейной функцией концентрации циклоамилозы, а асимптотически приближается к предельному значению с ее ростом. [c.321]

При добавлении органических субстратов происходит конкурентное ингибирование, которое является следствием конкурентного связывания в полости циклоамилозы. [c.321]

Мономолекулярный аналог циклоамилоз — а-метилглюко-зид — значительно слабее влияет на скорости реакций. Уравнения типа (12.26) встречаются во многих ферментативных процессах. Константу скорости ккзт и константу диссоциации комплекса С-5 К, которая равна отношению можно определить графически методом Лайнуивера — Берка (уравнение (12.27)] при условии, что [С]о>[5]о, где (С]о и [5]о —начальные концентрации циклоамилозы и субстрата соответственно. Зависимость 1/( набл— нек) ОТ 1/[С]о [c.321]

Реакции, катализируемые циклоамилозами и соответственно ферментами, проявляют ряд общих кинетических закономерно-30,0 [c.322]

Катализируемые циклоамилозами реакции удобно разделить на две категории [c.322]

Реакции, в которых циклоамилозы предоставляют свою полость в качестве неполярных или стерически ограничивающих областей без последующего образования каких-либо ковалентных промежуточных продуктов (нековалентный катализ). [c.322]

В табл. 12.4 приведены катализируемые циклоамилозами реакции и указан тип катализа. Классическим примером катализируемой циклоамилозами реакции является гидролиз нитрог- [c.322]

Таблица 12.4. Реакции, ускоряемые циклоамилозами

В табл. 12.5 приведены значения параметров Акат и К, полученные графически, как показано на рис. 12.10. Константы связывания лежат в интервале от 10 до 10 М и мало отличаются от констант связывания, характеризующих некоторые ферменты. В средней колонке табл. 12.5 константы скорости нормированы на константы скорости некаталитического маршрута. В таком виде они показьшают величины максимального ускорения реакций в присутствии циклоамилозы. Ускорения сильно различаются в зависимости от природы субстрата так, например, в случае л-грег-бутилфенилацетата эффект составляет только 20%, а в случае м-трет-буттфенилапетата — 260 раз. Зтот пример лишний раз показывает специфичность катализа циклоамилозами по отношению к жега-замещенным субстратам, которая пролстекает из характера комплексообразования. [c.323]

Дифференциация мета- и /гара-замещенных фенилацетатов обусловлена характером связывания молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина, и в частности характером связывания неполярной (углеводородной) части молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина. При объяснении этого эффекта следует принимать во внимание следующее I) максимальная мета1пара-специфичность наблюдается для наиболее громоздких групп 2) реакционная способность незамещенных субстратов занимает промежуточное положение между реакционными способностями пара- и иега-замещенных субстратов, причем пара-за-мещенные молекулы характеризуются отрицательной специфичностью, а л ега-замещенные— положительной. Исходя из этих фактов, была предложена модель катализатора, показанная на рис. 12.11. В случае пара-замещенного эфира (небольшое ускорение) его сложноэфирная свя зь расположена на значительном расстоянии от каталитически активных групп циклоамилозы, тогда как в случае л ега-замещенного эфира (большое ускорение) сложноэфирная связь находится вблизи вторичных гидрок-сигрупп, окружающих полость циклоамилозы. Следовательно, катализ должен обеспечиваться стереоспецифическим взаимодействием одного из гидроксилов циклоамилозы с карбонильной группой сложного эфира (стереоспецифическое связывание). [c.324]

Нековалентный катализ циклоамилозами объясняется двумя факторами 1) микроскопическими эффектами растворителя вследствие неполярной природы полости циклоамилозы и 2) кон-формационньши эффектами, возникающими при образовании комплексов включения. Водородные связи между субстратом и гидроксильными группами циклоамилозы можно рассматривать как составную часть микроскопических эффектов растворителя. [c.328]

Механизм реакции под действием циклоамилозы (С) можно представить в виде [c.325]

Как уже отмечалось, формальные схемы реакций в случае циклогексаамилозы и химотрипсина идентичны. В связи с этим интересно сопоставить каталитические константы скорости в обоих случаях с константами скорости щелочного гидролиза тех же субстратов. Необходимые для этого данные приведены в табл. 12.7. В каждом отдельном случае константа скорости второго порядка щелочного гидролиза сравнивается с каталитической константой скорости второго порядка, которая определяется как отношение ккат1К и представляет собой константу скорости при [8]о<СК (или [Е]о<К). Численные значения показывают, что катализируемые циклоамилозой реакции идут в [c.326]

Недавно было установлено, что циклоамилозы образуют комплексы не только в воде, но и в смесях диметилсульфоксид — вода. Это позволило значительно расширить круг органических субстратов, образующих комплексы с циклоамилозами и вступающих в каталитические реакции в их присутствии. В частности, было найдено, что в смеси диметилсульфоксид — вода (60/40 по объему) протекает очень быстрое ацилирование цик- [c.327]

Катализ циклоамилозами не включает образования ковалентных промежуточных продуктов. Циклоамилозы просто предоставляют неполярную, стерически ограниченную полость для того или иного субстрата, причем полость можно рассматривать как новую среду, способную затормозить или ускорить химическую реакцию. Такой тип катализа называется нековалентным катализом. Формальная схема реакции для нековалентного катализа такая же, как и для ковалентного катализа [схема (12.28)], однако она не содержит ковалентно-связанных промежуточных продуктов. [c.328]

Так как полости циклоамилоз имеют строго ограниченные размеры, циклоамилозы более эффективно связывают одни [c.328]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология